AGF00017

Jon obojnaczy w zależności od środowiska może przyjmować proton i przekształcać się w kation lub odszczepiać proton z grupy NH₃ by stać się anionem.

RCH-COOH    RCH-COO - OH RCH-COO

⁺ nh₃ ⁺ h* ⁺nh₃    ^{+ h}* nh₂

K, jon obojnaczy^^^K^^^^^^^^^^^

W środowisku silnie kwaśnym aminokwas występuje w postaci kationu, a w silnie zasadowym jako anion, w pośrednim natomiast tworzy sól wewnętrzną. Wartość pH. przy którym w roztworze aminokwasu stężenie kationów jest takie same jak anionów nazywa się punktem izoelektry cznym: nadano mu symbol pH;. Punkt ten wyznacza się za pomocą miareczkowania. Wartość pHi dla aminokwasów obojętnych i kwaśnych równa się średniej arytmetycznej wartości pKi i pK₂, które opisują o stałe równowagi przejścia jonu obojnaczego dpowiedniow kation i anion.

[H,N^ł-CHR-COO'l[H*]    [H,N⁺-CHR-COO']    [H₂N-CHR-COO][H*]    [H₂N-CHR-COO‘]

K,=- pK,= pH - log- _{K =}- pK₂=pH - log-

[HjN*-CHR-COOH]    [H₃N*-CHR-COOH]    [H₃N‘-CHR-COO‘]    [H₃N‘-CHR-COO']

Dla aminokwasów trójfunkcyjnych podawane jest jeszcze stała K₃. Opisuje ona dysocjację przy najwyższych wartościach pH. tzn. tworzenie anionu karboksyłanowego. Dla aminokwasów kwaśnych Ki i K₂ są to stałe równowagi dysocjacji grup karboksylowych, a dla cysteiny K₂ jest stałą dysocjacji grupy -SH. zaś dla aminokwasów zasadowych K₂ jest stałą odszczepienia protonu z jednej z protonowanych grup zasadowych.

H₂ę-(CH₂)_r<j;HCOO nh₂ nh₂

Tabela 21.2

Schemat dysocjacji aminokwasu zasadowego:

+ *OH    _    ₊ i_i*    + H+

H₂C-(CH₂)₃-<j;HCOOH = H₂C-(CH₂)₃-(pHCOO    H₂C-(CH₂)-(pHCOO' -

⁺ NH₃ ⁺NH₃    ^+H’    ⁺ NH₃ ⁺NH₃ ⁺'^{oh +} NH₃ NH₂ ⁺O^h

Ki    K₂    K₃

Stale dysocjacji kilku wybranych aminokwasów kodowanych

Aminokwas	pK,	pX2	pK3	pHj
Gly	2.3	9,6	-	5.97
Ala	2,3	9,7	-	6,01
Ser	2,2	9.2	-	5,68
Cys	1,7	8.3	10.8	5,02
Lys	2.2	9,1	10.5	9.82
Arg	2,2	9.0	12,8	10,8
Asp	1.9	3,7	9.6	2,77
Glu	2,2	■U	10,0	3.24

Dla aminokwasów obojętnych wartość pHj zawarta jest w granicach 6, np. dla Gly = 5,97, a dla Ala = 6,01. Dla aminokwasów kwaśnych jest niższa (dla Asp wynosi 2,77, a Glu 3,24), zaś dla aminokwasów zasadowych jest wyższa, odpow iednio - 9,82 dla Lys i 10,76 dla Arg.

W stanie krystalicznym aminokwasy występują w formie jonów obojnaczych.

Reakcja aminokwasów z kwasami

Z silnymi kwasami aminokwasy tworzą sole amoniowe. Kwasy słabe i średniej mocy nie reagują z aminokwasami.

10