Zestaw I:

1. Co to są aminokwasy egzogenne. Napisz wzór tripeptydu zbudowanego z aminokwasów egzogennych. Podaj nazwę tego związku.

Aminokwasy egzogenne:

Są to aminokwasy, które nie są syntezowane w organizmie ludzkim, a ich obecność i odpowiednie stężenie w białkach spożywczych decyduje o wartości odżywczej.

Lizyna - Liz, metionina - Met, treonina - Thr, valina - Val, leucyna - Leu, izoleucyna - Ile, fenyloalanina - Phe, tryptofan - Trp, histydyna - His, arginina - Arg

2. Co to jest struktura IV-rzędowa białek. Daj przykład biała o takiej strukturze. Czy jest to białko proste czy złożone. Uzasadnij odpowiedz.

Struktura czwartorzędowa:

W skład wchodzi więcej niż 1 łańcuch polipeptydowy np. hemoglobina. Występuje tu najwyższy poziom organizacji białka. Jest to przestrzenne ułożenie polipeptydowych podjednostek i natury oddziaływań miedzy nimi np. oddziaływania kowalencyjne(np. wiązania dwusiarczkowe) lub oddziaływania niekowalencyjne (siły elektrostatyczne, wiązania wodorowe i oddziaływania hydrofobowe, oddziaływania nav der Waalsa)

Mioglobina: jest białkiem globularnym, jej cząsteczka jest bardzo ściśle upakowana, przy czym większość reszt aminokwasów hydrofobowych jest zanurzona w jej wnętrzu, a wiele reszta aminokwasów polarnych znajduje się na powierzchni. W mioglobinie występuje 8 α helis W obrębie hydrofobowego zagłębienia utworzonego przez łańcuch polipeptydowy znajduje się prostetyczna grupa hemowa. Ta niepeptydowa jednostka jest połączona z mioglobiną niekowalencyjnie i odrywa kluczową rolę w biologicznej aktywności białka (tj. wiazaniu O2)

3. Przedstaw graficzną zależność pomiędzy szybkością reakcji enzymatycznej a stężeniem substratu.

Od stężenia substratu:

przy małych stężeniach substratu [S] podwojenie początkowej szybkości V_0. Przy większych stężeniach substratu enzym ulega wysyceniu i dalszy wzrost [S] powoduje tylko małą zmianę wartości V_0. Dzieje się tak, ponieważ przy wysycających stężeniach substratu praktycznie wszystkie cząsteczki enzymu zawierają związany substrat. Sumaryczna szybkość działania enzymu jest teraz ależna od szybkości, z jaka produkt może dysocjować z enzymu i dlasze dodanie substratu nie będzie już miało na to wpływu. Kształt wykresu przedstawiającego wartość V₀ jako funkcję [S] jest nazywany krzywa hiperboliczną.

V₀ = [P₂] - [P₁] : t₂ - t₁

P - ilość utworzonego produktu [μmol]

t - czas [min]

4. podaj definicję standardowej jednostki enzymatycznej

Istnieją dwie standardowe jednostki aktywności enzymatycznej:

-jednostka enzymatyczna -miedzynarodowa (U) ilość enzymu, która katalizuje przemianę 1 umol substratu w ciągu 1 min w temp 30 C w optymalnych warunkach pH i stężenia substratu

1U = 1umol/min = 1000nmol/60s = 16,67 nmol*s^-1 lub nkat

-katal (kat) jest przyjętą w układzie SI jednostką aktywności enzymu, zdefiniowaną jako aktywność katalityczna, która zwiększa szybkość reakcji w specyficznym układzie o jeden mol na sekundę. Ilość aktywności enzymatycznej która przekształca 1 mol substratu w ciągu 1s

1kat = mol * s ^-1

1 umol = 1000nmol

5. Napisz wzorami parę zasad łączącą dwie nici DNA. Zaznacz i nazwij wiązania łączące tę parę.

6. Omów budowę i funkcję jaką pełni tRNA.

tRNA bierze udział w translacji, syntezie polipeptydu na matrycy mRNA, gdzie mRNA jest czytane w kierunku 5' 3', a białko jest syntezowane w kierunku od jego końca N do końca C.. Translakcja polega na rozpoznawaniu przez tRNA przy udziale rybosomów i różnych czynników białkowych kolejnych trójek nukleotydowych, kodonów, wyznaczających kolejne aminokwasy w syntetyzowanym polipeptydzie.

Każda cząsteczka tRNA ma drugorzędowa strukturę w formie „liścia koniczyny”. Składają się na nią 3 główne pętle, z których jedna ma na swym końcu antykodon, na końcu pętli antykodonowej. Każda cząsteczka tRNA niesie tylko jeden aminokwas. Zostaje on kowalencyjnie związany z reszta A sekwencji CCA przy końcu 3' tRNA.

