Tłuszcze w żywności
Charakterystyka tłuszczów

właściwych
Tłuszcz surowy to suma naturalnych
związków organicznych, takich jak:

glicerydy, wolne kwasy tłuszczowe,
sterole, witaminy i barwniki
rozpuszczalne w tłuszczach,
fosfatydy, woski, nierozpuszczalnych
w wodzie, które można
wyekstrahować z produktu rozpusz-
czalnikami organicznymi (eter
etylowy, naftowy, chloroform,
benzen, aceton) i które nie są lotne w

temp. 105°C.
Tłuszcze właściwe (glicerydy) są
estrami kwasów tłuszczowych i
glicerolu. Glicerol może tworzyć
estry z jedną, dwoma lub trzema
cząsteczkami kwasów tłuszczowych,
co prowadzi do powstania mono-, di-
lub triacylogliceroli.
Triacyloglicerole zawierają

zazwyczaj dwie lub trzy różne reszty
kwasów tłuszczowych. Tłuszcze
naturalne są mieszaniną różnych
triacylogliceroli.
Kwasy tłuszczowe budujące tłuszcze
naturalne zawierają w swoich

cząsteczkach parzyste liczby atomów
węgla. Spośród nasyconych kwasów
tłuszczowych najczęściej występują
kwas palmitynowy C15H31COOH i
stearynowy C17H35COOH, a z
grupy kwasów nienasyconych- kwas
oleinowy
CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7 COOH.
Nienasycone kwasy tłuszczowe mogą

zawierać do sześciu podwójnych
wiązań w cząsteczce (tzw. kwasy
polienowe). W tej grupie znajdują się

kwasy potrzebne dla prawidłowego
funkcjonowania organizmu
człowieka, tzw. niezbędne,
nienasycone kwasy tłuszczowe
NNKT. Najważniejsze z nich to
kwasy linolowy, linolenowy i
arachidonowy. Tłuszcze jadalne mają
pochodzenie roślinne lub zwierzęce.
Tłuszcze naturalne otrzymuje się z

nasion lub miąższu owoców, zaś
tłuszcze zwierzęce z tkanek lub mleka

zwierząt. Tłuszcze roślinne są
głównym źródłem NNKT w
diecie.Tłuszcze w organizmie

człowieka pełnią szereg ważnych
funkcji: *stanowią materiał
energetyczny, *stanowią warstwę

termoizolacyjną, niedopuszczającą do
utraty ciepła przez organizm
*powodują zmniejszenie wydzielania

kwasu solnego w żołądku oraz
hamują jego skurcze *zwilżają
pokarm i ułatwiają jego przełykanie
*stanowią składnik błon
komórkowych oraz białej masy
mózgu *umożliwiają transport w
organizmie witamin
nierozpuszczalnych w wodzie, zaś
rozpuszczalnych w tłuszczach (A, D,
E i K) *chronią przed urazami
mechanicznymi narządy wewnętrzne
oraz zapobiegają ich przemieszczaniu

się, *stanowią zapas wody dla
organizmu (ich spalanie dostarcza
dużych ilości wody).
Przemiany tłuszczów
Tłuszcze spożywcze ulegają wielu
przemianom w trakcie przetwarzania,
przechowywania oraz podczas
procesów kulinarnych. Przetwarzanie
tłuszczów polega na uwodorowaniu i
przeestryfikowaniu.
Proces uwodorowania (utwardzania)
jest często stosowany w przemyśle

tłuszczowym do zmiany fizycznego i
chemicznego charakteru tłuszczów
oraz składu występujących w nich

kwasów tłuszczowych. Celem tego

procesu jest zwiększenie stabilności
oksydacyjnej tłuszczów oraz

przemiana olejów w produkty
plastyczne, z których wytwarza się
margaryny i tłuszcze do smażenia.
Proces utwardzania polega na
katalitycznym przyłączeniu wodoru
do podwójnych wiązań między

atomami węgla, występującymi w
nienasyconych kwasach
tłuszczowych, wobec soli niklu, jako
katalizatora. W przemyśle
spożywczym prowadzi się częściowe
uwodornienie tłuszczów płynnych ze

względu na rolę nienasyconych
kwasów tłuszczowych w regulowaniu
poziomu cholesterolu we krwi.
Przeestryfikowanie
(transestryfikacja) polega na zmianie
położenia rodników acylowych w
triacyloglicerolach. Proces ma na celu
uzyskanie tłuszczów
modyfikowanych o pożądanych

właściwościach reologicznych.
Tłuszcze łatwo ulegają zepsuciu pod
wpływem światła, powietrza i

