1. Różnica między chlorofilem a i b i hemem- a- pierścień czteropirolowy z centralnie związanym koordynacyjnie jonem Mg, w poz. 3 gr. metylowa, 4 -CH2-CH3,6 karboksylowa, 7- fityl . b- pierśc. czteropirol. z centralnie związanym koordynacyjnie jonem Mg , w poz. 3 gr. aldehydowa, 4 -CH2-CH3, 6-karboksy.,7- fityl hem- pierścień czteropirolowy z centralnie związanym koordynacyjnie jonem Fe, w poz. 4 -CH=CH2, 6-7-reszta propionylowa 2. Mech. łączenie zasad- DNA występ. w postaci dł. Podwójnych nici, zwinięte spiralnie i trwale ze sobą zespolone. W DNA są pary zasad z których każda pochodzi z innego łańcucha i które połączone są ze sobą mostkami wodorowymi. Guanina z cytozyną połączone trzema most. wodor. , mającymi strukturę mocniejszą i zwartą niż połączenie miedzy między adeniną a tyminą dwoma mostkami wodor.,- słabsze spotykane modyfikacje struktury, prowadzące do mutacji w zakresie określ. genów.DNA -bud. przestrzenna cz. Dna zbudowana z 2 łańcuchów wijących się linią śrubową i splecionych wzajemnie. Kaążdy z tych łańcuchów zbudowany jest z fosforanowych reszt powiązanych estrowymi wiązaniami z cząsteczkamia z dezoksyryboz po przez atom 3 węgla jednego nukleotydu i atom piątego węgla następnego. Zewnętrzną część cząsteczki splecionej z dwóch łańcuchów stanowią fosforany powiązane z cukrami, zaś zasady znajdują się wewnątrz łańcucha; zasada jednego łań. powiązana jest wiązaniami wodorowymi z zasadą drugiego łańcucha; zasady łączą się w swoisty sposób: adenina- tymina, cytozyna- guamina. Funkcje: infor. genetyczne, zawiera cukier 2-dedisyrybozę jego charakt. zasadą jest tymina jest materiałem dziedzicznym. 3. Wiązania diestrowe- wiąz. Występ. między poszczególnymi nukleotydami powiązane poprzez kw. fosforowy, który jedną gr. -OH łączy się z C`3 cukru jednego nukleotydu, a drugą gr. -OH z C`5 cukru następnego.4. Barwniki o bud. Glikozydowej i od czego zależy ich barwa- antocyjaniny mają charakter jonowy dlatego barwa zależy od pH -kwaśne środ.(od pomar-czerw. Do fiołkowo-czerw.) pH ok. 7 (bezbarwne), pH zasadowe(formy bezwodnikowe o zabarw. Intensyw. Niebieskim), minimalny wpływ na zabarwienie ma różnica w udziale i rozmieszczeniu reszt cukrowych. 5. Rola w kom. Karotenoidów-karotenoidy nienasycone węglowodory rozp. W tłuszczach np. karoteny(pomarańczowa), ksantofile(żółte) biorą udział w fotosyntezie(w absorpcji energii kwantów świetlnych np. β-karoten) 6. Wiązanie koordynacyjne- wiąz . chem. ,które tworzy para elektronów pochodząca od jednego atomu(donora- daje elektrony)wiążącego się z drugim atomem(akceptorem- bierze elektrony) takie wiązanie występ. np. w budowie chlorofilu między koordynacyjnym jonem magnezu a pierścieniem czteropirolowym. Mioglobina-hemoproteina (grupa białek których składnikiem niebiałkowym jest subst. brwna) występ. w k. Mięśniowej, biolog. Rla polega na przejmowaniu tlenu z oksyhemoglobiny; w postaci utlenowanej stanowi magazyn tlenu w mięśniach Oksyhemoglobina-łatwo dysocjuje połaczenie hemoglobiny z tlenem w tk. Oddaje tlen mioglobinie i przechodzi w hemoglobine Oksyhemoglobina - HBO2 połączenie hemu z O między atomem Fe; cząsteczka Hb powstaje w wyniku utlenowienia bez zmiany wartości Fe; wiąże tlen w płucach.Hemoglobina- hemoproteina czerw., barwnik w erytrocytach złożony z hemu i globiny przenosi tlen atm. Z narządów odechowych do tk. A C02 w kierunku odwrotnym, utrzymuje równowagę zas- kwasową Połączenie białka globiny z hemem stanowiącym część prostetyczną. występuje w erytocytach zwierz. i uczestniczy w transporcie tlenu. Methemoglobina - ukł. hemowy Hb zawiera jon Fe3+ (zwany heminą) wystepuje w enzymach: peroksydazy roślinne i katalazy oraz w cytochromach, nie ma zdol. do przenoszenia O. . Karboksyhemoglobina - połączenie tlenku węgla z Hb, jest to związek trujący dla organ.powinowactwo Hb do Co jest 300-krotnie większe niż w O; Tryplem - trzy sąsiadujące ze sobą zasady z których składa się kodon, Kodon - 3 zasad za pomocą których mRNA przenosi informację o kolejności aminokwasów w tworzącym się białku. K. daje sygnał zakończenia odczytu informacji, istnieją 64 kombinacje, koduje 61 a 3 trójki nie kodują samego aminokwasu są to kodony pomocnicze K. synonihiczne - tzn. posz- czególne aminokwasy mogą być kodonami przez kilka tripletów. Antykodon - trójka zasad która jest znakiem rozpoznawczym dla tRNA z jednej strony dla wiązanego aminokwasu a z drugiej dla miejsca związania z mRNA na rybosomie. K. terminujący - „kod startowy” zawiera go w pobliżu swojego końca cząsteczka mRNA, przyłącza się on do podjednoski 30s rybosomu w początkowym stadium syntezy białka. Inozyna - nukleozyd zasad purynowych. cząsteczka zasady połączona jest cząsteczką cukru wiązaniem C-N. Chlorofil -zielony bar. rośl. w choroplastach uczestniczy w procesie absorpcji energii świetlnej i jej zmiany na energię chemiczną, która wykorzystywana jest w procesie syntezy u. Cytochromy - pierścienie pirolowe powiązane jonami Fe3+ przenosi elektrony, masa cz. 12tys jest to hemoproteid z 1 grupą hemową. Replikacja - zach. w jądrze; rozplecenie podwójnego heliksa na 2 nici i dobudowanie do każdeej z nich nowej w rezultacie powstają dwa odcinki dwuniciowej cząsteczki DNA o sekwencji nukleotydów identycznej z sekwencją macierzystą; replikacja semikonserwatywna, gdyż cząsteczki potomne są tylko w połowie nowe a w połowie z nici macierzystej. Antocjany są to związki flawonoidowe, biosynteza ich jest związana z przemianami aminokw. aromatycznych, antocjanidyna maa w pozycji 3,5,7 - trzy grupy Ohz których pierwsza jest zdolna do utworzenia wiązania glikozydowego, są połączone z glukoza do której czasem przył. pentoza; nazwy od kwiatów od których zostały wyizolowane, różnią się ilością i miejscem grup OH; połączenia glikonów z cukrami Włąsciwości: wzrost gr. hydroksylowych w pierścieniu fenylowym (wzrasta b. niebies.); wzr. iloś. gr metoksylowych w pierś. fenyl. (wzra. b. czerwona); Wpływ pH: śr. kwaśne b. czerw-pomar (pelargonidyna) fiolet-czerw (delfinidyna); śr. zasadowe- tworza formy bezwodnikowe o zabarwieniu niebieskim; wpływ jonów metali na barwę; mają zaaastosowanie w ogrodnictwie kształtują barwę kwiatów korzeni, bulw, owoców barwnych liści. Karotenowce -są bezpośąrednimi prekursorami wit. A -nie występuje w roślinach, zwierzęta roślinożerne tworzą ją z formy prekursorowej; funkcja zmiany en. świetlnej na chemiczną; karoteny poch. węglowodorów (B karoten- pomar. b. marchwi, likopen- czerw. b. pomidora) ksantofile -poch. utleniania karotenów (Luteina- b. liści; Krocetyna- zółty b. szafranu; Reaksantyna- wyst. u kukurydzy). Hem- zawiera jon Fe2+, w podstawnikach w pozycji 4grupa winylowa CH=Ch2 Chlorofil -magnezoporfiryna, cechą charakt. -2atomy wodoru w pierścień cyklopentanowy utworzony między pozycją 6 i gr metylową; uwodorowanie pierścienia pirolowego D. Mutacje -określone zmiany w strukturze DNA; powst. pod wpływem różnych czynników mutagennych (chem) oraz różnych typów promieniowania jonizującego lub ultrafioletowego. Powodują one zmiany w budowie białka które tworzy się pod kontrolą zmutowanego genu, wyróżniamy 4 typy: THANZYCJA - polega na zmianie w podwójnym łańc. DNA jednej pary zasad na inną (puryny na inną purynę) TRANSWERSJA- zmiana w podwójnej nici pary pirymidyna-puryna na parę puryna-pirymidyna. ADDYCJA - polega na wprowadzeniu do podwójnego łańcucha DNA dodatkowej pary zasad; DELECJA- wypadnięcia z łancucha DNA jednej pary zasad; INSERCJA - wstawienie obcego fragmentu DNA w dane miejsce, głębokie