7. Napisz reakcję dekarboksylacji dowolnego aminokwasu. Nazwij produkt reakcji.

Izocytrynian - NAD -> NADH -> CO2 α ketoglutaran

8. Jaką rolę pełni woda w procesie fotofosporylacji niecyklicznej.

Podczas transportu elektronów powstaje gradient protonowy. Z powodu ukierunkowania w bł tylakoidy różnych składników transportujących elektrony, jony H odłączone od tlenu podczas utleniania wody przez PSII są uwalniane do przestrzeni tylakoidy, podczas gdy H używane przez reduktazę NADP do redukcji NADP (utworzenia NADPH) są pobierane ze stromy. Te dwie reakcjie uczestniczą w generowaniu gradientu protonowego. Gradient ten napędza syntezę ATP.

9. Jakie związki nazywamy tłuszczami. Jakie wiązania występują w tych związkach. Jaki enzym uczestniczy w rozmywaniu tych wiązań. Jaki typ reakcji katalizuje ten enzym. Do jakiej klasy enzymów należy?

Tłuszcze - związki org. należące do lipidów, triestry gliceryny i różnych kwasów tłuszczowych. Kwasy tłuszczowe zbudowane z długiego łańcucha węglowodorowego zakończonego grupą karboksylową.

Tłuszcz - specyficzny rodzaj szerszej grupy związków - lipidów będący chemicznie estrem, w którym trzy cząsteczki kwasów tłuszczowych są połączone z gliceryną. Inne nazwy tłuszczy to: trójglicerydy, triglicerydy.

Wzór ogólny tłuszczu (triacyloglicerydu)
R oznacza łańcuchy alifatyczne

Wiązaniem występującym w tłuszczach jest wiązanie ESTROWE - łączące 3 łańcuchy kwasów tłuszczowych z glicerolem. W rozmywaniu tych wiązań uczestniczę enzymy z klasy LIPAZ np. lipaza trzustkowa. Enzym ten katalizuje reakcję HYDROLIZY TRIAGLICEROLI (tłuszczów) - czyli uwolnienie trzech kwasów tłuszczowych ze szkieletu glicerolowego.

Zestaw II:

1. Narysuj tetrapeptyd z aminokwasów z rodnikami

1. polarnymi nie dysocjowanymi

Ser, Thr, Asn, Gln, Tyr, Cys

2. niepolarnymi

Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Trp

3. kwaśnymi

Asp, Glu

4. zasadowymi (w pH=7)

Arg, Lys, His

2. Równanie na prędkość reakcji zależną od stężenia substratów. CO to jest Km? Podaj 4 sposoby regulacji enzymatycznej i 1 przykład.

Km-stała Michealisa 1\Km - powinowactwo enzymu do substratu .Km- miara stabilności ES . Km- pozwala ocenić stopień wysycenia enzymu substratem (Vo\Vmax) przy danym stężeniu substratu. Vo= Vmax[J]\ Km+[S] Vo\Vmax= S\ Km+[S]

Km stanowi iloraz sumy szybkości rozkładu ES , szybkości jego powtarzania Km=(k2+k3)\k1 .Duża wartość Km wskazuje na słabe wiązanie substratu (k2 przeważa nad k1)

3. Obliczyć ilość energii w cząst. ATP z przemiany acetylo-CoA w cyklu Krebsa i łańcuchu oddechowym. Podać 4 źródła acetylo CoA.

Cykl Krebsa + łancuch oddechowy (1x acetylo- CoA - 2x CO2) : 1 GTP = 1ATP

1 FADH₂ = 1,5 ATP

3 NADH = 7,5 ATP

RAZEM = 10 ATP

Źródła acetylo- CoA:

• z dekarboksylacji oksydacyjnej pirogronianu

• z rozkładu aminokwasów

• z rozkładu kwasów tłuszczowych (β - oksydacja)

• z rozpadu ciał ketonowych

4. Podać wzór akceptora CO2 u roślin. Podać wzór I uchwytnego związku- produktu przyłączania CO2 oraz podać drogę syntezy sacharydów.

Akceptor Co2 to rybulozo-1,5-bisfosforan

Reakcje ciemne wykorzystują ATP i NADPH, wytwarzane w reakcjach świetlnych do przekształcenia CO2 w węglowodany. Końcowymi produktami są sacharoza i skrobia. Kluczową reakcję wiązania węgla katalizuje duży enzym: karboksylaza rybulozo-bisfosforanowa (rubisco). Zachodzi kondensacja cząsteczki CO2 z rybulozo 1,5-bisfosforanu w wyniku, której tworzy się sześciowęglowy 3-fosfoglicerynian.

Droga syntezy sacharydów:

-sacharozy: aldehyd 3-fosfoglicerynowy wytwarzany w CC jest wykorzystywany do wytwarzania sacharozy. Ulega on najpierw przekształceniu w fruktozo-6-fosforan i glukozo-1-fosforan. Glukozo-1-fosforan przekształcony przez UDP-glukozę, która wchodzi w reakcję z glukozo-6-fosforanem, co prowadzi do syntezy sacharozo-6-fosfornu:

UDP-glukoza + fruktozo-6-fosforan sacharozo-6-fosforan + UDP

W wyniku hydrolizy sacharozo-6-fosforanu powstaje sacharoza.

