106562

Miofilamenty cienkie są zbudowane z dwóch skręconych względem siebie łańcuchów globularnych cząsteczek G aktyny. G aktyna istnieje w różnych postaciach: a, p, y. Na powierzchni podwójnego łańcucha znajdują się białka regulacyjne (recepcyjne) nawinięte w postaci dwóch łańcuchów tropomiozyny (TRM). Są też gniazda troponin y, występujące w regularnych odstępach na aktynie:

-    TNT- łącznik pozostałych troponin z TRM,

-    TNI - w warunkach spoczynkowych łączy się z TRM i uniemożliwia skurcz niepobudzonych mięśni, warunkuje skurcz mięśnia przy ze rwaniu wiązania z TRM,

-    TNC - po połączeniu z jonami wapnia - powoduje zmianę konfigura cji tych troponin i przesunięcie nici TRM, nie występuje w mięśniach gładkich, jej rolę spełnia tam kalmodulina.

Zespoły troponin TNT i TNI łączą się w niskich stężeniach Ca2+ z aktyną i tropomiozyną. Natomiast TNC jest kluczowym elementem dla procesu skurczu, który wykazuje powinowac two do jonów Ca2+.

Miofilamenty grube zbudowane są z poskręcanych długich cząstek, w których wyróżniamy podłużne mci meromiozymy lekkiej (LMM) i główki meromiozyny ciężkiej (SI HMM),

które połączone są z LMM przy pomocy cząsteczki S2 HMM, które to cząsteczki mają możli-wość przestrzennej zmiany konfiguracji i spełniają wobec rolę zawiasa - ruchomej szyjki. Na SI HMM są inne łańcuchy białkowe: łańcuchy lekkie meromiozyny ciężkiej mające działanie regulacyjne - LC1 i LC2.

Podczas rozkurczu mięśnia mostki poprzeczne miozyny (główki = SI HMM) ustawione są prostopadle do mci aktyny i nie tworzą połączeń, ponieważ miejsca aktywne na aktynie są zasłonięte przez nić tropomiozyny. Odsłonięcie tych miejsc umożliwia interakcję aktyna-miozyna. W efekcie połączenia kąt między mostkami poprzecznymi związanymi z aktyną zmienia się z 900 do 450. Ta zmiana w elemencie S2 związana jest z wykorzystaniem energii z ATP.