skan135

skan135



rekalikreina [kalikreinogen; glikoproteina o masie cząsteczkowej 88000]) oraz kalikreina tkankowa, obecna w komórkach licznych narządów. Kalikre-ina osoczowa powstaje w wyniku enzymatycznej reakcji kaskadowej, rozpo-czynającej się od aktywacji czynnika XII Hagemana w warunkach kontaktu osocza krwi z powierzchniami o ładunku elektrycznym ujemnym (w warunkach in vivo najczęściej z powierzchnią włókien kolagenowych umiejscowionych pod śródbłonkiem naczyniowym; w warunkach in vitro jest to kontakt z powierzchnią naczynia szklanego). Aktywacja kalikreiny osoczowej związana jest z układem kaskadowym krzepnięcia krwi i ftbrynolizy (ryc. 5.3). Uczynnienie czynnika XII Hagemana wyzwala jednocześnie aktywację układu krzepnięcia krwi i ftbrynolizy oraz tworzenie kalikreiny osoczowej (a zatem tworzenie kinin). Kalikreina osoczowa pośrednio powoduje konwersję plazniinogenu w plazminę, a także wtórnie (na zasadzie sprzężenia zwrotnego dodatniego) aktywuje czynnik XII.

Kalikreina tkankowa uwolniona zostaje w wyniku aktywacji układu dopełniacza, co - jeśli powoduje zniszczenie komórek - prowadzi do uwolnienia kininogenaz, głównie kalikreiny tkankowej. Poza kalikreiną tkankową i osoczową, właściwości kininogenazy mają: trypsyna, pepsyna, plazmina, jady niektórych węży oraz enzymy bakteryjne (wszystkie one mogą uwalniać kininy z kininogenów). Kalikreina tkankowa powoduje tworzenie kalidyny zarówno z kininogenu LMW, jak i (w mniejszym zakresie) z kini-nogenu HMW. Metionylo-lizylo-bradykinina (11-peptyd) powstaje z obu kininogenów. Bradykinina powstaje z kininogenu HMW pod wpływem kalikreiny osoczowej. Pod wpływem aminopeptydazy od kalidyny (10-peptydu) odłączona zostaje lizyna; powstaje wówczas 9-peptyd: bradykinina. Zarówno bradykinina, jak i kalidyna ulegają rozkładowi do nieczynnych fragmentów peptydowych pod wpływem kininazy I i kininazy II. Kininaza II jest identyczna z konwertazą (ang. angiotensin-comerting enzyme, ACE), enzymem przekształcającym w naczyniach płuc angiotensynę I w angioten-synę II.

5.5.2.2.

Układ dopełniacza

Lkiad dopełniacza, opisany pierwotnie jako istotny dla wywołanego na drodze immunologicznej rozpadu (ang. lysis) komórki bakteryjnej, pełni istotną r°lę w zakresie udelu ważnych dla ustroju funkcji biologicznych. Układ ten, uczynniany w toku szybkiej enzymatycznej reakcji kaskadowej, ulega pobu-zeniu przez liczne czynniki: toksyny bakteryjne, kompleksy antygen-prze-Cuvciało. liczne mediatory procesu zapalnego (m.in. enzymy prowadzące do tworzenia kinin, czynniki zapoczątkowujące krzepnięcie krwi i fibrynolizę).


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
Lam i ni na (łac. laminin) - białko należące do glikoprotein o masie cząsteczkowej ok. 850
zdjęcia$5 Dotychczas wyizolowano frakcja hormonu wzrostu o masie cząsteczkowej >   &nbs
Zdjęcie0122 (3) B-gl ukany. Są to polisachan/dy o bardzo duie masie cząsteczkowej, powstaje w wyniku
skanowanie0017 83 ^odstawowe właściyyości błony komórkowej masie cząsteczkowej około 100 kDa. Łańcuc
SkanI nemogiomna jest nemoprotemą (metaioproteiną) o masie cząsteczkowej 65 000-68 000. Stanowi 30%
10420290s194392017479256562472681467606 n Zadanie 3. Prężność pary nasyconej pewnej substancji o ma
1 moł tlenu ggg
powstania produktów o mniejszej masie cząsteczkowej. W w/w warunkach biegną ze znaczną szybkością re
CCF20110301002 53 54. 56. 57. Z żółcią wyda łaja sie: a. substancje o masie cząsteczkowej mniejszej
DSC04715 Kwas nukleinowy pokswlrusów stanowi    o masie cząsteczkowej około 10a. Ten

więcej podobnych podstron