INHIBICJA - RODZAJE
Zahamowanie reakcji biochemicznej w wyniku działania inhibitorów nazywamy inhibicja, zaś substancje, które liamuja działanie enzymów określamy mianem inhibitorów. Ze względu na ich podział wyróżniamy inhibicję współzawodniczącą i niewspółzawodnicząca.
INHIBICJA WSPÓŁZAWODNICZĄCA polega na współzawodnictwie pomiędzy inhibitorem a substratem o miejsce w centrum aktywnym enzymu. Inhibitory biorące udział w tej inhibicji mają podobną strukturę do substratu. Stopień zahamowania reakcji przez inhibitory współzawodniczące zalezy od stężenia inhibitora i stężenia substratu oraz od powinowactwa enzymu do inhibitora i substratu. Inhibicja ta ma charakter odwracalny i może być częściowo zniesiona przez zwiększenie stężenia substratu. Związki o strukturze niepodobnej do struktury substratu hamują działanie enzymów, ponieważ tworzą nieaktywne połączenia łącząc się z enzymem lub kompleksem enzym-substrat.
W INHIBICJI NIEWSPÓLZAWODNICZACEJ hamowanie reakcji może zachodzić na skutek blokowania gnip funkcyjnych aminokwasów kontaktowych w centrum aktywnym, lub może wiązać się ze zmianami w konformacji białka wywołanymi przyłączeniem inhibitora. Łączenie z enzymem lub kompleksem enzym-substrat utrudnia powstawanie aktywnych kompleksów. Stopień zahamowania reakcji zalezy od stężenia inłiibitora oraz powinowactwa enzymu do inhibitora, a nie zalezy od stężenia substratu. Ten rodzaj inhibicji ma charakter nieodwracalny, ponieważ hamowanie nie jest znoszone przez nadmiar substratu.