68 (139)

ch₂-ch₂-cooh

ch₂-ch₂-ch₂-cooh

nh₂

[3-alanina

I

kwas Y-aminomasłowy

NH₂-CH₂-CH₂-S0₃H

tauryna - powstaje z cysteiny przez utlenienie grupy -SH oraz de karboksylację

nh₂-ch₂-ch₂-ch₂-ch-cooh

nh₂

ornityna

nh₂-co-nh-ch₂-ch₂-ch-cooh

cytrulina

2. STEREOIZOMERIA AMINOKWASÓW

Ze względu na chiralną strukturę cząsteczek wszystkie mm nokwasy, z wyjątkiem glicyny, są optycznie czynne. Jako enun cjomery (stereoizomery) skręcają one płaszczyznę polaryzai.|i li niowo spolaryzowanego światła o ten sam kąt, ale w przeciwny kierunkach. Pewne aminokwasy izolowane z białek są prawo&luy* ne (np. alanina, izoleucyna, glutamina) podczas gdy inne są Itw skrętne (treonina, leucyna, fenyloalanina). Związki prawoskn,')"

oznacza się symbolem (+), a lewoskrętne (-). Skręcalność .......

wa aminokwasów zmienia się w zależności od wartości pH, pi * której dokonywany jest pomiar. Ogólnie, aminokwasy jednoamino-karboksylowe stają się najsilniej lewoskrętne, jeżeli znajdują się w formie izoelektrycznej.

Stereoizomerię aminokwasów białkowych rozpatruje się w odniesieniu do konfiguracji absolutnej czterech różnych podstawników tworzących czworościan wokół asymetrycznego atomu węgla. W takich aminokwasach jak treonina, izoleucyna i hydroksyprolina występują dwa centra chiralności. W przypadku, gdy aminokwas ma więcej niż jeden asymetryczny atom węgla, podstawą do określenia jego konfiguracji jest konfiguracja przy a-atomie węgla. Odpowiednie diastereoizomery oznaczane są jako L- albo D-allo. Cystyna zawierająca dwa asymetryczne atomy węgla, ale po jedni!) w każdej połowie cząsteczki może także przyjąć taką formę, w której para asymetrycznych atomów węgla stanowi ich odbicie lustrzane. W takim przypadku izomer jest wewnętrznie skompen-

irnwany i stanowi formę mezo.
COOH |	COOH I	COOH 1
1 h2n-c-h I	1 h-c-nh2 I	1 h-c-nh2 I
1 H-C-OH |	1 HO-C-H	1 H-C-OH |
ch3	1 ch3	ch3
L-treonina	D -treonina	D -allo-treonina