Średnią roczną ocenę wylicza się na podstawie wszystkich ocen z

kolokwiów oraz uzyskiwanych podczas ćwiczeń

PLAN ZAJĘĆ PRAKTYCZNYCH Z BIOCHEMII

DLA STUDENTÓW II roku I i II WYDZIAŁU LEKARSKIEGO

Rok akademicki 2011/2012

Semestr zimowy

I. Aminokwasy, peptydy, białka. Enzymy. Utleniania biologiczne.

3-7. 10. 2011

Zajęcia laboratoryjne:

Izolacja białek z komórek nowotworowych hodowanych w warunkach in
vitro. Ilościowe oznaczanie zawartości białka metodą Bradforda.

Zagadnienia do przygotowania : Charakterystyka aminokwasów niezbędnych do prawidłowego

funkcjonowania ludzkiego organizmu Aminokwasy ― budowa, właściwości
chemiczne, rola biologiczna:

o przekaźnictwo w układzie nerwowym (Gly, Glu, Asp)
o regulacja procesów wzrostu komórki,
o transdukcja sygnałów wewnątrzkomórkowych
o Substraty do syntezy hormonów, amin biogennych
o biosynteza zasad azotowych, porfiryn i mocznika

Podziały aminokwasów;

o aminokwasy egzogenne i endogenne
o aminokwasy kwaśne, zasadowe i obojętne
o budowa chemiczna - alifatyczne/ aromatyczne/ zawierające siarkę
o polarne / niepolarne
o występujące lub nie występujące w strukturach białek
o wzmacniacze / łamacze struktur białek
o glikogenne / ketogenne

Naturalne peptydy, ich role biologiczne;

o oligopeptydy – anseryna, karozyna, glutation (wymagany skład

aminokwasów), angiotensyna II, wazopresyna, oksytocyna

o polipeptydy – hormon wzrostu (GH), hormon

adrenokortykotropowy (ACTH), glukagon, kalcytonina,
parathormon, somatostatyna, somatoliberyna, cholecystokinina,
gastryna, sekretyna

Poziomy uporządkowania przestrzennego białek fibrylarnych i globularnych;

o wytwarzanie struktury pierwszo-, drugo-, trzecio- i

czwartorzędowej,

o główne rodzaje struktur drugorzędowych – α-helisa, β-struktura

pofałdowanej kartki, struktura drugorzędowa kolagenów.

Zależnośd między sekwencją aminokwasów w białku, a jego konformacją i
funkcją.

Charakterystyka wiązao stabilizujących struktury przestrzenne białek;

o wiązania peptydowe, wodorowe, jonowe, hydrofobowe,

disiarczkowe.

Różnorodne kryteria podziału białek w zależności od

o ogólnego kształtu ich cząsteczek (fibrylarne – np. kolagen i

globularne – np. albumina),

o własności chemicznych (rozpuszczalne – np. albumina,

nierozpuszczalne – np. kolagen, zasadowe – np. histony, kwaśne –
np. niektóre fosfoproteidy), obojętne – np. albuminy),

o rozmieszczenia w organizmie (wewnątrzkomórkowe – np.

mioglobina i zewnątrzkomórkowe – np. albuminy osocza),

o funkcji biologicznych (hormonalne – np. folikulotropina,

enzymatyczne – np. pepsyna, strukturalne – np. kolagen,
transportowe – np. hemoglobina, odpornościowe –
immunoglobuliny, kurczliwe – białka mięśni szkieletowych,
receptorowe – receptory błon komórkowych),

o wartości biologicznej, pochodzenia (pełnowartościowe zwane

doborowymi –
np. kazeina, niepełnowartościowe zwane niedoborowymi – np.
kolagen).

Przedstawiciele białek fibrylarnych;

o kolageny, elastyna – budowa, role.

Przedstawiciele białek globularnych;

o hemoglobina, mioglobina – budowa, role

Zaburzenia wynikające z nieprawidłowej konformacji białek:

o Zaburzenia wynikające z nieprawidłowej konformacji białek -

choroba Alzheimera, choroba Parkinsona, choroby prionowe.

10-14. 10. 2011

Zajęcia laboratoryjne:

Jednokierunkowa elektroforeza białek otrzymanych na poprzednich zajęciach,

Elektrotransfer rozdzielonych białek na membranę w systemie „półsuchym”.

Zagadnienia do przygotowania : Właściwości fizyko-chemiczne białek

o rozpuszczalnośd białek,

o białka jako koloidy i elektrolity,
o wsalanie i wysalanie
o denaturacja białek, czynniki denaturujące

Białka złożone - ogólna charakterystyka, budowa, funkcje

Przedstawiciele białek złożonych:

o glikoproteiny, lipoproteiny, fosfoproteiny, metaloproteiny,

nukleoproteiny.