enzymów. Jednym z procesów
zachodzących w tłuszczach podczas
przechowywania jest ich hydroliza.
Proces ten polega na rozłożeniu
cząsteczek tłuszczu na glicerol i
kwasy tłuszczowe. Obecność wody i

nawet śladowych ilości białka w
tłuszczu przyczynia się do
przyspieszenia hydrolizy. Proces
przebiega stopniowo i polega na
katalitycznej hydrolizie wiązań
estrowych z utworzeniem kwasów

tłuszczowych i niepełnych
acylogliceroli. Te niepożądane
przemiany, nazywane jełczeniem
hydrolitycznym, są szczególnie
uciążliwe w przetworach mlecznych,
gdyż powstające krótkołańcuchowe

kwasy tłuszczowe są przyczyną
nieprzyjemnego smaku i zapachu
produktu. Zawartość wolnych

kwasów tłuszczowych w tłuszczach
jest miarą ich świeżości i określa się
za pomocą tzw. liczby kwasowej LK.

W nienasyconych lipidach

spożywczych często dochodzi do
utlenienia tlenem atmosferycznym.
Autooksydacja jest złożoną reakcją

rodnikową obejmującą trzy etapy.1)
Inicjacja polega na oderwaniu wodoru
w obecności inicjatora, z
jednoczesnym utworzeniem rodnika
alkilowego: RH R*+H*
2. Podczas propagacji zachodzi
reakcja rodnika z tlenem
cząsteczkowym i utworzenie rodnika
nadtlenkowego, który następnie
reaguje z nienasyconym lipidem,
tworząc wodoronadtlenek oraz nowy
rodnik lipidowy. Powstały rodnik

łańcuchowo reaguje z kolejną
cząsteczką tlenu itd. R* + O2 —>
ROO* ROO* + RH -> ROOH +
R*
3.Reakcja łańcuchowa może być
zakończona (terminacja reakcji) w

wyniku rekombinacji rodników i
tworzenia się nierodnikowych
produktów, które nie są inicjatorami
ani propagatorami reakcji: R* + R* 
RR ROO* + R*  ROOR ROO* +
ROO*  ROOR + 0

2

Szybkość reakcji autooksydacji
wzrasta ze stopniem nienasycenia
łańcuchów węglowodorowych

kwasów tłuszczowych; kwas
oleinowy utlenia się 10-40-krotnie
wolniej niż kwas linolowy.

Zmiany zachodzące w wyniku
procesu autooksydacji noszą nazwę
oksydatywnego jełczenia tłuszczów.
Jego skutkiem jest pogorszenie cech

sensorycznych i wartości
żywieniowej tłuszczów, a przy daleko

posuniętym procesie utleniania
tłuszczów mogą powstawać różne
substancje toksyczne. Wiele

wtórnych produktów utlenienia
tłuszczów wpływa niekorzystnie na
organizm człowieka, działając

rakotwórczo, mutagennie na kwasy
nukleinowe, niszcząc aktywne
biologicznie białka, witaminę A,
zmniejszając zawartość NNKT w
tłuszczach. Aby zapobiec
niekorzystnym zmianom

zachodzącym podczas
przechowywania tłuszczów, dodaje
się do nich niewielkie ilości
przeciwutleniaczy syntetycznych (np.
tokoferole,
di-tert-butylohydroksytoluen (BHT),
mono-tert-butylohydroksyanizol
(BHA) oraz estry kwasu galusowego).
Tłuszcze spożywcze wykorzystywane

są głównie podczas smażenia
żywności. Zbyt intensywne
ogrzewanie może doprowadzić do

zmniejszenia wartości żywieniowej
samych tłuszczów, a także produktów
przygotowywanych z ich udziałem.
Wysoka temperatura sprzyja
powstawaniu toksycznych produktów
ubocznych, m.in. glicerol może ulec
przemianie w nienasycony aldehyd
akroleinę. Związek ten nadaje
nieprzyjemny smak i zapach

potrawom oraz działa drażniąco na
błony śluzowe spojówek i układ
oddechowy, wykazuje też działanie

rakotwórcze.
Metody oznaczania zawartości
tłuszczów dzieli się na:
*ekstrakcyjne( wagowe, np. Soxhleta,
Weibulla-Stoldta, refraktometryczne,
densymetryczne) *objętościowe
(kwasowe np. Gerbera, bezkwasowe)
*instrumentalne NIR lub NMR.
Klasyczna metoda Soxhleta, należąca
do metod ekstrakcyjno -wagowych
jest polecana do oznaczania
zawartości tłuszczu w produktach

