AMINOKWASY i PEPTYDY
Spośród 4 głównych klas makrocząsteczek, białka i lipidy są dominujące.
Białka, które są zbudowane z aminokwasów stanowią około połowy suchej masy ciała
(C - 53%, O - 23% , N - 16% , H - 7%, S - 1%)
Ä…, ², Å‚-aminokwasy  wzory
1. W przyrodzie występuje ok. 300 aminokwasów.
2. Tylko 20 standardowych aminokwasów jest wykorzystywanych do budowy wszystkich
białkach.
3. Są to te same aminokwasy od drobnoustrojów do zwierząt wy\
szych.
4. Ró\
norodność białek wynika z ró\
nego uło\
enia 20 aminokwasów w łańcuchu
polipeptydowym i względem siebie.
5. 20 standardowych aminokwasów występujących w peptydach i białkach
Aminokwasy białkowe: budowa
1. Wszystkie aminokwasy białkowe są a-aminokwasami
2. 19 jest aminokwasami pierwszorzędowymi, a jeden jest aminokwasem
drugorzędowym (iminokwasem)
3. Z wyjątkiem glicyny, dla której R stanowi atom wodoru, wszystkie 4 podstawniki
związane z Ca są ró\
ne
4. Tetraedryczne uło\
enie 4 ró\
nych podstawników nadaje aminokwasom właściwości
optyczne
5. Wszystkie aminokwasy są enancjomerami L u roślin wy\
szych i zwierzÄ…t w pH 7,0
D-aminokwasy są bardzo rzadkie w przyrodzie  tylko 20: ściany bakterii (D-alanina, kwas
D-glutaminowy) i niektóre antybiotyki
Właściwości elektrostatyczne
Wszystkie wolne aminokwasy w pH fizjologicznym aminokwasy mają naładowane grupy ą-
aminową i ą-karboksylową  występują w postaci zjonizowanej
- dobrze rozpuszczalne w wodzie i etanolu
- nierozpuszczalne w rozpuszczalnikach niepolarnych (benzen, eter, heksan)
Zmiana Å‚adunku aminokwasu w zale\
ności od stę\
enia jonów H+ i OH-; jonów obojnacze
(amfijony): mają ładunek dodatni i ujemny, ich ogólny ładunek wynosi 0
- w niektórych aminokwasach równie\
grupy boczne obdarzone sÄ… Å‚adunkiem
- wartość ładunku w grupie bocznej zale\
y od jej wartości pK i pH roztworu
- kwasowe grupy boczne majÄ… Å‚adunek ujemny kiedy ich pK > pH
- zasadowe grupy boczne są naładowane gdy ich pK < pH
- w pH 7,5 grupy boczne następujących AA obdarzone są ładunkiem
(w nawiasie wartość ładunku):
Kw. Asparaginowy (-1), Kw. Glutaminowy (-1), Arginina (+1), Lizyna (+1)
Histydyna (od 0 do +1)  ze względu na słabe powinowactwo do H+
Grupa a-aminowa (od 0 do +1)  zale\
nie od właściwości białka i środowiska*
Podział aminokwasów: kryteria
A. Charakter reszt bocznych:
1. Niepolarne (hydrofobowe)
- ich łańcuchy boczne stanowi atom wodoru, alkil (rodnik węglowodorów nasyconych),
lub rodnik aromatyczny
- są głęboko  schowane w białkach rozpuszczalnych w wodzie ze względu na
hydrofobowy charakter
- odgrywajÄ… rolÄ™ przy porzÄ…dkowaniu czÄ…st. wody w swoim sÄ…siedztwie
- charakterystyczne dla wnętrza białek cytozolowych
2. Polarne (hydrofilowe)
a. Bez Å‚adunku
- ich łańcuchy boczne zawierają grupy: -OH, -SH, -NH2
- tworzÄ… wiÄ…zania wodorowe z wodÄ…
- występują na powierzchni białek
- często znajdowane w centrach aktywnych białek (seryna, cysteina  czynniki
nukleofilowe udział w katalizie)
- regulacja aktywności enzymów , których aktywność zale\
y od ufosforylowania grup 
OH seryny i tyrozyny
b. Z Å‚adunkiem ujemnym
- Ich łańcuchy boczne mają grupy -COOH
- znajdowane w centrach aktywnych białek
- tworzÄ… mostki solne
c. Z Å‚adunkiem dodatnim
- Ich łańcuchy boczne mają grupy  NH2
- uczestniczÄ… w  przekazywaniu Å‚adunku w czasie katalizy enzymatycznej
- histydyna  funkcja w katalizie enzymatycznej (katalizator zasadowy lub kwasowy)
B. Występowanie lub brak w białkach:
1. białkowe
" Wchodzące w skład białek
" MajÄ… odpowiednie kodony w kodzie genetycznym
" Monomery białek warunkujące ich strukturę i właściwości biologiczne
" Zaanga\
owane w przenoszenie impulsów w układzie nerwowym: glicyna, kwas
glutaminowy
" Ich metabolizm prowadzi do powstawania wielu biomedycznie wa\
nych związków:
histamina, kwas g-aminomasłowy
2. niebiałkowe