Charakterystyka białek złożonych;

o rodzaje składników niebiałkowych występujących w białkach

złożonych

o rodzaje wiązao łączących składniki niebiałkowe z częściami

białkowymi

Funkcje białek złożonych w organizmie;

o glikoproteiny – hormonalne, obronne, transportowe w osoczu krwi,

enzymatyczne, składniki wydzielin śluzowych, składniki macierzy
komórkowej, substancje grupowe krwi, antygeny zgodności
tkankowej

o Charakterystyka glikoprotein, występowanie i ich rola biologiczna:

kolagen, elastyna (białka tkanki łącznej), fibronektyna, laminina
(białka macierzy pozakomórkowej), mucyny (białka wydzielin
śluzowych), immunoglobuliny, transferryna, haptoglobina,
ceruloplazmina, α

1

-kwaśna glikoproteina (białka osocza krwi),

substancje grupowe krwi, składniki dopełniacza, antygeny
zgodności tkankowej, niektóre hormony przedniego płata przysadki
mózgowej (tyreoglobulina, folikulotropina, lutropina),
gonadotropina kosmówkowa, interferony, niektóre enzymy (np.
hydrolaza acetylocholiny)

o

lipoproteiny – budowa błon (lipoproteiny nierozpuszczalne),

transport lipidów w osoczu krwi (lipoproteiny rozpuszczalne) –
chylomikrony, VLDL, LDL, HDL

Ogólne wiadomości o metodach stosowanych do izolowania (oczyszczania),

frakcjonowania (rozdziału), oznaczania masy cząsteczkowej białek takich jak

o dializa (izolowanie białka od substancji drobnocząsteczkowych),
o chromatografia powinowactwa (izolowanie białka),
o chromatografia wysokociśnieniowa HPLC (izolowanie białka),
o ogniskowanie izoelektryczne (frakcjonowanie mieszaniny białek),
o wysalanie (izolowanie białka i frakcjonowanie mieszaniny białek),
o chromatografia jonowymienna (frakcjonowanie mieszaniny białek),
o elektroforeza żelowa, filtracja żelowa, ultrawirowanie

(frakcjonowanie mieszaniny białek i oznaczanie masy cząsteczkowej
tych białek),

17-21. 10. 2011

Zajęcia laboratoryjne:

Immunodetekcja metodą Western blotting białek przeniesionych na
membranę.

Zagadnienia do przygotowania: Cechy charakteryzujące enzymy jako biokatalizatory.

Zależnośd między budową enzymów, a ich funkcją;

o charakterystyka miejsc aktywnych enzymu i ich rola w katalizie,
o charakterystyka koenzymów.

Swoistośd enzymów zarówno pod względem

o rodzaju katalizowanej reakcji
o rodzaju substratu

Czynniki wpływające na szybkośd reakcji katalizowanych przez enzymy;

o temperatura, pH, stężenie substratu (stała Michaelisa-Mentena),

aktywatory i inhibitory.

Aktywatory – moderatory zwiększające aktywnośd enzymów;

o jony metali (np. jony wapnia, magnezu, manganu, cynku, miedzi,

żelaza),

o rzadziej aniony nieorganiczne (np. anion chlorkowy),
o enzymy proteolityczne (np. enteropeptydaza, tkankowy aktywator

plazminogenu,

Rodzaje inhibitorów enzymów i wpływ ich inhibicji na wartośd Km i Vmax:

o inhibitory kompetycyjne (współzawodniczą z substratem o miejsce

aktywne –malonian)

o inhibitory niekompetycyjne

- działające odwracalnie ( np. hamowanie allosteryczne)

- działające nieodwracalnie (aspiryna, siarczany organiczne,
jodooctan)

o inhibitory o własnościach pośrednich (inhibicja mieszana)
o naturalne inhibitory białkowe (syntetyzowane razem z enzymami

proteolitycznymiw celu wytworzenia w miejscu ich syntezy form
nieczynnych zwanych zymogenami)

o inhibitory niektórych proteaz (np. alfa1-antytrypsyna, tkankowe

inhibitory metaloproteinaz, inhibitory aktywacji plazminogenu)

Inhibitory enzymów jako leki;

o inhibitory cyklooksygenazy, fosfodiesterazy, anhydrazy węglanowej,

reduktazy HMG-CoA, enzymu konwertującego angiotensynę I.

