2906542791

17] METABOLIZM AMINOKWASÓW ROZGAŁĘZIONYCH 147

Reakcja druga jest nie specyficzna substratowo, a szybkość transkarbo-ksylacji zależy od rodzaju akceptora. Jeśli akceptorem jest acetylo-CoA lub butyrylo-CoA, wówczas szybkość ich karboksylacji różni się znacznie od szybkości karboksylacji propionylo-CoA. V_max z propionylo-CoA, ace-tylo-CoA i butyrylo-CoA wynoszą odpowiednio 1,42, 0,0147 i 0,0656 nmoli/ min/mg białka (52). Przyjmuje się, że koenzym A odgrywa rolę w wiązaniu substratu z enzymem, podczas gdy część acylowa substratu wpływa głównie na szybkość reakcji (50).

Aktywność karboksylazy propionylo-CoA stymulują kationy jedno-wartościowe: K⁺, NIIJ, Rb⁺, Cs⁴". Najsilniej, bo 7—9 razy podwyższa aktywność karboksylazy jon K⁺ (K_m wobec jonu K⁺ wynosi 1,5X10~*M) (62). W tabeli 2 przedstawiono rozkład aktywności karboksylazy propio-nylo-CoA w różnych narządach różnych zwierząt.

Tabela 2

Aktywność karboksylazy propionylo-CoA w mitochondriach różnych narządów szczura, królika i świnki morskiej (55)

	Aktywność karboksylazy propionylo-CoA fzmole/min/mg białka ± SD
1 Szczur
wątroba	7,4 ± 1,04
nerka	9,9 ±0,71
serce	7,2 ±1,4
mózg	1,4
mięśnie szkieletowe	U
Świnka morska	*
wątroba	10,9± 0,45
nerka	9,0 ±0,87
serce	2,2
Królik	1
wątroba	6,3 ±0,45
nerka	7,3 ±1,48
serce	2,4
Owca
wątroba	10,6±0,61

W sercu szczura aktywność enzymu jest podobna do jego aktywności w wątrobie, ale w sercu królika i świnki morskiej jest ona przeszło trzy razy niższa. Ta stosunkowo niska aktywność enzymu w sercu tych dwóch zwierząt jest zastanawiająca, gdyż metabolizm propionianu w sercu jest dość intensywny (25, 63) a perfuzja serca świnki morskiej propionianiem powoduje znaczny wzrost poziomu produktu karboksylacji propionianu, to jest bursztynianu, oraz powstających z niego w dalszych etapach, jabłczanu i asparaginianu (64).