zmiany w białku prowadzące do utraty jego właśc. biolog.; następuje przesunięcie odczytu całego zapisu dla kolejnych trójek nukleotydów. Kod genetyczny - jest uniwersalny, oznacza to że bez względu na rodzaj oran. jego konstrukcja i działanie jest jednakowe (synteza białka we wszystkich organ. biegnie tymi samymi drogami) zamrożony tzn. przestał ulegać zmianom, jest trójkowy ATP - bud. i funk. przeniesienie reszty fosforowej H2PO4 z wydzieleniem ATP; przeniesienie reszty difosforowej H3P2O7 z wydziel. ATP; przen. AMP z wydziel. H3P2O7; przen. adenozylowej z wydziel. reszty ortofosforanowej i difosforanowej; ATP to prekursor zw. chem. synteza DNA i RNA; pośredniczy w działaniu wielu hormonów; bierze udział w procesach regulacji; należy do związków makreoergicznych; wystepuje w wielu koenzymach. tRNA -występuje w cytoplazmie; jego zadaniem jest przenoszenie zaktywowanych aminokwasow do miejsc syntezy białka cytosomów, 15% ogólnego RNA; mRNA - informacyjny, najmniejsza ilość w ogólnym RNA 1-5% najmniej trwały kwas RNA, wystepuje w jądrze kom. i cytoplazmie; przenosi informacje zawarte w DNA dotyczące kolejności aminokwasów. rRNA - stanowi 80% RNA występuje w rybosomach jego synteza odbywa się w jąderku, części biorą udział w syntezie rybosomów, nawiększa masa cząstecz. funkcja strukturalna - w połączeniu z określonymi białkami i mRNA stanowi matrycę, na której wytwarzają się łańcuchy polipeptydowe. Barwniki u człowieka: hemoglobina, osyhemoglobina, karbaminiam. Chityna- szeroko rozpowszechniony hemoglikan zbudowany z reszt N-acetylo-2-amino-D-glukopiranozy, polisacharyd szkieletowy, występuje m. in. u grzybów, przy ogrzewaniu z kw. mineralnymi ulega hydrolizie na glukozaminę. Glikogen- zbud. podobnie do amylopektyny, ma cząsteczkę bardziej rozgałęzioną, łańcuchy boczne są krótsze (10-20 reszt glukozy), mniejsze frakcje są rozpuszczalne a H2O, jest to zapasowy wielocukier występujący w drożdżach i tk. zwierzęcych(wątroba mięśnieNukleozydy: adenozyna(adenina), guanozyna(guanina), inozyna(hipoksantyna), cytydyna(cytozyna), urydyna(uracyl), tymidyna(tymina) -monofosforan Dwucukry mające właś. redukujące posiadają wiązanie glikozydowe (typ 1-4) Wiązanie to tworzy się między dwiema grupami -OH z których co najmniej jedna jest dołączona do glikozydowego atomu węgla, drugą grupę -OH może stanowić również grupa przyłączona do glikozydowego atomu węgla lub grupa alkoholowa. Przykłady dwucukrów red. maltoza, laktoza, celobioza.Dwucukry o wł redukujących maltoza, laktoza, celobioza. Maltoza ulega fermentacji, maltaza rozkłada maltozę na cząst glukozy ulegające przemianie na etanol i CO2 Anometria- jeżeli przy nowo utworzonym węglu asymetrycznym gr. -OH znajduje się po tej samej stonie co przy węglu określającym konfigurację DL to mamy anomer α. Jeżeli posiada inną konfigurację -anomer β np.α-D-glukofuranoza i β-D-glukofuranoza. Inwersja- zmiana skręcalności r-ru wodnego disacharydu. Sacharoza łatwiej niż inne ulega hydrolizie zarówno pod wpływem kwasów jaki enzymu sacharozy zw. intertazą, roztwór sacharozy wykazuje początkowo prawosktęcalność staje się lewoskrętny, otrzymany produkt który jest mieszaniną glukozy i fruktozy zw. inwertem (cukrem inwertowanym). Zmiana skręcalności jest związana z tym, że w równocząsteczkowej mieszaninie D-glukoza ma skręcalność dodatnią mniejszą od ujemnej skręcalności D-ruktozy. Cukier inwertowany różni się właściwościami od sacharozy(jest od niej słabszy)Wykorzystuje się w przem. cukierniczym. Cukry kwaśne- są to złozone związki zawierające kwasy uranowe, czyli produkty utleniania sacharydów przy ostatniej grupie alk. należą do nich pochodne glukozy i galaktozy, a więc związki których skład. są kw. glukaronowy i galakturonowy. Kwasy te są skład. hemiceluloz, gum i śluzów roślinnych oraz pektyn, składniki te tworzą duże kompleksy które obok kw. uronowych zawierają także związane pentozy i heksozy np.:glukoza, ksyloza, araleinoza. Amylaza- łańcuchy nierozgalęzione utworzone z dł. jednosatek struktural. typu maltozy. Amylopektyna- polisacharyd rozgałęziony zbud. z łańcuchów któtkich, proste łańcuchy złozone 18 z ok. 30 reszt glukozy i rozgałęzienia co 24-30 reszt glukozy. Rola monosachary -cukry proste - pochodzenia przeważnie roślinnego - tworzą główną część pożywienia wielu zwierząt, człowieka.Stała zawart. glukozy we krwi ma duże biol. znaczenie- spalanie glukozy jest gł. dostawcą ener. dla wielu tk. i narządów.. Hemoglikany- występuje w nich jako składnik tylko jeden rodzaj monosacharydu np. celuloza zbudowana jest tylko zgukozy. Heteroglikany- zawierają kilka skład. podstawowych, przeważnie dwa lub trzy rodzaje np. heparyna. .Właś.optyczne sacharydów- czynność opt.związana jest z obec.asymetr. atomu węgla.Subst.których wzory róznią się jak przedm. Jego lustrzane odbicie mają rózną skręcalność optyczną, wyróżniamy formy D i L.Przy sacharydach Np.glukozie gr. OH przy drugim C leży po prawej (D) lub po lewej(L),stronie C., alfa i beta - α oznacz a formę w której gr.OH przy nowo powstałym i ostatnim atomie C asymetr. znajduje się we wzorze rzutowym po tej samej stronie. β - oznacza formę w której gr.OH przy tych samych atomach C znajdują się po przeciwnych stronach Dwuc. nie redukujące: sacharoza, trehaloza, izomaltoza nie ma ponieważ powiązane są w wiązanie glikozydowe obu swych gr. OH powstałych z aldehydowych lub ketonowych Chityna- szeroko rozpowszechniony hemoglikan zbudowany z reszt N-acetylo-2-amino-D-glukopiranozy, polisacharyd szkieletowy, występuje m. in. u grzybów, przy ogrzewaniu z kw. mineralnymi ulega hydrolizie na glukozaminę. Glikogen- zbud. podobnie do amylopektyny, ma cząsteczkę bardziej rozgałęzioną, łańcuchy boczne są krótsze (10-20 reszt glukozy), mniejsze frakcje są rozpuszczalne a H2O, jest to zapasowy wielocukier występujący w drożdżach i tk. zwierzęcych(wątroba mięśnie). Glikozydy α β- są to produkty przyłączania alk. do asymetrycznego atomu C monosach. (żadziej do złożonych), glikozydy nie wykazują zdolności do mutarotacji, α i β nie znajdują się ze sobą w równowadze bo jej ustalenie w glikozydzie jest niemożliwe. Izomaltoza- wchodzi w skład skrobi, dzieki obecności wiązań 1-4 i 1-6 jednym z produktów hydrolizy amylopektyny jest izomaltoza. Epineny- c. różniące się konfiguracją podstawników przy węglu sąsiadującym z gr. karboksylową np. glukoza. Półacetale- wiązania pomiędzy gr. aldechydową lub ketonową a hydroksylową. Podobieństwa i różnice w bud.: Maltoza- 2cząst. α-D-glukozy; Laktoza-α-glukoza i β-galaktoza; Celuloza 2 cząst. β-glukozy. Podział Sacharydy: 1monosacharydy: a)Pentozy: D-ksyloza, D-ryboza, L-arabinoza, b)Heksozy: D-galaktoza, D-fruktoza, D-mannoza, D-glukoza 2Złożone: a)oligosacharydy: sacharoza, maltoza, laktoza, celobiza, rafinoza. b)Polisacharydy: -Pentozy: arabany, ksylany, -Heksozany: skrobia, glikogen, celuloza, inulina, -Kwaśne: hemicelulozy, pektyny, gumy, śluzy. Właściwości monosach.: fizyczne: bezbarwne bezwonne, słodki smak- znaczniejsza ilość gr. hydroksylowych, zdarzają się subst. pozbawione smaku,gorzkie czynność optyczna, chemiczne: z łaźni wodnej z kwasem solnym ulegaja dehydratacji i przekształcają się w pentozy w forfulor względnie w kw. lewulinowy CH3-CO-CH2-CH2-COOH i kw. mruwkowy HCOOH. redukujące- anomeryczny atom węgla stosunkowo łatwo ulega w ustroju oksydacji lub grdukcji. Aldozy utleniając się tracą dwa atomy H czy C-1 i tworzą tzw. kw. aldonowe. np. glukoza- utl.kw. glukonowy- -H2Oo- -glikolakton, aldoza- utl.kw. uronowy-utl. kw. cukrowy. Osazony - zasady org. powodują otwarci pierścienia i reagują z grupą aldehydową i ketonową, tworzą się dobrze krystalizujące połączenia zw. osazonami Laktoza- wł. reduk., obficie w mleku ssaków, ludzkie ok. 6% laktozy, krowie 4,5%, duża wart. Odżywcza, posiada stosunkowo niewielkie ilości słodyczy i nierozpuszczalności , w przem. farmaceut jako skł. tabletek, polepsza ich smak, prod. Odżywek dla niemowląt, do karmienia tuczników .LAKTOZA A CELOBIOZA- celob.