KOLOS 1

PRAWO LAMBERTA-BEERA - prawo opisujące ilościowo absorpcję światła przez roztwory substancji barwnych: podczas przechodzenia promieniowania monochromatycznego przez roztwór substancji absorbującej absorbancja A jest proporcjonalna do stężenie c i grubości warstwy absorbującej b roztworu, A = acb, gdzie a jest współczynnikiem proporcjonalności (tzw. współczynnik absorpcji, inaczej współczynnik ekstynkcji).

WIĄZANIE JONOWE - istniejące pomiędzy atomami tak znacznie różniącymi się elektroujemnością, że można założyć, iż cząsteczka jest utrzymywana w całości dzięki oddziaływaniom elektrostatycznym pomiędzy ładunkami o przeciwnym znaku.

WIĄZANIE KOWALENCYJNE (ATOMOWE) - powstają na skutek mieszania się orbitali atomowych jednakowych atomów

WIĄZANIEKOWALENCYJNE SPOLARYZOWANE - powstaje cząsteczkach heterojądrowych, atomów niewiele różniących się elektroujemnością - w tym przypadku wiążąca para elektronowa jest przesunięta w kierunku atomu bardziej elektroujemnego

WIĄZANIE METALICZNE - jest oddziaływaniem pomiędzy zbiorowiskiem rdzeni atomowych w sieci przestrzennej kryształu oraz swobodnymi elektronami, które są wspólne dla całego kryształu. Występują w metalach, ich stopach, związkach międzymetalicznych.

BUFORY - roztwory zawierające sprzężoną parę kwasu i zasady (słaby kwas i sprzężona z nim mocna zasada lub odwrotnie). Podczas dodawania mocnych kwasów i zasad do buforów, pH buforów ulega tylko niewielkim zmianom, odpowiadającym zmianom logarytmu stosunku stężeń obu form sprzężonej pary

OBSZAR BBUFOROWANIA - (zakres niewielkich zmian pH buforów) uzależniony jest od stałej dysocjacji słabego kwasu (lub odpowiednio - słabej zasady). Przykładami buforów są roztwory kwasu octowego i jonu octanowego lub amoniaku i jonów amonowych.

KOLOIDY - układy dyspersyjne o odpowiednio małych cząstkach fazy rozproszonej (tzw. cząstkach koloidalnych). Ze względu na metodę otrzymywania rozróżnia się układy koloidalne: dyspersyjne (rozdrobnienie fazy stałej np. w generatorach ultradźwiękowych lub przez peptyzację), asocjacyjne, czyli micelarne (łączenie się cząsteczek w agregaty), cząsteczkowe, czyli eukoloidy (rozpuszczenie związku wysokocząsteczkowego, np. białka, w wodzie). W układach koloidalnych liofobowych cząstki fazy rozproszonej nie ulegają solwatacji (np. zole metali szlachetnych w wodzie), w układach koloidalnych liofilowych cząstki te są silnie solwatowane przez cząsteczki fazy rozpraszającej (np. zol kauczuku w benzenie). Do swoistych cech układów koloidalnych należą: wysokie wartości współczynników dyfuzji cząstek koloidalnych, podwyższona lepkość, rozpraszanie światła, wykonywanie ruchów Browna przez cząstki koloidalne.

PH - ujemny dziesiętny logarytm stężenia jonów wodorowych w roztworze (pH=-log[H⁺]). Dla roztworów wodnych wartość pH mieści się w przedziale 0-14; roztwory kwaśne: pH<7, roztwory zasadowe: pH>7, obojętne: pH=7.

SÓD - sód jest głównie kationem w płynach pozakomórkowych, z komórek jest usuwany na skutek działania tzw. pompy sodowo-potasowej. reguluje utrzymanie odpowiedniego ciśnienia osmotycznego i równowagi kwasowo-zasadowej. Uczestniczy w zachowaniu prawidłowej pobudliwości mięśni i nerwów oraz wpływa na przepuszczalność błon komórkowych. Sód jest również aktywatorem wielu enzymów. Dobrym źródłem sodu jest mleko i produkty mleczne, mięso, wody mineralne, warzywa i solone produkty spożywcze.

POTAS - jest najważniejszym kationem płynu wewnątrzkomórkowego oraz w mniejszej ilości znajduje się w płynie pozakomórkowym. W komórkach potas reguluje równowagę kwasowo-zasadową oraz ciśnienie osmotyczne. Potas uczestniczy w biosyntezie białka i glikogenu oraz przemianach energetycznych. Odgrywa ważna rolę w utrzymaniu aktywności mięśni a zwłaszcza aktywności mięśnia sercowego. Potas jest aktywatorem wielu układów enzymatycznych, utrzymuje spoczynkowy potencjał błon komórkowych oraz uczestniczy w przewodnictwie tkanki nerwowej. Dużo potasu jest, w warzywach, owocach, mięsie i produktach zbożowych.

WAPŃ - jest pierwiastkiem budulcowym i regulacyjnym w organizmie. Sole wapnia wchodzą w skład kośćca i zębów, zapewniając ich odpowiednią wytrzymałość i twardość. Jony wapnia biorą udział w tworzeniu i utrzymaniu pobudliwości tkanek, w przewodzeniu bodźców w tkance nerwowej, wspomagając uwalnianie neuroprzekaźników, substancji przenoszących informacje pomiędzy komórkami nerwowymi. Jedna z najważniejszych reakcji odpornościowych organizmu, antygen-przeciwciało jest zależna od obecności jonów wapnia. Wapń jest aktywatorem procesów krzepnięcia krwi, bierze udział w tworzeniu hemoglobiny i utrzymaniu równowagi kwasowo-zasadowej. Najlepszym źródłem wapnia są, odtłuszczone mleko, jogurt i półtłusty ser gdyż obecna w tych produktach laktoza wzmaga wchłanianie wapnia.

MAGNEZ - występuje we wszystkich tkankach i płynach ustrojowych. Magnez pozostaje w dynamicznej równowadze z wapniem. Nadmierne spożycie magnezu w stosunku do wapnia hamuje wzrost kości. W przeciwieństwie do wapnia, zjonizowany magnez wchodzi w skład płynów wewnątrzkomórkowych. Magnez jest niezbędny w organizmie człowieka do działania około 80 enzymów i aktywacji witaminy B1. Uczestniczy w odbudowie fosforanowych źródeł energetycznych skurczu mięśniowego, kwasu ATP i fosforanu kreatyny. Magnez uczestniczy w syntezie i stabilizacji kwasów nukleinowych DNA i RNA, zapewnia funkcjonowanie mitochondriów komórkowych, uczestniczy, razem z wapniem, w funkcjonowaniu tkanki nerwowej i mięśniowej. Największe ilości magnezu posiadają, kakao, orzechy, soja, niektóre owoce, kasze, nasiona roślin strączkowych, mak i pieczywo pełnoziarniste.

FOSFOR - W kościach fosfor, współdziałając z wapniem uczestniczy w mineralizacji kości i zębów. Jest niezbędny do budowy tkanek miękkich, błon komórkowych i wchodzi w skład kwasów nukleinowych, tworzących kod genetyczny. Fosforany nieorganiczne pomagają w utrzymaniu równowagi kwasowo zasadowej w płynach ustrojowych, razem z wapniem, magnezem i białkiem. Produkty zawierające duże ilości fosforu to: wątroba, drób, mleko chude, jaja.

ŻELAZO - Około 70% tej ilości jest związane w krwi, głównie w postaci hemoglobiny. W mięśniach żelazo wchodzi w skład mioglobiny, czerwonego barwnika mięśni pełniącego funkcję przenoszenia tlenu wewnątrz komórki. Jest również składnikiem niektórych związków enzymatycznych biorących udział w procesach utleniania. W produktach spożywczych pochodzenia roślinnego żelazo jest w postaci trudno przyswajalnej, niehemowej i jego przyswajanie dochodzi do 5%. Przyswajanie żelaza niehemowego poprawia się przy udziale kwasu askorbinowego i białka zwierzęcego. jest nośnikiem tlenu w organizmie w chodząc w skład hemoglobiny w czerwonych krwinkach. Ostatnim stadium niedoboru żelaza jest anemia, podczas której skutki niedoboru żelaza przyjmują stan ostry.