-skrobi: syntezowana w stromie chloroplastów. Zachodzi z udziałem ADP-glukozy, CDP-glukozy lub GDP-glukozy. Szlak ten przeprowadza przekształcenie aldehydu 3-fosfoglicerynowego w glukozo-1-fosforan, który jest używany do syntezy cukrowych pochodnych nukleotydów.

5. Podać substraty do β-oksydacji kwasów tłuszczowych. Podać przebieg syntezy kw. Tłuszcz. Gdzie te reakcje zachodzą? Jakie enzymy biorą udział w tych reakcjach i do jakich klas należą?

Synteza kwasów tłuszczowych:

1.kondensacja acetyle-ACP i malonylo-ACP acetoacetylo-ACP, towarzyszy temu uwolnienie wolnego ACP i CO2, reakcja katalizowane przez enz. kondensujący acylomanylo-ACP /dekarboksylaza/

2.Redukcja acetoacetylo-ACP do D-3hydroksybutyrylo-ACP, wykorzystująca NADPH, reakcja katalizowana przez reduktazę b-ketoacylo-ACP /oksydoreduktaza/

3.Odwodnienie D-3-hydroksybutyrylo-ACP do krotonylo-ACP, kat przez dehydratazę 3-hydroksyacylo-ACP

4.Redukcja krotonylo-ACP przez kolejną cząstkę NADPH, prowadząca do powstania butyrylo-ACP, katalizowana przez reduktazę enoilo-ACP /oksydoreduktaza/

6.

Zestaw III:

3. Co to jest inhibicja enzymów? W jakim celu badamy to zjawisko? Co to jest inhibicja odwracalna i nieodwracalna? W jaki sposób można je odróżnić? Przy pomocy wzorów podaj przykłady na każdą z nich.

Inhibicja - hamowanie aktywnosci enzymu przez małe specyficzne cz-ki, jony:

a)Odwracalna - kompetycyjna - inhibitor kompetycyjny współzawodniczy z cz-kami substratu o wiązanie się z miejscem aktywnym enzymu.Efekt inhibitora kompet.można przezwyciężyć przez duże stężenie substratu.na wykresie Lineweavera -urka inhibitor komp. Zwiększa Km,ale nie zmienia aktywności Vmax.

COO- -CH2-CH2-COO- (bursztynian) <-> (FAD<->FADH2) COO- -CH=CH-COO- (fumaran) - inhibitory kompetycyjne dehydrogenazy bursztynianowej.

-niekompetycyjna- inhib. Niekomp. Wiąże się w enzymie z miejscami innymi niż miejsce aktywne i zmniejsza szybkosc reakcji katalitycznej enzymu ,powodując konformacyjną zmiane w jego kształcie przestrzennym.Wpływ inh. Niekomp. Nie można przezwyciężyć przez duże st. Substratu. Wykres Linereavera -Burka ukazuje że inh. Niekomp. Zmniejsza Vmax ,ale nie zmienia wartosci Km

b)Nieodwracalna - inhibitor nieodwracalny wiąże się ściśle często kowalencyjnie z resztami aminokwasów w miejscu aktywnym enzymu, trwale inaktywując enzym.Przykład nieod

Sposoby odróżnienie inhibicji odwracalnej od nieodwracalnej :

1.Dializa - stopien inhibicji zalezy od czasu inkubacji z inhibitorem a szybkości osiągnięcia równowagi w r-cji E+J.

2.Możliwość całkowitego zahamowania r-cji w warunkach nadmiaru inhibitora

4. Co to jest kod genetyczny? Co oznaczają stwierdzenia, że jest on uniwersalny i zdegenerowany? Wyjaśnij znaczenie terminów: kodon, antykodon i ramka odczytu. Co nazywamy translacją? Gdzie w komórce odbywa się ten proces? Jaki związek z nim ma reakcja syntezy aminoacylo-tRNA? Przy pomocy wzorów ogólnych napisz tę reakcję, nazwij enzym, jego klasę i koenzym.

Kod genetyczny jest zestawem reguł, które określają sposób , w jaki sekwencja nukleotydów w mRNA zostaje przetłumaczona na sekwencje aminokwasów w polopepytdzie.Sekwencja nukleotydów jest czytana trójkami o nazwie kodony.Kodony UAG,UGA,UAA nie specyfikują żadnego aminokwasu i są określane jako kodony terminacyjne, czyli kodony `stop'.Kodon AUG koduje metionine i działa również jako kodon inicujący,czyli ;start'.

Większość aminokwasów jest kodowana przez więcej niż jeden kodon (tj. kod genetyczny jest zdegenerowany).Tylko metionina i tryptofan sa kodowane przez pojedynczy kodon.Konsekwencją degeneracji kodu genetycznego jest to ,że mutacja , która zmienia w DNA tylko jeden nukleotyd a przez to zmienia tylko jeden nukletyd w odpowiednim mRNA, często nie powoduje żadnej zmiany w sekwencji aminokwasów kodowanego polipeptydu.

