/ wn|'Pi whmi 111 m im yjnn
Win losu punk I ti i/.nclektiyc/nego w ni • • . i .umuokw.isow binlk* wyeh /jiwiii te si| w gi imicach od około > i In u, Aminokwasy takie na want* są w biochemii aminokwasami obojętnymi, gdy dodane do woth zmieniają w niewielkim stopniu odczyn roztworu Inne rodzaje amino kwasów zostaną omówione w dalszej części tego podręcznika.
Znajomość wartości punktu izoelektryczncgo pozwala na rozdziel, nie mieszaniny aminokwasów. Wyobraźmy sobie, że mamy dwa amin kwasy: jeden o pH punktu izoelektrycznego równym 5, a drugi o pil punktu izoelektrycznego równym 6,5. Nazwijmy pierwszy z nich amin kwasem A, a drugi - aminokwasem B.
PUNKT IZOELEKTRYCZNY AMINOKWASU A
aminokwas A występuje I aminokwas A występuje
w postaci kationu T w postaci anionu
0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14
aminokwas B występuje i aminokwas B występuje
w postaci kationu | w postaci anionu
PUNKT IZOELEKTRYCZNY AMINOKWASU B
W metodzie elektroforezy wykot zysty wami jesl zdolność aminokwasów do tworzenia jonów w roztwo-i.ioli o określo nym pi I
Ryc. 5.16. Porównanie obszarów występowania w postaci anionu i kationu dwóch ......
nokwasów o różnych punktach izoelektrycznych pozwala określić, w jakim wspólnym przedziale pH jeden z aminokwasów jest anionem, a drugi kationem.
Z ryciny 5.16 wynika, że w przedziale od pH=5 do pH = 6,5 amino kwas A występuje w postaci anionu, a aminokwas B w postaci kationu Jeżeli mieszaninę takich dwóch aminokwasów rozpuścimy w rozdwoi. . na przykład o pH=5,75 (czyli pH zawartym w przedziale 5-6,5), 1.1 otrzymamy mieszaninę anionów A“ i kationów B+.
Mieszaniny aminokwasów rozdziela się na poszczególne składniki stosując najczęściej metodę elektroforezy. Metoda ta polega na wyk. rzystaniu różnej zdolności jonów do przemieszczania się w silnym polu elektrycznym. W polu elektrycznym wytwarzanym w procesie cieki u forezy jony dodatnie przemieszczają się do katody, jony ujemne /u w stronę anody. Jeśli więc naniesiemy na środek paska bibuły mieszani nę jonów dodatnich i ujemnych, to podczas elektroforezy jedne jony hę clą przemieszczać się „w lewo”, a drugie „w prawo”. W elekcie otrzym.i my całkowicie ro/.d/iclonc aminokwasy (i yc 5.17).
Ny< 'i.17. Przykład elektroforelyc/mt' rozdzielonej mieszaniny aminokwasów
Metodę elektroforezy prowadzonej na różnych podłożach wykorzy-sluje się w laboratoriach analiz lekarskich do wykrywania obecności określonych aminokwasów (lub białek) w surowicy krwi. Metoda la po zwala także porównywać ilości aminokwasów, gdyż wielkość plamki po zostawionej przez aminokwas zależy od jego ilości.
W sprzyjających warunkach aminokwasy łączą się ze sobą, wytwarzając wiązania peptydowe:
+ II.o
1’owyższy związek nazywa się dipeptydem. Biosynteza wiązań peptydo-wych wymaga każdorazowo dostarczenia energii. Dipeptyd, dzięki obecności w cząsteczce grupy aminowej, może przyłączać następne cząsteczki aminokwasów, reaguje ponadto z kwasami nieorganicznymi lub organicznymi. Wolna grupa karboksylowa w cząsteczce umożliwia także przyłączenie dodatkowego aminokwasu lub reakcję z zasadami. Cząsteczka zbudowana z trzech aminokwasów jest tripeptydem, z czterech aminokwasów tetrapeptydem, a z wielu aminokwasów - polipeptydem.
Aminokwasy białkowe (biogenne) należą do tak zwanych L-a-amino-kwasów, czyli są zbudowane z części aminokwasowej, identycznej dla wszystkich cząsteczek, i różnych podstawników R, połączonych z atomem węgla a cząsteczki aminokwasu.
Aminokwasy, reagn|i|c /o sobą, lwm/,| (li|)(!|)lydy, lri|)(!|)lydy ild a i (In |)uli|H!|) tydów
Poplydy !..| amidami lwu rzonymi pi/nz aminokwasy
Aminokwasy białkowo In L-a-ainino kwasy
'i I Aminokwasy
I
mi. | .. m. • 111 > i. i u i mir . - ii iii iy jinitlink Wir.TiW
położenie .immokwAMi, I- liny pr/omioszc/.il się ),iki) k.ilion
poło/enie aminokwasu,
który przemies/c /.il się jako anion
podstawnik R różny dla kolejnych aminokwasów
COOH
I
H,N—C—H
R
część aminokwasowa, identyczna dla wszystkich aminokwasów białkowych
Kwas aminooctowy jest aminokwasem białkowym (biogennym), to znaczy jednym z aminokwasów budujących białka. W biochemii nadal są stosowane zwyczajowe nazwy aminokwasów, gdyż. do opisu struktur bial kowych wygodniej się nimi posługiwać. Kwas aminooctowy w biochemii nazywany jesl glicyna a kwas o aminopropionowy alaniną. Na ryci nu s |S (s M.ł) pi zctlsiau łonu \v/ory i na/\v\ anilin>l,was»>\\ białkowych