MIEDŹ - jest pierwiastkiem śladowym występującym w całym organizmie. Największa koncentracja miedzi występuje w wątrobie, mózgu, sercu i w nerkach. Miedź wchodzi w skład wielu enzymów i bierze udział w wielu procesach przemian metabolicznych. Uczestniczy w syntezie hemoglobiny i razem z żelazem bierze udział w procesach utleniania i dostarczaniu tlenu, szczególnie wrażliwej na niedotlenienie, tkance nerwowej. Dużo miedzi znajduje się w owocach morza, w orzechach, podrobach, w grzybach, w liściastych warzywach zielonych, w pełnoziarnistych produktach zbożowych

CYNK - Cynk w ciele człowieka jest pierwiastkiem śladowym, występującym w ilości 1,5 do 2,2 grama. Występuje jako składnik około 70 enzymów biorących udział w różnorodnych przemianach ustrojowych. Jest niezbędny do syntezy białek i kwasów nukleinowych, zachowania kodu genetycznego, utrzymania optymalnego stężenia witaminy A w krwi i jej zużycia przez tkanki. Cynk uczestniczy w wytwarzaniu substancji hormonopodobnych - prostaglandyn, regulujących ciśnienie krwi, rytm pracy serca, funkcje wydzielnicze skóry, poziom cholesterolu w krwi. Wzrost kośćca i jego przemiany w wieku dojrzałym przebiegają przy współudziale cynku. Cynk przyspiesza gojenie ran zewnętrznych i wrzodów przewodu pokarmowego, utrzymuje odporność skóry na infekcje, uczestniczy w detoksykacji alkoholu w wątrobie i dlatego u alkoholików stwierdza się niski poziom cynku w organizmie i związane z tym stanem schorzenia.

KOLOS 3

PUNKT IZOELEKTRYCZNY - wartość pH, przy której aminokwas ma jednakową liczbę ładunków przeciwnego znaku. Odnosi się on także do roztworu białek. W punkcie tym rozpuszczalność substancji białkowych jest najmniejsza i dlatego najłatwiej jest je wytrącać i krystalizować.

AMINOKWASY EGZOGENICZNE - aminokwasy białkowe, których organizm zwierzęcy nie syntezuje, a zapotrzebowanie na nie pokrywa z białka pokarmowego (walina, leucyna, izoleucyna, lizyna, fenyloalanina, tryptofan, metionina)

AMINOKWASY CZĘŚCIOWO EGZOGENICZNE - organizm ma możliwość ich syntezy, ale albo nie przez całe życie, albo nie pokrywa całego zapotrzebowania (cysteina, tyrozyna, histydyna, arginina)

AMINOKWASY ENDOGENICZNE - wytwarzane w organizmie (glicyna, alanina, seryna, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy, prolina, hudroksyprolina)

AMINOKWASY KWAŚNE - aminokwasy zawierające więcej grup kwasowych niż aminowych. Są pochodnymi kwasów dikarboksylowych - bursztynowego i glutarowego (kwas asparaginowy, kwas glutaminowy)

AMINOKWASY ZASADOWA - aminokwasy zawierające więcej grup aminowych (histydyna, arginina, lizyna)

AMINOKWASY OBOJĘTNE - jedna grupa kwasowa i jedna aminowa:

• niepolarne - glicyna, alanina, walina, leucyna, prolina i fenyloalanina

• polarne - seryna, treonina, tyrozyna, hydroksyprolina, cysteina, mationina, lizyna

• alifatyczne - o budowie łańcuchowej, są pochodnymi kwasów: octowego, propionowego, masłowego, walerianowego, kapronowego. Łańcuchy mogą być proste lub rozgałęzione. Grupa aminowa jest dołączona w pozycji α, formy β występują bardzo żadko.

• hydroksyaminokwasy - zawierają dodatkowe grupy -OH (seryna i treonina)

• tioaminokwasy - zawierają grupy -SH. Mogą stanowić grupy oksydacyjno-redukcyjne (cysteina i cystyna) ważnym tioaminokwasem jest metionina.

• aromatyczne - o pierścieniowej budowie rodnika (fenyloalanina, tyrozyna)

• heterocykilczne - (tryptofan i histydyna)

• iminokwasy - (prolina i hydroksyprolina)

WŁAŚCIWOŚCI AMINOKWASÓW - są to związki krystaliczne. Aminokwasy aromatyczne pochłaniają promienie UV. Maja możliwość budowy białek i możliwość ich

dekarboksylacji, powstaje aminokwas biogenny (tyrozyna utlenianie dopa dekarboks -CO₂ dopamina utlenianie + ½ O₂ noradrenalina +(CH₃) metylacja adrenalina).

Dezaminacja (kw asparaginowy + kw 2-oksoglutarowy ↔ kw szczawiooctowy + kw α-glutanionowy) grupa aminowa zostaje przeniesiona na kw 2-oksoglutarowy, który zaczyna być kwasem α-glutanionowym

WIĄZANIA PEPTYDOWE - aminokwasy powiązane ze sobą za pomocą wiązań kowalencyjnych. W wytworzeniu takiego wiązania uczestniczy grupa karboksylowa jednego aminokwasu i grupa aminowa sąsiedniego aminokwasu. Może ono występować w dwóch postaciach tautometrycznych - w formie ketonowej oraz enolowej. Dzięki tym wiązaniom aminokwasy mogą tworzyć białka.

DIPEPTYDY - powstaje przez połączenie wiązaniem peptydowym 2 aminokwasów. Sa to podstawowe elementy biorące udział we wchłanianiu. Mogą mieć inne właściwości niż składające się na nie aminokwasy. (karnozyna, anseryna)

TRIPEPTYDY - są zbudowane z 3 aminokwasów. (glutation - bierze udział w procesach oksydacyjno-redukcyjnych)

OLIGOPEPTYDY - są zbudowane z kilku aminokwasów. Wiele hormonów zwierzęcych

angiotensyna II H - Asp - Arg - Val - Tyr - Ile - His - Pro - Phe - OH. Jest to hormon tkankowy. Powstaje z większej angiolestyny I przez odcięcie histydololeucyny. W nerkach reguluje wydzielanie aldosteronu, który powoduje wzrost wchłaniania sodu w kanalikach.

bradykinina H - Arg - Pro - Pro - Gly - Phe - Ser - Pro - Phe - Arg - OH. Powstaje z białka osocza - KININOGENU. Odpowiada za skurcz mięśni gładkich w jelitach, oskrzelach i macicy.

POLIPEPTYDY - mają cząsteczki zawierające od kilku do kilkudziesięciu aminokwasów. Taka budowę wykazuje wiele hormonów.

gramicydyna S - jest to zntybiotyk działający na bakterie Gram-dodatnie o budowie specyficznej

glukagon - podwyższa poziom cukru we krwi, zbudowany z 29 aminokwasów, syntezowany w komórkach trzustki, działa poprzez system cyklazy adenylanowej, ma kształt niedomkniętej ósemki.

BIAŁKA pełnią funkcje ochronna (włóknik, immunoglobuliny), regulatorową (kalmodulina), regulacja genowa (histony, białko represorowe), regulacja hormonalna (insulina), katalityczna (enzymy), strukturalna (kolagen, elastyna, keratyna), skurcz (aktyna, miozyna), transport (albumina, hemoglobina, lipoproteina)

STRUKTURA I-RZĘDOWA - struktura pierwotna białek. Jest uwarunkowana sekwencją aminokwasów. Tworzą ją aminokwasy połączone liniowo, w odpowiedniej kolejności wiązaniem peptydowym.

STRUKTURA II-RZĘDOWA - jest to ukształtowanie przestrzenne czyli konformacja łańcuch peptydowego (układ atomów głównego łańcucha polipeptydowego). Struktura α ma postać α-heliksu, czyli prawoskrętnej spirali, struktura β jest strukturą sfałdowaną na kształt harmonijki.