-( 4-0-beta-D-glukopiranozylo-D-glukopiranoza), laktoza( 4-0-beta-D-galaktopiranozylo-D-glukopiranoza ) Nieredukujące-posiadają połączenie glikozydowe, w którym uczest. anomeryczne atomy. C obu skł. monosach.typy: alfa, alfa i alfa, beta np.:sacharoza, izomaltoza ,trehaloza Różnice- amylaza i amylopektyna. glikogen- łań.nierozgałęzione utworzone z długich jed.strukturalnych typu maltozy. Amylopekt- polisach. Rozgał. Zbud. Z łań. krótkich, proste łań. złożone z około 30 reszt glukozy i rozgał. co 24-30 reszt glukozy,glikogen-struktura przypomina amylopektynę lecz cząst. Jest bardziej rozgałęziona ,śr. co 8-12 reszt glikozydowych .Rola monosach.-zwią. pochodzenia roś.tworzą jednak gł. część pożywienia zw. i człow.Stała zaw.glukozy ma duże biol. Znaczenie-spalanie glukozy jest gł. dostawcą energii dla wielu tk. i narządzów. Mutarotacje - zjaw. Zmiany kąta skręcania płaszczyzny św. spolaryzowanego. Polega na powstaniu obydwu form alfa i beta D - glukozy oraz wytwarzaniu równowagi między nimi. Charak.dla świeżo sporządzonych r-rów monosach.Równowaga pomiędzy formą alfa i beta ustala się powoli przy równoczesnej zmianie skrę.płasz. św. spolar. Kw. uronowe -produkty utleniani cukrów przy ostat.gr alkohol. Są skła. Takich zw. jak: hemicel.,gumy, pektyny, śluzy rośl. Wpływ kw.na monosacharydy-w małym stęż. Ogrzewane w łażni wodnej z niezbyt rozcieńczonym HCL,ulegają dehydratacji(odwodnieniu), przekształcają się np.pentozy furfuroel który podczas dalszego ogrzewania przekształca się w kw.lewulinowy i kw.mrówkowy.Znieniają stęż.kw.i czas ogrzew.można wykrywać i ilościowo oznaczać poszczególne skł.mieszanin monosacharydów.Aldoheksozy-D-glukoza(centralne stanowisko w wewnątrzkom. przemianie węglow., w stanie wolnym w owocach, krwi, moczu, pełnowart. przyswajalne skł. pokarm.) mannoza(w stanie wolnym w mchach i torfie, nasionach palm, u zwierząt skł. glikolipidów i białek złoż., żle asymilowana przez org. człow.) galaktoza(przyswajal. przez org. człow., występ. w moczu i krwi, lipidach, białkach, subst. gr. krwi), taloza( skł. antybiot higromycyny) Ketoheksozy- D-fruktoza(w stanie wolnym w owocach, miodzie, spermie, krwi płodowej zwierząt kopytnych, estry fosforan. metabolity przem. materii), L-sorboza(w sferment sokach owoc, prod. pośredni w produk. antyszkorbutowej wit. C) Tetrozy- D- erytroza (w żywych kom. jako pośr. metabolity przem. Węglowodanowej) Pentozy-w stanie wolnym L- arabinoza (wyodrębiona z twardzieli wielu drzew iglast.) L- ksyluloza(w moczu ludzi dotkniętych zaburz. przem. węgowod.) D- ryboza(w okom. rośl. i zw. wirusach skł. nukleotydów i kw. rybonuklein., zw. czynnych w pr. wyzwalania i przeazywania energii chem.) D- ksyloza (w świecie rośl.skł. licznych glikozydów, gum, śluzów, polisacharydów i hemiceluloz obecn. w tk. rośl. wyższych) D-rybuloza i D-ksyluloza(w kom. W postaci estrów H3PO4, biorących udział w przem. węglowodanów)Heptozy i oktozy- D-sedoheptuloza(metabolit w biosynt. rybozy i w fotosyntetycznej asym. CO2 w chloropl.) Wyst. kw.hialurowego - pępowiny ,ciałko szkliste ,maziach stawowych i skórze w rogówce kościach,zastawkach sercowych płynach tumorowych,w paciorkowcach ropnych. Związany z H2O zapobiega opuszczaniu przez wodę przestrzeni międzykom. zwiększając oporność tk. na ucisk. Homoglikany- wyst. w nich jako skł. tylko jeden rodzaj monosach. Np.celuloza (nadają tk. rośl. wytrzymałość mech. i elastycz., surowiec w przemyśle budowl., włókienniczym, wyrób klejów i lakierów, filmów fotogr.) chityna (skł. org. szkieletów nicieni, jamochł., mięczaków itp., wyst. u grzybów i pleśniach ), skrobia (skł. zapasowy, obecny we wszyst. mącznych potrawach, kaszach i kartoflach, r-rami jodu tworzy ukł. o nieb-fiol. zabarw.), dekstryny (wodne r-ry mają wł. fiz. Zbliżone do wł. osocza krwi i mogą być jako r-ry krwiozastępcze) glikogen (polisach. zapasowy zw., odkładanym w wątrobie i mięśniach) Heteroglikany - zaw.kilka skł.podstawowych ,dwa lub trzy rodzaje Np.heparyna Zw. podst do ozn. D i L- aldehyd glicerynowy,. Sachar. które w wyniku degradacji tworzą aldehyd D- glicerynowy jest to szereg konfig D, które tworzą aldehyd L-glicerynowy zaliczamy do L Płyn Lugolajak barwi skrobię- barwi na nieb. ponieważ w sacharydach występ. gr. aldehyd. lub ketonowa mająca zdolność do redukowania soli metali ciężkich. 1.Wymień aldoheksozy i podaj jeden wzór. Glukoza, galaktoza, mannoza, alloza, altroza, guloza, idoza, laloza. 2.Jak na monosacharydy wpływają stęż kw. wszystkie cukry o liczbie atomów węgla większej niż 4 w cząsteczce ogrzewane z mocnymi kw (HCl, H2SO4) ulegają odwodnieniu i cyklizacji. Z pentoz furfural, z heksoz hydroksymetylofurfural. Produkty te mogą kondensować z anionami aromatycznymi lub alkoholami z wytworzeniem barwnych produktów. Dla różnych cukrów reakcje te przebiegają z inną szybkością, dzięki czemu odróżnia się np. pentozy od heksoz. 3.Wzór sacharozy i wł redukujące Jest dwucukrem składającym się z α-glukopiranozy i β-fruktofuranozy. Jest to cukier nieredukujący ponieważ węgle asymetryczne obu cząsteczek monosacharydów biorą udział w tworzeniu wiązania glikozydowego. 4.Kwas hialurowy (mukopolisacharyd) zbud jest z kw glukuronowego i N-acetyloglukozoaminy. Występuje w białku szklistym oka, w pępowinie, w mazi stawowej. Jest podstawowym skł tl łącznej cieczy ustrojowych. Cząsteczki tego kw mają kształt kłębuszków. 5.Budowa celulozy i chityny i zastosowanie. Celuloza- zbud z jednostek β-D-glukopiranozowych połączonych wiązaniem β(1-4) długie proste łąńcuchy - liniowy polimer. Podst jedn strukt jest celobioza. Jest głównym skł podporowym u roślin(w ścianach kom). Chityna- skł się z jednstek N-acetylo-D -glukozaminy połączonych wiązaniami β(1-4)-glikozydowymi. Jest ważnym polisacharydem strukturalnym u bezkręgowców, znajduje się w pancerzach skorupiaków i owadów. 6.Wielocukry org zwierzęcych +glikogen-subst zapasowa w tk zwierz (gł w wątrobie i mięsniach) +chityna- gł skł organiczny szkieletów mięczaków, stawonogów +kw hialuronowy- ciecz stawowa, pępowina, skóra, zdolność do zatrzymywania wody, wł amortyzacyjne i poślizgowe dla innych struktur +siarczan chondroityny +heparyna +glikoproteiny-w płynach i tkankach +glikoforyna- integralna glikoproteina błony ludzkich erytrocytów. 7.Czynność optyczna monosacharydów wynika z obecności w ich cząsteczce co najmniej 1 węgla asymetrycznego. Monosach wykazują zdolność do skręcania płaszczyzny polaryzacji światła spolaryzowanego w prawo(+) w lewo(-). 8.Porównaj laktozę i celobiozę. Laktoza- skł mleka, zbud z cząst β-galaktozy i α-glukozy, połączone są wiązaniem β-(1-4)-glikozydowym. Celobioza- zbud z 2 cząst glukozy połączonych wiąz β-glikozydowym, jest produktem hydrolizy roślinnego polisacharydu strukturalnego- celulozy. 9.Budowa i funkcje heparyny zbud z glukozaminy, kw uronowego i siarczanu- tzw sulfonowy kw iduronowy. Wyst w wątrobie, tk płucnej i ścianach naczyń krwion, wpływa ujemnie na krzepnięcie krwi. Heparyna- znacz. biol. polega na dział. antykoagulacyjnym, wykorz. w lecznictwie, występ. w wątrobie, płucach, mięśniach, w małych ilościach w sercu, nerkach, krwi.10.Redukcja i utlenianie β-glukozy . 