Ściąga 2 termin egzaminu z biochemi, Studia, Zootechnika, Biochemia


1 Budowa i funkcje enzymów oraz ich klasyfikacja (dlaczego do jakich klas)

Są one białkami. Enzym jako całość jest zawany holoenzymem, jego część białkowa apoenzym a część peptydową grupą prostetyczną lub koenzymem.

Część enzymów proteolitycznych jest wytwarzana w formie proenzymu (nieaktywne), które aktywują się poprzez odłączenie (w odpowiednich warunkach) oligo lub polipeptydu inhibitora. Każdy enzym zawiera centrum aktywne które bezpośrednio wchodzi w kontakt z substratem Koshland zaproponował przedstawienie tego na zasadzie wchodzenia dłoni do rękawiczki zamiast modelu „klucz i zamek” gdyż enzymy są bardzo elastyczne strukturalnie. Po zajściu reakcji w tym miejscu aktywnym otrzymujemy produkt. Budowa enzymów to także 4 rzędowość z białek bo enzymy to białka więc:

>Struktura pierwszorzędowa - zwana również strukturą pierwotną jest określona przez sekwencję (kolejność) aminokwasów w łańcuchu białkowym.

>Struktura drugorzędowa - są to lokalne struktury powstające w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych pomiędzy tlenem grupy >C=O, a wodorem grupy -NH, dwóch niezbyt odległych od siebie w łańcuchu wiązań peptydowych. Do struktur drugorzędowych zalicza się: α helisę, β-kartkę, β-zakręt.

>Struktura trzeciorzędowa - Wzajemne położenie elementów struktury drugorzędowej stabilizowane przez oddziaływania reszt aminokwasowych oraz tworzenie mostków dwusiarczkowych -S-S-, powstających pomiędzy dwiema resztami cysteiny, dwiema resztami metioniny lub też jeden metioniny drugi zaś cysteiny w łańcuchu.

>Czwartorzędowa - przestrzenna budowa białka zbudowanego z kilku łańcuchów polipeptydowych oraz zawierająca struktury niebiałkowe:

Według najnowszych badań są tylko 3 rzędy połączono bodajże 3 i 4 rzędową w jedną 3 rzędową.

Enzymy można opisać 4 cyframi z czego pierwsza opisuje klase a druga podklase i tak enzymy klasyfikujemy na:

>Oksydoreduktazy: reakcje przenoszenia ē i p lub bezpośrednie włącz tlenu do substratu 1.dehydrogenazy2.reduktazy3.oksydazy4.peroksydazy5.oksygenazy

>Transferazy: przenoszenie grup funkcyjnych między związkami 1.aminotransferazy2.fosfo- (kinazy)3.metylo-4.formylo-5.transketolazy6.transaldolazy

>Hydrolazy: reakcje rozkładu wiązań przy udziale wody 1.esterazy2.amidazy3.glikozydazy4.peptydazy

>Liazy: reakcje odwracalne/nieodwracalne odłączania grup od substratów bez udziału wody 1.dekarboksylazy2.deaminazy3.desulfhydrazy4.hydroliazy

>Izomerazy: reakcje przekształceń wewnątrzcząsteczkowych 1.racemazy2.epimerazy3.izomerazy

>Ligazy (syntetazy): reakcje syntezy wiązań przy udziale ATP 1.karboksylazy2.sulfazy3.aminazy

Funkcje enzymów:

2 Budowa i funkcje ATP

ATP (Adenozyno-5'-trójfosforan) składa się z adenozyny - złożonej z kolei z pierścienia adeninowego i rybozy - oraz z trzech grup fosforanowych.