STRUKTURA III-RZĘDOWA - przestrzenny układ wszystkich łańcuchów polipeptydowych. W tej strukturze wystepują następujące wiązania między łańcuchami polipeptydowymi: wiązanie wodorowe między gr pepyudowymi; wiązanie dwusiarczkowe; wiązanie hydrofobowe.

STRUKTURA IV-RZĘDOWA - dotyczy białek o dużej masie cząsteczkowej. Mówi ona o układzie przestrzennym tych białek.

MOTYWY - odcinki łańcucha białkowego zawierające mniej niż 25 aminokwasów. Struktura może przybierać różne formy: helix-zarkęt-helix (w białkach bakteryjnych); zamek leukocynowy i palec cynkowy

DOMENY - odcinek łańcucha białkowego zawierający więcej niż 50 aminokwasów. Przejawiają zdolność wiązania określonych związków lub motywów

DENATURACJA BIAŁEK - w wyniku denaturacji białko może zachować jedynie swoją strukturę pierwszorzędową. Jest to proces wymagający nakładu energii. Denaturacja termiczna zachodzi w skutek rozrywania wiązań, które decydują o istnieniu wysokiej energii swobodnej w układzie bialłko-środowisko. Do czynników denaturujących należy promieniowanie (X, gamma i ultrafioletowe), silne wstrząsy białek, rozciąganie, sączenie z zastosowaniem wysokiego napięcia. Denaturacja może wywołać zmiany pH

BIAŁKA TWORZĄ MICELE - tworzenie miceli w środowisku wodnym („płaszcz wodny”). Białko jest zawieszone w wodzie, nie opada. Woda ustawia się tlenem do białka. By odciągnąć ten płaszcz należy dodać soli lub jonów NH₄⁺, SO₄²⁺ i białko staje się nieopłaszczone, będzie wypadać. Musimy dodać dużo soli, a metali ciężkich niewielkie ilości by wywołać opadnięcie „płaszcza”.

PROTAMINY - są polipeptydami o masie cząsteczkowej 9-kilkunastu kDa i prostym układzie aminokwasowym, charakteryzującym się dużą ilością aminokwasów zasadowych

HISTONY - lekko zasadowe, występują w jądrze kom w bezpośrednim kontakcie z DNA. Mają dużo lizyny i argininy.

ALBUMINY - dobrze rozpuszczalne w wodzie, żeby wytrącić należy zadziałać 100% siarczanem amonu. Punkt izoelektryczny 5-6. występują w płynach ustrojowych.

GLOBULINY - nierozpuszczalne w wodzie, dobrze rozpuszczalne w solach niektórych kwasów i zasad. Punkt izometryczny 5-7. aby wytracić należy wysolić50% siarczanu amonu. Jest ok. 35 typów globulin mleka i ok. 45 typów globulin osocza (protrąbina i fibrynogen - główne białka odpowiedzialne za krzepliwość krwi). Są globuliny α, β i (gamma)

GLUTELINY - dobrze rozpuszczalne w etanolu. Gluten (występuje np. w pszenicy).

FOSFOPROTEINY - reszty fosforanowe związane estrowo z grupami hydroksylowymi. Kazeina mleka: może być wykorzystywana w robieniu klejów, farb, mas plastycznych. Występuje w żółtku jaj.

CHROMOPROTEINY - zawierają ugrupowania barwne (najczęściej metaloproteiny) (Mg, Zn, Mn barwniki żółciowe - karotenoidy). Mogą występować w enzymach, hormonach _bezbarwne; metaloporfiryna - barwne

HEMOGLOBINA - "oddechowy" barwnik krwi zawarty wewnątrz krwinek czerwonych (erytrocytów) przenoszący tlen. Hemoglobina jest białkiem złożonym z grupy prostetycznej zwanej hemem, pochodnej porfiryny (protoporfiryna IX) złączonej z atomem dwuwartościowego żelaza i białka prostego - globiny. Na cząsteczkę hemoglobiny przypadają cztery hemy (każda z nich może przyłączyć cząsteczkę tlenu) i cztery globiny (składającej się z czterech łańcuchów: dwóch alfa i dwóch beta).

MIOGLOBINA - barwnik oddechowy występujący w mięśniach, zbliżony w budowie chemicznej do hemoglobiny, różniący się jednak od niej masą cząsteczkową. Jest to porfirynoproteida (porfina) mająca w każdej cząsteczce jedną grupę hemową. Podobnie jak hemoglobina ma zdolność łączenia się z tlenem (oksymioglobina), lecz jej powinowactwo do tlenu jest większe niż u hemoglobiny.

CYTOCHROMY - białka z grupy hemoprotein, których funkcja polega na transporcie elektronów pomiędzy flawoproteinami a oksydazą cytochromową (łańcuch oddechowy). Podstawowym układem w cytochromie jest hem, w którym atom żelaza po przyjęciu elektronu przechodzi do drugiego stopnia utlenienia na trzeci, a w procesach utlenienia (reakcja redoks) na odwrót.

GLIKOPROTEIDY - białka wiążące cukier. białko złożone zawierające w swoim składzie min. 5 proc. części cukrowej, pełniące w organizmie funkcje przemiany białek i tłuszczy w cukrowce, np.: mucyna, mukoid, owomukoid.

NUKLEOPROTEIDY - białka złożone zawierające jako grupę prostetyczną cząsteczkę kwasu nukleinowego (DNA, RNA), występujące w cytoplazmie, jądrze komórkowym, chromosomach, rybosomach, a także w wirusach.

METALOPROTEIDY - białko złożone, które jako grupę prostetyczną zawiera jony, atomy metalu, gł. żelaza, miedzi, magnezu, cynku lub manganu. Są składnikami części układów enzymatycznych, hormonalnych i jednostkami magazynującymi dany metal w organizmie, np. celuroplazmina.

ELASTYNA - białko tkanki łącznej, z grupy skleroprotein, nadające tkankom organizmu rozciągliwość i sprężystość. Elastyna jest nierozpuszczalna w wodzie, stabilna chemicznie, odporna na działanie podwyższonej temperatury, ulega natomiast trawieniu enzymatycznemu. Występuje w postaci bezładnych zwojów, połączonych wiązaniami poprzecznymi. Prekursorem elastyny jest monomeryczna, rozpuszczalna tropoelastyna o masie cząsteczkowej 70 kDa.

KOLAGEN - białko proste (proteina), należące do grupy skleroprotein (białek włókienkowych), nierozpuszczalne w wodzie, odporne na działanie enzymów proteolitycznych. Kolagen zbudowany jest z długich, spiralnych łańcuchów peptydowych, w których występują głównie trzy aminokwasy: prolina, hydroksyprolina i glicyna. Pod wpływem gorącej wody zamienia się w żelatynę, której roztwór po oziębieniu tworzy sztywną galaretę. Kolagen stosuje się do produkcji kleju kostnego i żelatyny.

KOAGULACJA - proces łączenia się cząsteczek koloidu w większe konglomeraty i wytrącania się ich w postaci osadu; przejście zolu w żel

KOENZYM - wchodzi w skład centrum aktywnego enzymu, odgrywając istotną rolę w katalizowanej przez ten enzym reakcji. Jest na ogół luźno wiązany z częścią białkową i w określonych warunkach może zostać odłączony. Samo białko enzymatyczne jest wówczas nieaktywne.

GRUPY PROSTETYCZNE - niebiałkowe, czyli apeptydowe części enzymów, połączone bardzo ściśle z apoenzymem wiązaniem kowalencyjnym, nie zawsze biorą czynny udział w katalizowanej przez enzym reakcji

MIEJSCE KATALITYCZNE - jest to centrum katalityczne lub aktywne. Odbywa się tu wytwarzanie kompleksu enzym-substrat

LIGANDY - wszystkie substancje, a także jony metali, tworzące w miejscach katalitycznych wiązania niekowalencyjne. Mogą nimi być substraty, aktywatory oraz inhibitory. Jeśli wiązanie substratu zachodzi w kilku miejscach centrum katalitycznego, to miejsca wiązania są nazywane subcentrami.

