DSC00804

Przeciwciała

Budowa i właściwości przeciwciał

Cząsteczka przeciwciała, czyli immunoglobuliny zbudowana jest z czterech łańcuchów polipeptydowych: 2 lekkich (L) i 2 ciężkich (H) (rys 31.1). W zależności od różnic w budowie łańcuchów ciężkich, immunoglobuliny można podzielić na pięć klas: IgG, IgM, IgA. IgD, IgH. Łańcuchy lekkie mogą występować w dwóch wariantach: kappa i lambda. Drobne różnice w budowie łańcuchów ciężkich w obrębie tej samej klasy są podstawą do rozróżnienia podklas. np. IgGl. IgG2. IgG3, IgG4. Obok immunoglobulin składających się z czterech łańcuchów (forma monpmeiyczna) są również formy polimeryczne. IgA występuje w surowicy głównie jako monomer, a w wydzielinach surowiczośluzowych jako dimer. IgM występuje natomiast jako pentamer. Formy polimeryczne mają dodatkowy polipeptydowy łańcuch łączący.

papaino

Ryv 31.1. Schemat bodowy immunoglobuliny. Fab — fragment łączący się z antygenem (fragment antigen binding). Fc —fragment krystalizujący (fragment crystalliuble). V — część zmienna. C—część siata, S-S — mostki dwusiarczkom

b, 'ci

W wyniku trawienia papainą cząsteczka IgG rozpada się na dwa identyczne fragmenty Fab, które zawierają miejsca wiążące antygen oraz na fragment Fc. W cząsteczce przeciwciała, a racz w tworzących go łańcuchach ciężkich i lekkich, można wyróżnić część zmienną (V) oraz czę stałą (C). Swoistość przeciwciała zależy bezpośrednio od konfiguracji przestrzennej części zmiennych łańcuchów ciężkich i lekkich. Ta zaś uwarunkowana jest przez kolejność aminokwasów w tych częściach łańcuchów polipeptydowych.

Część zmienna każdego z łańcuchów składa się z 3 odcinków hiper-zmiennych i przylegających do nich 4 odcinków zrębowych. Przeciwciała różnej swoistości różnią się sekwencją aminokwasów w odcinkach hiper-zmiennych. Odcinki te determinująswoistość przeciwciał, gdyż

one właśnie twoizą miejsce wiążące antygen (rys. 31.2).

W odpowiedzi na dany antygen początkowo produkowane są ptzeciwciała klasy IgM, a następnie klasy IgG.

537