zawierających czyste triglicerydy.
Polega na wielokrotnej ciągłej

ekstrakcji substancji tłuszczowej z
rozdrobnionego i uprzednio
wysuszonego produktu za pomocą
rozpuszczalnika organicznego,
odparowaniu rozpuszczalnika i
wagowym oznaczeniu substancji

tłuszczowej. Za koniec ekstrakcji w
metodzie Soxhleta przyjmuje się
moment, gdy kropla spływająca z

ekstraktora na szklaną płytkę lub
bibułę filtracyjną po odparowaniu
eteru nie zostawi tłustej plamy. Błędy
w metodzie Soxhleta związane są z
niedostatecznym wysuszeniem
próbki, stosowaniem

rozpuszczalników niepozbawionych
wody, a w przypadku eteru etylowego
także nadtlenków.

Oznaczenie zawartości tłuszczu
metodą Gerbera polega na
wydzieleniu tłuszczu w specjalnym

tłuszczomierzu (butyrometrze) po
uprzednim rozpuszczeniu otoczek
białkowych emulsji tłuszczowej za

pomocą H2SO4. Po odwirowaniu w
warstwy tłuszczu procentową
zawartość odczytuje się na skali

tłuszczomierza.

Białka w żywności
Charakterystyka białek

Białka są głównymi składnikami
żywności oraz niezbędnymi
składnikami pokarmowymi. Są także
podstawowymi elementami budowy
tkanek, a ponadto wchodzą w skład
enzymów i hormonów, regulując

wiele ważnych procesów organizmu.
Białko zbudowane jest z
aminokwasów połączonych
wiązaniami peptydowymi. W skład
białek wchodzą aminokwasy
endogenne, (które organizm potrafi

sam wytworzyć) oraz egzogenne,
których źródłem jest wyłącznie
pożywienie (dla człowieka są to:
izoleucyna, leucyna, lizyna,
metionina, fenyloalanina, treonina,
tryptofan, walina. histydyna).

Właściwości białka określa kolejność
zawartych w nim aminokwasów, czyli
tak zwana pierwszorzędowa struktura
białka. W zależności od charakteru i
rozmieszczenia aminokwasów,
łańcuchy formują się w różne formy

wtórne, czyli struktury drugorzędowe
takie jak a-helisa („spirala") albo
struktura b-harmonijki (forma

płaska). Dalsze skręcanie i nakładanie
się struktur skutkuje powstaniem
kolejnej formy, nazywanej strukturą

trzeciorzędową białka. Drugo- i
trzeciorzędowa struktura warunkuje
najbardziej stabilną konformację

(kształt), jaką może stworzyć dana
proteina. Jest rezultatem
oddziaływana wiązań
niekowalencyjnych (jonowych,
wodorowych i hydrofobowych)
między rożnymi aminokwasami,

różnymi częściami łańcucha; zarówno
między sobą, jak i otaczającymi je
cząsteczkami wody. Odsłonięte

powierzchnie białka mogą wchodzić
w interakcje z innymi molekułami, w
tym również z innymi białkami.

Oddziaływanie białko-białko np.
pomiędzy podjednostkami enzymów
lub polimerycznymi strukturami

białek skutkuje powstaniem jeszcze
bardziej złożonej struktury, zwanej

czwartorzędową strukturą białka.
Podstawowe struk tury aminokwasów
tworzących białko zawierają różne
grupy funkcyjne - kwasowe,
zasadowe, pierścienie aromatyczne,
grupy alkoholowe, atomy siarki itp.
stąd w zależności od pH roztworu, w
jakim się znajdują przybierają - jako
całość - ładunek ujemny lub dodatni.

Ładunek cząsteczki białka w
roztworze o określonym stężeniu
jonów wodorowych zależy od

ilościowego stosunku aminokwasów
zasadowych (lizyny, histydyny i
argininy) i aminokwasów kwasowych
(kwasu glutaminowego i
asparaginowego). Od sumarycznego
ładunku cząsteczki zależy z kolei jej

stabilność w środowisku o różnym
pH. W środowisku o wysokim
stężeniu jonów wodorowych (niskie

pH) cząsteczka białka zyskuje
ładunek dodatni, podczas gdy w
środowisku o niskim stężeniu jonów
wodorowych (wysokie pH) ma
ładunek ujemny. Wartość pH, przy
której sumaryczny ładunek cząsteczki
wynosi 0, nosi nazwę punktu
izoelektrycznego. W punkcie
izoelektrycznym białko nie wykazuje

ruchliwości elektroforetycznej oraz
charakteryzuje się najniższą
rozpuszczalnością w wodzie.