MIEJSCA KATALITYCZNE - następuje tu wiązanie tzw efektorów lub inaczej modyfikatorów, które modulują aktywność enzymatyczną

EFEKTORY DODATNIE (aktywatory) - zwiększają aktywność enzymu

EFEKTORY UJEMNE (inhibitory) - hamują aktywność enzymu

MIEJSCE IZOSTERYCZNE - miejsce regulacyjne położone w obrębie miejsca katalitycznego. Mogą się tu dołączać jedynie efektory izosteryczne o budowie bardzo zbliżonej do substratu

MIEJSCE ALLOSTERYCZNE - miejsce regulacyjne położone poza obrębem miejsca katalitycznego. Dołączają się tu efektory allosteryczne czyli metabolity o strukturze chemicznej bardzo odbiegającej od struktury substratu.

ENZYMY ALLOSTERYCZNE - enzymy dołączające efektory allosteryczne. Należą do nich enzymy regulatorowe, regulujące przebieg całego ciągu lub cyklu reakcji.

IZOENZYMY - różne postacie enzymów oligomerycznych. Spełniają taką samą funkcję enzymatyczną, różnią się jednak odmiennymi formami tej samej aktywności katalitycznej. Mogą różnić się stopniem aktywności. Wywodzą się z genetycznie uwarunkowanych różnic w budowie pierwotnej.

PROENZYMY - nieaktywne katalitycznie prekursory (np prekursorem pepsyny jest pepsynogen). Na jego przekształcenie w aktywny enzym wpływa stężenie jonów H⁺ bądź aktywność enzymów proteolitycznych. (odhydrolizowanie fragmentu pilopeptydowego w celu odsłonięcia miejsca katalitycznego enzymu. Proces ten to proteoliza organiczna.

KOENZYMY OZSYDOREDUKTAZ - należą do nich koenzymy przenoszące atomy wodoru: dinukleotyd nikotynamido-adeinowy i jego fosforan, mononukleotyd flawionowy oraz dinukleotyd flawino-adeninowy, kwas liponowy oraz przenoszący elektrony i protony ubichinon

GRUPY PROSTETYCZNE OKSYDOREDUKTAZ - są to najczęściej układy żelazoporfirynowe. Grupy te wchodzą w układ cytochromów, biorąc udział w przenoszeniu elektronów. Jako składniki oksydazy cytochromowej uczestniczą w przenoszeniu elekrronów na tlen. Grupy prostetyczne katalazy oraz peroksydaz biorą udział w przenoszeniu tlenu.

• cytochromy - występują w każdej komórce, biorąc udział w przenoszeniu elektronów w łańcuchu oddechowym

• oksydaza cytochromowa - jest układem dwóch cytochromów. Zawiera 2 układy żelazoporfirynowe, a każdy z nich oprócz żelaza zawiera atom miedzi

• katalaza - przeprowadza reakcję rozkładu nadtlenku wodoru wg schematu: 2H₂O₂ 2H₂O + O₂

• peroksydazy - są enzymami powodującymi utlenianie substratu przy udziale nadtlenku wodoru

WITAMINY JAKO KOENZYMY TRANSFERAZ

• biotyna - jest grupą prostetyczną albo koenzymem karboksylazy, tj enzymów przyłączających grupy karboksylowe. Przyłączanie grupy karboksylowej jest procesem wymagającym energii w postaci ATP

• kwas tetrahydrofoliowy - jest zredukowaną pochodną kwasu foliowego. Jest koenzymem przenoszącym grupy jednowęglowe.

• Koenzym A - pełni bardzo istotną rolę w przemianach kwasu actowego oraz różnej długości rodników actylowych. Bierze udział w ich aktywacji i przenoszeniu.

• Difosfotiamina - jest pochodną difosforanową witaminy B₁. pełni istotną rolę w przemianach

• Fosforan pirydoksalu - jest kosubstratem w przemianach aminokwasowych, współdziałającym z enzymami które biorą udział w procesach transaminacji, dekrboksylacji, desulfuracji oraz deaminacji.

SZYBKOŚĆ REAKCJI ENZYMATYCZNEJ - jest to funkcja stężenia enzymu i stężenia substratu

STĘŻENIE ENZYMU - wykazuje wpływ na szybkość reakcji enzymatycznej pod warunkiem nadmiaru substratu w środowisku reakcji. Szybkość reakcji jest proporcjonalna do stężenia enzymu tylko przy niższych stężeniach enzymu.

STĘŻENIE SUBSTRATU - szybkość reakcji jest od niego uzależniona jeśli w środowisku reakcji enzymatycznej znajduje się duża ilość enzymu. Im stężenie substratu jest mniejsze, tym mniejsze jest stężenie kompleksu ES (kompleks pośredni enzym-substrat) i wolniej będzie przebiegała reakcja. W miarę wzrostu stężenia substratu wzrasta szybkość reakcji do momentu, w którym wszystkie centra katalityczne enzymu wiążą się z substratem.

SZYBKOŚĆ MAKSYMALNA - moment, w którym wszystkie centra katalityczne enzymu wiążą się z substratem.

AKTYWNOŚĆ WŁAŚCIWA - aktywność enzymatyczna preparatu, wyrażona liczbą jednostek enzymatycznych w odniesieniu do 1 mg białka preparatu enzymatycznego.

AKTYWNOŚĆ MOLEKULARNA - jest to liczba jednostek aktywności enzymu przypadająca na 1µmol enzymu.

TEMPERATURA - im jest wyższa, tym szybszy ruch cząsteczek (większa szybkość reakcji). Temp środowiska reakcji nie może być stale podnoszona, ponieważ przekroczenie 70°c powoduje denaturację białka i całkowitą inaktywację większości enzymów. Dla każdego enzymu istnieje optymalna temperatura, w której przejawia on największą aktywność. Znajduje się ona w granicach 40 - 50°c.

ODCZYN - pH optymalne przy którym enzym wykazuje największą aktywność, powoduje najsilniejsze zdysocjowanie enzymu i substratu, a więc największą liczbę ładunków o odmiennych znakach. Dla większości enzymów optymalne pH znajduje się w zakresie obojętnym lub słabo kwaśnym.

REGULACJA CZYNNA AKTYWNOŚCI ENZYMÓW

SPRZĘŻENIE ZWROTNE - regulacja polegająca na hamowaniu ciągu reakcji przez końcowe produkty. Reguluje bardzo liczne syntezy zachodzące w organizmie (syntezę aminokwasów, puryn i innych)

ENZYM REGULATOROWY - enzym alleosteryczny katalizujący pierwszą reakcję w liniowym ciągu reakcji. Może on zostać unieczynniony przez gromadzące się wolne produkty końcowe.

INHIBITIORY NIEKOMPETENCYJNE - efektory alleosteryczne ujemne, działające hamująco na przebieg reakcji enzymatycznej. Są inaczej zbudowane (pod względem chemicznym) od właściwego substratu.

HAMOWANIE ZGODNE - ma miejsce wówczas, gdy wzrasta stężenie końcowych produktów wszystkich rozgałęzień grup metabolicznych

HAMOWANIE SYNERGICZNE - każdy z końcowych produktów odznacza się niewielką zdolnością hamowania enzymu regulatorowego.

HAMOWANIE POŁĄCZONE - występuje, gdy każdy z końcowych produktów rozgałęzienia ciągu reakcji potrafi częściowo hamować enzym regulatorowy

REGULACJA BIERNA AKTYWNOŚCI ENZYMÓW - stanowi formę regulacji, w której biorą udział inhibitory kompetencyjne

INHIBITIRY KOMPETENCYJNE - może być połączony z enzymem jedynie wtedy, gdy miejsce regulacyjne jest izosteryczne i znajduje się w obrębie centrum katalitycznego. Maja budowę podobną do substratu bądź do koenzymu. Wiążą się w trwałe układy enzym-inhibitor.

