BIOCHEMIA I  ĆWICZENIA
LISTA 6
do wykładu dr. hab. inż. P. Dobryszyckiego
S t r a t e g i e k a t a l i t y c z n e
1. Które z poniższych są używane przez enzymy w celu katalizowania specyficznych reakcji?
(a) jony metali
(b) zmiany temperatury
(c) zbliżenie substratów
(d) reakcje kwasowo-zasadowe
(e) kowalencyjne kompleksy enzym-substrat.
2. Aktywność enzymatyczna w funkcji pH pokazano po prawej.
Które z poniższych łańcuchów bocznych podanych par
aminokwasów były by dobrymi kandydatami, jako grupy
katalityczne?
(a) Glu i Lys
(b) Asp i His
(c) His i Cys
(d) Dwie reszty His
(e) His i Lys
3. Grupa alkoksydowa chymotrypsyny, która atakuje tlen karbonylowy wiązania peptydowego
substratu powstaje z łańcucha bocznego, którego z aminokwasów?
(a) Asp (d) Cys
(b) His (e) Tyr
(c) Ser
4. Które z poniższych obserwacji eksperymentalnych dostarczają dowodów na tworzenie się
intermediatu acyloenzymu podczas reakcji chymotrypsyny?
(a) Dwufazowe uwolnienie p-nitrofenolu zachodzi podczas hydrolizy estru p-nitrofenylu N-
acetylofenyloalaniny.
(b) Aktywna seryna może być specyficznie oznaczona organicznym fluorofosforanem.
(c) Zależność szybkości katalitycznej od pH ma kształ dzwonowaty, z maksimum w około pH=8.
(d) Duża kieszeń enzymu może pomieścić duży hydrofobowy łańcuch boczny rozpoznawanego
substartu.
5. Trzy kluczowe reszty aminokwasowe w miejscu aktywnym chymotrypsyny tworzą triadę
katalityczną. Które z poniższych są funkcjami tych reszt w katalizie?
(a) Reszta histydylowa wspomoga reakcję działając jako katalizator kwasowo zasadowy.
(b) Reszta aspartylowa orientuje odpowiednio resztę histydylową w reakcji.
(c) Reszra serylowa działa jako elektrofil podczas reakcji z substratem.
(d) Reszta asparaginianowa działa jako nukleofil podczas reakcji z substratem.
(e) Reszta asparaginianowa inicjuje etap deacetylacji przez atak nukleofilowy na węgiel karbonylowy
intermediatu acylowego.
(f) Tworzą tzw. dziurę oksyanionową
6. Które z poniższych enzymów mogą być nieodwracalnie inaktywowane przez
diizopropylofluorynian (DIPF)?
(a) Karboksypeptydaza II
(b) trypsyna
(c) lizozym
Lista 6  S t r a t e g i e k a t a l i t y c z n e
- 1 z 2 -
(d) subtylizyna
(e) trombina
7. Trzy enzymy trypsyna, elastaza i chymotrypsyna
(a) najprawdopodobniej ewoluowały od wspólnego przodka.
(b) mają znaczne podobieństwa w sekwencji aminokwasów oraz ich trójwymiarowych strukturach.
(c) katalizują tą samą ogólną reakcję: rozcięcie wiązania peptydowego.
(d) katalizują reakcje, którer przebiegają przez intermediat kowalencyjny.
(e) różnią się strukturalnie w miejscach aktywnych.
8. Dopasuj odpowiednie enzymy z prawej kolumny, do klas enzymów proteolitycznych, do których
należą z lewej kolumny.
(a) metaloproteazy (1) papaina
(b) proteazy serynowe (2) pepsyna
(c) protezy cysteinowe (3) elastaza
(d) proteazy aspartylowe (4) termolizyna
9. Dlaczego histydyna jest szczególnie wszechstronnym aminokwasem w kategoriach zaangażowania
w mechanizmy reakcji enzymatycznych?
10. Kilka różnych anhydraz węglanowych koordynują Zn2+ w miejscach aktywnych za pomocą
łańcucha bocznego wyłącznie His bądz
His i Cys. Uzasadnij, w jaki sposób wiązanie wody do
miejsca koordynującego Zn2+ obniża wartość pK wody.
11. Dla każdego enzymu w lewej kolumnie, wskaż odpowiednie stany przejściowe lub twory
chemiczne w prawej kolumnie, które biorą udział w mechanizmie katalitycznym.
(a) Anhydraza węglanowa (1) mieszany bezwodnik
(b) Kinaza monofosforanów nukleozydów (2) dziura oksyanionowa
(c) Endonukleaza restrykcyjna EcoRV (3) fosfor o pięciu miejscach koordynacji
(d) chymotrypsyna (4) jon karboniowy
(5) tetraedryczny stan przejściowy atomu węgla
Lista 6  S t r a t e g i e k a t a l i t y c z n e
- 2 z 2 -