Trzeba mieć wydrukowany harmonogram ćwiczeń, rękawiczki i fartuch!

Kolokwia małe - obejmują ćwiczenia i duże obejmujące wykłady

36pkt z ćwiczeń

18,5 pkt - 51%

Semestr kończy się 24 stycznia - kolokwium wyjściowe

27 stycznia - poprawa zaliczenia kolokwium wyjściowego

Literatura uzupełniająca:

1. Biochemia L. Stryer, Wyd. Naukowe PWN 2007 - 2009

2. Podst. biochemii J. Kączkowski WNT 2001

3. Biochemia ( z serii Krótkie wykłady), B.D. Hames, N.M. Hooper, J.D. Houghton, Wyd PWN 2002

4. Skrypt: Przewodnik do ćwiczeń z biochemii, red. W. Bielawski, B. Zagdańska, Wyd. SGGW 2011

Struktura aminokwasów:

20 L - alfa aminokwasów

H O

I II

Grupa aminowa - H2N - C - C - OH - grupa karboksylowa

I

R - łańcuch boczny

Izomer L izomer D

C alfa (po lewej str.) C alfa (po prawej str.)

Formy jonowe aminokwasów

Pl = ½ (pK1 +pK2)

Legenda:

Pl - punkt izoelektryczny aminokwasu - ładunek aminokwasu wynosi 0

pK1 - stała dysocjacji grupy alfa COOH

pK2 - stała dysocjacji grupy alfa - NH2

pKr - stała dysocjacji grup łańcucha bocznego

kwas asparaginowy

histydyna

Aminokwasy mogą przyjmować różne formy bytowe. Poniżej punktu izoelektrycznego jest dodatni a powyżej jest ujemny.

Klasyfikacja aminokwasów:

1. Ze względu na budowę łańcuchów bocznych:

1. Niepolarne - z alifatycznym lub aromatycznym łańcuchem bocznym

2. Polarne niezjonizowane ( bez ładunku) - zawierające w łańcuchu bocznym grupę -OH lub -SH

3. Kwaśne - z dodatkową grupą -COOH

4. Zasadowe - z dodatkową grupą - NH2 lub gr. guanidynową lub pierścieniem imidazolowym

2. Ze względu na ich występowanie lub brak białkach:

1. Białkowe

2. Niebiałkowe

3. Ze względu żywieniowe:

1. Endogenne

2. Egzogenne (niezbędne)

4. Ze względu na metabolizm łańcuchów węglowych:

1. Glukogenne

2. Ketogenne

Podział aminokwasów na podstawie budowy łańcucha bocznego

Aminokwasy hydrofobowe:

• Niepolarne z alifatycznym łańcuchem bocznym

• Glicyna

• Alanina

• Walina

• Leucyna

• Metionina

• Izoleucyna

• Aminokwasy aromatyczne

• Fenyloalanina

• Tyrozyna

• Tryptofan

Aminokwasy polarne niezjonizowane

• Polarne łańcuchy boczne bez ładunku

• Seryna

• Treonina

• Cysteina

• Prolina

• Asparagina

• Glutamina

Aminokwasy polarne zjonizowane

• Aminokwasy kwaśne

• Kwas asparaginowy

• Kwas glutaminowy

• Aminokwasy zasadowe

• Lizyna

• Arginina

• Histydyna

Aminokwasy białkowe - substraty w rybosomalnej biosyntezie białka - kolejne aminokwasy połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi dają białko. Każdy aminokwas białkowy posiada swój kodon lub kodony. Jeden aminokwas może mieć kilka kodonów. Kod genetyczny to zestaw reguł określający współzależność trójek nukleotydów (kodonów) w DNA lub mRNA z sekwencją aminokwasów w białku. Metionina jest pierwszym kodonem.

Aminokwasy niebiałkowe - występują jako metabolity niebiałkowe, aminokwasy naturalne, pełnią różne funkcje fizjologiczne.

• beta - alanina

• homocysteina - pochodna cysteiny, metabolit pośredni na drodze syntezy innego aminokwasu, wykorzystuje się do diagnostyki medycznej

• beta - cyjanoalanina - trujący, syntetyzowanu przez groszek pachnący, hamuje działanie kolagenu - bialka podporowego występującego w ścięgnach u człowieka

• L - ornityna - uczestniczy w przemianach cyklu mocznikowego, syntezuje mocznik, który jest wydalany z organizmu

• Kwas y - aminomasłowy - funkcjonuje jako neuroprzekaźnik

Inne aminokwasy niebiałkowe

• Kanawanina - trujący

• Mimozyna - trujacy

• S - allilo - L - cysteina

• Kwas 1 - aminocyklopropanokarboksylowy - substrat w biosyntezie etenu

Aminokwasy endogenne - organizmy zwierząt i człowieka mogą syntetyzować i egzogenne - muszą być dostarczone z pożywieniem, ich odpowiednie stężenie w białkach spożywczych decyduje o wartości odżywczej, zawierają w cząsteczce rozgałęzionej łańcuchy alifatycznych, pierścień aromatyczny lub pochodzące od kwasu L - 2 amino 3 - formylopropionowego.