KOLOS 4

ODDYCHANIE KOMÓRKOWE:

ODDYCHANIE KOMÓRKOWE- HIPOTEZY:

- hipoteza chemiczna - w procesie tworzenia ATP bierze udział przenośnik X o nieznanej budowie

- hipoteza chemiosmotyczna Mitchella - istotną rolę ma tu rozdział ładunków elektronowych po obydwu stronach błony mitochondrium, różnica stężeń protonów, wymiana H⁺ odbywa się za pośrednictwem mechanizmu określonego jako pompa protonowa. Wszystkie składniki łańcucha są zgrupowane w pięciu kompleksach lipidowo-białkowych:

• kompleks I : oksydoreduktaza NADH: CoQ

• kompleks II: oksydoreduktaza bursztynian: CoQ

• kompleks III: oksydoreduktaza CoQ: utleniony cytochrom c

• kompleks IV: oksydoreduktaza zredukowany cytochrom c: tlen

• kompleks V: syntaza ATP transportująca H⁺

- hipoteza konformacyjna - według niej energia pochodząca z utleniania zostaje przekształcona w energię przechowywaną w stanach konformacyjnych białek mitochondrialnych. Bogaty w energię stan konformacji może ulegać zmianom, które wyzwalają energię na potrzeby syntezy ATP.

TRANSPORT RÓWNOWAŻNIKÓW REDUKCYJNYCH PRZEZ BŁONĘ MITOCHONDRIALNĄ - błona mitochondrialna jest nieprzepuszczalna dla zredukowanego NAD. Może on być wytworzony podczas glikolizy cytozolu za pomocą tzw mostków substratowych. Po obydwu stronach błony są takie same pary substratów mogących przyjąć lub oddać atomy wodoru: enzym dehydrogenaza. Przez błonę mitochondrium mogą przenikać cząsteczki zredukowanego przez NADH substratu i wewnątrz mitochondrium przekazać wodór na FAD. Powoduje to stratę 1 ATP. Para substratów i enzym to np.; glicerolo-3-fosforan, dihydroksyacetonofosforan, enzym dehydrogenaza glicerolo-3-fosforan.

Donory ē fosforylacji oksydacyjnej - metabolity cyklu Krebsa, pirogronian, kw tłuszczowe, hydroksykwasy, kw glutaminowy

OKSYDACYJNA DEKARBOKSYLACJA α-KETOKWASÓW (ZAPOCZĄTKOWANIE CYKLU KREBSA)-

Acetylo CoA - zapoczątkowuje cykl Krebsa, może pochodzić z: -kwasu pirogronowego; -β-oksydacji kwasów tłuszczowych; -aminokwasów ketotwórczych; -ciał ketotwórczych; -wolnego octanu;

Kwas pirogronowy - pochodzi przede wszystkim z procesu glikolizy. Zanim zostaje włączony w cykl Krebsa zostaje przekształcony w acetylo CoA

Kwas szczawiooctowy - oprócz acetyloCoA zapoczątkowuje cykl Krebsa. Może być wytworzony z: -kwas pirogronowy asymilacji CO₂ w tkankach zwierzęcych

-kwas fosfoenolopirogronowy + CO₂ + ADP kwas szczawiooctowy + ATP

-deaminacja oksydacyjna kwasu asparaginowego

-transaminacja kw asparaginowego

-kwas pirogronowy + CO₂ kwas jabłkowy => kwas szczawiooctowy

-kwas propionowy +CO₂ kwas bursztynowy => kwas szczawiooctowy

BILANS ENERGETYCZNY

NADH + H⁺ 3x3 ATP

FADH₂ 2ATP

Fosforylacja substratowa 1ATP

TRAWIENIE I WCHŁANIANIE WĘGLOWODANÓW W PRZEW POKARMOWYM

- amylaza działa najlepiej przy pH = 6-7

- w ślinie występuje głównie α-amylaza, jej działanie jest zablokowane w żołądku przez HCl

- w dwunastnicy wydzielana jest amylaza trzustkowa, która działa w większym pH.

- cukry proste są wchłaniane w początkowym odcinku jelita cienkiego

- szybkość wchłaniania: glukoza i galaktoza fruktoza pentozy

- dwucukry są wchłaniane tylko przy ich dużym stężeniu w jelicie (maltoza, sacharoza, laktoza). Organizm wykorzystuje maltozę rozkładając ja do glukozy. Pozostałe są eliminowane przez nerki

- wchłanianie glukozy i galaktozy odbywa się w symporcie z Na⁺ w transporcie aktywnym

- fruktoza i pentozy są wchłaniane drogą dyfuzji

- zwierzęta roślinożerne trawią zawarte w paszy wielocukry za pomocą enzymów, bakterii i wymoczków żwacza jelita ślepego

- otrzymane heksozy są przekształcane w UCT (lotne kwasy tłuszczowe) w procesach fermentacji

- w przedżołądkach zachodzą głównie fermentacje: octowa, propionowa, masłowa, mlekowa

AMYLAZA

- α-amylaza: -endoamylaza - rozszczepa wiązania αc1, c4; powstaje maltoza oraz achrodekstryny

- β-amylaza: - odszczepia glukozę od końca nieredukującego: produkty - maltoza i dekstryny graniczne

- γ-amylaza: odszczepia glukozę od końca nieredukującego, rozszczepia wiązania C1-C6

Amylaza nie rozczepia wiązań C1-C2, C1-C7. te wiązania cięte są przez enzym indukowany, który pojawia się w razie potrzeby - DEBRANCHER

Inny enzym BRANCHER również indukowany bierze udział w tworzeniu glikogenu (wiązań C1-C2, C1- C3)

Laktoza (inny enzym indukowany) - pojawia się dopiero po pierwszym kontakcie noworodka z laktozą

GLUKONEOGENEZA - z metabolitów cyklu Krebsa możliwa jest za pośrednictwem jabłczanu. Przenika on z mitochondriów do cytoplazmy, utlenia się do szczawiooctanu i dalej zostaje przekształcony do fosfoenolopirogronianu. Pośrednimi ogniwami glukoneogenezy z aminokwasów glukogennych mogą być: -kwas pirogronowy; -kwas 2-oksoglutorowy; -szczawiooctowy; -acetyloCoA lub inne metabolity cyklu Krebsa. Większość reakcji jest katalizowana przez enzymy glikolizy jednak niektóre reakcje nie mogą zachodzić w odwrotnym kierunku np. kwas pirogronowy ≠> fosfoenolopirogronian, zamiast tego kwas pirogronowy przechodzi w kwas szczawiooctowy. Błona mitochondrium nie przepuszcza kwasu szczawiooctowego, jest on redukowany do jabłczanu. Przechodzi on do cytoplazmy, zostaje tam po prostu przekształcony w szczawiooctan a ten w fosfoenolopirogronian.

REGULACJA GLUKONEOGENEZY - stymulacja - zmniejszenie stężenia fruktozo-1,6-bisfosforanu

BILANS GLUKONEOGENEZY - do wytworzenia 1glukozy zużywa się 4 ATP, 2 GTP oraz 2NADH + H⁺

BILANS ODDYCHANIA KOMÓRKOWEGO

- glikoliza - 2x1ATP (fosforylacja substratowa)

- 2x3ATP (fosforylacja oksydacyjna)

- -2ATP (na transport NADH + H⁺ do mitochondrium)

- oksydacyjna dekarboksylacja - 2x3ATP (fosforylacja oksydacyjna)

- cykl Krebsa - 2x11ATP (fosforylacja oksydacyjna)

- 2x1ATP (fosforylacja substratowa)

razem: 36 ATP

KOLOS 5

METABOLIZM FRUKTOZY - fruktozo-6-fosforan powstający w cyklu pentozofosforanowym może być przekształcony w glukozo-6-foaforan, przy udziale izomerazy glukozofosforanowej. Cząsteczki wolnej fruktozy za pomocą specyficznej fruktokinazy wątrobowej i kosztem energii ATP mogą być zamieniane w fruktozo-1-fosforan. Związek ten pod wpływem aldolazy może zostać rozszczepiony na dihydroksyacetonofosforan oraz gliceraldehyd. Dihydroksyacetonofosforan jest zwykle włączany w cykl glikolizy, natomiast aldehyd zostaje utleniony do kwasu glicerynowego. Po ufrosforylowaniu przy C2 kwas ten może zostać włączony do procesu glikolizy

NNKT - NIENASYCONE KWASY TŁUSZCZOWE - oleinowy - 18 C, przy C9 wiązanie podwójne; linolowy - 18C, przy C9, C12 wiązanie podwójne