12.Wzór ksylozy i znaczenie składnik hemiceluloz (glikoprotein), wyst:gumy drzewne.13.Różnice między L-D na przykł heksoz 14.Laktoza- składnik mleka, może pojawiać się w moczu w czasie ciąży, przy jej niedoborze, zaburzenia wchłaniania prowadzi do biegunki, wzdęcia Skrobia- zbud z 2 składników strukturalnych amylozy i amylopektyny. Amyloza tworzy proste, długie łańcuchy o masie cząsteczkowej od 4000 do 15tyś Da. Reszty glukozylowe są połączone w niej wyłącznie wiązaniami 1>4-L-glikozydowymi. Natomiast amylopektyna jest tworem rozgalęzionym zbudowanym z krótkich, prostych łańcuchów złożonych z ok. 30 jednostek glukozy polączonych wiązaniami 1>6-L-glikozydowymi. Dzieki obecności tych wiązań jednym z produktów hydrolizy jest izomaltoza. Skrobia jest typowym polisacharydem zapasowym, roślinnym i występuje w ziemniakach, ziarnie zbóż i nasionach wielu roślin.Celuloza- wyst w roślinach w post, polisacharydu strukturalnego; uczestniczy w budowie ściany komórkowej wraz z ligniną; prawie czystą celulozę stanowią włóknawłosków nasiennych bawełny. Struktura kowalencyjna łańcucha celulozy składa się z wielu reszt B-glukozylowych, połączonych wiązaniami 1>4-B-glikozydowymi o liczbie polimeryzacji 10000- 15000. Glikogen- występ w drożdżach i tk zwierzęcych (głównie w wątrobie i mięśniach) jest zbudowany podobnie do amylopektyny; jednak jego cząteczka jest b, rozgałęziona, a łańcuchy boczne są krótsze (10-20 reszt glukozy); masa cząsteczkowa glikogenu wynosi od kilku do kilkudziesięciu milionów Da, ale frakcje mniejsze są rozp w wodzie Li B w pierścieniowych postaciach monosacharydów L ozn tę formę, w której grupa OH przy nowo powstałym i ostatnim atomie węgla asymetrycznego znajduje się we wzorze rzutowym po tej samej stronie; a B- tę formę, w której grupy OH przy tych atomach węgla występują po przeciwnych stronachAminokwasy: w śr kwaśnym- am w r-rze kw o b dużym stężeniu jonów wodorowych (pH<7) to wykazuje on właściwości zasady przyłączając jon H+ do gr aminowej | zasadowym- am w r-rze o b. małym stężeniu jonów wodorowych (pH>13) to wykazuje on własności kwasu odszczepiając jon H od gr karboksylowej. Budowa- typowy aminokwas- centralnie położony atom C L połączony jest z grupą aminową, grupą karboksylową, at H i łańcuchem bocznym; prolina stanowi wyjątek bo zawiera drugorzędową grupę aminową. | p Izoelektryczny- każdy aminokwas ma określone stężenie jonów wodorowych w którym cząsteczka aminokw wykazuje właściwosci kw i zasady- ma dipolarną budowę dzięki jednoczesnemu zjonizowaniu się grup: karboksylowej i aminowej; cząsteczka aminokw staje się wtedy jonem obojętnym a wart pH odpowiedniego stężenia jonów H nazywamy p Izoelektr. Stereoizomery- z wyjątkiem Gly cztery różne gr są ułożone teradrycznie wokół at C i dlatego aminokw mogą występ w konfig D lub L; oba stereoizomery stanowią nie nakładające się odbiczia lustrzane, które można odróżnić tylko na podst różnic w skręcalności światła spolaryzowanego; w białkach występ tylko izomer L. | czysty węglowodorowy łańc boczny- I- Glicyna- jedyny, który nie zawiera asymetr atomu C. Reszta glicynowa zajmuje małą przestrzeń co ma znaczenie w tworzeniu pewnych struktur przestrzennych; Przez metylowanie gr metylowej powstaje sarkozyna występ w niektórych peptydach; trójmetylopochodna glicyny to betaina jest biogennym produktem utl choliny. | Alanina- przez zastąpienie jednego lub dwóch at gr metylowej innymi rodnikami powstają wzory strukturalne pozostałych aminokwasów; | Walina, Lęucyna i Izoleucyna (egzogenne)- mają rozgałęziony szkielet C; pod względem chem są one do siebie podobne; rozgałęziony łańc C nie jest przez większość zwierząt syntetyzowany- są to aminikw egzogenne; | Prolina- budowa cykliczna, atom N w pozycji L jest wbudowany w pirścień- nie jest to amina I rzędowa, lecz 2- rzędowa; W peptydach prolina może być zmieniona przez hydroksylowanie, w ten sposób dochodzi do trans 4-hydroksyproliny; | Fenyloalanina (egzodenne)- z pierścieniem aromat, nie może być syntetyzowana w org zwierzęcych. Jest blisko spokrewniona z tyroztną, która należy do gr b, zawiera bowiem fenolową gr OH;| ; z polarnie działającymi gr- II tyrozyna- fenolowa gr wykazuje słabe właściwości kwasowe, >pH9 następuje odszczepienie protonu; tryptofan- - heterocykliczny L- aminokw, zawierający pierścień indolowy z at azotu; Wszystkie 3 są aromatyczne.| Seryna- zawiera alkoholową gr hydroksylową, która może wchodzić w pospolite reakcje np. estryfikacji; ester seryny z kw fosforowym ma znaczenie fizjologiczne jako skł niektórych białek i fosfatydów; wolna gr hydroksylowa seryny odgrywa szczególną rolę w niektórych enzymach; | Treonina- najbliższy wyższy homolog seryny; nazwa wskazuje na podobieństwo z cukrem treozą; zawiera dwa aromat atomy C, może więc występować w 4 odmianach stereoizomerycznych.| Cysteina- zawiera siarkę; grupa -SH jest stosunkowo reaktywna; łatwo ulega odwodornieniu, w wyniku czego z dwóch reszt cysteiny powstaje disulfid, wiązanie mostkowe S-S występ w wielu białkach; wolna cysteina także może ulegać odwodornieniu co prowadzi do do powst trudno rozp cystyny- składnika kamieni nerkowych | Metionina- produkt metylowania homocysteiny; składnik białek i aminokw niezbędny; jest źródłem aktywnych grup metylowych |Asparagina i Glutamina- , amidy aminokwasów kwasowych; w wyniku hydrolizy białek za pomocą kw lub zasad następuje odszczepienie gr amidowych, powstaje przy tym amoniak i kw asparaginowy lub glutaminowy; | z 2 gr karboksylowa III- | Kw asparaginowy i glutaminowy- zaiwrają w łańc bocznym dalszą gr kw, łatwo odszczepiającą proton podczas dysocjacji, w wyniku czego powstają dalsze ładunki ujemne (istotne dla elektrochem właściwości białek); sole tych kw są wyżej. Kw glutaminowy ulega przekształceniu w dwojaki sposób: 1)w wyniku zamknięcia pierścienia m gr y-karboksylową a gr aminową może powstać kw piroglutaminowy jako aminokwas N-końcowy; 2)reakcja karboksylowania do y- karboksyglutaminianu, w którego bocznym łańcuchu znajduje się ugrupowanie kw malowego, gr takie mogą tworzyćkompeksy z wapniem, odgrywają one pewnąrolę w krzepnięciu krwi. |; z 2 gr zasadową- kw diaminomonokarboksylowe: IV- Lizyna, arginina i histydyna- zawiarają po 6 at C, dodatkowe gr zasadowe w bocznych łańcuchach nadają białkom ładunki dodatnie; arginina- najsilniej zasadowa, lizyna z I rzędową gr aminnową, która nalęży do reaktywnych gr w aktywnych centrach enzymów; Histydyna- zawiera słabo zasadowy układ imidazolu; dwa at N n- pros i t- tele; ponieważpunk pK znajduje się w pobliżu punktu obojątnego -może odgrywać rolę donatora lub akceptora protonów, w związku z tym reszty histydyny znajdują się w akt centrum wielu enzymow.. ||||||\ Białka. Denaturacja proces tracenia przez cząstk białkową aktywności biologicznej, przez działanie bodźców fiz lub chem. Białko staje się bezurzyteczne (enzym traci własności katalityczne, ?hormon traci wł reg przemian wewnątrzustojowych); czynniki: mocne kw i zasady;ciepło; promienie nadfioletowe.; -powodują -zmniejszanie się masy cząsteczkowej oraz rozpuszczalności; -trudno utrzymać je w formie krystalicznej. Renaturacja- proces odwrotny; hormony peptydowe: insulina, ulazopresyna; desytocyna, antybiotyki (gramicyna S, tyrocydyna A,B i C;) glukagon; wiązania peptydowe- wiązanie kowalencyjne m gr l-aminową jednego aminokwasu a gr L-karboksylową kolejnego; ma charakter