Antymetabolity, antywitaminy, stosowane jako leki;

o sulfonamidy, kwas sulfopantotenowy, pirytiamina, mepakryna,

hydrazyd kwasu izonikotynowego, 3-acetylopirydyna, kwas
glukoaskorbinowy, dikumarol,
metotreksat, kwas N-10-metylofoliowy, statyny

24-28. 10. 2011

Zajęcia laboratoryjne:

Oznaczanie aktywności α-amylazy w materiale biologicznym.

Zagadnienia do przygotowania: Sposoby wyrażania aktywności enzymów;

o międzynarodowa jednostka enzymatyczna U lub IU, katal

Klasyfikacja enzymów wprowadzona przez Międzynarodową Unię
Biochemiczną:

o oksydoreduktazy, transferazy, hydrolazy, liazy, izomerazy, syntetazy

(ligazy)

Ogólna charakterystyka powyższych klas z uwzględnieniem koenzymów, grup
prostetycznych, aktywnych ugrupowao i jonów metali z nimi współdziałających;

o koenzymy – NAD

+

, NADP

+

, koenzym A,

o grupy prostetyczne – FMN, FAD, liponian, cytochromy, pirofosforan

tiaminy, fosforan pirydoksalu, kwas tetrahydrofoliowy, karboksybiotyna,
pochodne witaminy B

12

(adenozylkobalamina i metylokobalamina)

o aktywne ugrupowania – adenozylmetionina (aktywny metyl), 3`-

fosfoadenozyno-5`-fosfosiarczan (PAPS), UDP-glukoza, CDP-cholina,
acetyl-CoA, acyl-CoA,

o jony wapnia, magnezu, cynku, miedzi, manganu

Mechanizmy regulujące aktywnośd enzymów:

o regulacja allosteryczna, modyfikacje kowalencyjne, aktywacja

proteolityczna, tworzenie kompleksów wieloenzymatycznych,
kompartmentacja komórkowa indukcja lub represja syntezy.

Charakterystyka i przykłady enzymów występujących w postaci izoenzymów;

o dehydrogenaza mleczanowa, kinaza keratynowa, dehydrogenaza

alkoholowa, dehydrogenaza jabłczanowa, dehydrogenaza glicerolo-
3-fosforanowa, heksokinaza

Enzymy używane w diagnostyce klinicznej

o aminotransferaza alaninowa, aminotransferaza asparaginianowa,

dehydrogenaza mleczanowa, kinaza keratynowa, amylaza i lipaza
trzustkowa, fosfataza kwaśna i zasadowa,

Enzymy używane jako leki (tkankowy aktywator plazminogenu, lipaza,
urokinaza, asparaginaza).

Zastosowanie enzymów w technikach analitycznych takich jak ELISA,
Western blotting;

31. 10 i 2-4. 11. 2011

Zajęcia laboratoryjne: Preparatyka i badanie aktywności dehydrogenazy bursztynianowej w materiale

biologicznym.

Zagadnienia do przygotowania: Charakterystyka głównych grup enzymów z klasy oksydoreduktaz oraz
współdziałających z nimi koenzymów i grup prostetycznych:

o oksydazy, oksygenazy i ich podgupy monooksygenazy i

dioksygenazy,
dehydrogenazy, hydroperoksydazy i ich podgrupy są katalazy i
peroksydazy

Lokalizacja i charakterystyka kompleksów enzymatycznych łaocucha oddechowego.

Rola biologiczna łaocucha oddechowego (utlenianie zredukowanych
substratów, dostarczanie energii i cząsteczek wody).
Synteza cząsteczek ATP w procesie oksydacyjnej fosforylacji
współdziałającym z łaocuchem oddechowym.

Teoria chemiosmotyczna wyjaśniająca mechanizm sprzężenie łaocucha
oddechowego z oksydacyjną fosforylacją.

Procesy przebiegające w mitochondrium powiązane z łaocuchem
oddechowym i oksydacyjną fosforylacją:

o oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu , cykl Krebsa,

oksydacyjna dekarboksylacja α-ketoglutaranu, Β-oksydacja,
oksydacyjna dezaminacja glutaminianu.

Inhibitory łaocucha oddechowego m.in. preparaty grzybobójcze,
owadobójcze, antybiotyki, związki chelatujące, pochodne barbituratów i
inne oraz miejsca ich działania:

o malonian, karboksyna, rotenon, antymycyna A, pierycydyna A,

BAL (dimerkaprol), amobarbital, siarkowodór, tlenek węgla,
cyjanek, azydek.