Białka na ogół są rozpuszczalne w
wodzie. Niektóre z nich mogą
rozpuszczać się w rozcieńczonych
kwasach lub zasadach, jeszcze inne w

rozpuszczalnikach organicznych.
Posiadają zdolność wiązania

cząsteczek wody (hydratacja). Na
rozpuszczalność polipeptydów ma
wpływ stężenie soli nieorganicznych.

Ich małe stężenie wpływa dodatnio na
rozpuszczalność, jednak przy
pewnym stężeniu następuje
uszkodzenie otoczki solwatacyjnej,
co powoduje wytrącanie osadu białek
z roztworu (wysalanie).
Funkcje białek (za wyjątkiem tych
przeznaczonych do spożycia) są
całkowicie

uzależnione od ich

trójwymiarowej struktury. Istnieje
kilka czynników, które mogą ją
zakłócić, powodując denaturację:
*zmiany pH, *zmiany koncentracji
soli, *zmiany temp. *obecność
czynników denaturujących.

Żaden z powyżej wymienionych
czynników nie powoduje rozpadu
wiązań peptydowych, dlatego też

pierwszorzędowa struktura pozostaje
niezmieniona. Denaturacja (rozpad
drugo- i trzeciorzędowej struktury)

powoduje jednak utratę kształtu i
właściwych funkcji białka. Przy
niewielkim stopniu denaturacji białka

usunięcie czynnika denaturującego
powoduje odzyskanie utraconych
właściwości.

W żywności przetworzonej,
ogrzewanej, czy zamkniętej w
puszkach, zdecydowana większość

białek występuje w formie
zdenaturowanej. W wyniku
zastosowanej obróbki termicznej

zniszczeniu ulegają białka
enzymatyczne, odpowiedzialne za
niekorzystne przemiany składników

żywności.
Właściwości funkcjonalne białek -
wynikające z ich oddziaływań z

wodą, innymi białkami, sacharydami,
lipidami i jonami - umożliwiają
osiągnięcie pożądanych cech

sensorycznych żywności. Białka
rozpuszczalne w wodzie tworzą
roztwory koloidowe. Szereg

czynników może spowodować proces
koagulacji roztworów białkowych,

czego objawem jest pojawianie się
zmętnienia. Takie cechy
funkcjonalne, jak: lepkość,

żelowanie, pęcznienie, zwilżanie się,
rehydratacja, utrzymywanie wody,
rozpuszczalność, pienienie się,

tworzenie błon, ciast, włókien i
emulsji, stabilizowanie emulsji,
powodują, źe białka mogą wpływać

na barwę, soczystość i teksturę
produktów spożywczych. Odgrywają
również istotną rolę przy
rozdrabianiu, mieszaniu i formowaniu
artykułów żywnościowych. Dlatego
ilość tego składnika w surowcach

wykorzystywanych w przetwórstwie
żywności decyduje często o
prawidłowym przebiegu procesu

produkcyjnego oraz o jakości
gotowego wyrobu.
Bogatym źródłem białka są jaja,
mleko i produkty mleczne, mięso
zwierząt hodowlanych oraz ryby.
Produkty te zawierają białka o
wysokiej wartości odżywczej, tzw.
białka pełnowartościowe, w skład,
których wchodzą wszystkie
egzogenne aminokwasy w
proporcjach zapewniających ich
maksymalne wykorzystanie przez
organizm ludzki.
Większość artykułów pochodzenia
roślinnego zaliczana jest do

produktów nisko- białkowych, gdyż
obecne w nich białka są
niepełnowartościowe i posiadają

niższą wartość odżywczą. Wprawdzie

nasiona roślin strączkowych
(szczególnie soi) zawierają znaczne

ilości białka, ale jest ono
niepełnowartościowe z powodu
niewystarczającej zawartości

metioniny. Także wartość odżywcza
zbóż jest ograniczona z powodu
niedostatecznej zawartości lizyny.

Wartość odżywczą białka określa się
przez porównanie składu białka ze
wzorcem FAO (zgodnie z Kodeksem

Żywieniowym Światowej Organizacji
Zdrowia FAO/WHO), wyznaczając
wskaźnik aminokwasu

ograniczającego, który określa
stopień wykorzystania aminokwasów
danego białka do budowy białek

ustrojowych. Białka
pełnowartościowe charakteryzują się
wysoką wartością wskaźnika
aminokwasu ograniczającego. Wg
WHO właściwy poziom spożycia
białka w przeliczeniu na

pełnowartościowe białko zwierzęce
dla dorosłego mężczyzny i kobiety
wynosi odpowiednio 0,57 i 0,52g na

każdy kg masy ciała.