Funkcje:

-odgrywa ważną rolę w biologii komórki, jako wielofunkcyjny koenzym i molekularna jednostka w wewnątrzkomórkowym transporcie energii

s-tanowi nośnik energii chemicznej używane w metabolizmie komórki

-powstaje jako magazyn energii w procesach fotosyntezy i oddychania komórkowego

-zużywają go liczne enzymy, a zgromadzona w nim energia służy do przeprowadzani różnorodnych procesów, jak biosyntezy, ruchu i podziału komórki

0x01 graphic

3 Wiązanie O i N glukozydowe

Wiązania O-glukozydowe - wiązania chemiczne łączące grupę hydroksylową (-OH) pierścieniowej formy cukru prostego z grupą hydroksylową innego związku.

Wiązanie N-glukozydowe - wiązanie chemiczne pomiędzy anomerycznym atomem węgla cząsteczki cukru a atomem azotu, zwykle wchodzącego w skład zasady azotowej. Występuje w wielu ważnych biocząsteczkach, m.in. w nukleotydach i kwasach nukleinowych

0x01 graphic


4 Jak działa aldolaza

Pod jej wpływem w procesie glikolizy fruktozo-1,6-difosforan rozpada się na dwie triozy: aldehyd-3-fosfoglicerynowy i fosfodihydroksyaceton.

Reakcja ta zapoczątkowuje jeden z głównych etapów glikolizy, w którym substratami kolejnych przemian są cząsteczki trójwęglowe.


5 Jak łączy się wodór z tlenem

Zredukowane przenośniki (NADH+H+ i FADH2) przenoszą wodór na błonę grzebieni mitochondrialnych, gdzie zlokalizowany jest łańcuch oddechowy - zespół związków umożliwiających przeniesienie wodoru na tlen atmosferyczny, z uwolnieniem i zmagazynowaniem w ATP energii. Stanowi on ciąg oksydoreduktaz ułożonych w następującym szeregu: NAD, FAD, ubichinon, cytochrom b, cytochrom c, oksydaza cytochromowa. W czasie przenoszenia dochodzi jednak do straty energii w ilości 1 cząsteczki ATP na 1 cząsteczkę NADH+H+. Kolejne enzymy (ściślej: koenzymy) w łańcuchu oddechowym mają coraz wyższy potencjał oksydo-redukcyjny, co oznacza, że charakteryzują się coraz łatwiejszym przyjmowaniem wodorów lub samych elektronów. Dzięki temu wzdłuż łańcucha płynie początkowo strumień atomów wodoru, a potem elektronów, odłączonych w czasie utleniania wodoru przez ubichinon według równania: 2H0 —› 2H+ + 2e-
Elektrony pochodzące z utlenionego wodoru są dalej transportowane na tlen przez cytochromy. Tlen atmosferyczny dostarczony do komórki w ramach wymiany gazowej, przyjmując elektrony, ulega redukcji, co można zapisać następująco:
˝O2 + 2e- —› O2-
Na najniższym szczeblu tej kaskady energetycznej jony tlenu (O2-) łączą się z protonami (2H+) pochodzącymi z utleniania wodoru, dając wodę (H2O), zwaną wodą metaboliczną.


6 Bilans całkowitego utleniania cukrów i tłuszczy (wnioski)

Utlenianie glukozy:

Glikoliza - przemiana do pirogronianu (6ATP) + oksydacyjna dekarboksylacja (2ATP)=8ATP

Cykl Krebsa - FAD (4ATP)+GTP(2ATP)+NAD(12ATP)=18ATP

Łańcuch oddechowy - 12ATP

Razem 38cz. ATPx7,21 kcal/mol=273,98

Utlenianie kwasu kapronowego (C6)

Powstają 3 cz. Acetylo-CoA, 2 rozpady 10 cz. ATP

Utlenianie acetylo-CoA=36 cz.ATP

W sumie 46cz. ATP-1cz.ATP na akt.=45x7,21 kcal/mol=324,45

Więcej energii można uzyskać z kwasu kapronowego
7 Wydalanie z organizmu azotu

Głównym produktem wydalania azotu u zwierząt ureotelicznych jest mocznik. Cykl mocznikowy jest sekwencją reakcji enzymatycznych, w toku których grupy aminowe aminokwasów ulegają przemianie w mocznik
Mocznik powstaje w następstwie reakcji enzymatycznych z dwutlenku węgla - CO2 oraz amoniaku - NH3. Mechanizm tworzenia się tego związku ma charakter cykliczny, kolejnymi ogniwami są ornityna cytrulina i arginina.
Głównym miejscem, gdzie zachodzi cykl mocznikowy jest wątroba. Przekształcenie L-ornityny do L-cytruliny i synteza karbamoilofosforanu zachodzi w matriks mitochondrialnej, a pozostałe reakcje w cytoplazmie.