NKT - NASYCONE KWASY TŁUSZCZOWE - palmitynowy - 16C [CH₃(CH₂)₁₄COOH]; stearynowy 18C [CH₃(CH₂)₁₆COOH]; arachidowy 20C [CH₃(CH₂)₁₈COOH]

TRAWIENIE I WCHŁANIANIE LIPIDÓW - lipidy mogą być strawione gdy powierzchnia kontaktu z enzymami będzie dostatecznie duża. Muszą one zostać przeprowadzone w postać emulsji. Powoduje to żółć i kwasy żółciowe. Kwasy żółciowe wykazują właściwości detergentów obniżających napięcie powierzchniowe wody. Tłuszcze są rozkładane w przewodzie pok przy udziale odpowiednich esteraz. Tłuszcze obojętne są trawione przez lipazę trzustkową, której optymalne warunki działania podobnie jak innych enzymów rozkładających tłuszcze znajdują się w granicach pH 7-8,5. lipaza uwalnia kwasy tłuszczowe wyzwalając glicerol, mono lub diacyloglicerol. Wolne kwasy tłuszczowe mogą przyłączać kationy i przechodzić w mydła, które również wpływają na utrzymanie tłuszczu w stanie emulsji. Enzymami trawiącymi tłuszcze są liczne fosfolipazy np. fosfolipaza A i B atakują wiązania estrowe kwasów tłuszczowych w cząsteczkach fosfolipidów, lub np. fosfolipaza C i D rozszczepiają wiązania estrowe kwasu fosforowego tychże związków. Kwasy tłuszczowe o dłuższym łańcuchu ulegają związaniu z kwasami żółciowymi tworząc dobrze rozpuszczalne kwasy choleinowe. W tej postaci są wchłaniane do układu limfatycznego. Uwolnione kw żółciowe wracają przez żyłę wrotną do wątroby a natępnie ponownie przedostają się do żółci. Pewna ilość kwasów tłuszczowych przed wchłonięciem wiąże się z cholesterolem. Oprócz kw tłuszczowych do limfy mogą być wchłaniane mono i diacyloglicerole w postaci drobnych kuleczek zwanych chylomikronami. Odbywa się to drogą pinocytozy.

KWASY ŻÓŁCIOWE - boczny łańcuch przy C17 jest krótszy niż w cholesterolu: kończy się grupą karboksylową. Kwasy żółciowe biorą udział w emulgacji tłuszczów zmieniając napięcie powierzchniowe substancji. Podstawowe kwasy żółciowe to: kwas cholowy i deoksycholowy, a pochodnymi kwasu cholowego są: hydroksylowe i ketonowe i są to kwasy: litocholowy, deoksycholowy, chemodeoksycholowy, chyodeoksycholowy, taurocholowy, glikocholowy, deoksytaurocholowy,

PROCES WYTWARZANIA KWASÓW ŻÓŁCIOWYCH

1. wprowadzenie grupy -OH przy C7 cholesterolu

2. epimeryzacja gr. -OH przy C3

3. redukcja pierścienia B

4. skrócenie łańcucha bocznego przy C17

5. utlenienie C25 - powstaje gr. karboksylowa

SKŁAD LIPOPROTEIN OSOCZA - Poszczególne lipoproteiny osocza różnią się zawartością białek w stosunku do tłuszczów. Proporcja ta decyduje o ich gęstości

1. lipoproteiny o bardzo małej gęstości (VLDL) - duże cząsteczki, 65% lipidów, wytwarzane w wątrobie, powodują zmętnienie surowicy

2. lipoproteiny o pośredniej gęstości (IDL) - powstają w osoczu z VLDL na skutek utraty części lipidu, stosunek nigliceroli do cholesterolu = 1:1

3. lipoproteiny o małej gęstości (LDL) - powstają z IDL w osoczu, bardzo dużo cholesterolu a mało trigliceroli, główny nośnik cholesterolu

4. lipoproteiny o dużej gęstości (HDL) - powstają w wątrobie, w jelicie cienkim i osoczu z VLDL; zawierają prawie 50% protein.

5. chylomikrony - są obecne w osoczu tylko przez kilka godzin po spożyciu tłuszczu; prawie cała zawartość to triglicerole z tłuszczu pokarmowego.

METABOLIZM (LIPOPROTEIN) VLDL, IDL I LDL -

VLDL IDL LDL

Przekształcenia w obrębie frakcji VLDL umożliwiają dostarczanie cholesterolu z tkanek do wątroby. W przemianach lipoprotein istotną rolę odgrywają procesy lipolizy, estryfikacji cholesterolu. Po spełnieniu swojej roli cząstki lipoprotein są eliminowane z osocza przez internalizację w komórkach. Jest to możliwe dzięki receptorom w komórkach które mają wpływ na stężenie lipoprotein wewnątrz komórek:

- receptory LDL, receptory apoE dla VLDL, IDL, hylomikronów (głównie w hepatocytach)

- receptory VLDL (wszędzie oprócz wątroby i jelita cienkiego)

METABOLIZM WITAMINY D - pochodne cholesterolu są prekursorami do syntezy wit D. Pod wpływem UV następuje otworzenie pierścienia β. Następuje hydrosylacja przy C1 i C25. aktywna forma ma grupy OH przy węglach C1, C3, C25

BUDOWA I ROLA KWASÓW TŁUSZCZOWYCH - kwasy karboksylowe z jedną grupą -COOH, wywodzące się od węglowodorów alifatycznych. Najprostsze kwasy tłuszczowe to kwas mrówkowy i kwas octowy. Tzw. wyższe kwasy tłuszczowe (zawierające po kilkanaście atomów węgla w cząsteczce) tworzą w reakcji z gliceryną tłuszcze albo oleje roślinne (glicerydy), zaś w reakcjach z wodorotlenkami metali powstają z kwasów tłuszczowych mydła. Rola:

- składniki strukturalne komórek

- źródło energii

- zapas energii na długi czas

- izolator cieplny (podściółka tłuszczowa ssaków)

EIKOZANIODY - są to połączenia powstające z kwasu arachidonowego, a także z innych C20 wielonienasyconych kwasów tłuszczowych. Do tych połączeń należą substancje o silnym działaniu biologicznym: prostaglandyny, tromboksany i leukotrieny.

KOLOS 6

METABOLIZM AMINOKWASÓW :

1. dostarczających do syntez jednostek jednowęglowych.

GLICYNA

- dostarcza do syntez grupy formylowe (-COH)

- bierze udział w syntezie:

• kreatyny:

1. glicyna + arginina kw. guanidynooctowy + ornityna

2. kw. guanidynooctowy --------- kreatyna frofokreatyna

• hemu

• glutationu (gl +cyc +kw. glutaminowy)

• zasad purynowych

• betain

- połączenia z:

• kw. żółciowymi

1. glicyna + kw. benzowesowy kw. hipurowy

2. gliyna + kw. fenylooctowy kw. fenaceturowy

• związkami aromatycznymi

SERYNA

- donor grupy hydroksymetylowej w syntezie glicyny

- udział w tworzeniu cysteiny (w reakcji z homocysteiną)

- przejście w kwas pirogronowy (dehydratacja i dezaminajca seryny)

- substrat w syntezie zasad azotowych wchodzących w skład fosfolipidów

- w biosyntezie sfinigozyny

METIONINA

- przejście w formylometioninę (inicjacja syntezy białka u bakterii)

- substrat do tworzenia homocysteiny (prekursor innych aminokwaów siarkowych)

- donor grupy CH₃ do syntezy - kreatyny, choliny, adrenaliny, glicylobetainy, anseryny, karnityny

- metylacja RNA w czasie jego dojrzewania

2. siarkowych

METIONINA

Po oddaniu grupy metylowej ulega przekształceniu w homocysteinę

HOMOCYSTEINA

Razem z seryą przyczynia się do powstawania homoseryny i cysteiny

CYSTEINA

- przemiana do kw. pirogronowego

- utlenienie(a) i dekarbokylacja(b) do tauryny

1. -SH w grupę sulfonową - SO₃H kw. cysteinowy

2. kw. cysteinowy tauryna (+ kw. żółciowe kw. taurocholowe)