Czynniki rozprzęgające oksydacyjną fosforylację:

o oligomycyna, 2,4-dinitrofenol

Łaocuch oddechowy jako źródło reaktywnych form tlenu.

Lokalizacja, reakcje cyklu Krebsa (cyklu kwasów trójkarboksylowych) i
enzymy katalizujące.

Charakterystyka reakcji cyklu Krebsa, w których wytwarzane są
równoważniki redukcyjne (cząsteczki NADH+H

+

, FADH

2

):

o przemiana izocytrynianu do α-ketoglutaranu, α-ketoglutaranu do

bursztynylo-CoA,
bursztynianu do fumaranu, jabłczanu do szczawiooctanu

Reakcja cyklu Krebsa dostarczająca cząsteczki GTP bez udziału łaocucha
oddechowego na drodze fosforylacji substratowej ( przemiana bursztynylo-
CoA do bursztynianu).

Amfiboliczny (dwuznaczny) charakter cyklu Krebsa;

o jest koocowym procesem katabolizmu glukozy, kwasów

tłuszczowych i aminokwasów,

o a także dostarcza metabolitów do syntezy porfiryn, glukozy,

kwasów tłuszczowych i niektórych aminokwasów.

Aktywnośd kompleksu dehydrogenazy kwasu α-ketoglutarowego, regulacja.

Bilans energetyczny cyklu Krebsa w zależności od rozkładanego substratu,
którymi mogą byd

o pirogronian, kwasy tłuszczowe, ciała ketonowe rozkładane do

acetylo-CoA oraz aminokwasy degradowane do α-ketoglutaranu,
bursztynylo-CoA, fumaranu, szczawiooctanu .

Związki makroergiczne, zawierające wiązania wysoko-energetyczne:

o fosfoenolopirogronian, karbamoilofosforan,1,3-bis-fosfoglicerynian,

fosforan kreatyny, ATP, UDP-glukoza, CDP-cholina, CDP-
diacyloglicerol, acetylo-CoA, acylo-CoA, adenozylmetionina
(aktywny metyl)

7-10. 11. 2011

Kolokwium I

Aminokwasy, peptydy i białka. Enzymy. Utleniania
biologiczne.

07. 11. 2011 (poniedziałek) Sala Konferencyjna Coll. Maius ul Jaczewskiego
godz. 11.00

Zajęcia praktyczne: Omówienie wyników kolokwium.

Charakterystyka węglowodanów dostarczanych z pożywieniem oraz proces
ich trawienia i wchłaniania w układzie pokarmowym;

o skrobia, glikogen, celuloza, laktoza, sacharoza, glukoza, fruktoza
o enzymy biorące udział w trawieniu węglowodanów

Zaburzenia trawienia węglowodanów;

o niedobór laktazy, sacharazy, wadliwe wchłanianie glukozy i

galaktozy

Wchłanianie monosacharydów z układu pokarmowego (transport aktywny i
dyfuzja prosta i ich przemiany w wątrobie;

o glukoza, galaktoza, fruktoza, ryboza,

Systemy transportu glukozy do tkanek („transportery glukozy” – GLUT);

o zależne od insuliny – szczególnie tkanka tłuszczowa i mięśnie

szkieletowe

o niezależne od insuliny – mózg, wątroba, nerki, erytrocyty

Charakterystyka glikozaminoglikanów biorących udział w syntezie proteoglikanów;

o kwas hialuronowy, siarczan chondroityny, siarczan keratanu I i II,

heparyna, siarczan heparanu, siarczan dermatanu.

Lokalizacja i role proteoglikanów.

14-18. 11. 2011

II. Metabolizm węglowodanów

Zajęcia laboratoryjne:

Ilościowe oznaczanie stężenia kwasów sjalowych.w materiale biologicznym.

Zagadnienia do przygotowania: Procesy związane z utlenianiem glukozy w warunkach aerobowych i ich
regulacja; glukoneogeneza; (resynteza glukozy ze związków niecukrowych);

o glikoliza, enzymy katalizujące ten proces oraz ich koenzymy,
o transport pozamitochondrialnych równoważników redukcyjnych

wytwarzanych w procesie glikolizy do mitochondrium za
pośrednictwem „mostka” jabłczanowo-asparaginianowego lub
„mostka” glicerolofosforanowego. Enzymy tych procesów.

o oksydacyjna dekarboksylacja kwasu pirogronowego, enzymy i

koenzymy tworzące ten kompleks wieloezymatyczny, bilans
energetyczny, regulacja

o cykl Krebsa, łaocuch oddechowy, oksydacyjna fosforylacja

Wyliczenie bilansu energetycznego utleniania 1 mola glukozy do CO

2

i H

2

O.