wiązania podwójnego i prawie zawsze występ w konfiguracji trans. Własności peptydów- zw amfoteryczne b skomplikowane ( w cząsteczce peptydów mogą występować: gr karb i amin w > liczbie niż 3); -mogą tworzyć estry i amidy;- ich gr aminowe mogą ulegać acetylowaniu;- dają r-cję biuretową;- ważny skł enzymów i proenzymów; -działanie hormonalne;- polipeptydy przechodzą przez błony nieprzepuszczalne dla białek;- polipeptydy nie ulegają denaturacji. Peptydy naturalne: auseryna, kaurozyna- w mięśniach kręgowców; kw pantotenowy- wit wchodzi w skład kilku enzymów; glutation- w przem biochem jako koenzym wielu enzymów kataliz proc dysocjacji i redukcji; hormony; antybiotyki; polipeptydy nat- protaminy; hormony: kortykotropina, melanotropina, poratyreoidy; insulina; glukagom. Koagulacja- proc poleg na odzieleniu fazy rozproszonej r-ru koloidanego od fazy rozpraszającej (przem zolu w żel), zjawisko charakter dla większości białek, których wodne r-ry wykazują typowe właściwości koloidów hydrofilowych. Wsalanie- rozpuszczalność białek zależy od st jonów soli w wodzie; niewielkie st soli nieorg wpływa dodatnio na rozpuszczalność białeg Wysalanie- podczas wsalania dochodzimy do punktu max, po czym dalsze dodawanie jonów soli nie rozp białka, lecz powoduje wytrącenie z r-ru rozpuszczalnych jego cząsteczek; wówczas im więcej dodamy soli do r-ru tym więcej wytrąca się białka; aniony mogące tworzyć wiązania wodorowe sprzyjają wysalaniu. Knformacja- przestrzenne ułożenie aminkw a strukturze, kture można wyznaczyć na podstawie sekwencji aminokwasów; wyróżniamy I, II, III, IV- rzędową. Allosteryczność- hemoglobina jest białkiem allosterycznym, ozn to że wiązanie O2z jedną z podjednostek jest uzależnione od jej oddziaływania i innymi podjednostkami; wiązanie O2 do jednej z podjednostek hem indukuje zmiany konformacyjne które przekazywane są na sąsiednie podjednostki zwiększają ich powinowactwo względem O2, ułatwiając w ten sposób wiązanie tejc cz, dlatego też wiązanie tlenu z hemoglob określa się jako kooperatywne, natomiast wiązanie tlenu z pojedynczym łańc polipeptydowym mioglobiny jako niekooperatywne. Dializa- białka można oddzlić od cząsteczek o niewielkiej masie przez półprzepuszczalną błonę, której pory umożliwiają przejście małych cz, ale nie białek. Chromatografia: 1)jonitowa- do rozdzielania i ilościowego ozn aminokw w hydrolizatorach; zautomatyzowana aparatura, która ozn stężenie aminokw w wyciekającym kroplami „eluacie” na podst nat barwy reakcji ninhydrynowej. 2)bibułowa- mieszaninę aminikw nanosi się na pasek bibuły filtreacyjnek, następnie rozpuszczalnik wznosi się ku górze w wyniku działania sił kapilarnych- do identyfikacji. Podział białek: 1)skleroproteidy- nierozp w wodzie, budowa włukienkowa, służą jako subst podporowe; 2)globularne- sferoproteiny- rozp w wodzie i w rozcieńczonych r-rach soli, ich cz są sferyczne nawet gdy mają kształt niregularny; należą tu białka surowicy krwi, białka jaja kurzego i wiele enzymów; 3)złożone (dawniej proteidy)- kompleksy ałożonych części białkowej i składnika niebiałkowego, zwanego także gr prostetyczną zależnie od grupy zawartej obok aminokw rozróżnia się: -)metalo, fofo, lipo, nukleo, gliko, chromo- proteiny. | stuktura: I- liniowa sekwencja aminokw poł ze sobą za pomocą wiązania peptydowego, zawierają się również w niej kowalencyjne wiązania dwusiarczkowe m resztami cysteiny | II- dotyczy regularnego pofałdowania rejonów łańc polipeptydowego; L- Helisa- stanowi cylindryczne, spiralne ułożenie aminokw w łańc polipept, utrzymywane dzięki wiązaniom H przebiegającym równolegle do osi helisy; W strukturze B (- keratyna) wiązania H powst m przylegającymi częściami polipeptydu, które ułożone są w tym samym kierunku (równoległa str B) lub w przeciwnych kierunkach (antyrównoległa)- zwroty B odwracają kierunek przebiegu łańc polipept i często łączą końce antyrównoległych struktór. III- przestrzenne ułożenie wszystkich amiokwasów w łańc polipeptydowym, który fałduje się spontanicznie w ten sposób że większość jego hydrofobowych łańc bocznych zostaje skier do wnętrza powst struktury, a większość jego polarnych obdarzonych ładunkiem znajduje się na powierzchni; utrzymywana jest nie tylko dzięki odziaywaniom hydrofobowym ale takrze przez siły elektrostat, wiązania H, i jeśli obecne kowalenc wiązania dwusiarczkowe; siły elektrostat obejmują wiązania jonowem przeciwstawnie naładowanymi gr, i liczne słabe odziaływ van der Waalsa m ściśle upakowanymi alifatycznymi łańc bocznymi we wnętrzu białka. IV- przestrzenne ułożenie łańc polopeptyd podjednostek i natury odziaływ m nimi- wiązania kowalencyjne (dwusiarczkowe) lub odziaływania niekowalenc (hydrofobowe, siły elektrostat, wiązania H,) Mioglobina- białko globularne utw przez poj łańc polipeptydowy złożony z 153 aminokw i fałdujący się w 8 L-helis; gr prostetyczna w post hemu umiejscowiona jest w hydrofobowym zagłębieniu łańc pofałdowanego Hemoglobina- IV struktóra- 4 łańc polipept: 2 łańc L i 2 B z których każdy zawiera gr prostetycznąProenzym -jest to nieaktywna forma enzymu (trypsynogen,pepsynogen,chymotrypsynogen,), istnienie ich można wyjaśnić na podstawie enzymów trawiennych. Są to aktywatorypotrzebne do osiągnięcia przez enzymy pełnej aktywności(czynniki przyspieszającelub w ogóle umżliwiające działanie enzymów )A. . B-2-ryboflawina-składnik enzymów podnosi ogólnąodporność organizmu-choroby oczu ,zahamowania wzrostu-drożdże wątroba ,nerki,jaja,jerzyny ser biały TeroriaMichaelisa-Menten(wpływ sężenia substratu)-przy pewnym stęż. Enzymu szybkośćrekcji enzymatycznej w pewnych granicach zależy od stęż.substratu.Przy bardzo niskim stęż, substr,w stosunku do stęż enzymu przyrost szybkości reakcji wraz ze wzrostem stęż substr jest wprostproporcjonalny doniegoi odpowiada tzw.kinetyce pirwszego rzędu. Natomist przy bardzo wysokim stęż substr szybkość reacji ma wartość max i nizależną od dalszego zwiększania ,odpowiada kinetyce zerowego rzędu.INHIBICJA-zjawisko specyficznego hamowania szybkości reakcji. Jakie cechy powinien posiadać efektywnie działający katalizator-powinien:-zwiększać prawdopodobieństwo zdarzeń cząsteczek(jest osiągalne w reakcji katalizowanej przez znaczne zagęszczenie ich na powierzchni katalizatora, dzięki czemu cząsteczki mają organiczną zdolność poruszania się w przestrzeni),-zmiejszać barierę energetyczną (wiąze się to z pojęciem energi aktywnej,tzn.określonej porcji tyj energi, którapowinna być doprowadzona do układu w celu przezwyciężenia „bezwładności chemicznej,, cząsteczek , -ukierunkowania cząsteczek względem siebie(jest to takie ukierunkowanie reagujących cząsteczek w taki sposób aby grupy funkcjonale mające wejść ze sobą w rakcje znalazły się w bezpośrednij bliskości.Teoria indukcyjnego dopasowania Koshlanda-przedstawia ona właściwe dopasowanie centrum aktywnego enzymu do substratu, enzym pod wpływem zbliżającego się sugstratu ulega takiej zmianie struktury aby grupy funkcjonalne aminokwasów kontaktowych znalazły się w najbardziej korzystnym położeniu w stosunku do określonych miejsc substratu np.,działanie β-amylazy na łańcuch amylazy.Teoria dopuszcza także odpowiednia zmianę układu przestrzennego reaktywnych grup substratu w celu ułatwienia ich kontaktu z określonymi strefami enzymuPodklasy hydrolaz-katali.reak.hydrolizy,nie wymagają zwykle współdziałania koenzymów.