- udział w syntezie CO₂ i cysteaminy (przez dekarbo. cysteiny)

- udział w syntezie glutationu

- redukcja do cystyny (ważny ukł. oksydacyjno-redukcyjny)

3. alaniny i treoniny

TREONINA

- tworzenie glicyny i aldehydu octowego

- substrat w tworzeniu metyloglioksalu

- udział w cyklu aminoacetonowym:

TREONINA kw. aminmasłowy metyloglioksal kw. pirogronowy acetylo Co

ALANINA

- działanie cukrotwórcze

- deaminacja do kw. pirogronowego

- β-alanina - wchodzi w skład kw. pantotenowego i dipeptydów (anseryny i karnozyny)

4. o łańcuchu rozgałęzionym

WALINA

- dekarboksylacja do izobutyloaminy

- deaminacja oksydacyjna lub transaminacja

- przekształcanie w bursztyloCoA

LEUCYNA

- deaminacja lub transaminacja: leucyna + kw. 2-oksoglutarowy kw. 2-oksoizokapronowy + kw.glutaminowy

- biosynteza kw. acetooctowego i acetylo-CoA

IZOLEUCYNA

- transaminacja: izoleucyna + kw. 2-oksoglutarowy kw. 2-okso-3-metylowalerianowy + kw. glutaminowy

- biosynteza propionylo-CoA (w bursztynylo-CoA, a ten do cyklu Krebsa) i acetylo-CoA

- zaburzenie przemian - choroba klonowa

5. jednoaminodikarboksylowych:

- dostarczają po jednej grupie NH₂ do syntezy mocznika

- dawcy gr NH₂ w rodniku transaminowym

- są cukrotwórcze

KW. GLUTAMINOWY

- synteza kw. N-acetyloglutaminowego (AGA)

- synteza glutationu

- synteza kw. 4-aminomasłowego

- w formie glutaminy udział w syntezie aminocukrów i puryn

KW. ASPARAGINOWY

- synteza puryn i pirymidyn

- synteza α- lub β-alaniny (w procesie dekarboksylacji - w zależności od odłączonej gr)

6. zasadowych

LIZYNA

- tworzenie 5-hydroksylizyny (hydroksylacja z udziałem kw. askorbinowego)

- tworzenie kadaweryny (-CO₂)

- katabolizm do glutarylo-CoA i acetylo-CoA

ARGININA

- udział w cyklu mocznikowym

- substrat do syntez kreatyny

- tworzenie agmatyny (amina - wpływa stabilizująco na rybosomy, korzystnie na biosyntezę białka)

ORNITYNA

- katabolizm do powstania semialdehydu kwasu glutaminowego (kw. glutaminowy - CO₂ putrescyna)

7. proliny i hydroksyproliny

PROLINA - występuje w kolagenie oraz białkach fibrylarnych, powstaje z kw. glutaminowego

HYDROKSYPROLINA

- prolina 4-hydroksyprolina (katalizuje: O₂, Fe³⁺, kw. askorbinowy)

8. aromatycznych

FENYLOALANINA

- substrat w syntezie tyrozyny i ubichinonu

- udział w transaminacjach

FENYLOALANINA tyrozyna DOPA

Zaburzenia przemian

● FENYLOKETONURIA - zablokowanie przemiany 1 (w moczu występują: kw. fenylopirogronowy i fenylooctowy)

● ALKAPTONURIA - zablokowanie przemiany 2

TYROZYNA

- katabolizm do kw. acetooctowego i fumarowego

- substancja do syntezy amin katecholowych i hormonów tarczycy: TYROZYNA monojodotyrozyna dijodotyrozyna

- przemiany do melaniny

9. heterocykliczne

HISTYDYNA

- przemiany do kw. glutaminowego (w procesie transaminacji lub dezaminacji) kw. 2-oksoglutarowy

- biosynteza histaminy (w procesie dekarboksylacji)

- tworzenie metylohistydyny

TRYPTOFAN

- katabolizm do acetylo-CoA

- synteza kw. nikotynowego

biosynteza hormonów indolowych (tryptamina, serotonina, melatonina)

- rozkład w jelicie grubym

- tam gdzie w trawieniu są bakterie i orzęski pojawia się produkt przemian tryptofanu - indykan (u innych zwierząt to infekcja przewodu pokarmowego i procesy gnilne w przewodzie pok. - jelito)

TRYPTOFAN kw. indolopropionowy etoloindol skatol indol indoksyl + aktywny siarczan indykan (skł. moczu)

METABOLIZM BIAŁEK I AMINOKWASÓW

1. BILANS AZOTOWY

- aminokwasy endo i egzogeniczne

- aminokw. pokarmowe mogą być w pełni wykorzystane gdy komplet tych związków będzie we właściwych proporcjach i ilościach

- „prawo minimum” - przebieg procesów metabolicznych zależy od najmniejszej ilości niezbędnego składnika pokarmowego

- białko pełnowartościowe - zawiera wszystkie aminokwasy w odpowiedniej ilości oraz proporcji np. mleko matki

- białko niepełnowatrościowe - nie zawiera w ogóle jednego lub kilku aminokwasów np. białko kukurydzy

Całe białko org. (rozpad białka 120-180 gr/dzień) aminokwasy ponowne wykorzystanie do syntezy 90-170 gr.

Katabolizm (30-40 gr/dzień aminokwasów)

- bilans azotowy zerowy - ilość pobranego i wydalonego azotu zrównoważona

- bilans azotowy dodatni - młode org. w okresie wzrostu, samice ciężarne i karmiące, zwierzęta w okresie rekonwalescencji.

2. TRAWIENIE I WCHŁANIANIE BIAŁEK I AMINOKWASÓW

ENZYMY - HYDROLAZY

- hydrolazy peptydylo-peptydowe - działają wewnątrz łańcucha np. pepsyna, trypsyna, chymotrypsyna, papaina

- hydrolazy peptydylo-aminokwasów - odszczepiają aminokwas z wolną grupą karboksylową

- hydrolazy α-aminoacylopeptydów - odszczepiają wolny aminokwas z wolną grupą aminową

- hydrolazy dipeptydów - trawią dipeptydy do aminokwasów

endopeptydazy:

- pepsyna

• w żołądku, proenzym - pepsynogen atywowany przez odłączenie 44 aminokwasów on N-końca białka enzymatycznego (odsłonięcie miejsca katalitycznego)

• funkcja - rozszczepienie wiązań peptydowych wewnątrz cząsteczki utworzonych przez aminokwasy aromatyczne - fenyloalaninę i ferozynę z innymi aminokwasami oraz między leucyną a kwasem glutaminowym

- trypsyna

• w jelicie cienkim, środowisko alkaiczne, proenzym - trypsynogen (trzustka) aktywowany przez enteroleinazę - odcięcie heksapeptydu, w miejscu katalitycznym - seryna

• funkcja - hydrolizuje wiuązania peptydowe, utworzone przez grupy karboksylowe lizyny i argininy z innymi aminokwasami

- hymotrypsyny A i B

• proenzym - hemotrypsynogen aktywowany dzięki trypsynie

• hydrolizują wiązania peptydowe utworzone przez gr karboksylowe aminokwasów aromatycznych - fenyloalaniny, tyrozyny z innymi aminokwasami

- trombia

• pH 7,4; osocze krwi

- papina

• pH 5-5,6; owoce drzewa malonowego

- podpuszczka

• pH 3-3,5; żołądek

- enteropeptydaza

• wydzielana przez błonę śluzową jelita; aktywuje trypsynogen

egzopeptydazy

- karboksypeptydazy - wydzielane przez trzustkę; odrywają wolne aminokwasy od końca z wolną grupą -COOH

- aminopeptydazy - przez śluzówkę jelita; od końca z wolną grupą -NH₂; powstaje dipeptyd.

- dipeptydazy - hydrolizują dipeptydy (wysoka specyficzność substratowa)

WCHŁANIANIE:

W jelicie cienkim - transport aktywny (najszybciej cysteina; najwolniej kw. asparaginowy i glutaminowy). U młodych ssaków bezpośrednio po urodzeniu - na drodze pinocytozy wchłanianie białek odpornościowych z siary. U przeżuwaczy - trawienie białka w żwaczu uwalnia aminokwasy - mogą ulegać dezaminacji i dekarboksylacji.

