54 3

ADP

Reaction (no rotation)

Figurę 12-25

Molecular Celi Biology, Sixth Edition

O 2008 W.H.Freemanand Company

Rotation —->

□

Reaction (no rotation)

ATP

Rotation

ADP

Rotation <-

□

Reaction (no rotation)

<-

-►

□

+    ATP

P|

30. Translokaza ATP-ADP - funkcja, mechanizm działania

Translokaza ATP - ADP - specyficzne białko transkrypcyjne, umożliwia cząsteczkom ATP i ADP pokonanie bariery przepuszczalności. Sprzęga ona drogi przepływu ATP i ADP. ADP może wejść do matriks mitochondrialnej tylko wtedy, gdy ATP je opuszcza i na odwrót. Reakcja katalizowana przez translokazę:

ADP_C³' + ATP_m⁴' -> ADP_m³' + ATP_C⁴'

c - strona cytoplazmatyczna

m - matriksowa strona wewnętrznej błony mitochondrialnej

Translokaza ATP - ADP, dimer składający się z identycznych podjednostek, ma jedno miejsce wiązania nukleotydów, które na przemian oddziałuje raz z matriksową, raz z cytoplazmatyczną stroną błony. ATP i ADP zostają wiązane prawie takim samym powinowactwem. W obecności dodatniego ładunku błonowego miejsce wiązania szybciej ulega ewersji w kierunku zgodnym z transportem ATP, tzn. od strony matriksowej do strony cytoplazmatycznej, niż w kierunku transportu ADP, ponieważ ATP ma o jeden ładunek ujemny więcej. Dlatego transport ATP z matriks do cytoplazmy zachodzi około 30 razy szybciej niż transport ADP w tym samym kierunku, co prowadzi do wyższej wartości potencjału fosforylacyjnego w cytplazmie niż w matriks mitochondrialnej. Podczas wymiany ATP na ADP spada wartość potencjału fosforylacyjnego na skutek dodatkowego ładunku ujemnego z matriks. Translokaza występuje w dużej ilości i stanowi" około 14% białek mitochondrialnej błony wewnętrznej. Jest ona specyficznie hamowana przez małe stężenia antraktylozydu lub przez kwas bongkrekowy.

54