-estrazy(rozkł.wiaz.estrowe),glikozydazy(dział.na wiąz.glikozydowe)peptydazy,amidazy.Koenzymy oksydoreduktaz -dinukleotyd nikotynoadeninowy(NAD) i jego fosforan(NADP),dinukleotyd flawinoadeninowy(FAD),mononukleotyd flawinowy(FMN),kwas liponowy(LipS2),koenzym ku,gr.prostetyczne cytochromów.ATP-przenośnik energi,nukleotyd zb.z adeniny(zasada)rybozy i kw.ortofos(zw.z gr.estrową w poz5)funkcje-przenosz.reszt ortofos.i odczep.ADP,przeno.reszt pirofos.i odczep.AMP,przen.adenozynofos. i odczep.pirofos.,przenosz.adenozyny i odczep.azoto- i pirofos.Koenz.transferaz-ATP,koenzym A,kw.tetrahydrofoliowy(THF),difosforan tiaminy(DPT),fosforan pirydiksalu(PLP),biotyna.Enzymy te katal.reakcję przeniesienia gr.pomiędzy poszcz.związkami zwykle z udział.specyf.enzymów.-aminotransf.-katal.przeniesienie gr.aminowej,-fosfotran.-kat.przen.gr fosfor.z udziałem ATP-acetylotran.-przen. grupy acylowej-glikozylotran-kat.przen.gr.glikozydowej Prowitaminy-prekursor wit.z których org.może wyt.wit.A(wpływ enz.jelitowych) i wit.D(wpł.prom.UV)Specy.absolut.-enz.mają zdol. Do przyspieszania reakcji wyłącznie jednego substr. np.ureaza hydrolizację tylko mocznika.Kw.liponowy-to koenzym oksyreduktaz.wys.w wątr i droż..( Jest to disulfidowa poch. kw.oktanowego.występ.w połą. z białkiem.), zasadnicza funkcja to przenoszenie elektronów i protonów ,Kw, liponowy współdziała z enzymami wytwaraniu grupy acylowej i jej przenisieniu na reszte koenzymu A. .Kw.foliowy (kw.pteroiloglutaminowy)-u zw.niezbę. do wytwarzania czerwonych krwinek w szpiku kostnym,konieczna do syntezy kw,nukleinowych.pH na enzymy-skrajne wart,pH działają denaturująco na bialka enz.,niewielkie odchylenia od wart.optymal.(przy której obserwuje się największą szyb.kataliz.reakcji)mogą nieznacznie denaturować białko,a mimo to wpł.na zmiejszenie szyb.reakcji.alfa i beta amylaza-alfa-atakuje wiąz. znajdujące się w środku ,następ.rozpad wielkiej cząst.amylozy.beta-atakuje co drugie wiązanie poczynając od nieredukującego końca łań.wielocukru.Enzym-ma bud.białkową-Apoenzym-częśc białkowa enzymu,warunkuje specy.substratową działania enz.gdyż wykazuje powinowactwo do substratu.-Koenzym-cześć niebiał.okresla typ katalizowanego procesu, decyduje o tym jakiej przemianie ulega substrat. E.aktywacji-określona porcja energi ,którą układ musi pobrać w celu przezwycięzenia bezwładności chemicznej cząstek.E akt. Może być wydatnie zmiejszona w r. katalizowanej.Wit. A- powst. z karotenów,tworzy się wit. A w procesie enzymatycznego,symetrycznego,oksydacyjnego rozpadu cząstki karotenu.Rozpad symetr. odbywa się jedynie w przew.pokar,a w innych org.prowadzi do wielu reakcji ubocznych .Funkcje koenzymu CoQ-zespala komplek. 1 i 2 dokonujące pierwot.utlenianiaNADH(lub bursztynianu)z kompl. 3i4 na które przekazują elektrony-przenosi protony i elektronysłuży jako bogaty mag.elektronów użyteczny przy dużych obciążeniach łań.oddech.-bierze udział w metabolizmie jako pośrednik w trans. elektronów.-strukt.bardzo podobna do wit.rozp. w tł.Specyficzność grupowa-enzymy mogą wykorzystywać w char.substratu określoną gr.podobnych do siebie substancji Np.oksydaza aminokwasowa katalizuje oksydacyjną deaminację wielu aminokwasów.Kofaktor-drobno cząst. zw.o funkcji aktywatora,jego działanie polega na współ.z białkiem enzymu. Są to liczne witaminy lub ich pochodne wiąz.rozczepianego-izomerazy(okr.typ izomeryzacji)-ligazyokr.typ wiąz.wytwarzanego) Koenzym A-kw.pantenowy który zb. Jest z kw.2-4-dihydroksy-3,3-dimetylomasłowy i beta alaniny,które powiązane sa za pomocą wiąz.peptydowego składnik kompleksu witamin B, szeroko rozpowszechniony w art., spoż., czynnik niezbędny do rozwoju drobnoustrojów zwłaszcza drożdży. .Koenzym Q cząst.ibihinonu składa się z rdzenia aromat. Lub chinonowego (w zal.od stop.utleniania)podstaw. Dwiema grupami metoksylowymi,metylową oraz łań.bocznym poch.od izopentenolu.Koenzym F-współdział.on z enz. przenoszącymi jednowęglową jednostkę w post.mrówczanu z gr.metylowej lub hydroksymet.-pośrednik przy przenoszeniu gr.C(metyl.,hydroksymet.formylowej)powst. w org. przez podwojne uwodornienie kw.foliowego z udziałem reduktazy dihydroksyfolianowej.Klasy enz.-oksydoreduktazy(podklasa określa gr.utlenioną)-transferazy(określa gr przenoszoną)-hydrolazy(okr.typ wiąz.hydrolizowanego)-liazy(okr.typ wiąz.rozczepianego-izomerazy(okr.typ izomeryzacji)-ligazyokr.typ wiąz.wytwarzanego)Powstawanie wit D2 iD3-tworzą się przez izomeryzację układu i pwst. przez 5-7nienasyconych sterydów i należą do nich:ergosterol i 7-dehydrocholesterol.Centrum aktywne-miejsce wyt.przez kilka aminokw.tym centr.łączą się nietrwale z substrate tworząc kompleks enzym-substrat.Witaminy-zw.org.o zróżnicowanej budowie chem.których niewielkie ilość wprowadzone wraz z pokarmem do ogr.warunkują prawidłowy przebieg różnych procesów życiowych.Nie stanowią źródła energi-są biokatalizatora.Mech działania koenzymu-wiąze się stereometrycznie z subst. za pomocą okreś. jego gr. oraz z białkiem enzymowymEnzym jako biokatalizator—zwiększa prawdopod.zderzeń poprzez zagęszczenie cząst.na pow. kataliz.,zmiej.barierę energ.,ukierunkowuje cząst.regul.substratów wzgl. Siebie w taki sposób aby gr.mające ze sobą wejść w reakcję znalazły się w bezpośredniej bliskości.Stęż.substr.- przy niskim stęż.substr. w stosunku do stęż.enz.,przyrost szybk.reakcji jest wprostpropor. do wzrostu stęż.substr.-przy bardzo dużyn stęż.substr,szybkość reakcji ma wart.max i nie zależy od dalszego zwięk. Się jego stęz,.Stereospecyficzność-polega na odpowiednim dopasowaniu konf. Substratu do ukł.przestrzennego punkt.zaczepienia w centrum aktywnym enzymu. Tylko w przyp. odpow. Dopasowania nastąpi wytworz.kompleksu enzym-substrat zdolnego do dalszego przekształ. z wydziel. enzymu oraz prod. reakcji. Np.oksydaza glukozowa katalizuje utlenienie tylko beta-D-glukopiranozy. Inhibitory- są to czyn.chem.które działaja (dwrac. lub nie odwracalnie)modyfik. na określony fragment enz.powod. zmiejszenie szyb.reakcji. Inhibitor blok. współdziałanie skł. uczest. w reakcji enzym.łączą c sie z jednym z nich lub w inny sposób-enzyma ,koenzymy,substraty Efektory-działają hamująco na reak.enz. mechan. Hamowania może polegać naich oddziały. na plastycz.konformację cząstki białka w obrębie cent.aktyw.Aktywatory- powodują aktywacje enzymów,gdyż większosc enz. wymaga do uzysk.swojej aktyw.róż.czynników chem Inaktywator-denaturacja białka enzymowego,działa nieodwracalnie Jedn.uniwersal.-optymalna ilość enzym.która przekształca w optymal.warunk.1milimol substratu w ciągu jednej minuty.Jednost.katal-aktyw.enz. wyraż w stosunku do 1mg białka nazywa się aktyw.właściwą 1 kayal-aktyw.enz. przy której zdolny jest on przekszt. 1 mol subst. w produk. w ciagu 1 sek. I w temp.30c.1 katal=6*10do7.Sprzężenie zwrot.-prod.działa jednego enz. działa jako prod pośredni.działa on hamująco na pierwszą reakcje danego ciagu w ten sposób kom.unika wytw. niepotrz.prod.pośred. prod.końc. danego ciągu działa hamuj. Na pierwszy enzym tego ciągu.Efekt allosferyczny-polega na zaham. aktyw.enz. w skutek przyłączania efektora następ. znaczne zmiany struktury białka.Hamow. może polegac na udziale efektorów.Budowa enz.allosf.-białka o struk. 