Harmonogram zajęć z Biochemii

dla studentów I roku kierunku: RATOWNICTWO MEDYCZNE

W ROKU AKADEMICKIM 2008/2009 - studia niestacjonarne

Data	Temat zajęć
5 X 08 (niedz)	Ćw. Wstępne - biochemiczne podstawy racjonalnego żywienia
26 X 08 (niedz)	Ćw.rep.I Białka
15 XI 08 (sob)	Ćw.rep.II Kwasy nukleinowe
30 XI 08 (niedz)	Ćw.rep.III Węglowodany
17 I 09(sob)	Ćw. Rep.IV Tłuszczowce
31 I 09 (sob)	Ćw.sem.1 Cholesterol i jego pochodne Sprawdzian zaliczeniowy z ćw.rep. I-IV
14 II 09 (sob)	Ćw.sem.2 Integracja metabolizmu Sprawdzian zaliczeniowy poprawkowy z ćw.rep I-IV
Terminy egzaminu końcowego do uzgodnienia z Koordynatorem kursu i Działem Planowania WSPiA

Piśmiennictwo

1.Podstawowe

Bańkowski.E Biochemia, Podręcznik dla studentów studiów licencjackich i magisterskich, Wydawnictwo MedPharm Polska, Wrocław, 2006

Hames B.D., Hooper N.M.,Houghton J.D. Biochemia - krótkie wykłady, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa 2006

2. Uzupełniające

Berg J.M., Tymoczka J.L.,Stryer L. Biochemia, PWN, Warszawa, 2005

Kączkowski J. Podstawy biochemii, Wydawnictwo Naukowo - Techniczne, Warszawa, 1996

Murray R.K., Granner D.K., Rodwell V.W. Biochemia Harpera, PZWL, Warszawa, 2008

Pasternak K., Biochemia - Podręcznik dla studentów medycznych studiów licencjackich, Wydawnictwo CZelej, Lublin, 2005

Turner P.C., McLennan A.G., Bates A.D., White M.R.H. Biologia molekularna - krótkie wykłady, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2004

Szczegółowy program

ćwiczenia repetytoryjnego I - BIAŁKA

dla studentów pierwszego roku kierunku ratownictwo medyczne

Aminokwasy i peptydy

1.1 Aminokwasy jako podstawowa jednostka strukturalna peptydów i białek - budowa i podział: (a) w zależności od łańcucha bocznego, (b) aminokwasy polarne i apolarne, (c) aminokwasy egzo- i endogenne, (d) aminokwasy gluko- i ketogenne

1.2 Trawienie białek w przewodzie pokarmowym

1.3 Wchłanianie aminokwasów do komórek

1.4 Reakcje ogólne aminokwasów: (a) transaminacja, (b) deaminacja (deaminazy L-i D-aminokwasów), rola dehydrogenazy glutaminianowej, (c) dekarboksylacja( funkcje amin biogennych)

1.5 Udział jonu amonowego w syntezie: glutaminy, asparaginy i mocznika

1.6 Peptydy: podział i przykłady ( glutation, wazopresyna, insulina, glukagon i inne)

Białka

2.1 Klasyfikacja białek

2.2 Struktura białek( pierwszo-, drugo-, trzecio- i czwartorzędowa)

2.3 Białka osocza krwi: (a) albuminy,(b) białka trasportowe,(c) fibrynogen, (d) imunnoglobiny

2.4 Struktura i funkcja hemoglobiny i mioglobiny

2.5 Biosynteza i katabolizm hemu

2.6 Hemoglobiny nieprawidłowe oraz podłoże molekularne hemoglobinopatii

Enzymy

3.1 Struktura enzymów: (a) centrum katalityczne, (b) allosteryczne

3.2 Zasady klasyfikacji i nazewnictwa enzymów

3.3 Kinetyka reakcji katalizowanych przez enzymy: (a) zależności szybkości reakcji od: stężenia substratu( równanie Michaelis- Menten), stężenia enzymu, pH i temp.,(b) zależność szybkości reakcji od aktywatorów i inhibitorów

3.4 Regulacja aktywności enzymatycznej: (a) oddziaływania allosteryczne, (b) modyfikacje kowalencyjne, (c) proteoliza( proenzymy)

3.5 Znaczenie oznaczenia aktywności enzymów w diagnostyce medycznej: (a) enzymy sekrecyjne i wskaźnikowe, (b) izoenzymy

3.6 Koenzymy i rola witamin jako ich składników: (a) koenzymy przenoszące atomy wodoru,(b) koenzymy przenoszące grupy chemiczne