Kod genetyczny nie jest uniwersalny ,ale jest taki sam w większosci organizów .Wyjątki występują w genomach mitochondrialnych ,gdzie pewne kodony specyfikują aminokwasy odmiennie od tych , które są normalnie kodowane przez geny jądrowe.

Kodon- trójki aminokwasów którymi czytana jest sekwencja aminokwasów.

Antykodon jest to trójka zasad charakterystyczna dla danego aminokwasu, oraz komplementrana do kodonu tego aminokwasu znajdującego się w mRNA. Wystepuje on w cząsteczce tRNA biorącej udział w translacji. Podczas tego procesu przyłącza się on do komplementarnej trójki zasad w mRNA wraz z znajdującym się na przeciwnym końcu czasteczki tRNA aminokwasem.

Ramka odczytu - sekwencja mRNA może być odczytywana przez rybosomy w 3 możliwych ramkach odczytu . Zazwyczaj tylko jedna ramka koduje funkcjonalne białko ,ponieważ pozostałe 2 ramki zwierają liczne kodony `stop' .W pewnych bakteriofagach DNA występują geny nakładające się, które używają różnych ramek odczytu.

Translacja - to w genetyce proces zachodzący na rybosomach, polegający na przetłumaczeniu informacji zawartej w mRNA w kolejności ułożenia nukleotydów, tworzących kodon, na kolejność ułożenia aminokwasów w białku. Translacja odbywa się na mRNA w kierunku od 5' do 3', a syntezowane białko powstaje od końca aminowego do karboksylowego. Proces składa się z trzech etapów: inicjacji, elongacji i terminacji.

wracalnego inhibitora: diizopropylofluoro - fosforan ( DIPF), penicylina, amid kwasu jodooctowego : [HOOCCH2] +HS-E (ureaza, papaina) ->^{HJ(wydziela się podczas r-cji)} HOOCCH2-S-E

5. Wymień miejsca lokalizacji w komórce roślinnej 2 typów syntazy ATP. Co warunkuje aktywność tego enzymu? Jakie uzasadnienie metaboliczne mają te lokalizacje?

Synteza do przeprowadzania syntezy ATP

1.w fotosyntezie, fosforylacja niecykliczna

Podczas transportu elektronów pompowane są jony H ze stromy do przestrzeni wewnątrz tylakoidy, tworzy się gradient H. Gradient protonowy napędza syntezę ATP katalizowana przez syntezę ATP, która znajduje się w błonie tylakoidu i katalizuje syntezę ATP

2.w glikolozie

6 Oblicz wydajność energetyczną w cząsteczkach ATP rozkładu 3 cząsteczek glukozy w szlaku glikolitycznym, w komórkach mięśni, w warunkach beztlenowych, Uzasadnij odpowiedź. Wymień 4 możliwe drogi przemian produktu glikolizy w komórkach zwierzęcych. Przedstaw początkowe reakcje 2 z tych dróg.

9 Jakie enzymy proteolityczne nazywamy wewnątrz, a jakie zewnątrzkomórkowymi? Co to są aminopeptydazy, karboksypeptydazy i endopeptydazy? Napisz wzór dowolnego tetrapeptydu i wskaż miejsce działania enzymu z każdej z tych 3 grup.

Aminopeptydazy - enzym usuwający aminokwasy z końca N

Karboksypeptydazy - z końca C

Endopeptyday - grupa enzymów proteolitycznych z klasy hydrolaz; działając na wiązanie peptydowe wewnątrz łańcucha peptydowego, rozkładają cząsteczkę białka na fragmenty peptydowe; do e. należą ważne enzymy trawienne, np. chymotrypsyna, trypsyna, pepsyna.

Zestaw IV:

1. Wtórna struktura białka, czy jest ona uwarunkowana genetycznie? Podać wiązania, które ją utrwalają.

3. Co to jest kod genetyczny? Reakcje

Kod genetyczny jest zestawem reguł, które określają sposób , w jaki sekwencja nukleotydów w mRNA zostaje przetłumaczona na sekwencje aminokwasów w polopepytdzie.Sekwencja nukleotydów jest czytana trójkami o nazwie kodony.Kodony UAG,UGA,UAA nie specyfikują żadnego aminokwasu i są określane jako kodony terminacyjne, czyli kodony `stop'.Kodon AUG koduje metionine i działa również jako kodon inicujący,czyli ;start'.

