Rvc. 12.2. AntjTÓwnolcgła struktura pofałdowanego łańcuch*
Struktury te są stabilizowane wiązaniami wodorowymi między elementami wiązań peptydowych (NH. CO). Wyróżnione efekty, związane z pojawieniem się struktury helikalnej lub pofałdowanego łańcucha w układzie przestrzennym, są dodatkowo stabilizowane wzajemnymi oddziaływaniami grup funkcyjnych aminokwasów* Występują tutaj wiązania jonowe. van der Waalsa oraz dyspersyjne siły Londona. Istnieją one przede wszystkim między aminokwasami należącymi do grupy kwasowych lub zasadowych. Aminokwasy należące do grupy obojętnych, w szczególności te. które zawierają ugrupowania węglowodorowe, wykazują wzajemne oddziaływania nazywane hydrofobowymi. Niepolame reszty aminokwasów* (-CH*) słabo odd/jałują na cząsteczki wody. a silniej wzajemnie na siebie, co powoduje że występują w bliskim sąsiedztw ie. Energia swobodna takiego ułożenia jest najmniejsza. Konsekwencją występujących oddziaływań hydrofobowych jest to. że współuczestniczą one w formowaniu struktury białek, a cechy tych oddziaływań mogą warunkować rozłożenie łańcucha peptydowego w zwartej strukturze białka.
Konformacja łańcucha peptydowego odpowiadająca strukturze trzeciorzędowej podlega modyfikacji przez utworzenie wiązań dwusiarczkowych między grupami -SH cysteiny. Orientacja przestrzenna ułożenia stanowi o strukturze trzeciorzędowej białka.
Białko może być utworzone z więcej niż jednego łańcucha peptydowego. Wzajemne ułożenie łańcuchów określa jego strukturę czwartorzędow ą
Białka podlegają denaturacji. co oznacza, żc następuje zmiana lak zwanego na-tywnego białka w postać, która utraciła swoje pierwotne właściwości, takie jak rozpuszczalność. aktywność enzymatyczną itp. Czynniki denaturujące można podzielić na fizyr&e i chemiez/te. Do pierwszych należą: temperatura, ciśnienie, promieniowanie UV i jonizujące, ultradźwięki, zamrażanie. Czynniki chemiczne, to między innymi rozpuszczalniki organiczne, mocznik, aldehydy, jony H* i OH' <pH). Działanie czynników denaturujących powoduje rozerwanie wiązań wodoro-
296