Przemiany białek w procesie
przechowywania i przetwarzania

żywności.
Przechowywanie i przetwarzanie
produktów wysokobiałkowych

związane jest z działaniem szeregu
czynników odpowiedzialnych za
występowanie szeregu przemian

powodujących zmiany właściwości
białek. Należą do nich:
*Zmiany cieplne. Ogrzewanie do
pewnej temp. Powoduje denaturację
białek. Zatem gotowanie, pieczenie,
smażenie, pasteryzacja, czy
sterylizacja zmienia sensoryczne i
żywieniowe właściwości białek.
Zmiany te mogą być korzystne lub

niepożądane.
*Zmiany enzymatyczne W przemyśle
mięsnym i rybnym ogrzewanie ma

bardzo często na celu unieczynnienie
endogennych enzymów, które mogą
wywołać niekorzystne zmiany

rozkładowe
*Zmiany barwy. Wskutek ogrzewam
produktów białkowych powstają

brunatne związki(w reakcji Maillarda,
polegającej na oddziaływaniu grup
aminowych białek i aminokwasów z
grupami karbonylowymi cukrów
redukujących, powstają ciemno
zabarwione produkty, tzw. brunatnienie
nieenzymatyczne),
*Powstawanie lotnych związków
zapachowych. Obróbka cieplna

prowadzi do powstania pożądanych,
jak i niepożądanych cech
zapachowych. Lotne związki
zapachowe tworzą się wskutek
termicznego rozkładu białek i
utleniania reszt aminokwasów.
*Wpływ na wartość żywieniową.
Wskutek obróbki cieplnej w
optymalnych warunkach

wykształcają się w żywności pożądane
cechy sensoryczne (barwa, zapach,
smak i właściwości reologiczne).

Denaturacja zwiesza strawność
białka. Unieczynnieniu ulegają
białkowe składniki

przeciwżywieniowe (inhibitory
proteaz). Obróbka prowadzi również
do inaktywacji niepożądanych

enzymów (mirozynazy, lipaz,
proteaz) oraz niszczenia toksyn
endogennych i bateryjnych.

Metody oznaczania zawartości
białek w produktach spożywczych

Zawartość białek w produktach
spożywczych oznacza się
następującymi metodami:
*pośrednie; zawartość białka
obliczana jako iloczyn masy azotu
ogólnego i przeciętnej zawartości
azotu w białku, np. metoda Kjeldahla
lub Sorensena (miareczkowanie
formolowe);
*bezpośrednie:
-wagowe, -kolorymetryczne,
wykorzystujące do kalibracji białka
wzorcowe, oparte na wbudowana
barwników (czerń amidowa 10B,
Coomassie Blue G-250), biuretowa
(barwne kompleksy z jonami Cu),
Lovry'ego (reakcja biuretowa i
redukcja odczynnikiem
Folina-Ciocalteu) oraz metoda
immunoenzymatyczna (elisa) -
tworzenie połączeń specyficznych

przeciwciał z oznaczanym białkiem
oraz odpowiednim enzymem, który z
substratem tworzy barwny związek,

natężenie barwy oznacza się
spektrofotometrycznie, -refraktometryczne,
-nefelometryczne.
Metody pośrednie (np. metoda
Kjeldahla) polegają najczęściej na
określeniu zawartości azotu, a

następnie przeliczeniu go na białko
przy użyciu odpowiednich
współczynników przeliczeniowych.
W produktach spożywczych oznacza
się tzw. azot ogólny w skład którego
obok azotu białkowego - wchodzi

azot niebiałkowy (aminokwasowy) i
pochodzący z innych związków
organicznych. Przeciętna zawartość

azotu w białkach wynosi około 16%,
dlatego też dla tzw. białka surowego
współczynnik przeliczeniowy wynosi
6,25 (100:16 = 6,25). Ponieważ białka
produktów spożywczych różnią się
między sobą zarówno składem

jakościowym, jak i ilościowym
białek, odmienna jest także zawarta w
nich ilość azotu. Dlatego też dla

poszczególnych produktów spoż.
stosuje się różne wskaźniki

przeliczeniowe, np. dla białka jaja
kurzego - 6,67, białka mleka - 6,38,
białka mięsa - 6,25, czy dla białka

żyta, pszenicy i owsa - 5,70.
Stosowane mnożniki podaje się obok
oznaczonej zawartości białka, np. dla

mleka 6,38. Metody pośrednie można
stosować tylko wówczas, gdy badany
produkt nie zawiera innych związków
azotowych lub zawiera ich bardzo
mało.
Metoda Kjeldahla . Pozwala na

oznaczenie azotu ogólnego
(pochodzącego z jonów amonowych
oraz związków zawierających grapy
amidowe, aminowe i iminowe) i
pośrednio białka (z wykorzystaniem
odpowiednich przeliczników).