4. Uniwersalna struktura maktroenergetyczna.

5. Przemiany pirogronianu beztlenowe.

U drożdży NAD niezbędny do podtrzymania ciągłości glikolizy w warunkach beztlenowych jest regenerowany w procesie zw.fermentacją alkoholową. Pirogronian zostaje przekształcony w aldehyd octowy , przez dekarboksylazę pirorgonianowa, a nastepnie w etanol, prez dehydrogenazę alkoholową, tu zachodzi reoksydacja NADH do NAD

Pirogronian + H - deh.pirogron aldehyd octowy + CO2

Aldehyd octowy + NADH + H deh.alko etanol + NAD

6. Enzymy anaboliczne. Wymienić i scharakteryzować.

to wszystkie enzymy procesow anabolicznych np. fotosyntezy, syntezy kwasow tluszczowych, glukoneogenezy

7. Cykl mocznikowy-reakcje w których powstaje mocznik.

H₂N - C = ⁺NH₂ NH₃⁺

| |

NH (CH₂)₃

| |

(CH₂)₃ ________> H - C - NH₃⁺

|   |

H - C - NH₃⁺ H₂O mocznik COO^-

| O ornityna

COO^- ||

arginina H₂N - C - NH₂

Cykl mocznikowy składa się z 5 reakcji enzymatycznych (dwie pierwsze z mitochondriach, a kolejne trzy w cytozolu):

-syntetaza karbomoilofosforanowa katalizuje aktywację i kondensację amoniaku z CO₂, prowadzącą do uwtorzenia karbomoilofosforanu. Hydroliza 2 cząsteczek ATP sprawia, że reakcja jest praktycznie nieodwracalna.

-druga reakcja polega na przeniesieniu grupy karbomoilowej z karbomoilofosforanu na ornitynę przez karbomoilotransferazę ornitynową. W reakcji tej powstaje aminokwas cytrulina, która jest transportowana z mitochondrium do cytozolu.

-cytrulina ulega kondensacji z asparaginianem, z którego pochodzi drugi atom azotu w moczniku, do argininobursztynianu w reakcji katalizowanej przez syntetazę argininobursztynianową. Reakcja ta przebiega dzięki hydrolizie ATP do AMP i Ppi oraz zachodzącej potem hydrolizie pirofosforanu.

-liaza argininobursztynianowa usuwa następnie szkielet węglowy asparaginianu z argininobursztynianu w postaci fumaranu, pozostawiając atom azotu w drugim produkcie - argininie. Arginina w organizmach ureotelicznych jest zaliczana do związków endogennych. Arginina jest bezpośrednim prekursorem mocznika.

-mocznik powstaje z argininy w reakcji katalizowanej przez arginazę, z równoczesną regeneracją ornityny. Ornityna jest następnie transportowana z powrotem do mitochondrium i może znowu przyłączać kolejną częsteczkę karbomoilofosforanu.

9. Donor dwuwęglowych jednostek w syntezie kwasów tyłuszczowych.

acetylo- CoA

Zestaw V:

2. Witamina C, działanie, wzór.

Wit C- kwas askorbinowy

Dziala jak przeciwutleniacz, utrzymuje Fe 2+ w stanie zredukowanym, pochodna glukozy o wzorze C₆H₈O₆. W warun standardowych jest krystalicznym ciałem stałym. Dobrze rozpuszcza się w wodzie, roztwór ma odczyn kwasowy. Enancjomer L(+) kw askorbinowego zwany jest witaminą C. wpływa na wytwarzanie i zachowywanie kolagenu, Właściwości wit C wykazuje tez kw dehydroaskorbinowy (utleniony). Kw askorbinowy ma właśc. silnie redukujące, gdyż ugrupowanie miedzy c2 a c3 zwane en-diolowym oddaje 2 protony i 2 elektrony. I przechodzi w ugrupowanie diketonowe kw dehydroaskorbinowego.ułatwia gojenie się ran, złamań, hamuje tworzenie się sińców, powstawanie krwotoków, krwawień dziąseł, podnosi odporność na zakażenia, uszkodzenia oraz na choroby, szczególnie w okresach przeciążenia fizycznego, skraca czas trwania zaziębienia i zakażenia, aktywizuje system immunologiczny, ma działanie antywirusowe, zapewnia sprawne funkcjonowanie układu krwionośnego i serca, reguluje i obniża poziom cholesterolu, chroni przed miażdżycą i chorobą wieńcową, obniża ciśnienie krwi. Niedobór: szkorbut.

3. Transkrypcja, biosynteza białka, działanie tRNA.

4. Cykl pentozofosforanowy, reakcje w których uczestniczą enzymy oksydoreduktaz.

1.Reakcja utleniania - przekształcenie glukozo 6 fosofranu w rybulozo 5 fosforan w wytworzenien 2NADPH

2.Izomeryzacja rybulozo 5fosforanu

3.Powiązanie szlaku PF z glikolizą działaniem transketolazy i transaldolazy. Gdy do syntez kw.nukleinowych lub innych r.syntez potrzeba niewiele rybozo 5 fosforanu będzie miał on tendencję do akumulacji, wtedy enzymy transaldolaza i trasnketolaza przekształcaja go w fruktozo-6-fosforan i aldehyd 3-fosfoglicerynowy.

Glukozo-6-fosforan 6-fosfoglukano-δ-lakton /deh. glukozo-6-fosforanowa/

6-fosfoglukanion rybulozo-5-fosforan /deh.6-fosfoglukonianowa/

5. Hemoglobina, budowa hemu.

Hemoglobina wiąze 4 czasteczki tlenu.

