02LastScan2

ZMIANY ENERGII W REAKCJACH ENZYMATYCZNYCH

ENZYMY JAKO KATALIZATORY

Enzymy to katalizatory organiczne, czyli biokatalizatory.

Przyspieszają reakcje termodynamicznie korzystne (egzoergiczne) oraz reakcje termodynamicznie niekorzystne (endoergiczne) sprzężone z reakcjami egzoergicznymi.

Enzymy działając jako biokatalizatory :

zwiększają prawdopodobieństwo zderzeń reagujących cząsteczek; ukierunkowują względem siebie reagują* cząsteczki; obniżają energię aktywacji reagujących cząsteczek.

ES, S*

AG* = G_st - G_s

AG*-energia aktywacji - to różnica energii swobodnej stanu przejściowego i substratu wstanie podstawowym.

Energia aktywacji to najmniejsza porcja energii, którą trzeba dostarczyć 1 molowi substratów, aby każda z cząsteczek stała się reaktywna.

Teoria stanu przejściowego

1)    w centrum aktywnym enzymu cząsteczki (S) o energii co najmniej równej energii aktywacji zderzają się ze sobą;

2)    w momencie efektywnego zderzenia następuje przegrupowanie elektronów walencyjnych tych cząsteczek i tworzy się nietrwały układ zwany stanem przejściowym (kompleks enzym - substrat, ES), w stanie przejściowym przy określonej Konfiguracji atomów, energia osiąga wartość maksymalną;

3)    kompleks enzym-substrat rozpada się i następuje uwolnienie produktu (P) oraz cząsteczki enzymu.

CENTRUM (MIEJSCE) AKTYWNE ENZYMU

CENTRUM (MIEJSCE) AKTYWNE ENZYMU - to miejsce w cząsteczce enzymu, do którego przyłączają się substraty (a).

Łańcuchy boczne aminokwasów budujących centrum aktywne mogą leżeć w różnych miejscach liniowej sekwencji aminokwasów;

W połączeniach E-S biorą udział słabe wiązania (o sile 12-50 kj/mol); Centra aktywne są zagłębieniami lub szczelinami niedostępnymi dla wody; Specyficzność wiązania substratu zależy od precyzyjnie określonego ułożenia atomów w centrum aktywnym (b).

BADANIE AKTYWNOŚCI ENZYMÓW

Miarą aktywności enzymu jest ilość substratu przekształconego w jednostce czasu lub ilość produktu powstałego w jednostce czasu przeliczona na ilość badanego materiału. Aktywność enzymu wyraża się w jednostkach aktywności.

Jednostka uniwersalna ( standardowa) to taka ilość enzymu, która katalizuje przemianę 1 pmola substratu w ciągu 1 min., w temperaturze 30°C i optymalnych warunkach pH oraz stężenia substratu.

Katal to taka ilość enzymu, która w ciągu 1 sekundy , w temperaturze 30°C i optymalnych warunkach pH oraz stężenia substratu powoduje przemianę 1mola substratu.

Aktywność molekularna jest to ilość mmołi substratu przekształcona w ciągu 1 min. w standardowych warunkach przez 1 pmol enzymu.

Aktywność właściwa określa liczbę jednostek uniwersalnych enzymu w przeliczeniu na 1 mg białka.