chemia zaległy materiał5

W reakcji trzech różnych aminokwasów może powstać sześć różnych tripeptydów. Te peptydy różnią się sekwencją, czyli kolejnością połączenia aminokwasów w łańcuchu peptydowym.

O    CH₃    o ch₃

ii    r    u i

H;N - CH2 - c - OH i 11 N - CH - COOH -> H₂N -CH₂-C-N-CH-C00H + H₂0

I    I

H    H

glicyna (Gły)    alanina (Ala)    glicyloalanina (Gly - Ala)

ch₃ o    ch₃ o

i II    I II

H₂N - CH - C - OH + H - N - CH₂- COOH ->H₂N- CH - C -N - CH₂ - COOH + H₂0

I    I

H    H

alanina (Ala)    glicyna (Gly)    alanyloglicyna (Ala - Gly)

Ćw. Napisz reakcję otrzymywania tripeptydu

a) Gly - Gly - Ala    b) Ala - Gly - Gly    c) Gly - Ala - Gly

Ćw. Nazwij tipeptyd o wzorze:

Odp. Ala - Ala - Gly

ch₃ o    ch₃ O

II    I    II

H₂N - CH - C - N - CH - C - N- CH₂ - COOH

I    I

H    H

Białka

Peptydy o masie cząsteczkowej większej od 10000 u nazywamy białkami. Zawieraja około 20 aminokwasów w różnych sekwencjach.

Do wykrywania białek wykorzystujemy reakcje charakterystyczne.

Reakcja biuretowa - wykrywa wiązanie peptydowe. Polega na dodaniu do białka NaOH i C1JSO4. Pojawia się fioletowoniebieskie zabarwienie.

Reakcja ksantoproteinowa - Kwas azotowy (V) zabarwia substancje białkowe na żółto. Hydroliza - Dotyczy peptydów i białek. Reakcja z wodą prowadząca do tworzenia sią aminokwasów.

Gly - Ala - Cys + 2H₂0 Gly + Ala + Cys Właściwości.

Białka to koloidy.

Pod wpływem soli, np. (NH₄)₂S04 zachodzi wysalanie białek czyli denaturacja odwracalna. Białko traci płaszcz wodny i częściowo odkształca się jego struktura wewnętrzna. Dodanie wody powoduje powrót białka do poprzedniego kształtu.

Pod wpływem alkoholu, temperatury i soli metali ciężkich zachodzi denaturacja, "która polega na zniszczeniu III i IV rzędowej struktury białka.

Struktury białek.

I    rzędowa - sekwencja aminokwasów w łańcuchu peptydowym.

II    rzędowa - przestrzenne ułożenie łańcuch peptydowego; są możliwe dwie takie struktury:

a helisa - spiralne skręcenie usztywnione dzięki wiązaniom wodorowym;