75593

Wnioski wynikające z wartości pK niektórych aminokwasów.

Kluczową rolę dla biologicznej funkcji białek mają zjonizowane grupy w łańcuchach bocznych aminokwasów wchodzących w ich skład. Posiadają charakterystyczne wartości stałych dysocjacji (Ka). Znajomość pKa dla kwaśnych grup jonizujących oraz zastosowanie równania Hendersona-Hasselbacha pozwalają na ocenę ładunku cząsteczki przy określonym pH. Zmiana pH środowiska wpływa na stan jonizacji aminokwasu, peptydu lub białka i ich fizjologiczną aktywność.

Wypadkowy ładunek aminokwasu (suma dodatnich i ujemnych grup w aminokwasie) zależy od wartości pKa jego grup funkcyjnych i od pH środowiska. Zmiana ładunku aminokwasów przez zmianę pH ułatwia fizyczny rozdział aminokwasów, peptydów i białek (np. w pH 4 aminokwas A będzie miał ładunek ujemny, a aminokwas B ładunek dodatni co pozwala na ich rozdzielenie np. W elektroforezie). Otoczenie dysocjującej grupy wpływa na jej pKa. Wartość ta może być inna kiedy aminokwas występuje w białku zamiast w

środowisku wodnym. Środowisko polarne faworyzuje formy naładowane (R-COO lub R-NH³*). Środowisko niepolarne faworyzuje formy nienaładowane (R-COOH lub R-NH₂). Środowisko niepolarne zwiększa pKa grupy COO- (czyniąc ją słabszym kwasem) i zmniejsza pK a grupy NH³⁺ (czyniąc ją mocniejszym kwasem).Różnice w pKa mogą wynosić nawet pełne jednostki pH. Duże

różnice charakterystyczne są dla centrów aktywnych enzymów.