4 rzędowej obok podjed zawier. centrum aktywne które przyłącza subst.,maja jedn.regul.zaw. cent. allosf.które jest zdolne do przyłańczania specyfi. efektora.Nastę.zmiana strukturu wtórnej białka allosf.)Witamina K-filochion-pełni funkcje w oksydacyjnej fosforyzacji i transporcie elektronów,współdziała w procesie krzepnięcia krwi .przemiana ta wymaga współdziałania enzymu trombiny,który katalizuje odłączenie od fibrynogenu dwóch rozpuszczalnych peptydów ,jest więc typowym enzymem proteolitycznyn.,nie zawiera łańcucha bocznego -łatwiej rozpuszczalna w h2oB-1tiamina-warunkuje prawidłowystan tk. Nerwowej przemiany węglowodanów i tłuszczy,utlenianie biologiczne-cho. kładunerwowego,serca,zaburzenia metabolizmu-drożdże,marchew pomidory,jabłka,mleko,jaja,wątroba,mózg,otręby ryżowe.H-biotyna-składnik niekturych enzymów,wpływa na stan skóry i włosów-stany zapalne skóry wypadanie włosów-mleko wątroba.jaja,marchew maliny drożdże. D-kalcyferol-warunkuje prawidłowy rozwój kości,wchłanianie jonów wapnia-krzywicę,wypadanie zębów.łatwość złamań-trn rybi,jaja,mleko,prowit.w drożdżach,tk. Zwierzecej. 10) Podaj funkcję biochemicznąbiotyny (wit.H). Biotyna pełni rolę koenzymu przenoszącego grupy karboksylowe, wpływa na stan skóry i włosów. I I 1) Jaką rolę w organizmach zwierzęcych spełnia wit. D? Wit. D reguluje metabolizm wapnia, wpływa na prawidłowy rozwój kości. 12) Wymień funkcje wit.E.Wit.E wpływa na prawidłowe funkcjonowanie narządów rozrodczych zwierząt wyższych, stwierdzono też wpływ wit.E na aktywację wytwarzania czerwonych krwinek u dzieci cierpiących na anemię Wymień funkcje wit.B6. Wit.Bb (pirydoksyna) stanowi składnik enzymów, reguluje przemiany aminokwasów, bierze udział w procesach krwiotwórczych. Jej niedobór powoduje objawy zapalenia skóry podobne do objawów choroby zwanej pelargą. . Co to jest stereospecyficzność-podaj przykłady.Stereochemiczna specyficzność polega na odpowiednim dopasowaniu konfiguracji substratu do układu przestrzennego punktów zaczepienia w centrum aktywnym enzymu. Tylko w przypadku odpowiedniego dopasowania nastąpi wytworzenie kompleksu enzym - substrat zdolnego do dalszego przekształcenia z wydzieleniem enzymu oraz produktów reakcji. Na przykład oksydaza glukozowa katalizuje utlenianie tylko (3 - D - glukopiranozy ) Podaj wzór ATP i jego funkcje jako koenzymu.ATP ~ przenośnik energii, nukleotyd zbudowany z adeniny (zasada), rybozy (cukier) i kwasu fosforowego (związanego z grupąestrowąrybory w pozycji 5). Funkcje:~ przenoszenie reszty ortofosforanu i odczepianie ADP ~ przenoszenie reszty pirofosforanu i odczepianie AMP~ przenoszenie adenozynofosfo~anu i odczepianie pirofosforanu ~ przenoszenie adenoz~ny i odczepienie azoto- i pirofosforanu . 20) Omów inhibicję współzawodniczącą.Inhibicja współzawodnicząca polega na konkurencji pomiędzy inhibitorem I a substratem o centrum aktywne enzymu _35) Wymień funkcje koenzymu zawierającego amid kwasu nikotynowego i podaj jego nazwę. Koenzymami zawierającymi amid kwasu nikotynowego są dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (NAD i jego fosforan (NADP~.1Są to koenzymy oksydoreduktaz i przenoszą one protony i elektrony Wyjaśnij pojęcia: enzym, centrum aktywne Enzym - biokatalizator białkowy wytwarza~~przez każdy organizm żywy regulujący przebieg reakcji biochemicznych. Centrum aktywne - miejsce wytworzone przez kilka aminokwasów, tym centrum łączą się nietrwale z substratem tworząc kompleks enzym - substrat.Świadczy otym że w cząsteczce biłka enzymu znajduje się szczegulny fragment który bieZe bezpośredni udział wkatalizowanej reakcji -jest on nazywany centrum aktywnymNAD+-(w skł. wchodzi wit. PP-niacyna)dwunukleotyd nikotynoamidondeninowy.Należy do koenzymów oksydoreduktaz.Zbud.z amid kw.nikotynowego z rybozy ,2 reszt fosforanowych, do 2j reszty fosforanowej dołączona jest następna ryboza, która łączy się z adeniną.Funkcja-współdziałanie z dehydrogenazami przy odwodorowaniu substratu.FAD-dwu nukleotyd flawinoadeninowy,należy do koenzymów oksydored.Zamiast rybozy jest rybitol, elementem aktywnym przy odwodorowaniu substratów jest trójpierscieniowy układ izoaoksazynu.koenzymy flawinowe współdz.z enzymami przenoszacymi elektrony i protony ze zredukowanego NAD lub bezpośrednio z substratu. Rożnica NADP I NAD-trzecia reszta fosfor.przyłaczona estrowo do at. C rybozy,połączonej bezpośrednio z adeniną Katalaza- jest chemoproteidem o masie cząsteczkowej 240tyś[u] zawierającym układy żelazoporfirynowe(Fe3+).Enzym katalizuje rozkład zw. o charak.nadtlenków:R-O-OH, a kompleksu E-S,mają ro\ównież nadtlenkowa bud. Katalaza ma b.wysoką aktywność molekularną.Peroksydazy- wyst.w kilku typach o różnej specyficzności w stosunku do akceptora - tlenu, jednak typowym enz.roślinnym jest peroksyd. nie specyficzna.Są to chemoproteidy (Fe3+) tworzące z substratem(H2O2) formę nadtlenkową,która otrzymujemy z redukcji pod wplywem współdz. zw.organicznego.Liazy-katal. Odwracalnie i nieodwracalnie odłańczanie grupy od substratu bez udziału wody Ligazy-(syntetazy)-katal.wytwarzanie wiązań między dwiema cząst.co jest połączone zawsze z reakcją rozpadu bogatego w energię wiązania makroergicznego,katal. wytwarzanie wiąz,C-O,C-S,C-N,C-C.Klasyfi.-oksydoreduk., transferazy, hydrolazy, liazy, izomerazy, ligazy..Aktywność enzymu-oznaczamy na podstawie aktyw.molekularnej(liczba obrotów)-liczba określająca liczbe moli substratu które przereagują w ciągu jednej minuty z jednym molem enzymu.kataliza-rozdzielenie zlożonego procesu na poszczególne reakcje cząstkowe przy czym rozdzieleniu ulega również energia aktywacji.Kat.homogen-przebiega bez rozgraniczenia faz np.gdy katalizator subst.reagujące znajdują sie w roztworze. CzęśćNAD i NADP od której zależy dodatni ładunek-azot pierścienia pirydynowego wyst.w postaci amonowej ma on ładunek dodatni nadając go całej cząsteczce.Układ wieloenzymatyczny- są to agregaty większej liczby enzymów które katalizują łań.reakcji przebieg. Poprzez poszczególne etapy np.proces syntezy kw.tłuszczowych. Inozytol- jest składnikiem fosfatydów niedobór powoduje utratę owłosienia u myszy.Enzymy z substancji białkowej- rybonukleaza, amylaza,trypsyna i ueraza.(po raz pierwszy otrzymany w stanie krystalicznym.Hamowanie kompetencyjne-zmiejszenie szybkości reakcji w obecności substancji które wiąż się z enzymem tym samym centrum a-ktywnym co substrat, czyli inhibitor współzawodniczący z subst. o miejsce w enzymie Hamowanie niekomp.nie występuje zależność stop.ham.od stosunku stężenia inhibitora do stężenia substratu.Inhibitor łączy się zarówno z enzymem jak i kompleksem E-S.Izoenzym- heterogenne enzymy różniące się np.właściwościami elktronowymi lecz nie różniącve się funkcjami.Jest to grupa kilku lub kilkunastu odmian enzymów wykonujących taką samą lub zbliżoną specyf.substratu, lecz rózniącą się struk. N-rzedową.Trypsyna-rozkłada wiązanie peptydowe łączące lizyne lub argininę z tyrozyną albo fenyloalaniną do peptydu R. Katalizowana przez oksydoreduktazy- odszczepiają atom H z odpowiedniego donatora i przeniesieniu ich na odpoiedni akceptor np. Szczawian+ O2->2CO2+H2O2 Fosforylaza- bierze udział w odczepianiu glukozy z fosforem od glikogenu. Fosfataza- katalizuje rozpad estrów fofsoranowych bez względu na rodzaj związanego z H3PO4 alkoholu. Pochodne zw. wit. Rozp. w tł. - izopentanol FMN a FAD- gdy przy C5 rybitlu związana jest reszta fosforanowa to mamy FMN a od części tego w dalszym ciągu cząsteczki dołączony jest nukleotyd adeninowy to mamy FAD. Koenzymy w transaminaji i dekarboksylacji aminokw.-fosforan pirydoksalu Nasycone :Masłowy-CH3{CH2}2COOH-butanowy ,kapronowy,heksanowy-CH3{CH2}4- ,kaprylowy,oktanowy-CH3{CH2}6 ,kaprynowy dekanowy- CH3{CH2}8,laurynowy dodekanowy-CH3{CH2}10 ,mirystynowy tetradek-CH3{CH2}12 ,palmitynowy heksa..