Obejmuje następujące etapy:
Mineralizacja - spalenie próbki,
polega na intensywnym utlenieniu i

przekształceniu związków
Organicznych w nieorganiczne pod
wpływem kwasów utleniających.

Rozkład kwasu siarkowego (VI) z
uwolnieniem tlenu: 2H2SO4 2S02
+ O2 + 2H20 Utlenienie substancji
organicznych z uwolnieniem
dwutlenku węgla, wody i amoniaku:
Substancje azotowe + O2  CO2↑ +

H2O↑ + NH3↑
Przechodzenie amoniaku w siarczan
amonowy: 2NH3 + H2SO4 
(NH4)2S04
Oddestylowanie amoniaku z parą
wodną odbywa się w warunkach

podwyższonej temp. i nadmiaru

zasady: (NH4)2S04 + 2NaOH
Na2SO4 + 2H20 + 2NH3↑
Wydzielony amoniak jest wiązany w
nadmiarze kwasu borowego:NH3↑ +
H3BO4  (NH4)H2BO3
i oznaczany poprzez miareczkowanie
mianowanym roztworem kwasu
solnego (lub siarkowego):
(NH4)2BO3 + HCI  NH4CI +
H3BO3
Ilość azotu wylicza się na podstawie

ilości moli zużytego HCI (l mol HCI
odpowiada 14 g azotu) i przelicza się
na zawartość % białka.
Metody spektrofotometryczne
wykorzystuje się do oznaczania
frakcji rozpuszczalnej w białkach,

która decyduje o właściwościach
funkcjonalnych surowca. Ma to
szczególne znaczenie w analizie

jakości preparatów białek roślinnych i
zwierzęcych oraz przy ocenie mięsa
ryb składowanego przez dłuższy czas

w warunkach zamrażalniczych.
W metodzie biuretowej wykorzystano
reakcję zachodząca w środowisku
zasadowym pomiędzy wiązaniami
peptydowymi a jonami miedzi Cu2+
w wyniku, której powstają barwne
kompleksy. Stosowanie tej metody
ograniczone obecnością soli
amonowych, które również dają

reakcję barwna z jonami miedzi.
Metodą oznacza się stężenie białka
rzędu 1-10 mg/ml.
Metoda Lovry’ego służy do
oznaczania rozcieńczonych
roztworów białek (stężenie białka
10-100 ug/ml). Oznaczenie przebiega
w dwóch etapach; w pierwszym
następuje przyłączenie jonów miedzi

do białka (reakcja biuretowa) w
drugim kompleks białkowo-
miedziowy redukuje odczynnik
Folina-Ciocolteau
fosforomolibdeniano-fosforowolfram
owy. W wyniku reakcji tworzy się

barwny kompleks, którego
absorbancja (mierzona przy 750 nm)
jest proporcjonalna do stężenia białka.

Analizy ilościowe metoda
spektrofotometrii w zakresie
nadfioletu (UV) pozwalają oznaczyć
zawartość białka w analizowanym
produkcie. Białka zawierają
aminokwasy aromatyczne
(fenyloalaninę, tryptofan oraz
tyrozynę), które wykazują zdolność

pochłaniania wiązki światła
monochromatycznego z zakresu UV,
stad mierzona absorbancja jest

proporcjonalna do zawartości białka
w próbce.
Również promieniowanie w zakresie
podczerwieni (IR) wykorzystywane
jest do oznaczania zawartości białka.
Selektywne pochłanianie
promieniowania elektromagne-
tycznego | tego zakresu przez
odpowiednie grupy białek było

podstawą konstrukcji urządzeń o
nazwie Infratec firmy Tecator, w
których oprócz białek ogółem

oznaczana jest woda, tłuszcz i
kolagen w mięsie.