Hem -bierze udział w pr pozyskiwania energii podczas oddychania Zbudowane są z 4 pierscieni pirogowych z centralnie związanym atomem metalu Fe; jest to różnorodna grupa barwników tetrapirolowych, wystepują jako grupy prostetyczne hemoglobiny i mioglobiny, również cytochromów. Niektóre enzymy katalizy i peroksydazy zawierają hem. Tu funkcja hemu jest wiązanie i uwalnianie ligania do centralnego atomu Fe lub z niego lub uwalnianie i przyjmowanie elektronów w reakcjach redoks

6. Nośniki łańcucha oddechowego, kompleksy.

Łańcuch oddechowy obejmuje 3 kompleksy białkowe zanurzone w blonie mitochondrialnej

Dehydrogenaza NADH (kompleks 1) składa się z 30 polipeptydów. Wiąże NADH i utlenia do NAD+ odbierając 2 elektorny. Które przechodzą do grupy prostetycznej FMN i tworzy FMNH2. Każdy z elektornów odbierany jest z jonem H+, SA przyłączone 2 e i 2 H+. Elektorny przenoszone SA do centrów Fe-S. Jest kilka typów tych centrów. Fe i S związane SA koordynacyjnie. Fe3+ utl przechodzi do Fe2+ zredukow. Gdy elektron przejdzie do nastepnego przenośnika elektornów, atom Fe w centrum Fe-S powraca do Fe2+.

Kompleks cytochromów bc1 (reduktaza cytochromowa, kompleks 3) w skład wchodzą: cytochron b i c1 i białko Fe-S. Cytochromy zawieraja atom Fe w swej grupie hemowej. Cytochromy przenosza elektrony. Atom Fe 3+ przechodzi do Fe2+ przyjmując elektron. Przenoszą one tylko 1 elektron. Transport elektornów jest skomplikowany.

Oksydaza cytochromowa -kompleks 4 zawiera 2 cytochromy a i a3. a- stanowi pare z atomem miedzy CuA, a a3- CuB. Atomy Fe3+ przechodza w Fe2+. Cu u zaś z 2+ do +. Reakcja katalizowana jest przez oksydaze cutochromową i zachodzi tu przeniesienie 4 elektornow z 4 cząsteczek cytochromu c oraz 4 jonów H= do tlenu cząsteczkowego i powstanie 2 H20.

7. Aktywacja kw. palmitynowego.

Aktywacja przez utworzenie wiązania triestrowego z CoA. Reakcja ta zuzywa cząsteczkę ATP i katalizowana jest przez synteza acylo-CoA, umiejscowioną na zewnętrznej błonie mitochondrialnej.

CH₃(CH₂)₁₄COO^-+ATP+HS-CoA ←syntaza acylo-CoA→ CH₃(CH₂)₁₄CO-S-CoA+AMP+PPi

Zestaw VI:

2. Napisać reakcje CKT w których powstaje CO2 . Podać enzymy i ich klasy.

Izocytrynian - NAD->NADH CO2 α ketoglutaran / deh.izocytrynianowa - oksydoreduktaza/

COO COO

CH2 NAD NADH CH2

H-C-COO _________________ CH2

HO-C-H C=O

COO CO2 COO

α ketoglutaran -- NAD ->NADH CO2bursztynyloCoA /kompleks deh. α ketoglutaranowej/

COO O

CH2 NAD NADH ||

CH2 _________________ C-S-CoA

C=O CH2

COO CO2 CH2

COO

4. Napisać przemiany pirogronianu beztlenowe zachodzące w mięśniach.

Zużyty podczas glikolizy NAD⁺ musi zostać zregenerowany , jeżeli glikoliza ma przebiegać w dalszym ciągu. W warunkach tlenowych regeneracja NAD⁺ zachodzi na skutek reoksydacji NADH przez łańcuch transportu elektronów. Przy ograniczonej ilości tlenu np. w mięśniu podczas energicznego skurczu, reoksydacja NADH do NAD⁺ przez łańcuch transportu elektronów staje się niewystarczająca, aby podtrzymać glikolizę. W tych warunkach NAD⁺ jest regenerowany podczas przemiany pirogronianu w mleczan działaniem dehydrogenazy mleczanowej.

pirogronian+NADH+H⁺←dehydrogenaza mleczanowa→mleczan+NAD⁺

Gdy tlen znów jest dostępny w wystarczającej ilości, poziom NAD⁺ podnosi się na skutek działania łańcucha transportu elektronów. Wówczas reakcja dehydrogenazy mleczanowej ulega odwróceniu w kierunku odtworzenia pirogronianu, który zostaje przekształcony przez dehydrogenazę pirogronianową w acetyl-CoA, mogący wejść w cykl kwasu cytrynowego. W ten sposób działanie dehydrogenazy mleczanowej jest u ssaków mechanizmem służącym reoksydacji NADH do NAD⁺, umożliwiającej w warunkach beztlenowych kontynuację glikolizy i syntezy ATP.

