1 Budowa i funkcje enzymów oraz ich klasyfikacja (dlaczego do jakich klas)
Są one białkami. Enzym jako całość jest zawany holoenzymem, jego część białkowa apoenzym a część peptydową grupą prostetyczną lub koenzymem.
Część enzymów proteolitycznych jest wytwarzana w formie proenzymu (nieaktywne), które aktywują się poprzez odłączenie (w odpowiednich warunkach) oligo lub polipeptydu inhibitora. Każdy enzym zawiera centrum aktywne które bezpośrednio wchodzi w kontakt z substratem Koshland zaproponował przedstawienie tego na zasadzie wchodzenia dłoni do rękawiczki zamiast modelu „klucz i zamek” gdyż enzymy są bardzo elastyczne strukturalnie. Po zajściu reakcji w tym miejscu aktywnym otrzymujemy produkt. Budowa enzymów to także 4 rzędowość z białek bo enzymy to białka więc:
>Struktura pierwszorzędowa - zwana również strukturą pierwotną jest określona przez sekwencję (kolejność) aminokwasów w łańcuchu białkowym.
>Struktura drugorzędowa - są to lokalne struktury powstające w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych pomiędzy tlenem grupy >C=O, a wodorem grupy -NH, dwóch niezbyt odległych od siebie w łańcuchu wiązań peptydowych. Do struktur drugorzędowych zalicza się: α helisę, β-kartkę, β-zakręt.
>Struktura trzeciorzędowa - Wzajemne położenie elementów struktury drugorzędowej stabilizowane przez oddziaływania reszt aminokwasowych oraz tworzenie mostków dwusiarczkowych -S-S-, powstających pomiędzy dwiema resztami cysteiny, dwiema resztami metioniny lub też jeden metioniny drugi zaś cysteiny w łańcuchu.
>Czwartorzędowa - przestrzenna budowa białka zbudowanego z kilku łańcuchów polipeptydowych oraz zawierająca struktury niebiałkowe:
glikoproteidy - zawierają cukier
lipoproteidy - zawierają lipidy
nukleoproteidy - zawierają kwas nukleinowy
chromoproteidy - zawierają barwnik; np. hemoglobina może przybierać czwartorzędową budowę białka, gdyż poza kilkoma łańcuchami polipeptydowymi posiada jeszcze barwnik - hem.
fosfoproteidy - zawierają resztę kwasu fosforowego.
Według najnowszych badań są tylko 3 rzędy połączono bodajże 3 i 4 rzędową w jedną 3 rzędową.
Enzymy można opisać 4 cyframi z czego pierwsza opisuje klase a druga podklase i tak enzymy klasyfikujemy na:
>Oksydoreduktazy: reakcje przenoszenia ē i p lub bezpośrednie włącz tlenu do substratu 1.dehydrogenazy2.reduktazy3.oksydazy4.peroksydazy5.oksygenazy
>Transferazy: przenoszenie grup funkcyjnych między związkami 1.aminotransferazy2.fosfo- (kinazy)3.metylo-4.formylo-5.transketolazy6.transaldolazy
>Hydrolazy: reakcje rozkładu wiązań przy udziale wody 1.esterazy2.amidazy3.glikozydazy4.peptydazy
>Liazy: reakcje odwracalne/nieodwracalne odłączania grup od substratów bez udziału wody 1.dekarboksylazy2.deaminazy3.desulfhydrazy4.hydroliazy
>Izomerazy: reakcje przekształceń wewnątrzcząsteczkowych 1.racemazy2.epimerazy3.izomerazy
>Ligazy (syntetazy): reakcje syntezy wiązań przy udziale ATP 1.karboksylazy2.sulfazy3.aminazy
Funkcje enzymów:
Enzymy są katalizatorami większości reakcji zachodzących w komórce, same nie zużywają się w reakcji, obniżają energię aktywacji umożliwiając szybsze przekształcenie substratu w produkt.
Enzymy są także ważnymi składnikami interakcji między organizmami czy komórkami. Leukocyty używają enzymów do zwalczania patogenów.
2 Budowa i funkcje ATP
ATP (Adenozyno-5'-trójfosforan) składa się z adenozyny - złożonej z kolei z pierścienia adeninowego i rybozy - oraz z trzech grup fosforanowych.
Funkcje:
-odgrywa ważną rolę w biologii komórki, jako wielofunkcyjny koenzym i molekularna jednostka w wewnątrzkomórkowym transporcie energii
s-tanowi nośnik energii chemicznej używane w metabolizmie komórki
-powstaje jako magazyn energii w procesach fotosyntezy i oddychania komórkowego
-zużywają go liczne enzymy, a zgromadzona w nim energia służy do przeprowadzani różnorodnych procesów, jak biosyntezy, ruchu i podziału komórki
3 Wiązanie O i N glukozydowe
Wiązania O-glukozydowe - wiązania chemiczne łączące grupę hydroksylową (-OH) pierścieniowej formy cukru prostego z grupą hydroksylową innego związku.
Wiązanie N-glukozydowe - wiązanie chemiczne pomiędzy anomerycznym atomem węgla cząsteczki cukru a atomem azotu, zwykle wchodzącego w skład zasady azotowej. Występuje w wielu ważnych biocząsteczkach, m.in. w nukleotydach i kwasach nukleinowych
4 Jak działa aldolaza
Pod jej wpływem w procesie glikolizy fruktozo-1,6-difosforan rozpada się na dwie triozy: aldehyd-3-fosfoglicerynowy i fosfodihydroksyaceton.
