76403 P1520614

wzrostu ich wzajemnego powinowactwa. Hemoglobina, ze względu na zawartość 4 cząsteczek hemu, przyłącza również 4 cząsteczki tlenu (rys. 3.7). Teoretycznie 1 g hemoglobiny może związać 1,34 ml tlenu. Stopień wysycenia hemoglobiny tlenem zależy od ciśnienia parcjalnego tlenu w otoczeniu i w płucach wynosi on ok. 97%. Analizując rysunek 3.8 można stwierdzić, że wiązanie tlenu przez hemoglobinę jest stabilne przy ciśnieniu parcjalnym tlenu w granicach 7,98-13,30 kPa (60-100 mmHg). Pozwala to hemoglobinie wiązać tlen nawet w przypadku pewnych wahań jego zawartości w płucach, a także zabezpiecza przed stratami tlenu podczas jego transportu z płuc do tkanek organizmu. Natomiast w zakresie ciśnienia parcjalnego tlenu 2,66-5,32 kPa (20-40 mmHg), które jest typowe dla tkanek, tlen łatwo odłącza się od hemoglobiny, co oznacza, że istnieją tam warunki sprzyjające dysocjacji oksyhemoglobiny.

Powstała w tkankach hemoglobina, po dysocjacji oksyhemoglobiny, może przyłączać C0₂ i protony (jony wodorowe). W wyniku przyłączenia C0₂ przez grupy aminowe łańcuchów polipeptydowych hemoglobiny powstaje karbamino-hemoglobina./Około 10% C0₂ jest transportowane przez krew w formie karbaminohemoglobiny. Hemoglobina, po oddaniu w tkankach 4 cząsteczek tlenu, przyłącza 2 jony wodorowe, które są transportowane do płuc, gdzie następuje ich uwolnienie i połączenie z jonami wodorowęglanowymi (^_HC0₃).

H₂C

I

CH₂ I

ch₃

ch=ch₂

V

HC-

■CH

T—	\ i	/	—/
J—	/ /: \ ^f / i \ / i	N \

HC-

COOH

■CH

CH₂

I

CH₂

I

COOH

CH₃

Pb

ch=ch₂

Łańcuch polipeptydowy_I

Rys. 3.6. Budowa cząsteczki hemu i połączenie jej z łańcuchem polipeptydowym

o₂

Hem

Hem

0₂

Hem

Hem

o₂

o₂

Hemoglobina    Oksyhemogiobina

Rys. 3.7. Schematyczne przedstawienie odwracalnej reakcji utlenowania hemoglobiny

84