Glikoliza przebiegająca w warunkach anaerobowych.

Reakcje, enzymy, koenzymy, bilans i regulacja tego procesu.

Specyfika tkankowa glikolizy;

o erytrocyty – glikoliza beztlenowa – wytwarzanie 2,3-bis-

fosfoglicerynianu niezbędnego do zmniejszania powinowactwa
hemoglobiny do tlenu,

o mięśnie szkieletowe w okresie intensywnego wysiłku – glikoliza

beztlenowa – wzrost stosunku NADH/NAD

+

prowadzący do kwasicy

mleczanowej,

o tkanka tłuszczowa – glikoliza w warunkach tlenowych – przemiana

fosfodihydroksyacetonu do glicerolo-3-fosforanu oraz
wykorzystanie cząsteczek acetylo-CoA do syntezy kwasów
tłuszczowych i w koocu synteza triacylogliceroli.

Cykl Cori (cykl kwasu mlekowego), etapy, enzymy, rola.

Glukoneogeneza (resynteza glukozy ze związków niecukrowych);

o substraty wykorzystywane w procesie glukoneogenezy,
o lokalizacja enzymów tego procesu,
o reakcje, regulacja.

Wspólne i oddzielne reakcje glikolizy i glukoneogenezy.

21-25. 11. 2011

Zajęcia laboratoryjne:

Oznaczanie aktywności fosforylazy w materiale biologicznym.

Zagadnienia do przygotowania: Szlak pentozofosforanowy (PMP) ― reakcje, enzymy, regulacja, rola

biologiczna:

o faza oksydacyjna (dostarczanie zredukowanej formy NADP

+

(NADPH+H

+

oraz cząsteczek pentoz)

o faza nieoksydacyjna (odtwarzanie cząsteczek heksoz z cząsteczek

pentoz w komórkach niewykorzystujących pentoz)

Specyfika tkankowa szlaku pentozofosforanowego;

o większośd tkanek, a szczególnie wątroba, tkanka tłuszczowa,

nadnercza – wykorzystanie zredukowanych form NADP

+

oraz

cząsteczek pentoz,

o erytrocyty – wykorzystanie zredukowanych form NADP

+

,

przekształcanie pentoz w heksozy.

Powiązanie szlaku pentozofosforanowego z procesem glikolizy.

Metabolizm glikogenu, regulacja:

o degradacja glikogenu (glikogenoliza) - reakcje, enzymy
o synteza glikogenu - reakcje, enzymy

Wykorzystanie glikogenu w mięśniach i w wątrobie.

Wytwarzanie UDP-glukozy, procesy zachodzące z jej udziałem:

o synteza galaktozy, synteza kwasu UDP-glukuronowego, synteza

glikogenu, synteza glikozaminoglikanów

Wytwarzanie UDP-galaktozy, procesy zachodzące z jej udziałem;

o przekształcanie do kwasu UDP-galakturonowego, synteza laktozy,

glikoprotein, glikolipidów

Metabolizm fruktozy, rola w organizmie;

o synteza fruktozy z glukozy (poprzez wytwarzanie sorbitolu)
o degradacja fruktozy z udziałem fruktokinazy

28.11-2.12. 2011

Zajęcia laboratoryjne:

Ilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi.

Zagadnienia do przygotowania: HORMONY REGULUJĄCE METABOLIZM WĘGLOWODANÓW;

o insulina – obniża stężenie glukozy we krwi pobudzając zwiększanie

pobierania i wykorzystania cząsteczek glukozy bezpośrednio przez
tkankę tłuszczową, mięśnie szkieletowe i pośrednio wątrobę.

o glukagon – podwyższa stężenie glukozy we krwi poprzez aktywację

procesu rozpadu glikogenu wątrobowego oraz procesu
glukoneogenezy z glukogennych aminokwasów i mleczanu

o adrenalina – podwyższa stężenie glukozy we krwi poprzez

aktywację procesu rozpadu glikogenu wątrobowego. Pobudza także
rozpad glikogenu mięśniowego.

o hormon wzrostu (GH) – podwyższa stężenie glukozy we krwi

poprzez obniżenie pobierania glukozy przez niektóre tkanki
obwodowe np. mięśnie szkieletowe

o kortyzol – podwyższa stężenie glukozy we krwi poprzez pobudzanie

procesu glukoneogenezy

o trójjodotyronina – podwyższa stężenie glukozy we krwi poprzez

wzmożoną resorpcję węglowodanów w jelitach oraz pobudzenie
rozpadu glikogenu wątrobowego