5. Co to jest lecytyna, kefaliny, fosfatydoseryny. Podać wzór.

lecytyna - (Nazwa chemiczna: fosfatoidylocholina) jest to najczesciej wystepujacy fosfolipid - skladnik blon komorkowych,
kefaliny - jest to dawna nazwa uzywana do łącznego okreslenia fosfatydyloseryn i fosfatydyloetanoloamin - sa to rowniez rodzaje fosfolipidow - stanowia kilka procent ogolnej puli fosfolipidow.

6. Napisać wzór fosforanu pirydoksalu, jakich przemianach uczestniczy. Napisac jedną z nich.

Fosforan pirydoksalu jest koenzymem aminotransferaz, pochodna wit B6, ulegający podczas transaminacji przejściowemu przekształceniu w fosforan pirydoksaminy. Przy braku substratu grupa aldehydowa tworzy kowalencyjne połączenie typu zasady Schaffa z grupą łańcucha bocznego reszty lizyny. Aminokwas tworzący z fosforanem pirodokaslu zasadę Schaffa pozostaje ściśle związany z enzymem przez liczne oddziaływania niekowalencyjne.. Aminokwas jest nastepnie hydrolizowany i powstaje αketokwas i fosforan priydoksaminy, gr α aminowa jest chwilowo przenoszona z aminokw na fosforan pirydoksalu. Drugi αketokwas reaguje z fosforanem pirydoksaminy, prowadzi to do powstania drugiego aminokwasu i regeneracji kompleksu enzym-fosforan pirydoksalu.

7. Co to jest biosynteza białka. Reakcje zaktywowoania aminokwasów.

9. Reakcja glukozy, w którą wchodzi w cykl glikolityczny.

10.Wymień enzymy z cyklu glikolitycznego podać klasy.

Heksokinaza - trfansefraza

Izomeraza glukozofosforanowa - izomeraza

Fosfofruktokinaza - transferaza

Deh. Aldehydu 3-fosfoglicerynowego - oksydoreduktaza

Kinaza fosfoglicerynianowa - transferaza

Kinaza pirogronianowa - transferaza

11. Zwązki które mają charakter endoergiczny i egzoerficzny.

Endoergiczne - to związki biorące udział w reakcjach anabolicznych np. reakcje syntezy np. ADP +P = ATP

Egzoergiczne - to reakcje kataboliczne, np. rozkładu np. oddychanie wewnątrz komórkowe, energia ulega rozproszeniu np. w postaci ciepła

Zestaw VII:

3. Co to jest replikacja. Podać enzymy.

Polimeraza DNA I z E. coli katalizuje dołączenie deoksyrybonukleotydów do grupy 3'-OH już istniejącego fragmentu DNA: (DNA)_{n reszt} +dNTP→(DNA)_n+1 +PP_i.Musząbyć obecne dNTP (dATP, dGTP, dTTP, dCTP).Polimeraza DNA I jest enz. który rozpoznaje nukleotydy i do grupy 3'-OH juz istniejącego odcinka DNA lub startera sparowanego z matrycą dołącza nukleotydy komplementarne do zawartych w nici DNA stanowiącej matrycę. Między przyłączonymi nukleotydami tworzy wiązania 3',5'- fosfodiestrowe, w trakcie czego zostaje uwolniony pirofosforan. Polimeraza ta dokonoje także korekty błędów w DNA, polegającej na usuwaniu niepoprawnie dobranych nukleotydów (aktywność edytorska)

Polimeraza DNA II i III katalizują synteze DNA z 5'- trifosforanów deoksyrybonukleozydów zgodnie z instrukcjami matrycowego DNA, wymaga startera z wolną grupą 3'- OH i wydłużają go w kierunku 5'→3', wykazują aktywność egzonukleazową w kierunku 3'→5'

Replikacja kolistego chromosomu bakteryjnego rozpoczyna się w pojedynczym miejscu początku replikacji (miejsce ori), rejon ten jest nazwany oczkiem replikacyjnym, po przeciwnych stronach wytwarzają sie widełki replikacyjne, które przesuwają się wzdłuż chromosomu.Ostatecznie spotykają sięi ulegają fuzji. Na drugiej nici matrycowej (orientacja 5'→3'), polimeraza DNA syntezuje krótkie odcinki nazwane fragmentami Okazaki. Odcinki te ulegają połączeniu za pomocą ligazy DNA w całość (nić opóźniona). Startery są syntezowane przez polimerazę RNA nazwane prymazą. Może syntezować RNA bezpośrednio na jednoniciowej matrycy DNA. Polimeraza DNA III katalizuję syntezę zarówno nici wiodącej jak i opóźnionej. Przed replikacją nici musząbyć rozplecione. Do rozwinięcia dwuniciowej helisy jest używana helikaza DNA a białka SSB przeciwdziałają ponownemu utworzeniu sie par zasad w rozplecionym odcinku DNA. Aby zapobiec zapętleniu i uszkodzeniu nici topoizimeraza I zrywa wiązania fosfodiestrowe w jednej z 2 nici DNA w niewielkiej odległości przed widełkami, umożliwiając swobodną rotację DNA wokół drugiej nici, a następnie łączy zerwaną nić. Po replikacji kolistego DNA powstają 2 dwuniciowe koliste cząsteczki DNA wzajemnie złączone jak ogniwa łańcucha. Cząsteczki są rozdzielone od siebie przez topoizimerazę II. W cząsteczce DNA zrywa przejściowo obydwie nici helisy. Wiąże się jedną z dwóch potomnych kolistych cząsteczek DNA i rozcina ją a następnie łączy.

