2906542820

156 M. WILK, A. B. WOJTCZAK [I7J

aminokwasów rozgałęzionych związany jest między innymi z bardzo różną aktywnością poszczególnych enzymów zaangażowanych w procesie degradacji tych aminokwasów w wątrobie i w mięśniach oraz różny stopień odpowiedzi tych organów na hormony (np. insulinę). Trudności w wyciągnięciu jednoznacznych wniosków na temat regulacji utleniania aminokwasów i 2-ketokwasów rozgałęzionych, nawet w tym samym narządzie, mogą wynikać z różnic metodycznych. Jedni badacze bowiem biorą do doświadczeń homogenat, inni frakcje komórkowe, izolowane hepatocyty czy też całe narządy. Z tego też względu obecny etap badań można nazwać intensywnym zbieraniem danych. Ponieważ jednak zaangażowanych jest w tę dziedzinę bardzo wiele pracowni, napewno wkrótce znany będzie bardziej syntetyczny obraz regulacji katabolizmu aminokwasów o rozgałęzionym łańcuchu.

Zaakceptowano 30.10.1978

PIŚMIENNICTWO

1.    Coon M. J. (1955) w Amino Acid Metabolism, red. McElroy W. D., Glass H. B., str. 431—441, Johns Hopkins Press, Baltimore.

2.    K a p 1 a n J. H., P i t o t H. C. (1970) w Mammalian Protein Metabolism, red. Munro H. N., t. 4, str. 387—443, Academic Press, New York, London.

3.    Behmer T. (1970) Biochim. Biophys. Acta 208, 167—170.

4.    Kor nb erg H. L. (1966) w Essays in Biochemistry, red. Campbell P. N., Gre-ville G. D., t. 2, str. 1—31, Academic Press, London.

5.    Moss J,, Lane D. M. (1971) w Adv. Enzymology, 35, 321—416.

6.    Stadtman E. R., O v e r a t h P., Eg g er er H., Lynen F. (1960) Blochem. Biophys. Res. Commun., 2, 1—7.

7.    Lengyel P., Mazumder R., Ochoa S. (1960) Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A., 46, 1312—1318.

8.    Hogenkamp H. P. C. (1968) Ann. Rev. Blochem., 37, 225—248.

9. Mahoney M. J., Rosenberg L. E. (1970) Am. J. Med., 48, 584—593

10. Frenkel E. P., Kitchens R. L., Hersh L. B. (1974) J. Biol. Chem., 249, 6984—6991.

11.    Barley F. W., Sato G. H, Abeles R. H. (1972) J. Biol. Chem., 247, 4270— 4276.

12.    Frenkel E. P., K i t c h e n s L., Johns ton J. M. (1973) J. Biol. Chem., 248, 7540—7546.

13.    Bur ton W. C., F r e n k e 1 E. P. (1975) Biochim. Biophys. Acta 398, 217—223.

14.    Cardinale G. J., Carty T. J., Abeles R. H. (1970) J. Biol. Chem., 245, 3771—3775.

15.    Bowden J. A., C o n n e 11 y J. L. (1968) J. Biol. Chem., 243, 3526—3531.

16.    Connelly J. L_M Danner D. J., Bowden L. J. (1968) J. Biol. Chem., 243, 1198—1203.

17.    Kanzaki T., Hayakawa T., Hamada M., F u k u y o s h i Y., Koike M. (1969) J. Biol. Chem., 244, 1183—1187.

18.    Tomaszewski L. (1973) Postępy Biochemii 19, 91—122.

19.    Angielski S. (1976) w Zarysie Biochemii Klinicznej i Analityki, red. Angielski S., Rogulski J, str. 348—356, PZWL, Warszawa.