Aminokwasy egzogenne: arginina, histydyna, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, fenyloalanina, treonina, tryptofan, walina.

Aminokwasy endogenne - pozostałe aminokwasy białkowe.

Aminokwasy gluko- i ketogenne np. izoleucyna, tyrozyna, fenyloalanina, tryptofan

Aminokwasy glukogenne (glikogenne) - aminokwasy, których metabolizm prowadzi do wytwarzania glukozy (sacharydów) np. arginina, histydyna, prolina, alanina, walina, glicyna, cysteina, metionina, asparagina, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy, glutamina.

Aminokwasy ketogenne - aminokwasy, których metabolizm prowadzi do wytwarzania związków ketonowych, np. lizyna, leucyna.

Cysteina - aminokwas, który ma w swoim łańcuchu bocznym grupę SH, jest ona istotna dla organizmów żywych, ponieważ przez SH uczestniczy w regulowaniu potencji w kom., wchodzące w skład białka bierze udział w budowaniu określonej struktury przestrzennej, SH może wytworzyć mostek dwusiarczkowy, który łączy się i zagina strukturę, wchodzi w skład w tripeptydu nietypowego: glutationu.

Prolina (Pro, P) - endogenny, zawiera pięcioczłonowy pierścień pirolidowy, jest aminą drugorzędową, ma słodki smak (jak większość aminokwasów), składnik wielu białek, wpływa na ich strukturę trzeciorzędową, u roślin pełni rolę osmoregulatora, zabezpiecza kom przed negatywnym działaniem soli, hydroksyprolina (hyp) jest obojętnym elektrycznie aminokwasem niekodowanym przez DNA ale wytwarzanym przez organizmy żywe, zawiera pięcioczłonowy pierścień pirolidowy z dwoma centrami asymetrii o konfiguracji trans, jest składnikiem wielu białek głównie kolagenu i elastyny.

Biologiczne znaczenie aminokwasów

• Są elementami budującymi peptydy i białka

• Uczestniczą w budowie i funkcjonowaniu centrów aktywnych enzymów - tam zachodzi reakcja enzymatyczna

• Są substratami w syntezie:

• Hormonów np. adrenalina, histamina itd.

• Koenzymów np. koenzymu A

• Zasad azotowych - puryn i pirymidyn

• Neurotransmiterów (np. acetylocholiny)

• Fosfolipidów (fosfatydyloseryny)

• antybiotyków

• siarka zawarta w aminokwasach jest utleniana do siarczanów, które uczestniczą w procesach detoksykacji lub w syntezie niektórych polisacharydów

• szkielety węglowe aminokwasów są wykorzystywane do syntezy substratowe energetycznych: glukozy i ciał ketonowych

Wiązania peptydowe

Są silnymi wiązaniami kowalencyjnymi. W czasie biosyntezy wiązania peptydowego uwalniana jest cząsteczka wody. Każda cząsteczka aminokwasu określana jest mianem reszty aminokwasu. Każdy peptyd jest zorientowany w przestrzeni. N - koniec inaczej koniec aminowy peptydu, i C - koniec, koniec karboksylowy peptydu.

Ugrupowanie peptydowe

Grupa peptydowa

• w skład wchodzi 6 atomów Calfa, C, O, N, H i Calfa

• leżą one w jednej płaszczyźnie

• wiązanie ma charakter wiązania podwójnego, co zapobiega rotacji (obrotowi) cząsteczki białka wokół tego wiązania - sztywna jednostka

• długość wiązania C - N jest pośrednia pomiędzy długością wiązania pojedynczego, a dlugością wiązania podwójnego

• w białkach przeważają wiązania peptydowe w konfiguracji trans

• wiązania peptydowe w konfiguracji trans: dwa atomy Calfa znajdują się po przeciwnych stronach wiązania

Struktura wiązania peptydowego:

• długość wynosi 1,33A

• Angstrem (A) to jednostka długości 1A = 10 - 10m = 0,1nm

Reszty aminokwasowe

• Aminokwasy uczestniczą w tworzeniu peptydu tracą fragmenty cząsteczek

• OH z grupy COOH

• H z grupy - NH2

Peptydy cykliczne

Peptyd w formie liniowej posiada wolny N - koniec i wolny koniec C

Grupa - COOH aminokwasu C końcowego

Peptydy

Zbudowane z 2 - 10 reszt aminokwasów przyjmują nazwę: di, tri, tetra, penta, heksa, okta, nona i dekapeptyd

Polipeptydy zawierające 10 - 100 reszt aminokwasowych (oligopeptydy)

Makropeptydy czyli białka zawierają ponad 100 reszt aminokwasowych w cząsteczce

---