4. Co to jest fosforylacja substratowa i podać reakcje.

Fosforylacja substratowa - synteza ATP sprzężona z enzymatyczną przemianą substratu dostarczającą energii do tej syntezy.

a)w fosforylacji oksydacyjnej wymagającej łąńcucha transportu elektronów wytwarzanie ATP jest związane z utlenieniem NADH do NAD ⁺ i FADH₂ do FAD oraz z generowaniem gradientu protonowego w poprzek wewnętrznej błony mitochondrailnej

b) w glikolizie zachodzi podczas 2 reakcji:

str. 320. 1,3- bisfosfoglicerynian <=> 3-fosfoglicerynian; fenolopirogronian→pirogronian

kinaza fosfoglicerynianowa kinaza pirogronianowa

c) synteza GTP katalizowana przez dehydrogenezę bursztynianową w cyklu kw. cytrynowego

str391. bursztynian→fumaran

FAD FADH₂

5. Porównać B-utlenienie i syntezę kwasów tłuszczowych. Napisać reakcje redukcji zachodzące w syntezach.

6. W jakich formach występują nukleotydy? Podać ich 4 różne funkcje.

7. Podać klasy enzymów i reakcję w której uczestniczą izomerazy.

Zmiany w obrebie 1 czasteczki

H2N-CH3-CH-COOH - racemat alaninowa H2N-CH3-CH-COOH

Klasa	Nazwa	Typ katalizowanej rek		Przykład
1	Oksydoreduktazy	przenoszenie elektronów	A^-+B>A+B^-	Dehydrogeneza alkoholowa
2	Transferazy	Przenoszenie grup funkcyjnych	A-B+C>A+B-C	Heksokinaza
3	Hydrolazy	Reakcje hydrolizy	A-b+H2O>A-H+B-OH	Trypsyna
4	Liazy	Rozczepienie wiązań C-C, C-O, C-N i in.,często tworzenie podwójnego wiązania	A-B>A=B+X-Y l l X Y	Dekarboksylaza pirogronianowa
5	Izomerazy	Przenoszenie grup w obrębie cząsteczki	A-B>A-B l l l l X Y Y X	Izomeraza alaninowa
6	Ligazy (syntetezy	Tworzenie wiązań sprzężone z hydrolizą ATP	A+B>A-B	Karboksylaza pirogronianowa

Reakcje: - izomerazy dwusiarczkowa białek; - izomerazy peptydyloprolilowe cis-trans; -izomeraza glukozo fosforanowa (str.318): glukozo- 6- fosforan<=>fruktozo- 6- fosforan; -izomeraza trizofosforanowa (str.319): fosfodihydroksyaceton (ketoza) <=> aldehyd 3- fosfoglicerynowy (aldoza); izomeraza pentozofosforanowa (str.339): rybulozo- 5- fosforan<=> rybozo- 5- fosforan

1-dehydrogenaza pirogronianowa (kompleks złożony z 3enz i 5koenzymów)utlenia pirogronian wykorzystując NAD+ który zostaje zredukowany do NADH, powstaje acetyloCoA i CO2. Pr nazwany dekarboksylacja oksydacyjną.

2 dehydrogenaza izocytrynianowa- utlenianie izocytrynianu do alfa-ketoglutaranu.

3 kompleks dehydrogenazy alfa- ketoglutaranowej - utlenianie alfa-ketoglutaranu do bursztynylo CoA i CO2. NAD+ to kofaktor

4 dehydrogenaza bursztynianowa- utlenianie burszytnianu do fumaranu. FAD przechodzi w FADH2.

5 dehydrogenaza jabłczanowa - jabłczan do szczwiooctanu. NAD+ to kofaktor, odbiera on wolna pare elektronów i powstaje NADH.

8. Podać enzymy zaliczane do oksydoredukataz uczestniczące w CKT, napisać jedną z nich.

Deh.izocytrynianowa

Kompleks deh.α ketoglutaranowej

Deh.bursztynianowa:

COO FADFADH2 COO

CH2 ______________ CH

CH2 ||

COO HC

COO

Bursztynian fumaran

Deh.jabłczanowa:

COO NADNADH COO

HOCH ______________ C=O

CH2 CH2

COO COO

Jabłczan szczawiooctan

10. Napisać reakcje jednego ze związków z CKT, z którego może powstać aminokwas.

---