Chemia21

5.4. liiatka

Dulka /hiido wami si| / aminokwasów.

ID.ilk.i nilr.iywają zasadniczą rolę We ws/ysll n li pum ,.k Ii biologie/ nych. Iłiorą udział w katalizowaniu wiciu pi/emian \n ul lailac li biologu nycli (enzymy są białkami), uczestniczą w transpon ie wielu małych c/ą sieczek i jonów (np. hemoglobina przenosząca tlen), służą jako ochrona immunologiczna (przeciwciała) oraz biorą udział w przekazywaniu impul sow nerwowych (białka receptorowe). Istotną rolą białka jest też jeg«» lim kej a mechaniczno-strukturalna związana z budową i funkcjonowaniem mięśni, skóry i włosów. Wszystkie białka zbudowane są z aminokwasów Niektóre białka zawierają nietypowe, rzadko spotykane aminokwas’ które uzupełniają ich podstawowy zestaw.

Wiele aminokwasów (zazwyczaj ponad sto) połączonych zc sobą w u zaniami peptydowymi tworzy łańcuch polipeptydowy, w którym można wyróżnić dwa odmienne końce. Na jednym końcu łańcucha znajduje su; niezablokowana grupa aminowa (tzw. N-koniec), na drugim zaś - nie/a blokowana grupa karboksylowa (tzw. C-koniec).

Zapisanie sekwencji aminokwasów rozpoczyna się od reszty amino kwasowej z wolną grupą a-aminową. Schematyczny przykład peptydu zbudowanego z 4 reszt aminokwasowych wygląda następująco:

reszta N-końcowa    reszta C-końcowa

t    t

Poniżej podano fragment łańcucha białkowego, który można opisu, schematycznie, stosując skróty nazw aminokwasów:

N H₂—Lys—Glu—Ala—Phe—Cys—Val...

lub zapisać następującym wzorem:

H _n H _n H _n H _n H ₀ H _n

i    /i    Ai    Al    Ai    A i    A

H,N—C—C    C—C    C—C    C—C    C—C    C—C

\ A| \ Al \ A| \

^N CH. ^ ^CH’ 7 ^CH\ ^N‘"

\ Al \ Al CH, Cłb ^ CT!

Cł h

CH,

CH,

NH,

H

CH

I

COOH

H

SH

H

CH,

CH

Z zapisu wynika, że szkielet białkowy ma charakterystyczny niezmicn ny układ atomów, a o własnościach białka decydują podstawniki R. Po wyższy zapis nazywany jest strukturą I-rzędową białka.

W IMil.iiii.u li I)i.iI< I. i U >i11.. |. I I.....II i \ i ii\ /r gl lipa | u plydow a j₍ ,1

plask 1111 sztywnym rh im ul-m liiiklin.ilMV111 \lom wodoru giupy N 11 znajduje siy piiui- 1    . ■■ pn/.ycji trans w slosunkii do Lubo

nylowego atomu limu III d swobodnej rotacji wokół wiązania ( N jesl spowodowany silni) dclokalizacją elektronów wii)/.ania (    () i wolnej pary elektronowej atomu azotu:

Łańcuch białkowy jest więc zbudowany z płaskich elementów peply-dowych, mogących jednakże swobodnie układać się w przestrzeni dzięki możliwości obrotu wokół wiązań tworzonych przez atomy węgla.

H	0	H	0
	II	1	II
WV\C- 1	-C—N-1	-C- i i	-C—N-1
1 R	H	*	1 H

znaczna swoboda obrotu

'plaski element peptydowy

Ryc. 5.19. Model struktury IIrzędowei bi.ilt,--helisa a. Wiązanie wodorowe twoi/unr pi . -występujące nad sobą atomy jest wiązaniem mu. dzy grupami oddalonymi od siebie o ok< >lo 1 in v „elementy peptydowe", odliczane w linii pm\l- 1

Najważniejszą cechę białek stanowi ich struktura przestrzenna. Rozwinięty lub przypadkowo ułożony w przestrzeni łańcuch białkowy jest pozbawiony aktywności biologicznej.

Aktywność pojawia się dopiero po uzyskaniu przez białko odpowiedniego ułożenia w przestrzeni. Długi łańcuch białkowy może tworzyć dwie regularne struktury, pierwszą strukturę nazwano helisą a, drugą - strukturą harmonijkową [3 (w kształcie pofałdowanej kartki).

Struktura helisy jest zbliżona kształtem do sprężyny, której skok i promień jest konsekwencją istnienia wiązań wodorowych między atomami wodoru grupy N—H a atomami tlenu grupy C=0 (ryc. 5.19).

Wiązania wodorowe są tworzone przez wszystkie grupy N—H i C=(), 1 ułożone wzdłuż helisy. Helisa występująca w białkach jest prawoskrętna.

H H H H H H H    H

I II II II    I

wsa (N—C—C—N—C—C—N—C—C—N—C w*

I II Ml I II I II I I

K, O R₂ O R, o R, O H IŁ

t ___1

Ir <|iupy tworzą między sobą wiązania wodorowe