3. REAKCJE AMINOKWASÓW ZWIĄZANE Z GR NH₂

- N-acetylacja - wprowadzenie gr 2C

walina walina - N-acetylowana

- metylacja

glicyna + CH₃ metyloglicyna + 2CH₃ glicylobetaina

- formylacja - wprowadzenie gr 1C

metionina N-formylometionina (start syntezy białka)

- utlenianie części rodnikowych

fenyloalanina + O₂ tyrozyna

prolina + O₂ 4-hydroksyprolina (iminokwas)

lizyna + O₂ 5-hydroksyprolina + H₂O

- oksygenacja - utlenianie tlenem atmosferycznym z rozerwaniem pierścienia

tryptofan + O₂ formylokinureina

- izomeryzacja

kw. glutaminowy kw. metyloasparaginowy

- aminokwasy łączą się ze związkami toksycznymi, które później usuwane są bez problemu

glicyna + kw. benzoesowy kw. hipurowy

glicyna + kw. fenylooctowy kw. fenoacetruowy

4. DEZAMINACJA

- we wszystkich kom organizmu, ale ze szczególnym natężeniem w nerkach i w wątrobie

- pozbawienie aminokwasu grupy aminowej

- rodzaje deaminacji:

• dezaminacja oksydacyjna: (aminokwas iminokwas 2-oksokwas + NH₃); np. kw. glutaminowy kw. iminoglutarowy kw. 2-oksoglutarowy + NH₃.

• dezaminacja redukcyjna (aminokwas kw. nasycony + NH₃)

• dezaminacja desaturacyjna (aminokwas kw. nienasyciny + NH₃)

• dezaminacja hydrolityczna (aminokwas hydroksykwas + NH₃)

• dezaminacja typu Sticklenda (aminokwas1 + aminokwas2 (1- utlenia się, 2- redukuje się) kw. nasycony + oksokwas + 2 NH₃)

5. TRANSAMINACJA

- przeniesienie z aminokwasu gr amidowej na oksokwas bez wydzielenia amoniaku

- katalizatory to transaminazy

- przykłady transaminacji:

• pirogronian + 2-aminokwas ketokwas + alanina

• 2-oksoglutaran + 2-aminokwas 2-glutaminian + 2-oksokwas

• kw. asparaginowy + 2-oksoglutarowy kw. szczawiooctowy + kw. glutaminowy

6. TRANSDEAMINACJA

- sprzęgnięcie dezaminacji z transaminacją

- aminokwas przekazuje swoją gr aminową na kw. 2-oksoglutarowy (transaminacja), a następnie kw. glutaminowy pod wpływem dehydrogenazy glutaminianowej ulega dezaminacji z wydzieleniem NH₃

7. DEKARBOKSYLACJA AMINOKWASÓW

- produktami: aminy pierwszorzędowe

- aminy biogenne: hormony, składniki ważnych związków, składniki błon organelli:

• monoaminy I-rzędowe - powstają z dekarboksylacji aminokwasów obojętnych

• diaminy I-rzędowe - powstają z dekarboksylacji aminokwasów zasadowych

• obojętne β- lub γ-aminokwasy - powstają z dekarboksylacji aminokwasów kwaśnych

- przykłady dekarbokylacji:

lizyna - CO₂ kadaweryna (utrzymuje str. kwasu)

metionina - CO₂ spermidyna (stabilizacja i upakowanie DNA), spermina (stabiliz i czynności rybosomów w nasieniu)

seryna - CO₂ etanoloamina (fosfolipid)

treonina - CO₂ propandoamina (w wit B12)

kw. glutaminowy - CO₂ kw. 8-aminomasłowy (w mózgu)

kw. asparaginowy - CO₂ β-alanina

upteina - CO₂ upteamina

ornityna - CO₂ putrescyna

arginina - CO₂ agmatyna

- aminy katechylowe (z aminokwasów aromatycznych)

tyrozyna - CO₂ tyramina (skurcz macicy)

tyrozyna 3,4-dihydroksyfenyloalanina - CO₂ DOPA noradrenalina adrenalina (brak - choroba Parkinsona)

- aminy imidazolowe

histydyna - CO₂ histamina (hormon tkankowy, mediator, uczulenie)

- aminy idolowe

tryptofan - CO₂ tryptamina

tryptofan 5-hydroksytryptofan - CO₂ serotonina melatonina (hormon tkankowy)

8. JONY AMONOWE

- wiązanie szkodliwego amoniaku:

• synteza kw. glutaminowego

kw. 2-oksoglutarowy + NH₃ (dehydrogenaza glutaminianowa) kw. glutaminowy + H₂O

• synteza glutaminy

kw. glytaminowy + NH₃ (syntetaza glutaminowa) glutamina

Glutamina - w postaci tego amidu NH₃ transportowane jest przez krew i łatwo przenika do kom. NH₃ włączany do biosyntezy zasad purynowych i pirymidynowych, aminocukrów

• synteza karbamoilofosforanu (jest go dużo w wątrobie i nerkach)

(aktywacja CO₂) CO₂+ NH₃ ( H₂O, AGA, Mg²⁺) karbamoilofosforan ( do syntezy zasad pirymidynowych)

- wydalanie jonów amonowych

• zwierzęta amonioteliczne - wydalają NH₃ (usuwany bezpośrednio do środowiska wodnego, gdzie z ogromną łatwością dyfunduje)

• zwierzęta ureoteliczne - wydalają mocznik (dobrze rozp w wodzie, usuwany w postaci jej roztworu - kręgowce lądowe z wyjątkiem gadów i ptaków)

• zwierzęta urykoteliczne - wydalają kw. moczowy

TRAWIENIE KW. UKLEINOWYCH

- odbywa się w jelicie cienkim przy udziale enzymów hydrolitycznych wydzielanych przez trzustkę

- dekarboksylazy:

• DNA-aza I (wyst w soku trzustkowym) - rozszczepia wiązania między resztą fosforanową a 3' atomem C deoksyrybozy. (uwalnia oligodeoksyrybonukleotyd zakończony gr fosforanową przy węglu w pozycji 5')

• DNA-aza II (wyst w tkankach) - rozszczepia wiązanie reszty fosforanowej znajdującej się przy 5' atomie C (uwalnia oligodeoksyrybonukleotydy zakończone reszta fosforanową przy 3' atomie C)

- rybonukleazy (RNA-aza) - należy do transferaz, przenosi resztę fosforanową z pozycji 5' rybonukleotydu purynowego lub pirymidynowego na pozycję 2' sąsiedniego nukleotydu pirymidynowego (powstaje cykliczny 2' 3' rybonukleotyd)

- fosfodiesterazy - działają na ologonukleotydy, odrywając od nich moninukleotydy

- fosfomonoesterazy - rozkładają nukleotydy do nukleozydów z ołączeniem reszt fosforanowych

- nukleotydazy - rozszczepiają hydrolitycznie nukleotydy na nukleozydy i kw. fosforowy (np. 5' nukleotydaza, atepaza)

- nukleozydazy - w wyniku ich działania zostaje uwolniona zasada azotowa oaz pentozy

COOH

H₂N C H

CH

CH₃ CH₂

CH₃

izoleucyna

COOH

H₂N C H

CH₂

CH

CH₃ CH₃

leucyna

COOH

H₂N C H

CH

CH₃ CH₃

walina

COOH

H₂N C H

CH₂

CH₂ NH

H₂C NH C NH₂

arginina

COOH

H₂N C H

H₂C OH

tyrozyna

COOH

H₂N C H

H₂C SH

cysteina

COOH

H₂N CH₂

glicyna

COOH

H₂N C H

CH₂

COOH

Kw asparaginowy

COOH

H₂N C H

CH₃

alanina

O O

CH₂ C N CH C N CH₂ C O

CH₂ H CH₂ H OH

H C NH SH

HO C O glutation

CH3

1

2

noradrenalina

mealnina

adrenalina

---