Aminokwasy
*org zw chem, zaw gr aminowa
-NH2(zas)oraz gr karbok-cooh(zas)
*naleza do wielofunk pochodnych
Węglowodorów(zw które zaw conaj
2 rozne gr funkc Poł z gr wwodorowa
Wzor ogolny ami: (NH2)n-R-(Cooh)m
Wł. Aminok:
*dobrze rozp. W wodzie, amoniaku
I innych rozp. Polarnych
*slabo w Nieplo i mniej w Pol rozp:
Metanol,etanol,aceton. Powod:
Powst. Soli wewnętrznych
Pkt izoelektryczny:
Wartosc pH, przy ktorej aminokw.
Wystep w post soli wewn czyli jest
To takie pHsrodow przy którym
Czą amino w dany warunk jest oboj
*w p.I czą nie ma zdoln wędrow
W polu elektrycznym
*w p.I amino wyst jako jon obojn,
Wtedy czast jest najsłab rozp w h2o
Wykorzyst się to do wytr
Aminokwasy jako zw. Amfoteryczne
*są zw. Amfo bo reag i z kw i zasad
W środow silnie kw rownow przesuw
Się w kier tworz kationow, a w silnie
Zasadowym w kier tworz anionow
Hcl+nh2ch2cooh>cl-Nh3*ch2cooh
(czyn atak(kwas)reag z gr amin(zas)
I powst chlorowodorek glicyny)
naoh+nh2ch2cooh>nh2ch2coona+h2o
(czynnik atakujacy > zasada)
Wiazanie peptydowe przykład:
Aminokwasy białkowe - przykłady:
*amino bialk jest 20, w naszym org
Syntet jest 12 zas reszta dost z pok.
Alanina,arginina,asparagina,cysteina
Fenyloalanina,glicyna,glutamina,
Histydyna,izoleucyna,kw aspargin,
Kw glutamin,leucyna,lizyna,metioni,
Prolina,seryna,treonina,tryptofan,
Tyrozyna,walina
Konfiguracja aminokwasow
*konf: przestrzenna bud zw chem
*chiralność:cecha przedmiotu poleg
Na>jest nieident ze swoim odbic lust.
Cząst zw chem jest chir gdy nie jest
Identyczna ze swoim odbiciem
*amino SA chir, bo ich cz zaw asym
at wegla.sa to at poł z 4 różn podstaw
*wśród amino bialk tyllko glicyna jest
nie chir bo nie ma 4rozn podstawnikow
Podział białek:
>ze wzgl na rozp w h2o:
-b.wlokniste-nierozp w h20. Stanow
Mater budulc tk zwierz, wyst we wł i pazn
-b.kuliste-globularne-rozp w h2o
>ze wzgl na sklad lancucha polipept:
-b. proste(proteiny)
-b.zlozone(proteidy)-subst, które oprocz
Amino zaw tez gr prostetyczna(niebiałkowa)
Np. glikoproteidy, fosforoproteidy
Peptydy: zw utworz z aminokw połą czon
Wiazaniem peptydowym (-co-nh-)
Dzielimy je na:
-oligopeptydy- 2-10 reszt aminokwasowych
-polipeptydy-11 do 100
-białka - powyżej 100
*w każdym pept można wyrozn konie N-term
(zaw gr aminowa) i Kon. C-term(z gr karbok)
*kolejnoś szeregowania amino w łańc pepty
Nazywa się sekwencja aminokwasow.
*peptydy zbudow z takich samych amin ale
Rozniace się sekwencja nazywami izomerami
*peptydy występują w Komorkach roślinnych
I zwierzęcych oraz bakteriach
Struktura białek:
I-rz - okresla sekwencje aminokw
W łańcuchu pept i inform w jaki spos
Atomy SA poł wiązaniami kowal w cząs
Jest to struktura stosunkowo trwala
Dział enzymow i kwasow powod hydrol
Wiazan pept i podzial łancucha na amino
Które go tworza.
II-rz- przestrzenne ułożenie fragmentów
łańcuchów polipeptydowych. Sa to typy
regularnego ułożenia głównego łancuch
polipem stabilizow wiaz wodorowymi
strukt II jest uwarunk przede wszystkim
właściwościami wiazania peptydowego
*wyróżniamy 2 podst struktury IIrzedowe
Strukt Beta-str pofałdowanej kartki
Alfa - struktura helisy
III-rz-to ułożenie poszczeg odc łańcucha
Polipept względem siebie w przestrzeni
Stabilizowane min. Oddziaływaniami
Elektrostatycznymi, wiaz wodorowymi,
Lub tzw mostkami disulfidowymi -S-S-
*powst w wyn oddziaływania poszczeg
Reszt aminokwasow pomiedzy soba
IV-rz-dot bialek zbud z 2 lub wiecej łańc
Pept. Jest char dl bialek oligomerycznych
(zawier-ące kilka podjednostek) podj bialek
Sa to niezależne sfaldowane łanc polipept
Lub cale bialka, bedace tylko składn duzeg
Kompleksu białkowego.[wyróżniamy tu All
Co w 1-3]
Reakcje charakterystyczne białek
*Denaturacja-zmiana własności bialka spow
Przez czynniki niszcz struktury 2go,3cio,4rz
Denaturacje spowodowac mogą:
Wys temp, sole met. Ciezkich, silne kw i zas,
Promieniow rentg i jonizujące, rozpuszcz org
*Wysalanie-proces odwracalny,nienarusza
Przestrz str bialka dlatego po + h2o wytraco
Osad rozpuszcza się. Czynn powod wysalan
Się jest NaCl. Proce wytracania się osadu w
Rostw koloidalnym nazywamy koagulacja,a
Proces odwrotny peptyzacja.
*Reakcja biuretowa-w Rea bialka ze swierzo
Strąconym wodorotl miedzi II tworzy się zw
Kompleksowy o barwie niebieskofioletowej
*r.ksantoproteinowa- reakcja char białek zaw
kw azot(V). W wyn znitrowania aromatycznyc
ugrupowań powstaje trwałe, żółte zabarwienie.
*Hydroliza w srodow kw lub zas, prowadzi ona
Do zerwania wiąz pept i rozpadu łańcucha
Polipeptydowego na aminokwasy.