SPECYFICZNOŚD TKANKOWA METABOLIZMU WĘGLOWODANÓW

Mózg;

o ciągłe dostarczanie glukozy,
o brak zapasów związków energetycznych,
o glikoliza tlenowa

Wątroba;

o przekształcanie monosacharydów wchłoniętych z układu

pokarmowego w cząsteczki glukozy

o glikoliza tlenowa, szlak pentozofosforanowy
o synteza kwasu UDP-glukuronowego
o magazynowanie glukozy w postaci glikogenu w stanie sytości
o dostarczanie glukozy poprzez glikogenolizę i glukoneogenezę na

czczo

Mięśnie szkieletowe;

o duży zapas glikogenu
o możliwośd przemiany pirogronianu (produktu glikolizy) w mleczan i

alaninę, które w wątrobie mogą byd wykorzystane do
glukoneogenezy

o białka mięśni mogą służyd jako źródło energii przy braku innych

możliwości

Mięsieo sercowy;

o ciągłe dostarczanie glukozy,
o brak zapasów związków energetycznych,
o glikoliza tlenowa

Tkanka tłuszczowa;

o glikoliza tlenowa, szlak pentozofosforanowy
o wykorzystanie produktów przemiany cząsteczek glukozy do syntezy

triacylogliceroli w stanie sytości

o wytwarzanie cząsteczek glicerolu powstałych z rozpadu

triacylogliceroli wykorzystywanych wątrobie w procesie
glukoneogenezy w stanie na czczo

Erytrocyty;

o ciągłe dostarczanie glukozy,
o brak zapasów związków energetycznych,
o glikoliza beztlenowa
o wytwarzanie 2,3-bis-fosfoglicerynianu

PATOBIOCHEMIA METABOLIZMU WĘGLOWODANÓW.

Zaburzenia przemiany węglowodanów w erytrocytach;

o anemia hemolityczna (niedobór dehydrogenazy glukozo-6-

fosforanowej i kinazy pirogronianowej)

Zaburzenia katabolizmu fruktozy;

o samoistna fruktozuria (wrodzony niedobór fruktokinazy)
o dziedziczna nietolerancja fruktozy (niedobór aldolazy B)

Zaburzenia katabolizmu galaktozy

o postad cięższa galaktozemi (wrodzony niedobór urydylotransferazy

heksozo-1-fosforanowej). Gromadzenie galaktozy, galaktozo-1-
fosforan uszkadza wątrobę i nerki, wytwarzanie galaktytolu
prowadzi do zadmy,

o postad lżejsza galaktozemii (wrodzony niedobór galaktokinazy).

Gromadzenie galaktozy i galaktytolu prowadzi do zadmy

Kwasica mleczanowa

o związana z wytwarzaniem, w intensywnie pracujących mięśniach

szkieletowych, dużej ilości kwasu mlekowego w związku z
niemożnością przekształcania pirogronianu do acetylo-CoA (wzrost
stosunku NADH/NAD

+

)

Choroby spichrzania glikogenu;

o von Gierkiego ( wrodzony niedobór glukozo-6-fosfatazy),
o Pompego (wrodzony niedobór α-1,4-glukozydazy)
o Cori (wrodzony niedobór α-1,6-glukozydazy)
o Andersena (wrodzony niedobór 1,4-1,6-transglukozydazy)
o McArdle'a (wrodzony niedobór fosforylazy glikogenowej w

mięśniach)

Mukopolisacharydozy (zaburzenia metabolizmu glikozaminoglikanów) zespoły;

o Hurler (wrodzony niedobór α-L- iduronidazy)
o Huntera (wrodzony niedobór sulfatazy iduronianowej)
o Sly'ego (wrodzony niedobór β-glukuronidazy)

5-9.12. 2011

Kolokwium II

Metabolizm węglowodanów

5.12.2011 (poniedziałek) Sala Konferencyjna Coll. Maius ul Jaczewskiego godz
11.00

Zajęcia praktyczne: Omówienie wyników kolokwium. I termin poprawkowy

Trawienie lipidów w układzie pokarmowym, enzymy;

o Lipaza, kolipaza, esteraza cholesterolowa, fosfolipaza A

2

.

Skład żółci i rola w trawieniu lipidów oraz wchłanianiu produktów ich trawienia:

Kwasy żółciowe (cholowy i deoksycholowy) regulacja ich syntezy;

o na etapie 7α-hydroksylazy cholesterolowej oraz 12α-hydroksylazy
o aktywacja poprzez sprzęganie z glicyną i tauryną
o krążenie wątrobowo-jelitowe kwasów żółciowych,

o kwasy żółciowe pierwotne i wtórne,

o Rola kwasów żółciowych w trawieniu lipidów,

Resynteza lipidów w enterocytach.

