64 2

Zasada Schiffa łącząca substrat - aminokwas i PLP stanowi aldoiminę zewnętrzną. W wyniku utraty protonu przy węglu a tworzy ona produkt pośredni - chonoid, który ulega protonacji dając ketoiminę. W ketoiminie wiązanie podwójne występuję między N a Ca w substracie, natomiast w aldoiminie - między N i węglem karboksylowym PLP. Ketoimina ulega następnie hydrolizie do a-ketokwasu i fosforanu pirydoksaminy. Etapy te stanowią połowę reakcji transaminacji:

aminokwas! + E-PLP <--> a-ketokwaSi + E-PMP

Druga część reakcji jest odwróceniem pierwszej. Kolejny a-ketokwas reaguje z kompleksem enzym - fosforan pirydoksalu ( E - PLP ).

a-ketokwas₂ + E-PMP > aminokwas₂ + E-PLP

Po zsumowaniu reakcji cząstkowych otrzymujemy: aminokwas! + a-ketokwas₂<--> aminokwas₂+ a-ketokwaSi

Transaminacji mnie podlegają:

•    lizyna

•    treonina

•    prolina

•    hydroksyprolina

40. Dekarbokslacia aminokwasów - synteza amin biogennych Przebiega według przedstawionego poniżej schematu w tkankach:

RCH(NH₂)COOH -» dekarboksylaza RCH₂NH₂+ C0₂

Grupą prostetyczną enzymów uczestniczących w procesach dekarboksylacji jest fosforan pirydoksalu, który tworząc kompleksy ze specyficznymi białkami daje początek wszystkim dekarboksylazom L - aminokwasów. Produktami reakcji dekarboksylacji aminokwasów są aminy zwane biogennymi. Przykłady:

Dekarboksylacja histydyny do histaminy przy udziale dekarboksylazy histydynowej. Histamina wspomaga pracę gruczołów wydzielania wewnętrznego i obniża ciśnienie krwi.

Dekarboksylacja tryptofanu do tryptaminy przy udziale dekarboksylazy tryptofanowej. Tryptamina łatwo przechodzi w serotoninę.

Dekarboksylacja tyrozyny prowadzi do utworzenia tyraminy.

64