296 (23)

296 (23)



Rvc. 12.2. AntjTÓwnolcgła struktura pofałdowanego łańcuch*

Struktury te są stabilizowane wiązaniami wodorowymi między elementami wiązań peptydowych (NH. CO). Wyróżnione efekty, związane z pojawieniem się struktury helikalnej lub pofałdowanego łańcucha w układzie przestrzennym, są dodatkowo stabilizowane wzajemnymi oddziaływaniami grup funkcyjnych aminokwasów* Występują tutaj wiązania jonowe. van der Waalsa oraz dyspersyjne siły Londona. Istnieją one przede wszystkim między aminokwasami należącymi do grupy kwasowych lub zasadowych. Aminokwasy należące do grupy obojętnych, w szczególności te. które zawierają ugrupowania węglowodorowe, wykazują wzajemne oddziaływania nazywane hydrofobowymi. Niepolame reszty aminokwasów* (-CH*) słabo odd/jałują na cząsteczki wody. a silniej wzajemnie na siebie, co powoduje że występują w bliskim sąsiedztw ie. Energia swobodna takiego ułożenia jest najmniejsza. Konsekwencją występujących oddziaływań hydrofobowych jest to. że współuczestniczą one w formowaniu struktury białek, a cechy tych oddziaływań mogą warunkować rozłożenie łańcucha peptydowego w zwartej strukturze białka.

Konformacja łańcucha peptydowego odpowiadająca strukturze trzeciorzędowej podlega modyfikacji przez utworzenie wiązań dwusiarczkowych między grupami -SH cysteiny. Orientacja przestrzenna ułożenia stanowi o strukturze trzeciorzędowej białka.

Białko może być utworzone z więcej niż jednego łańcucha peptydowego. Wzajemne ułożenie łańcuchów określa jego strukturę czwartorzędow ą

Białka podlegają denaturacji. co oznacza, żc następuje zmiana lak zwanego na-tywnego białka w postać, która utraciła swoje pierwotne właściwości, takie jak rozpuszczalność. aktywność enzymatyczną itp. Czynniki denaturujące można podzielić na fizyr&e i chemiez/te. Do pierwszych należą: temperatura, ciśnienie, promieniowanie UV i jonizujące, ultradźwięki, zamrażanie. Czynniki chemiczne, to między innymi rozpuszczalniki organiczne, mocznik, aldehydy, jony H* i OH' <pH). Działanie czynników denaturujących powoduje rozerwanie wiązań wodoro-

296


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
WSP J POLN233 296 Teresa Dobrzyńska, Teks* trójczłonowego (np. Jan Firbas). Problemy te są żywo dysk
68384 PICT0174 tiinokwasy w łańcuchu p^lipeptydowym połączone są kowalencyjnymi wiązaniami pept
PICT0199 STRUKTURA lll-RZĘDOWA sposób pofałdowania łańcucha polipeptydowego konformacja łańcuch
PICT0199 STRUKTURA lll-RZĘDOWA sposób pofałdowania łańcucha polipeptydowego konformacja łańcuch
63771 PICT0199 STRUKTURA lll-RZĘDOWA sposób pofałdowania łańcucha polipeptydowego konformacja ł
page0058 II. Powierzchnia, ludnóić 19 TABL. 12. ZMIANY STRUKTURY LUDNOŚCI WEDŁUG WIEKU Ludność na
Foto9 SZMATIC T*it l3Mc)a 3I3CP0313. • • 31 - <Ofgllne>02/23/2001 12:20:46 —»»i
11ccw07 / Eudora Light - [John Doe, 04:23 PM 7/12/96 , My comments] I =-l £ile Edit Mailbox Message
2009 10 26;23;42 6 12 GAZOMETRIA KRWI TĘTNICZEJ, RÓWNOWAGA KWASOWO-ZASADOWA [Q] Obliczanie ciśnieni
2009 10 26;23;42 6 12 GAZOMETRIA KRWI TĘTNICZEJ, RÓWNOWAGA KWASOWO-ZASADOWA [Q] Obliczanie ciśnieni
22907 IMG2 023 (2) 22 1. Siły mlędzyatonume 1.4. Elementy krystalografii 23 Rys. 1.12. Układ współr
Mnożenie pisemne imię i nazwisko data 23 22 12 • 5 • 7 •

więcej podobnych podstron