0x01 graphic

8 Fosfageny opis i budowa

To związki magazynujące energię w postaci wiązań fosforanowych. Są to np. fosfokreatyna i fosfoarginina. Spełniają w komórkach (głównie mięśniowych) tę rolę co ATP, ale są od niego trwalsze i bardziej wydajne. Fosfokreatyna jest rezerwuarem energii u kręgowców, fosfoarginina jest jej odpowiednikiem u bezkręgowców.
9 Co to jest cistron a operon

Cistron to genetyczna jednostka spełniająca funkcję biologiczną, której ekspresja prowadzi do powstania pojedynczego łańcucha polipeptydowego. Cistron składa się z kilku tysięcy par nukleotydów, może zostać podzielony na mniejsze części. Może funkcjonować, gdy nie jest uszkodzony.

Operon - zbiór wspólnie transkrybowanych i regulowanych genów. W skład pojedynczego operonu wchodzą:

Operon zawiera też terminator (odcinek genu, na którym kończy się transkrypcja operonu). W skład operonu może też wchodzić atenuator, sekwencja położona między promotorem a genami struktury. Po transkrypcji tej sekwencji powstaje fragment RNA, który może tworzyć strukturę przestrzenną działającą jako sygnał do terminacji transkrypcji.


10 Deaminacja opis i przebieg

Deaminacja (dezaminacja) - reakcja chemiczna polegająca na eliminacji z cząsteczki związku chemicznego grupy aminowej (-NH2), najczęściej z wydzieleniem amoniaku.

0x01 graphic



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
Ściąga 1 termin egzaminu z biochemi, Studia, Zootechnika, Biochemia
Pytania z 1 i 2 terminu egzaminu z biochemi, Studia, Zootechnika, Biochemia
1. termin EGZAMINU Z BIOCHEMII 2014!!, medycyna, II rok, biochemia, giełdy, GIEŁDY BIOCHEMIA 2014!!
1. termin egzaminu z biochemii, lekarski umed łódź, giełdy, 2 rok, biochemia
1. termin egzaminu z biochemii, lekarski umed łódź, giełdy, 2 rok, biochemia
egzamin-mikro, 1 Studia ZOOTECHNIKA, Mikrobiologia
BIOCHEMIA II termin egzaminu 06 i 07 LEK i STOMA by KaMilka
pytania egzamin biochemia, STUDIA, WSR - Fizjoterpia, Rok I, Semestr 1, Semestr I, Biochemia, Wykład
Wersja A, (Sylwia) studia semestr 3, Biochemia, EGZAMIN, EGZAMIN, biochemia
egzamin biochemia 08 pielęgniarstwo, STUDIA, Pielęgniarstwo, Materiały z pielęgniarstwa
BIOCHEMIA II termin egzaminu 00 04 LEK i STOMA
EGZAMIN BIOCHEMIA, Zootechnika SGGW, semestr II, biochemia
Egzamin z biochemii 2009, I termin
egzamin ćwiczenia 2, Studia, Fizjoterapia, Studia - fizjoterapia, Biochemia, kolosy i egzamin
186 pytań, (Sylwia) studia semestr 3, Biochemia, EGZAMIN, EGZAMIN, biochemia
Egzamin biochemia - stomatologia 2009 - I termin by ja, BIOCHEMIA
kw nukl, Studia Zootechnika, Biochemia Zwierząt
EGZAMIN BIOCHEMIA 06-2003 II (1), Studia - pielęgniarstwo, Biochemia

więcej podobnych podstron