CUKRY W ŻYWNOŚCI
Charakterystyka cukrów

Cukry (węglowodany, sacharydy) są
rozpowszechnioną w przyrodzie
grupą wielowodorotlenowych

aldehydów i ketonów oraz ich
pochodnych. Powstają w roślinach
podczas fotosyntezy. Występują, jako
cukry proste oraz ich polimery -
oligosacharydy i polisacharydy.Cukry
proste, czyli monosacharydy, rzadko
występują w naturze w postaci
wolnej. W tej grupie sacharydów
największe znaczenie mają pentozy i
heksozy.Ryboza spełnia ważną rolę w
wielu układach fizjologicznych,
będąc składnikiem m.in. DNA i RN

A, a także ATP i ryboflawiny.
Fruktoza występuje w owocach i
miodzie, zaś glukoza jest składową

bardziej złożonych sacharydów.
Oligosacharydy zawierają 2-10
cukrów prostych; w grupie tej

najbardziej rozpowszechnione są
dwucukry. Dwucukry (disacharydy)
są związkami składającymi się z

dwóch cukrów prostych, połączonych
wiązaniem glikozydowym.
Najbardziej istotne w żywieniu ludzi

spośród dwucukrów są laktoza (cukier
mleczny), sacharoza oraz maltoza.
Polisacharydy są

wielkocząsteczkowymi polimerami
cukrów prostych. W organizmach
żywych pełnią rolę strukturalną lub są
formą zmagazynowania energii.
Należące do tej grupy pentozany
(arabinian i ksylan) składają się
odpowiednio z pentoz, arabinozy lub
ksylozy, natomiast heksozany
zawierają w swym łańcuchu heksozy,

najczęściej glukozę lub fruktozę.
Głównymi polimerami zbudowanymi
z glukozy są celuloza, glikogen i

skrobia. Różnica między tymi
związkami polega na odmiennym
sposobie połączenia cząsteczek

glukozy (wiązania glikozydowe a lub
8; pozycje 1,4 lub 1,6).
Skrobia - najczęściej spożywany
polisacharyd jest polimerem glukozy,
zawierającym dwa składniki
strukturalne - amylozę i
amylopektynę. Ma budowę ziarnistą,
charakterystyczną dla danej rośliny.
W stanie surowym jest trudno
strawna; jej podatność na działanie
enzymów trawiennych zwiększa się w

wyniku pęcznienia, które zachodzi w
wyższej temperaturze w środowisku
wodnym. Glikogen występujący w

świecie zwierzęcym jest analogiem
skrobi, o budowie podobnej do
amylopektyny, ale o większym

rozgałęzieniu i krótszych łańcuchach
bocznych. Błonnik pokarmowy to
zespół substancji budujących ściany

komórkowe roślin; nie są trawione ani
wchłaniane w przewodzie
pokarmowym człowieka. Jest to
mieszanina substancji o charakterze
polisacharydowym (celu loza,
hemicelulozy, pektyny, gumy, śluzy) i
niepolisacharydowym (ligniny).
Błonnik pomaga zrzucić zbędne
kilogramy; chłonąc wodę pęcznieje i

wypełnia żołądek, zmniejszając
uczucie głodu, a także opóźniając
moment, w którym pożywienie

opuszcza żołądek. Drażniąc
mechanicznie ściany jelita usprawnia
proces wchłaniania składników

odżywczych. Obniża poziom
cholesterolu i triglicerydów we krwi,
stabilizuje stężenie glukozy oraz
oczyszcza organizm z toksyn i metali
ciężkich.
Węglowodany przyswajalne obecne

w pożywieniu pełnią funkcję

energetyczną. Nadmiar dostarczonej
energii jest metabolizowany do

tłuszczu odkładanego w tkance
podskórnej. Produkty zawierające
węglowodany różnią się miedzy sobą
tzw. Indeksem glikemicznym.
Indeks glikemiczny (wskaźnik
glikemiczny) pozwala klasyfikować

produkty żywnościowe na podstawie
ich wpływu na poziom glukozy we
krwi w 2-3 godziny po ich spożyciu

(glikemia poposiłkowa). Obliczany
jest, jako średni procentowy wzrost
stężeni glukozy we krwi po spożyciu

przez reprezentatywną statystycznie
próbkę ludzi porcji produktu
zawierającej 50g przyswajalnych

węglowodanów. Wzrost poziomu
cukru we krwi w przypadku spożycia
50 gramów glukozy przyjęto jako

podstawę skali (100%).
indeks gl. =SGW/SGG • 100%
gdzie: SGW - stężenie glukozy we krwi
po spożyciu produktu zawierającego
50 g węglowodanów, SGG —

stężenie glukozy we krwi po spożyciu
50 g glukozy.
Do produktów o wysokim indeksie

glikemicznym (powyżej 70) należą:
daktyle suszone (103), ziemniaki
gotowane (95), chleb biały (95),

chipsy (90). Niski indeks posiadają
np. figi suszone (35), fasola biała
(40), chleb pumpernikiel (40).