-CH3{CH2}14 ,stearynowy okta- CH3{CH2}16 ,arachinowy eikozanowy-CH3{CH2}18 izowalerianowy-CH3CHCH2COOH-niska temp top.,występuje w tranach Rozp,w wodzie-kw tł, o krótkich łańcuchach w których polarna grupa karboksylowa dominuje nad krótkim apolarnym łańcuchem węglowodorowym {octowy, masłowy , kapronowy} są roz w wodzie, wraz z wydłużeniem się hydrofobowego apolarnego ł węglowodorowego rozp malej,kw zaw więcej niż 10 at C nie rozp w wodzie,dobrze w apolarnych rozpuszczalnikach.Nienasycone-palmitoolejowy- CH3{CH2}5CH=CH{CH2}7COOH,oleinowy[9cis, trans-elaidynowy]-CH3{CH2}7CH=CH{CH2}7.. ,erukowy-CH3{CH2}7CH=CH{CH2}11, nerwonowy-CH3{CH2}7 CH=CH{CH2}13,linolowy[9,12]-CH3{CH2}4-{CH=CHCH2}2{CH2}6 ,linolenowy[9,12,15]-CH3CH2{CH=CH}3{CH}6COOH ,arachidonowy[5,8,11,14]. Kw niezbędna dla org człowieka dostarczane od rośl,olej lniany-linolowy, linolenowy, arachidonowy. Kw ftionowy-C26H52O2 ,powoduje powst zmian grużlicznych.Budowa tł :estry wyż kw tł, i glicerolu {może tworzyć wiąz estrowe z 1,2,3 resztami kw tł},powstałe związki noszą nazwe monacylo,diacylo,triacyloglicerolu.Fosfogliceryd-każda pochodna kw glicerofosforowego, która zaw przynajmniej jedną gr,acylową ,alkinową,alkenylową przyłączoną do reszty glicerolu {skł kom,szczególnie w tk nerwowejmięśniu sercowym} Fosfatydy-pochodna kw glicerofosforowego,w którym dwie pozostałe gr hydroksylowe glicerolusą zestryfikowane kw tłuszczowymi. Sa estrami glicerolu,bądź innego al.-sfingozyny-i kw ortofosforowego.,ponadtozawierają kw tł.Składniki strukur membram kom,u rośl w małym stęż u zw żnaczne.W zależności od tego czy cząsteczk fosfatydów zawiera glicerol czy sfingozynę dzielimy je na glicerofosfatydy .{lecytyny,kefaliny,inozytydy,plazmalogeny} lub sfingomieliny. Glicerofosfatydy -podstawowy składnik to kw L-α-g licerofosforowy.Przez estryfikację kw tłuszczowymi pozostałych gr hydroksylowych powstają z glicerofosforanów kw-sy fosfatydowe, Z gr hydroksylową w poz β związany jest zwykle kw tł nienas {oleinowy,linolowy},natomiast kw nas związane są w poz α{palmitynoy, stearynowy}.Kwasy fosfatydowe są metabolitami glicerofosfatydów i tłuszczy.W glicerofosfatydach wyst także związki organ o charakterze zasadowym :cholina, kolamina i aminokwas seryna,a także mioinizytol, Lecytyna-składa się z choliny poł estrowo z resztą kw fosfatydowego.Kefaliny-glicerofosfatydy zaw jako składnik kolamine {kolaminokefaliny} lub serynę {serynokefaliny} .Plazmalogeny-związki strukturalne zbliżone do klamino kefalin miejsce nas kw tł zajmuje wielocząsteczkowy aldechyd{C16-C18} związany estrowo z glicerolem.Inozytydy-brak azotu w cząsteczce,reszty fosfatydowe są połączne z mioinozytolem.Inozytydy o bardziej skąplikowanej bud zawierają kolamine, mannoze, kw winowy.Kardiolipina-fosfatyd z mięśnia sercowego..Fosfolipaza A-enzym wyst w jadzie pszczuł,i węży, odszczepia od lecytyny nienas kw tł,Powstaje lizolecytyna lub lizokefalina, rozpad otoczek błon kom.Fosfolipaza B-odszczepia drugą cząsteczkę kwtł od lizolecytyny, i powstaje L -α-glicerofosforan choliny.Sfingomieliny-{w mózgu , płucach , śledzionie},pełnią f izolatorów tk nerwowej,odporniejsze na działanie powietrza niż lecytyny i kefaliny.Róznią się bud zamiast glicerolu zaw aminoalkohol sfingozynę ,obok niej w skład wchodzą kw tł {palmitynowy, stearynowy,ligocerynowy,newonowy}cholina, kw ortofosforowy.Kw tł związane są peptydowo z grupą aminową sfingozyny.Kw ortofosforowy estryfikuje z jednej strony pierwszorzedową gr alkoholową z drugiej cholinę.Glikolipidy-podst skł tk nerwowej i sust mózgowej,wyst też w śledzionie , nerkach,płucach. Wyróżniamy 3 gr :Cerebrozy,sulfatydy, gangliozydy, w każdym z nich wyst ugrupowanie zwane ceramidem, powstałe ze związania gr NH2 sfingozyny z kw tł.Cerobrozy i sulfatydy -Pochdne sfingozyny , nie zaw kw fosforowego i choliny,w których miejsce wchdzi monosach. Związany glikozydowo z pierwszorzędową gr al. sfingozyny {w większości galaktoza}Są 4 odmiany cerebrozydów różniące się wyst w nich kw tł ;kerazyna, cerebron,nerwon,oksynerwon.Gangliozydy-bardziej złożone od cerebrozydy,obk sfingozyny i kw tł o 22 lub 24 at C w cząsteczce w skład nich wchodza monosacharydy {glukoza, galaktoza, aminogalaktoza} i kw sjalowe.Zjałczanie -powolny rozpad tł, pod wpływem wilg ,światła ,powietrza, drobnoustrojów,uzyskują nieprzyjemny zapach {zjełczały}wywołany uwolnieniem lotnych kw tł oraz aldechydów i ketonów {w wyniku utleniania nienas. kw tł },tlen przyłacza się do łańcuch w miejscu podw, wiązań,powstają nadtlenki, przerywanie łańcucha,powst ketonów {z niższych kw tł } i dldechydów z wyższych.zjełczały tł ma obniżoną wartość energetyczną.Oleje-tł które zawierają znaczną ilość kw tł nienas,mają kons płynną,wszystkie tł mające temp top niższą od 20 0C{oliwa-80% kw oleinowego,olej rzepakowy,rycynowy}Inne subst w tł-wit A,D w maśle,w tłuszczach ryb-tran, wit E w tł rośl chroni tł przed utlenianiem,karoteny- wytwa wit A-nadaje tł zółte zabarwienie.Uwodorowanie tł-utwardzanie ,przeprowadzenie kw nienas w nas,przeprowadza się działaniem H na triacyloglicerole w obecności soli niklu jako kat .Zbyt daleko posunięty proces jest nie pożadany ,gdyż pewna ilość kw tł nienas powinna iść do org wraz z pożywienim {utwardzanie smalcu,olei rośl-margaryna}Z tł można łatwo wydzielić glicerol działając zasadami które powodują rozpad wiązań estrowych,triacyloglicerolu :kwasy twrzą wóczs odpowiednie sole,które łatwo wytrącić z roztw solą kuchenną.sole wyższych kw tł nazywane są -mydłami,a powyższy proces zmydlaniem.Cechy mydeł Najczęściej stosowane mydła to rozp w wodzie sole sodowe wyższych kw tł.Muszą posiadać właściwości piorące wynikające ze zdolności obniżania napięcia powierzchniowego wody-dla czystej wody-73 mN/m.Mydła Ca i Mg są nierozp w wodzie, dla tego twarda woda zaw ich jony nie nadaje się do prania.,mydła sodowe tworzą tam nierozp mydła Ca i Mg .Deterdenty-syntetyczne zw {podobne do mydeł} którychzjonizowana grupa karboksylowa jest blokowana przez związanie z innymi gr polarnymi funkcjonalnymi i nie może reagować z jonami Ca, Mg i nnymi np. igepon A.CH3{CH2}7CH=CH{CH2}7C{=O}-O-CH2-CH2-SO3- .Woski-estry kw tł z jednowartościowymi wyższymi alkoholami lub alkoholami z grupy steroli.kw tł i alkohole mają parzystą liczbę at C,wyodrębniono z wosków pewne al.. i ketony np. Palmiton CH3{CH2}CH2-C{=O}-CH2{CH2}13CH3.Lanolina-wosk wełny owczej {miesz wosków i wolnych al.}Olbrot-wosk z czaszki wieloryba{zaw głównie ester kw palmitynowego}Liczba kwasowa-liczba miligramów KOH zużytego do zobojętnienia wolnych kwasów tł zawartych w 1 g tłuszczu.Jest miarą hydrolizy tł. L zmydlania-liczba mg KOH potrzebna do całkowitego zmydlenia 1g tł lub {do zobojetnienia wszystkich kwasów [wolnych i związanych] w badanym tłuszczu.L jodowa-liczba jodu która przyłacza się do nienas kw tł zawartych w 100g tłuszczu.{kwas oleinowy 90, linolowy-181,linolenowy 274arachidowy-367} L Reicherta-Meissla-pozwala na określenie zawartości kw tł o dł łańcuchów C4-C8 ,jest szczególnie wysoka dla masła.jest to liczba ml KOH o stęz 0,1 mol/L zużytych do zobojętnienia lotnych kw tł oddestylowanych z parą wodną z 5 g tł. Liczba Lea- do określania przydatności tł jadalnych.to liczba ml roztw tiosiarczanu sodowego o stęż 0,004 mol/L, potrzebnego do utlenienia jodu wydzielonego z jodku potasowego przez nadtlenki obecne w 1g tł.{ smalec 3, oliwa 8-12, dla pozostałych 3-5}Wykrywanie nienasyc. kw. tł.: roztwór Hubla- zmiana barwy na żółtą chloroformowego r-ru oliwy, woda bromowa- HBC odwadnia r-ór (pom. zabarwieniaAlk. tluszczy: glicerol, cholina, sfingozyna, cholesterol, fitosterol. Alk. w woskach.: cetylowy-C16, cerylowy-C26, mirycylowy-C30, melisylowy-C31