" Głównym ich z
ródłem są rośliny
" Występują w peptydach lub w stanie wolnym
" Pełnią ró\
ne funkcje w metabolizmie lub sÄ… produktami ubocznymi
" Biosynteza mocznika: ornityna, cytrulina, kwas argininobursztynowy
" Biosynteza metioniny: homocysteina
" Katabolizm cysteiny: kwas cysteinosulfinowy
" Prekursor melatoniny: Dopa
" Prekursory hormonów tarczycy: 3-monojodotyrozyna, 3,5-dijodotyrozyna, 3,5,3 -
trijodotyronina, tyroksyna
" Neuroprzekaz
nik: kwas g-aminomasłowy
" Końcowy produkt katabolizmu pirymidyn: kwas b-aminoizomasłowy
" Składnik \
ółci: tauryna
" Składnik koenzymu A i wit. pantoteiny: b-alanina
" Związki pośrednie w metabolizmie aminokwasów: homocysteina, kwas
cysteinosulfinowy, homosyderyna
Aminokwasy niebiałkowe są te\
w białkach
- kolagen: hydroksylizyna, hydroksyprolina
- miozyna mięśni: metylolizyna, metylohistydyna
- wiele białek: fosfoseryna, fosfotreonina, fosfotyrozyna
- protrombina: kwas g-karboksyglutaminowy
C. Zdolność zwierząt i człowieka do ich syntezy:
" Endogenne  mogą być wytwarzane w organizmach zwierząt i człowieka
" Egzogenne  muszą być dostarczane z zewnątrz wraz z po\
ywieniem, lista
aminokwasów egzogennych zale\
y od gatunku zwierzęcia;
niezbędne do podtrzymania wzrostu (dzieci) i utrzymania zdrowia (dorośli)
D. Rodziny biogenetyczne (wspólne drogi biosyntezy):
Glutaminianowa, asparaginianowa, pirogronianowa,
szikimianowa, serynowa
E. Inne
Cukrotwórcze  mogą przekształcać się w cukry,
tłuszczotwórcze  mogą przekształcać się w tłuszcze
Aminy biogenne
Powstają przez dekarboksylację aminokwasów obojętnych i zasadowych.
1. Podział:
- alifatyczne (mono- i poliaminy)
- katecholowe (fenolowe, o pierścieniu aromatycznym)
- heterocykliczne
2. Działają farmakodymamicznie na tkankę nerwową i na mięśniówkę gładką
- katecholowe (tyramina, dopamina, adrenalina), imidazolowe (histamina) i indolowe
(tryptamina, serotonina)  zmieniają ciśnienie krwi
- noradrenalina  mediuje przenoszenie impulsów nerwowych przez zakończenie
nerwowe, a serotonina  przez synapsy komórek nerwowych
Peptydy
Składają się z 2 lub więcej reszt aminokwasowych połączonych wiązaniem peptydowym
Struktura pierwszorzędowa
- rozpoczyna siÄ™ od lewej strony resztÄ… NH3+- (N-koniec)
- kończy po prawej stronie resztą COO- (C-koniec)
- symbole trój- (z kreskami) lub jedno literowe (bez kresek)
- niepewność sekwencji - aminokwasy w nawiasie
nomenklatura
Dipeptyd: 2 reszty aminokwasów
Tripeptyd: 3 reszty aminokwasów
Tetrapeptyd: 4 reszty aminokwasów
Oligopeptydy: 2-10 reszt aminokwasów
Polipeptydy: 11-100 reszt aminokwasów
Makropeptydy (białka): ponad 100 reszt aminokwasów
Peptydy naturalne
GLUTATION (G-SH) 5-glutamylo-cysteinylo-glicyna
- biologiczny przenośnik elektronów
- wraz z reduktazą glutationową uczastniczy w powstawaniu prawidłowych wiązań
disiarczkowych w wielu białkach i hormonach polipeptydowych
Hormony tylnego płata przysadki: wazopresyna i okstyocyna
Hormon przedniego płata przysadki: adrenokortykotropina,
Hormon pośredniego płata przysadki: Melanotropina,
Hormon trzustki: Insulina, Glukagon
Hormony tkankowe: Angiotensyna i bradykinina
Reakcje charakterystyczne dla aminokwasów
1. Reakcje wspólne
- wynikają z występowania grup funkcyjnych, karboksylowej
i aminowej
Reakcja van Slyke a z kwasem azotowym (III)
Reakcja z ninhydrynÄ…
Reakcja z fluoreskaminÄ…
2. Reakcje specyficzne
- wiÄ…\
ą się z występowaniem charakterystycznego układu w łańcuchu bocznym
- pozwalają na odró\
nienie i/lub ilościowe oznaczenie niektórych AA dzięki tworzeniu
barwnych pochodnych oraz wstępną orientację co do występowania danego AA w
badanym materiale (białko, peptyd)
- intensywność zabarwienia zale\
y od stÄ™\
enia AA w roztworze, w przypadku białka te\

od dostania siÄ™ odczynnika do AA
w obrębie cząsteczki, oddziaływania AA z sąsiednimi resztami