0185

do błony komórki mięśniowej depolary/.uje ją w sposób analogiczny jak dzieje się to w przypadku komórki nerwowej. Depolaryzacja poprzez system kanałów T dociera do wnętrza włókienek, w bezpośrednie sąsiedztwo miofibryli. Tutaj zmiana spadku potencjału na błonie powoduje uwolnienie jonów wapnia, które w fazie spoczynku komórki związane są ze specyficznym białkiem; zmiana potencjału elektrycznego wywołuje taką zmianę konformacji tego białka, ii zmniejsza się jego powinowactwo do jonów Ca²⁺. Jony te dyfundują do wnętrza miofibryli i zapoczątkowują tam dalszy etap zmian prowadzących do skurczu komórki. Wytłumaczenie tego etapu wymaga poznania właściwości głównych składników miofibryli, są nimi: aktyna i miozyna.

10.2.2. Właściwości białek mięśniowych. Struktura sarkomeru

Aktyna stanowi około 25% białkowych składników miofibryli. Cząsteczki aktyny mają kształt sferyczny o średnicy około 25 A i masie cząsteczkowej 70000. Cząsteczki te łatwo polimeryzują tworząc podwójne spirale, jak widać na ryc. 10.15 a. Na spiralach tych zlokalizowane są dodatkowo białka troponina i tropomiozyna, przedstawione na ryc.

Podjednostki (monomery) aktyny

Ryc. 10.15. a Schemat budowy wlókienkowcj (spolimeryzowanej) formy aktyny; b — lokalizacja tropo-niny i tropomiozyny w cienkich filamentach.

10.15/t. Układ tych białek ma zdolność wiązania wapnia wnikającego do wnętrza sarkomeru i w odpowiedzi na ten sygnał reguluje procesy skurczu i rozkurczu mięśnia. W miofibrylach nici aktyny występują w pasmach izotropowych I, zachodząc częściowo w obszar pasm anizotropowych A.

Miozyna stanowi 50-55% białek miofibryli. Podjednostki tego białka zbudowane są z 2 głównych łańcuchów polipeptydowych, których ułożenie przedstawiono na ryc. 10.16.

Część Lekka    Część ciężka

192