Metabolizm chylomikronów

o synteza w enterocytach oraz wykorzystanie przez tkanki

Charakterystyka i rola kwasów tłuszczowych wykorzystywanych w ludzkim organizmie.

12-16.12. 2011

III.

Metabolizm lipidów

1. Zajęcia laboratoryjne: Wykazanie wpływu żółci na aktywnośd lipazy trzustkowej

Zagadnienia do przygotowania: Metabolizm kwasów tłuszczowych;

a. Degradacja kwasów tłuszczowych, umiejscowienie, reakcje, bilans

energetyczny, regulacja procesów;

o aktywacja kwasów tłuszczowych o długich łaocuchach w cytosolu,

enzymy

o skracanie kwasów tłuszczowych o długich łaocuchach w

peroksysomach

o rola czółenka karnitynowego
o β-oksydacja czyli utlenianie kwasów tłuszczowych nasyconych o

parzystej, nieparzystej liczbie węgli, nienasyconych, o łaocuchu
rozgałęzionym w mitochondriach

o bilans energetyczny utlenienie 1 cząsteczki kwasu tłuszczowego

b. Synteza kwasów tłuszczowych, umiejscowienie, charakterystyka

kompleksu karboksylazy acetylo-CoA, syntazy, etapy syntezy, elongacji,
desaturacji, regulacja procesu;

o cytrynian jako nośnik cząsteczki acetylo-CoA z mitochondrium do

cytosolu

o karboksylacja acetylo-CoA, enzym, rola biotyny
o źródła acetylo-CoA i NADPH+H

+

Metabolizm triacylogliceroli;

a. rozpad triacylogliceroli, lokalizacja, reakcje, regulacja procesów, rola

o lipazy lipoproteinowej
o lipazy hormonozależnej

b. synteza triacylogliceroli ― lokalizacja, reakcje, enzymy, regulacja

procesów:

o powstawanie glicerolo-3- fosforanu (specyficznośd tkankowa

procesu)

o źródła kwasów tłuszczowych
o aktywacja kwasów tłuszczowych

Rola triacylogliceroli jako materiału energetycznego.

Otyłośd – akumulacja nadmiaru glukozy w postaci triacylogliceroli w tkance tłuszczowej.

Powody otyłości;

o wrodzony niedobór leptyny
o wrodzony brak podwzgórzowego receptora leptyny
o nadaktywnośd antagonistycznych do leptyny hormonów tkanki

tłuszczowej (adiponektyna, rezystyna) i błony śluzowej żołądka
(grelina)

o niedobór cholecystokininy

Metabolizm ciał ketonowych,

a.

synteza ciał ketonowych w mitochondriach wątroby, reakcje,

enzymy

b.

utlenianie ciał ketonowych w tkankach pozawątrobowych, reakcje,

enzymy

Główne czynniki sprzyjające podwyższonej ketogenezie;

o w głodzeniu brak glukozy powoduje

- niedobór NADPH+H

+

, co uniemożliwia wykorzystanie powstałych

z rozpadu kwasów tłuszczowych (źródło energii w tym stanie)
cząsteczek acetylo-CoA

- oraz niedobór szczawiooctanu niezbędnego do utleniania
powstałych ciał ketonowych

o w cukrzycy niedobór NADPH+H

+

i szczawiooctanu spowodowany

jest upośledzeniem wykorzystania glukozy w związku z niską
aktywnością insuliny

o dostarczanie pokarmu bogatego w tłuszcze i aminokwasy

ketotwórcze, a ubogiego węglowodany

Ciała ketonowe jako alternatywne źródło energii w stanie głodu (mózg, mięśnie szkieletowe, mięsieo sercowy)

19-20. 12. 2011 i 04-06. 01. 2012

Zajęcia laboratoryjne:

Preparatyka i wykrywanie składników lecytyny.

Zagadnienia do przygotowania: Fosfolipidy, klasyfikacja, budowa, rola biologiczna.

Metabolizm glicerofosfolipidów, reakcje, enzymy,

a. synteza fosfatydyloseryny, fosfatydyloetanolaminy,

fosfatydylocholiny, fosfatydyloinozytolu, kardiolipiny, plazmalogenu

b. degradacja powyższych glicerofosfolipidów

o fosfolipazy i ich udział w degradacji fosfolipidów, uwalnianiu

wtórnych przekaźników sygnałów komórkowych i prekursorów
syntezy eikozanoidów.

