chem10

]. AMINOKWASY.

• 5/2

2. Aminokwasy:

' (£) mają pi, który jest średnią arytmetyczną stałych protolizy

b.    nie wykazują czynności optycznych

c.    wszystkie pochłaniają promieniowanie elektromagnetyczne w zakresie widzialnym

~ł~ ' (jtp aminy biogenne, putrescyna, histamina, serotonina powstają w procesach dekarboksylacji aminokwasów Jp- i '.ci sekwencja a-L-aminokwasów w łańcuchu poiipeptydowym determinuje struktury wtórne w białkach

3. Wymień aminokwasy mogące ulec acylacji: ^    j 'S ^r'^ł<:V''

Białko zawierające ncytowane aminokwasy uzyskiijc.T?...^44 se-ś <-j os

4. Dla białek prawdziwe są zdania:

4-' 4 ‘

@ w roztworach wodnych tworzą układy koloidalne i są policlcktrolitami mj dcnaturacja rozfałdowuje łańcuch polipeptydowy i odsłania liczne grupy funkcyjne,

(ej zdcnalurowane biajko przybiera konformację statystycznego kłębka

tli w białkach globulamych powierzchniowe aminokwasy polarne zmniejszają rozpuszczalność Cc.jy -globuliny ulegają wysoleniu przy całkowitym nasyceniu (NR,)₂S0₄

i f J frakcja albumin to grupa białek wędrująca najwolniej do anody w procesie elektroforezie w pH = 8,6 g. rozpuszczalność albumin związana jest ,0 obecnością dużej ilości aminokwasów hydrofobowych (hukolagen bogaty jest w prolinę i hydroksyprolinę

(X) super zwój kolagenowy stabilizowany jest wiązaniami wodorowymi w obrębie każdej pojedynczej nici (JT) ruchliwość elektroforctyczna białek uwarunkowana jest wielkością cząsteczek, ładunkiem, kształtem

5.

Odnośnie wiązania peptydowegn prawdziwe są stwierdzenia:

■h ' ł ¹

uzupełnij tabelę

Aminokwasy	wymień po 2 przykłady	narysuj po jednym wzorze wybranego aminokwasu w formach jonowych w pH różnym od pi
kwaśne ^v		P ° —~7 — H o . C “ etn- itv,-LOoUt oo c ~ ^cvy~ ^z 1 <f— ^ć 1 Uh-j^1-
hydrofobowe U		3 __ —■*> ^CU3 v C. O C, C-i C. o ’
alifatyczne		Cis1, CK, (lU,-Cvt -Cln — uM — , c. vi,-^t'U'7-c W-CH — COO S Z 1 , Ć— s I IJVXZ
aromatyczne	4*V 0s[°-W	lArt-j, ^v-

geometrię wiązania warunkuje zjawisko przesunięcia tautomerycznego i mezomcrycznego w odór grupy N-H pozostaje najczęściej w pozycji cis do tlenu grupy C=0 jest płaskim i sztywnym elementem lańcuclia peptydowego

wiązanie peptydowc uczestniczy w tworzeniu wiązań wodorowych w regularnych strukturach drugorzędowych

Strukturę III rzędową białek cechuje:

duża stabilność konformacji wynikająca z minimalnego zużycia energii w procesie sfaldowania charakterystyczne dla danego białka, rozmieszczenie, powiązanie domen i regionów peptydowych domeny stanowią elementy strukturalne i funkcjonalne białek obecność kowalencyjnych oddziaływań wodorowych

obecność oddziaływań typu jonowego i hydrofobowego, sil vau der Walssa, mostków disiarczkowych oddziaływania hydrofitowe powstają w wyniku zbliżenia się do siebie aminokwasów kwaśnych i zasadowych oporność na działanie wysokiej temperatury

fizyczne naruszenie konformacji trzeciorzędowej nie upływa na strukturę I rzędową