kolos3 1

?l!15S3SS^

Instytut Biochemii Uniwersytetu Warszawskiego

<1

	2.	3:	4	'5
i^-	r			V.

Suma	Ocena
i?./	’ \

SPRAWDZIAN Z EHZYMOLOGtl dla rtuderrtów n rokuĄ^;' Z'¹ 7J ttycznU 1&M r.

Irrito.

I

JlflAcp^ai

I£l_

NtrwtŁko.

Sćnn/ló

te

Grupa .

Proszę pamiętać o podpisaniu wszystkich kartek z. ocipRWKtzlcmJ. Przy odpowiedziach proszę zazneczyć numer pytanie. . .Każda OCipOYriedf tnust być uzasadniona. Proszę odpCM-todać dokładnie aa temst. Proszę pisać wyraźnie.

; oczyszczonego enzymu o kinetyce Michaefisa-Menten wyznaczono wartości K_ui V ^ Wyznaczono' ''^kkże stało kinetyczne dla badanego enzymu w homogenatach z trzech różnych tkanek (A, 8. C)j Wartości- Ky i ^ wyznaczone w homogenatach różniły, się od wartości wyznaczonych d!ai oczyszczonego białka enzymatycznego.    u ,    .    ^!

W próbie A wartość \Z^ była dwukrotnie więitsza od wćrtośd wyliczonej dla oczyszczonego enzymu, gdyi wartość Ku nie uległa zmianie.-^—

Wj próbie B wartość nie zmieniła się, a wyliczona svsrtość K_w zmniejszyła się dwukrotnie. bóitot W próbie C obliczona wartość spadła o połowę, a wartość nie uległa zmianie.    / i

Zinterpretuj otrzymane wyniki.    t ,•

ź.l Stała równowagi reakcji izomeryzacji fostodinydroacetonu do aldehydu 3-tosglicerynowego emperatuTzó 25* C wynosi 0,0175. Jakie muszę być stężenia reagentów aby reakcja przebiegana:

'iw kierunku b.YO-rzer.ia fosroolinyońksyacetonu

) |<v kierunku broczenia aldehydu Ofosfogfrcsr/nróc-go    1

) piajdosyała się w stanie rówmowsoL

/ iktóiyTniprtzypadku a) b) czy c) stężenie enzymu Katalizującego tę reakcję musi być najwyższe?

|    ; '    .    . )jjy

. jWe wstępnym doświadczeniu, mnącym na oelu zbadanie stałych kinetycznych enzymu otrzymano stępujące wartości V₀ :

.0 pmoli/min cłaS₀ = 12 mM ■ żj€» prr.oR/min dte S₀ = 16 mM

jo pmofi/min dte S₀ = 20 mM    _;

:y jakich wartościach stężeć substratu należy przeprowadzić dalsze pomiary? Czy na podstawiej danych wartości można szacunkowo ocenić wartości i V_mct ?    ‘ -    :

/zćjy ~J O / r

'rtc.a;: pnyrwcJę lub fałsz następujących stwierdzeń: I    ■/    ■U-'cp^J'-^:    w'

. u .izyrny mogą obniżać energię akryr/acż ponieważ są białkami F ■    Ż2    trjpj

‘V .    Z-y y

C&yJrr+~~ ^ ⁿ* ‘

'ść tworzenie kompleksu ES" jest niezależna od temperatury i pH środowiska reakcji r=

’ "'b.' ..w;ć rozpadu kompleksu EP zależy od stężenia substratu i produktu.    <i

'■ 2- wymienionych procesóv/ są odwracalne:

<7

<ź>u

ró ^ ó •    Ł' .fc.

cl c:

dy i<;. ^.-.ł /-c< --

reak-" a chemiczna o zmianie standardowej energii-swobodnej równej ."6 kJ/mol    j

■ rt-Kc, yiecja białka enzymatycznego (np, kinazy A)    |

. ‘opcrwe oddziaływania altosteryczno.    .^vyws- •    ’    ' '

•• i po-.'/: e 2z uzasadnij. i L i r-

^bJ K2£. A' ■ rU Ujró (../ o    / A /,

, j _r    j    •    -ą/ _f f    / .

r cs um,. --rróy.' In .(-to i    w-'    •~-vUA

/{ ą,r -rrtUdW cl-cfO /;HZ • te/zw;..    . ,^VOi£' ^ '

. 'I .c..: \ SŁ'-    __ . .. _r

I'. f.^ę' :^s

", ..    - --. V-    /