74248

elementem budowy tych koenzymów jest flawina inaczej nazywana izoalloksazyną, gdyż to ona przyjmuje i oddaje elektrony i protony. Zredukowana forma flawiny jest bezbarwna, a utleniona żółta.

W skład obydwu koenzymów wchodzi witamina B2, będąca połączeniem flawiny z lybitolem i nazywa się wtedy ryboflawiną. Formę zredukowaną zapisujemy jako FADH2 i FMNH2. Niedobór witaminy B2 powoduje zaburzenia skórne takie jak pękanie kącików ust, łuszczenie się warg, zaczerwienienie języka, zmiany wokół oczu, światłowstręt, osłabienie wzroku. Dzienne zapotrzebowanie wynosi ok. 1,5-3 mg/dobę. Duże ilości występują w wątrobie, w zielonych warzywach, jajkach, serze, mleku, mące razowej.

-    Koenzym Q - U bi hi non (przenośnik łańcucha oddechowego) występuje w mitochondriach i jest przenośnikiem protonów i elektronów w łańcuchu oddechowym.

-    Kwas liponowy - (lipS-S) pod względem chemicznym jest disulfidową pochodną kw. oktanowego. W zależności od potencjały rekoks jest utleniony lub zredukowany. Podczas redukcji (przyłączenie elektronów i protonów) rozrywają się mostki S-S. Kwas ten oprócz tego, że współdziała z oksydoreduktazami uczestniczy w transporcie grup acylowych, wówczas to w miejsce jednego z wiązań utworzonych po rozerwaniu S-S przyłączany jest rodnik acylowy. Mimo, że współdziała z oksydoreduktazami, jego zasadniczą funkcją jest współdziałanie z difosforanem tiaminy i koenzymem A podczas dekarboksylacji 2-oksokwasów. Tak więc koenzym ten współdziała z oksydoreduktazami, liazami i transferazami.

-    He miny komórkowe np. cytochromy. Tworzą grupą prostetyczną wielu enzymów z klasy oksydoreduktaz. Do enzymów tych należą:

-    Katalaza

-    Peroksydaza

-    Oksydaza cytocłiromu C

Heminy to niebiałkowa część cytochromów. Najważniejszym składnikiem hemin jest żelazo, które podobnie jak w przypadku hemoglobiny połączone jest z czterema pierścieniami pirolowymi, jednakże w przeciwieństwie do niej żelazo hemin przyjmuje i oddaje elektrony zmieniając swój stopień utlenienia z Fe2+ ® Fe3+ i odwrotnie. Cytochromy różnią się od hemoglobiny tym, że część białkowa jest silnie połączona z heminą i nie za pośrednictwem żelaza, lecz tworząc silne wiązania kowalencyjne z resztami winylowymi.

2) Koenzymy przenoszące grupy współdziałające z transferazami

-    ATP i inne tri fosforany nukleozydów przenoszące reszty fosforanowe

-    DPT - di fosforan tiaminy - przenosi aktywne grupy ketonowe i aldehydowe. Koenzym ten jest ufosforyłowaną postacią witaminy BI inaczej tiaminy. DPT zbudowany jest z pierścienia pirymidynowego i tiazolowego. Miejscem aktywnym koenzymu jest drugi atom węgla pierścienia tiazolowego, oraz atom azotu (N+) drugiego pierścienia. Do miejsc aktywnych, a zwłaszcza do drugiego atomu węgla przyłączane są substraty reakcji, w których koenzym ten uczestniczy. Wcześniej jednak od C-2 odłączany jest proton i powstaje karboanion i to dzięki wolnej parze elektronowej przy C-2 możliwe jest przyłączenie substratu. Koenzym ten uczestniczy w reakcjach dekarboksylacji i przenoszenia grup (aldehydowych i ketonowych). Tak, więc koenzym ten współdziała z transferazami oraz liazami. Dzienne zapotrzebowanie wynosi ok. 1-2 mg i niedobór tej witaminy powoduje chorobę Beri-Beri (porażenie mięśni), zanik mięśni, obrzęki, wyczerpanie psychiczne, neuropatie. Źródłem tej witaminy to otręby pszenne, zielone warzywa, mąka żytnia.

-    PLP lub PAL - fosforan pirydoksalu - przenosi grupy aminowe. Koenzym ten jest pochodną witaminy B6, która występuje w 3 formach: