1.Co to jest Km, w jakich jednostkach jest wyrażana i po co sie wyznacza Km?
Jest to takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa połowie szybkości maksymalnej (Vmax) tej reakcji. Stała ta jest wyrażana w molach na dm³ i określa powinowactwo enzymu do substratu: im jest mniejsza, tym powinowactwo jest większe, natomiast duża wartość tej stałej mówi o małym powinowactwie enzymu do substratu. Wyznaczanie:
-wskazuje na panujące w kom. stężenie substratu
-jest wartością stałą dla danego enzymu dlatego można porównywać enzymy z różnych organizmów, tkanek
-można wskazać fizjologiczne aktywatory i inhibitory enzymu
-można określić Vmax
2. Co to jest jednostka miedzynarodowa?
międzynarodowa jednostka aktywności enzymatycznej, U, standardowa jednostka aktywności enzymów;
definiowana jako taka ilość enzymu, która katalizuje przemianę 1 µmola substratu w czasie 1 min, w temperaturze 30°C, w optymalnych warunkach; wyrażana w µmol/min.
3) co to jest IC50
Stężenie inhibitora wymagane do osiągnięcia połowy całkowitej inhibicji
4) co to znaczy ze enzym popelnil samobojstwo? podaj dwa przyklady takich enzymow
końcowy produkt szlaku nieodwracalnie blokuje pierwszy enzym (sprzężenie zwrotne), tzw.
samobójstwo poprzez produkt
5) co to jest centrum aktywne
Miejsce w strukturze enzymu. Centrum aktywne enzymów służy dwóm celom: wiązaniu cząsteczki substratu i doprowadzeniu do bliskiego sąsiedztwa chemicznie reaktywnych grup, co ułatwi przemianę substratów w produkty katalizowanej reakcji. Trójwymiarowa struktura centrum aktywnego enzymu jest stereochemicznie komplementarna do struktury cząsteczki substratu. Dopasowanie do siebie centrum aktywnego i substratu jest sposobem stabilizacji stanu przejściowego reakcji, co prowadzi do znaczącego zwiększenia szybkości reakcji.
6) co jest elektrofilem w katalizie elektrofilowej
W katalizie elektrofilowe tworzą się pośredniki między kationowym elektrofilem enzymu i bogatą w elektrony częścią cząsteczki substratu. Łańcuchy boczne aminokwasów nie są dobrymi elektrofilami, dobrymi zaś są kofaktory organiczne lub kationowe centra metali.
7) dlaczego hemoglobina ma wieksze powinowactwo do tlenu niz mioglobina
8)sito molekularne
Do rozdzielania składników mieszanin o różnych masach cząsteczek można stosować struktury porowate (żele) pełniące w procesie rozdziału rolę sita. Jony oraz substancje drobnocząsteczkowe dyfundują łatwo w głąb ziaren żelu większe cząsteczki będą eluowane wcześniej niż cząsteczki mniejsze, a zdolność rozdzielcza będzie tym większa im większe będą różnice między rozmiarami cząsteczek rozdzielanych związków. Roztwór zalegający wnętrze żelu jest całkowicie dostępny dla tych substancji. Natomiast wielkie cząsteczki nie wchodzą do wnętrza ziarenek żelu na skutek zatrzymywania ich przez gęstą sieć substancji żelowej.
9)sposoby działania inhibicji
*inhibicja nieodwracalna-tworzą się wiązania kowalencyjne między enzymem a inhibitorem
*inhibicja odwracalna:
-inhibicja kompetycyjna- inhibitor wiąże się albo w miejscu substratu albo na tyle blisko, że blokuje wiązanie substr. Musi mieć strukturalne podobieństwo do substratu, być analogiem stanu przejściowego rekacji. Zwiększenie stężenia substratu powoduje zmniejszenie inhibicji. V max się nie zmienia ale Km się zwiększa
-inhibicja niekompetycyjna-inhibitor wiążę się w innym miejscu niż miejsce wiążące substr. Może wiązać się w wolnym E jak i z kompleksem ES. Zwiększenie S nie zmniejszy inhibicji (brakw spółzawodnictwa). Km się nie zmienia ale obniża się Vmax
-akompetycyjna- inhibitor wiąże się w innym miejscu niż S. Bardziej preferuje kompleksy ES niż wolne E. obniża V max i zmniejsza Km (zwiększa powinowactwo E do S.
10) jak mozna wyznaczyc energie aktywacji reakcji enzymatycznej
11) który substrat będzie bardziej pasował do enzymu: taki o Km= 10^-4 czy o Km=10^-6
Stała MM określa powinowactwo enzymu do substratu: im jest mniejsza, tym powinowactwo jest większe, natomiast duża wartość tej stałej mówi o małym powinowactwie enzymu do substratu.
Km=10 do -6
12)co to jest enzym, jak działa
Enzymy – wielkocząsteczkowe, w większości białkowe biokatalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji. Region, który bezpośrednio wiąże się i oddziałuje z substratem oraz zawiera kluczowe do przebiegu reakcji reszty aminokwasowe, nazywany jest miejscem aktywnym
13) o jakich właściwościach enzymu mówi nam wykres michaelisa-menten powinowactwo enzymu do substratu, zybkosc reakcji max, polowa szybkości km , stezenie substratu,
Enzymy mogą na kilka różnych sposobów zmniejszać swobodną energię aktywacji Gibbsa
Obniżanie energii aktywacji przez tworzenie środowiska, w którym następuje stabilizacja stanu przejściowego
Obniżanie energii stanu przejściowego przez likwidację niekorzystnych energetycznie oddziaływań ze środowiskiem, i ich zamianę na korzystne energetycznie oddziaływania z centrum aktywnym
Zmniejszanie entropii reakcji poprzez usytuowanie dostarczanych razem substratów w poprawnej orientacji, niezbędnej do zajścia reakcji.