ZESTAW VI f
1. Biosynteza białek:
Proces biosyntezy białek (translacja):
etap I—* aktywacja aminokwasów aby nabrały energii do wytworzenia wiązania peptydowego między aminokwasami; odbywa się to kosztem ATP w reakcjach katalizowanych przez aminoacylo-tRNA (enzym odpowiedzialny za łączenie aminokwasów z tRNA); przy udziale ATP następuje połączenie aminokwasów z enzymem etap II—> aminokwas zostaje przeniesiony z kompleksu enzymatycznego na cząsteczkę tRNA dając aminoacylo-tRNA
etap III—» po utworzeniu aminoacylo-tRNA, zostaje ono przeniesione do rybosomów, w miejsce biosyntezy białek.
Biosynteza białek rozpoczyna się w rybosomie, gdzie zachodzi proces rozpoznawania kodonów i proces tworzenia wiązań polipeptydowych.
Inicjacja biosyntezy białka wymaga energii pochodzącej z ATP oraz aminoacylo-tRNA, którego antykodon odpowiada kodonowi siatki na mRNA i jest to AUG, który odpowiada ketioninie. Wymaga również trzech rozpuszczalnych białek zwanych czynnikami inicjacji (F1,F2,F3).
2. Budowa i struktura działania enzymów:
Enzymy—* to specyficzne białka wytwarzane w komórkach żywych organizmów. Pełnią one rolę katalizatorów procesów biochemicznych. Dzięki nim mogą równocześnie przebiegać w komórkach liczne i złożone reakcje w stosunkowo krótkim czasie i stosunkowo niskiej temp. Większość enzymów należy do białek złożonych. Takie enzymy składają się z części białkowej, zwanej apoenzymem i części niebiałkowej, czyli koenzymu. Cały enzym, który powstaje w wyniku połączenia apoenzymu z koenzymem, nosi nazwę holoenzymu. Ani sam apoenzym, ani sam koenzym nie wykazują aktywności enzymatycznej. Wiele koenzymów może odłączać się od części białkowej enzymu i wiązać się z innym enzymem. Koenzym związany na stałe z apoenzymem nosi nazwę grupy prostetycznej tego enzymu. Niektóre koenzymy są zbudowane z cząsteczek witamin. Brak tych witamin uniemożliwia działanie odpowiednich enzymów, dlatego witaminy są konieczne do prawidłowego funkcjonowania komórki i całego organizmu. Niektóre enzymy są białkami prostymi i nie mają swoich koenzymów. Bardzo ważnym miejscem w obrębie cząsteczki enzymu jest centrum aktywne, czyli to miejsce, które wiąże substraty i odpowiada za przebieg reakcji katalizowanej przez enzym. W enzymach będących białkami złożonymi miejsce aktywne jest tworzone wspólnie przez apoenzym i koenzym. Centrum aktywne enzymu często wygląda jak niewielki rowek w dużej cząsteczce enzymu. Kształt i głębokość tego rowka umożliwia precyzyjne dopasowanie enzymu do substratu. W ten sposób enzym specyficznie rozpoznaje swoje substraty: inne cząsteczki po prostu nie pasują do centrum aktywnego. Centra aktywne niektórych enzymów są elastyczne i w pewnym zakresie mogą zmieniać kształt, dopasowując się do swoich substratów.
Mechanizm katalizy enzymatycznej:
W pierwszym etapie następuje połączenie enzymu z substratem (substrat łączy się z centrum aktywnym)
E+S->ES
W drugiej fazie ES ulega przekształceniu (rozerwanie wiązania), powstaje enzym-produkt ES-»EP
Trzeciej fazie enzym oddziela się od produktu EP->E+P
M7
i