28371

Miofilamcnt cienki składa się z dwóch łańcuchów polipeptydowych noszących nazwę aktyny F zwiniętych w a-helisę i zbudowanych z kulistych podjednostek aktyny zwanych aktyna G. Z jednej strony włókno aktynowe wiążę się przy pomocy białka a-aktyniny z białkami lini graniczej Z a z drugiej strony, na wysokości prążka M (patrz niżej) jest stabilizowane białkiem przykrywającym aktynę (ang.: actin-coppirtg protein). Każda cząstka G-aktyny ma miejsce wiążące dla miozyny. W regularnych odstępach z a-helisą łączą się tropomiozyna i kompleks troponinowy. Tropomiozyna jest długim, dwufibrylamym białkiem, które owija się dookoła filamentu aktynowego, powodując jego stabilizację i usztywnienie. Drugim białkiem odgrywającym kluczową rolę w regulacji skurczu mięśnia jest troponina. Stanowi ona kompleks białkowy składający się z trzech białek: troponiny C, troponiny T oraz troponiny I. Troponina C jest najmniejszą podjednostką kompleksu i wiążę się z jonami wapniowymi zapoczątkowując tym samym fazę aktywacji skurczu. Jest ona obecna jedynie w mięśniach poprzecznie prążkowanych Troponina T wiąże cały kompleks troponinowy z tropomiozyną, natomiast troponina I będąc związana z aktyną hamuje tym samym interakcję aktyny z miozyną. W stanie spoczynku tropomiozyna oraz kompleks troponinowy maskują miejsca wiążące miozynę na nici F-aktyny.

Miofilament gruby tworzy miozyna II. W skład włókna miozynowego wchodzą dwa łańcuchy ciężkie oraz cztery łańcuchy lekkie połączone z główką miozyny. Dwa łańcuchy lekkie stanowią miozynę lekką strukturalną natomiast pozostałe dwa miozynę lekką regulatorową. Fosforylacja przez enzym kinazę regulatorowego łańcucha lekkiego miozyny inicjuje skurcz komórki mięśniowej gładkiej.

Główka miozyny ciężkiej posiada dwa miejsca wiążące, jedno dla cząstki ATP a drugie dla aktyny, co stanowi stmkturalno-czynnościowe podłoże wzajemnego oddziaływania miozyny i aktyny.

Podstawową jednostką czynnościowo-strukturalną miofibryli jest sarkomer (Ryc. 2). Jego długość w fazie relaksacyjnej mięśnia szkieletowego wynosi około 2-3pm. Sarkomer stanowi układ włókien aktynowych miozynowych oraz białek dodatkowych sarkomeru ograniczony liniami granicznymi Z. W mikroskopie obserwujemy regularnie, naprzemiennie występujące krążki ciemne i jasne. W świetle spolaryzowanym krążki ciemne wykazują dwułomność (anizotropię) i dlatego nazywane są prążkami A, krążki jasne natomiast wykazują znikomą dwułomność, czyli są izotropowe, i stąd są określane jako prążki I. Prążek A jest podzielony w swojej części środkowej jaśniejszą linią zwaną prążkiem II oraz przedzielającą ten prążek linią M. Głównym składnikiem prążka H jest enzym kinaza kreatynowa, która katalizuje tworzenie się ATP z ADP i fosfokreatyny. W trakcie skurczu prążek ten ulega znacznemu zawężeniu.

Sarkomer obejmuje dwie połowy prążka I oraz cały prążek A. W prążku I znajdują się głównie filamenty aktynowe (cienkie), natomiast w prążku A występują zarówno filamenty aktynowe jak i leżące równolegle między nimi filamenty miozynowe (grube).

Obok tropomiozyny i troponiny, wśród dodatkowych białek pozostających w łączności z filamentami aktyno-miozynowymi zaangażowanymi w czynność sarkomeru wyróżniamy między innymi:

■    a-aktynina, białko zlokalizowane w obrębie lini Z, wiążące aktynę i tym samym utrzymujące równoległe ułożenie pęczków miofilamentów aktynowych w osi równoległej

■    Tinina (konektyna). Białko to jest trzecim, po aktynie i miozynie białkiem aparatu kurczliwego komórki mięśniowej poprzecznie prążkowanej. Tinina jest także jednym z największych białek spotykanych w naturze (>3MDa). Jest to długie i sprężyste białko, które biegnąc równolegle do miofilamentów łączy końce

2