Reakcja ta zapoczątkowuje jeden z głównych etapów glikolizy, w którym substratami kolejnych przemian są cząsteczki trójwęglowe.
5 Jak łączy się wodór z tlenem
Zredukowane przenośniki (NADH+H+ i FADH2) przenoszą wodór na błonę grzebieni mitochondrialnych, gdzie zlokalizowany jest łańcuch oddechowy - zespół związków umożliwiających przeniesienie wodoru na tlen atmosferyczny, z uwolnieniem i zmagazynowaniem w ATP energii. Stanowi on ciąg oksydoreduktaz ułożonych w następującym szeregu: NAD, FAD, ubichinon, cytochrom b, cytochrom c, oksydaza cytochromowa. W czasie przenoszenia dochodzi jednak do straty energii w ilości 1 cząsteczki ATP na 1 cząsteczkę NADH+H+. Kolejne enzymy (ściślej: koenzymy) w łańcuchu oddechowym mają coraz wyższy potencjał oksydo-redukcyjny, co oznacza, że charakteryzują się coraz łatwiejszym przyjmowaniem wodorów lub samych elektronów. Dzięki temu wzdłuż łańcucha płynie początkowo strumień atomów wodoru, a potem elektronów, odłączonych w czasie utleniania wodoru przez ubichinon według równania: 2H0 —› 2H+ + 2e-
Elektrony pochodzące z utlenionego wodoru są dalej transportowane na tlen przez cytochromy. Tlen atmosferyczny dostarczony do komórki w ramach wymiany gazowej, przyjmując elektrony, ulega redukcji, co można zapisać następująco:
˝O2 + 2e- —› O2-
Na najniższym szczeblu tej kaskady energetycznej jony tlenu (O2-) łączą się z protonami (2H+) pochodzącymi z utleniania wodoru, dając wodę (H2O), zwaną wodą metaboliczną.
6 Bilans całkowitego utleniania cukrów i tłuszczy (wnioski)
Utlenianie glukozy:
Glikoliza - przemiana do pirogronianu (6ATP) + oksydacyjna dekarboksylacja (2ATP)=8ATP
Cykl Krebsa - FAD (4ATP)+GTP(2ATP)+NAD(12ATP)=18ATP
Łańcuch oddechowy - 12ATP
Razem 38cz. ATPx7,21 kcal/mol=273,98
Utlenianie kwasu kapronowego (C6)
Powstają 3 cz. Acetylo-CoA, 2 rozpady 10 cz. ATP
Utlenianie acetylo-CoA=36 cz.ATP
W sumie 46cz. ATP-1cz.ATP na akt.=45x7,21 kcal/mol=324,45
Więcej energii można uzyskać z kwasu kapronowego
7 Wydalanie z organizmu azotu
Głównym produktem wydalania azotu u zwierząt ureotelicznych jest mocznik. Cykl mocznikowy jest sekwencją reakcji enzymatycznych, w toku których grupy aminowe aminokwasów ulegają przemianie w mocznik
Mocznik powstaje w następstwie reakcji enzymatycznych z dwutlenku węgla - CO2 oraz amoniaku - NH3. Mechanizm tworzenia się tego związku ma charakter cykliczny, kolejnymi ogniwami są ornityna cytrulina i arginina.
Głównym miejscem, gdzie zachodzi cykl mocznikowy jest wątroba. Przekształcenie L-ornityny do L-cytruliny i synteza karbamoilofosforanu zachodzi w matriks mitochondrialnej, a pozostałe reakcje w cytoplazmie.
8 Fosfageny opis i budowa
To związki magazynujące energię w postaci wiązań fosforanowych. Są to np. fosfokreatyna i fosfoarginina. Spełniają w komórkach (głównie mięśniowych) tę rolę co ATP, ale są od niego trwalsze i bardziej wydajne. Fosfokreatyna jest rezerwuarem energii u kręgowców, fosfoarginina jest jej odpowiednikiem u bezkręgowców.
9 Co to jest cistron a operon
Cistron to genetyczna jednostka spełniająca funkcję biologiczną, której ekspresja prowadzi do powstania pojedynczego łańcucha polipeptydowego. Cistron składa się z kilku tysięcy par nukleotydów, może zostać podzielony na mniejsze części. Może funkcjonować, gdy nie jest uszkodzony.
Operon - zbiór wspólnie transkrybowanych i regulowanych genów. W skład pojedynczego operonu wchodzą:
geny kodujące białka i enzymy (geny struktury lub też geny strukturalne),
dwa odcinki DNA niekodujące białek: promotor i operator.
Operon zawiera też terminator (odcinek genu, na którym kończy się transkrypcja operonu). W skład operonu może też wchodzić atenuator, sekwencja położona między promotorem a genami struktury. Po transkrypcji tej sekwencji powstaje fragment RNA, który może tworzyć strukturę przestrzenną działającą jako sygnał do terminacji transkrypcji.
10 Deaminacja opis i przebieg
Deaminacja (dezaminacja) - reakcja chemiczna polegająca na eliminacji z cząsteczki związku chemicznego grupy aminowej (-NH2), najczęściej z wydzieleniem amoniaku.