16989

-    Biotyna (inaczej witamina H zwana też witaminą B7) - organiczny związek chemiczny o budowie heterocyklicznej występujący w organizmach zwierzęcych i roślinnych. Stanowi ona koenzym kilku różnych enzymów.

b) przenoszące grupy dwuwęglowe

-    Koenzym A - organiczny związek chemiczny powstający

w organizmie z adenozynotrifosforanu, pantotenianu oraz cysteaminy, służący jako przenośnik grup acyiowych.

-    Pirofosforan tiaminy - organiczny związek chemiczny zawierający szkielet pirymidyny, tiazolu i resztę pirofosforanową. Jest to biologicznie czynna forma witaminy Bi (tiaminy). Związek ten pełni

funkcję koenzymu kilku enzymów związanych z metabolizmem cukrowym.

-    ATP - organiczny związek chemiczny, nukleotyd adeninowy zbudowany z grupy trój fosforanowej przyłączonej w pozycji 5’ cząsteczki adenozyny, tworząc bezwodnik kwasu fosforowego. Odgrywa on ważną rolę w biologii komórki, jako wielofunkcyjny koenzym i molekularna jednostka w wewnątrzkomórkowym transporcie energii. Stanowi nośnik energii chemicznej używanej w metabolizmie komórki..

-    Fosforan pirydoksalu - organiczny związek chemiczny, aktywna forma witaminy B6. W organizmie pełni funkcję koenzymu niezbędnego do działania enzymów odpowiedzialnych za metabolizm aminokwasów.

-    Siarczan kwasu fosfoadcnylow ego

-    koenzym B12 - złożony organiczny związek

chemiczny zawierający kobalt jako atom centralny. W organizmach żywych pełni rolę regulatora produkcji erytrocytów (czerwonych ciałek krwi). Jego niedobór powoduje niedokrwistość. Zaliczany jest do witamin z grupy B, tj. rozpuszczalnych w wodzie prekursorów koenzymów.

IV. Działanie enzymów

-    Proenzym (zymogen)- nieaktywny prekursor enzymu, wymagający do uaktywnienia jakiejś nieodwracalnej zmiany (np. hydrolizy fragmentu cząsteczki przesłaniającej centrum aktywne enzymu). Przykładami proenzymów są:

• pepsynogen ■ trypsynogen,

-    aktywacja enzymu- Enzymy to białka o własnościach katalitycznych, które posiadają zdolność zwiększania szybkości reakcji chemicznej. Obniżają energię aktywacji, same jednak nie ulegają przemianie, dlatego nie zużywają się bezpośrednio w wyniku reakcji.

-    specyficzność substratów a- właściwość enzymów, która polega na tym, że enzym łączy się tylko z konkretnym substratem, do którego dopasowuje się jego centrum aktywne. Enzymy często nie mają całkowitej specyficzności substratowej, tzn. mogą łączyć się z wieloma podobnymi substratami lub ich analogami.

-    specyficzność katalizowanej reakcji- Enzymy charakteryzują się zwykle dużą specyficznością pod względem katalizowanej reakcji, jak i również konwertowanych substratów. Za wysoką specyficzność odpowiada kształt cząsteczki enzymu dopasowany do substratów geometrycznie, ale także pod względem oddziaływań hydrofobowo-hydrofilowych oraz elektrostatycznych.

-    mechanizm katalizy enzymatycznej-