Metabolizm sfingofosfolipidów (sfingomielin), reakcje, enzymy

o synteza sfingofosfolipidów
o rozpad sfingomielin

Glikolipidy, budowa, rola biologiczna;

o cerebrozydy, sulfatydy, gangliozydy.

Zaburzenia metabolizmu fosfolipidów i glikolipidów;

o Zespół Niemanna-Picka (wrodzony defekt lizosomalnej

sfingomielinazy),

o choroba Gaucher'a (wrodzony defekt lizosomalnej β-

glukocerebrozydazy),

o choroba Taya-Sachsa (wrodzony defekt lizosomalnej

heksozoaminidazy A).

Kwasy tłuszczowe o różnym stopniu nienasycenia łaocucha;

o występowanie,
o znaczenie w metabolizmie,
o wpływ ich zawartości w diecie na układ lipidowy osocza.

Kwas arachidonowy jako prekursor

o prostaglandyn, tromboksanów i leukotrienów
o efekty działania prostaglandyn, tromboksanów, leukotrienów.

Inhibitory enzymów przemian kwasu arachidonowego jako leki;

o inhibitory fosfolipazy A

2

– kortyzol

o inhibitory cyklooksygenazy (COX) – niesterydowe leki

przeciwzapalne

(np. aspiryna, ibuprofen), kortyzol

9-13. 01. 2012

Zajęcia laboratoryjne:

Ilościowe oznaczanie cholesterolu w materiale biologicznym

Zagadnienia do przygotowania: Biosynteza cholesterolu, lokalizacja, główne reakcje, enzymy;

o źródła substratów do syntezy cholesterolu
o regulacja na poziomie reduktazy HMG-CoA – hamowanie

poprzez nadmiar cholesterolu, kwasy żółciowe, kontrola
hormonalna (glukagon hamuje, insulina aktywuje), hamowanie
przez leki działające na zasadzie kompetycji (mewastatyna,
lowastatyna, atorwastatyna, prawastatyna)

Formy transportu cholesterolu i innych lipidów w osoczu krwi – lipoproteiny osocza
krwi, budowa, metabolizm, funkcje;

o chylomikrony – transportują triacyloglicerole do tkanek przechodząc w

chylomikrony resztkowe pobierane przez wątrobę

o VLDL – transportują triacyloglicerole z wątroby do tkanek

przekształcając się w LDL

o IDL – przejściowa forma powstająca podczas przekształcania VLDL w LDL
o LDL – na drodze endocytozy przechodzą do tkanek dostarczając

cholesterolu i fosfolipidów

o HDL – produkowane w wątrobie, biorą udział w usuwaniu nadmiaru

cholesterolu z tkanek oraz służą jako rezerwuar różnych apoprotein

Funkcje apoprotein lipoprotein i ich komórkowe receptory.

Funkcje enzymów układu lipoproteinowego;

o lipazy lipoproteinowej, acylotransferazy lecytyna-cholesterol (LCAT), acylotranferazy

acylo-CoA-cholesterolowej (ACAT).

Zaburzenia metabolizmu lipoprotein osocza i ich skutki;

o wrodzony niedobór lipazy lipoproteinowej lub jej aktywatora (apoproteiny C-II)

prowadzący do hipertriacyloglicerolemii

o rodzinna hipercholesterolemia (defekt receptora tkankowego dla LDL) prowadząca

do miażdżycy,

o Choroba Tangierska – (wrodzony niedobór apoproteiny A-I i A-II).

Funkcje cholesterolu w organizmie;

o substrat w syntezie hormonów sterydowych

(mineralokortykosteroidów, glikokortykosteroidów, hormonów
płciowych)

o substrat w syntezie witaminy D

3

,

o substrat w syntezie kwasów żółciowych,
o składnik błon komórkowych.

Krążenie wątrobowo-jelitowe kwasów żółciowych, rola w metabolizmie cholesterolu

Wydalanie cholesterolu

o po części w postaci niezmienionej
o reszta po przekształceniu w kwasy żółciowe
o niewielka ilośd w postaci cholestanolu i kaprostanolu wytwarzanych

przez florę bakteryjną jelit

16-20. 01. 2012

Kolokwium III

Metabolizm lipidów

16.01.2012 (poniedziałek) Sala Konferencyjna Coll. Maius ul Jaczewskiego godz
11.00

Zajęcia praktyczne: Omówienie wyników kolokwium. I termin poprawkowy

23-27. 01. 2012

II termin poprawkowy