3582469089

1. Napisz reakcje hydrolizy dowolnego tripeptydu, użyj wzorów strukturalnych.

H2N - CH - CO j NH - CH - CO | NH - CH - COOH CH.    H    CH,

ŚH

+ 3 H2O

H2N - CH - COOH + H2N - CH - COOH + H2N - CH - COOH CH3    H    CH2

SH

Alanylo-glicylo-cysteina + woda —* alanina + glicyna + cysteina

2.    Co to są enzymy allosteryczne, na czym polega ich działanie?

Są to enzymy dołączające do centrum allosteiycznego tzw. efektory allosteryczne - metabolity o strukturze chemicznej znacznie odbiegające od struktury substratu. Przyłączenie takiego efektora powoduje zwiększenie i lub zmniejszenie aktywności enzymu allosterycznego. Najczęściej rola takich enzymów polega na regulacji przebiegu całego ciągu lub cyklu reakcji.

3.    Jakie typy inhibicji rozróżniamy, co to jest inhibicja niekompetycyjna?

Rozróżniamy inhibicję kompetycyjną, niekompetycyjną oraz allosteryczną.

Inhibicja niekompetencyjna zachodzi wtedy, gdy inhibitor nie jest strukturalnie podobny do substratu, więc nie współzawodniczy z nim o centrum aktywne enzy mu (odwrotnie niż w przy padku inhibicji kompetycyjnej). Inhibitor blokuje częściowo centrum aktywne, lecz subslral może być mimo wszystko częściowo wiązany.

4. W jaki sposób możemy klasyfikować białka?

Ze względu na długość łańcucha: dipeptydy, tripeptydy, oligopeptydy, polipeptydy, białka.

Ze względu na kształt: fibiylame (włókienkowate), globulame (kłębuszkowe)

Ze względu na funkcje: katalityczne, strukturalne, transportujące, regulacyjne, odpornościowe, motoiyczne, zapasowe. Ze względu na złożoność: proste (protaminy, histony, albuminy, globuliny, prolaminy, gluteiny, skleroproteiny) i złożone (glikoproteiny, lipoprotcidy, metaloproteidy, nukleoprotcidy, chromoproteiny)

5.    Oznaczanie ilościowe białka metodą Folina.

Próba ta służy do oznaczenia śladowych ilości białka w materiale biologicznym. Wykorzystana w niej jest bardzo czuła reakcja bardzo, którą dają wiązania peptydowe oraz aminokwasy aromatyczne z odczynnikiem Folina. W pierwszej fazie następuje przy łączenie Cu do wiązań peptydowych (reakcja biuretowa), w dalszym etapie miedź związania z białkiem oraz występujące w białku tyrozyna i tryptofan redukują kwas fosforowolframowy i fosforomolibdenowy do odpowiednich tlenków. Reakcje zachodzą w środowisku alkalicznym.

Odczynnik 1: Na2C03; CuSOi; winian sodowo-potasowy

Odczynnik 2 (Folina): kwas fosforowolframowy; kwas fosforomolibdenowy

Oba odczynniki należy dodać do badanych próbek, wymieszać i odstawić na kilkanaście minut, po upłynięciu których należy wykonać pomiar absorbancji.

6.    Reakcja kondensacji 2 aminokwasów. Zaznaczyć powstałe wiązanie i nazwać je.

H₂N - CH(CHs) - COOH + H2N - CH₂ - COOH — H₂N - CH(CH₃) - CO - NH - CH₂ - COOH + H₂0 Powstałe wiązanie nosi nazwę wiązania peptydowego (amidowe).

7.    Co to jest miejsce aktywne?

Miejsce aktywne (centrum aktywne, centrum katalityczne) to część enzymu, gdzie przyłączany jest subslrat podczas reakcji katalitycznej. Substrat powoduje zmianę konformacji białka enzymatycznego w centrum aktywnym, co umożliwia połączenie z enzymem i powstanie kompleksu E-S. Miejsce aktywne tworzą aminokwasy, mogą w nich występować również jony metali Ca²* i Mg²*.

8. Opisać struktury białek.