Przemiany cukrów występujących w
żywności

Przemiany zachodzące podczas
składowania i przetwarzania
żywności zawierającej węglowodany

obejmują głównie:
a)reakcje hydrolizy skrobi,
szczególnie w niższych
temperaturach,
b)wzrost rozpuszczalności skrobi w
temperaturach powyżej 70°C,
c)zmiany zawartości skrobi podczas
dojrzewania owoców i warzyw.

Metody oznaczania zawartości

cukrów w żywności
Do oznaczania węglowodanów
rozpuszczalnych w wodzie stosowane

są następujące metody:
a)fizyczne:
-densymetryczne, oparte na pomiarze

gęstości wodnych roztworów za
pomocą areometru lub pikometru,
-refraktometryczne, oparte na

pomiarze współczynnika załamania
światła przez cząsteczki cukru
rozpuszczonego w wodzie,
-polarymetryczne, wykorzystujące
zdolność skręcania płaszczyzny
światła spolaryzowanego przez

cząsteczki cukrów w roztworze
wodnym,
b)chemiczne:
-miareczkowe i wykorzystujące
właściwości redukujące cukrów w
stosunku do jonów Cu

2+

, wynikające z

obecności w cząsteczkach cukrów
wolnych grup karbonylowych,
-absorpcyjne (kolorymetryczne) -
oparte na pomiarze absorbancji
związków barwnych powstających w
wyniku reakcji chemicznych cukrów

z różnymi odczynnikami,
-chromatograficzne (GLC, HPLC),
-enzymatyczne.

Przygotowywanie próbek do
analizy cukrów
W celu oznaczenia sacharydów w

produktach stałych należy je

rozpuścić w wodzie lub wodnych
roztworach alkoholi. Uzyskane w ten

sposób roztwory zawierają z reguły
wiele substancji przeszkadzających w
metodach analitycznych, stąd należy

je oczyścić. Substancje
przeszkadzające (barwniki, białka,
lipidy, inne substancje

niesacharydowe o właściwościach
redukcyjnych) usuwa się przez
klarowanie i odbiałczanie.

W przypadku oznaczania sacharydów
metodami chemicznymi jedną z
najlepszych metod odbiałczania i
klarowania (usuwania związków
wielkocząsteczkowych: białek,
pektyn, garbników) jest metoda
Carreza. Stosuje się w niej dwa płyny
Carreza (heksacy-janożelazian (II)
potasu i siarczan (VI) cynku), które

dodaje się w jednakowej objętości. W
trakcie klarowania zachodzi
następująca reakcja: 2ZnS0

4

+

K4Fe(CN)

6

 Zn

2

Fe(CN)

6

↓ +2

K

2

SO4

Powstający w reakcji koloidalny

heksacyjanożelazian (II) cynku,
opadając w formie osadu, współstrąca
ze sobą związki wielkocząsteczkowe.

Do klarowania stosuje się także w
zależności od produktu-
wodorotlenek miedzi (II), octan

ołowiu (II), azotan (V) rtęci (II) z
wodorotlenkiem sodu, kwas
chlorooctowy, 70% etanol, aceton.

ENZYMY W ŻYWNOŚCI

Właściwości enzymów
Enzymy to biokatalizatory białkowe
przyspieszające specyficzne reakcje
chemiczne poprzez obniżenie ich
energii aktywacji. Niemal wszystkie
reakcje chemiczne związane z

funkcjonowaniem organizmów
żywych wymagają współudziału
enzymów, by osiągnąć wystarczającą

wydajność.
Ogólny schemat reakcji katalizowanej
przez enzym jest następujący: E+S

ES E+P.
Enzym łączy się z substratem w
miejscu nazywanym centrum

aktywnym enzymu, tworząc
przejściowy, nietrwały kompleks
enzym-substrat. Następują wówczas

przesunięcia w układzie elektronów
zgrupowanych dookoła określonych
wiązań chemicznych w substracie,

sprzyjające rozluźnieniu tych wiązań,
dlatego substrat staje się bardziej
aktywny. Kompleks enzym-substrat

rozpada się, czemu towarzyszy
powstawanie produktów reakcji i
zregenerowanie enzymu.

Charakterystyczną cechą wszystkich
enzymów jest ich specyficzność
działania i duża aktywność

katalityczna. Przyspieszają one
reakcje chemiczne, co najmniej
milionkrotnie. Enzymy obniżają

energię aktywacji potrzebną do
zapoczątkowania reakcji, dzięki
czemu zwiększa się jej szybkość. Są
wysoce specyficzne wobec
substratów, pojedyncza cząsteczka
enzymu katalizuje najczęściej tylko

jeden rodzaj reakcji. Dzieje się tak,
dlatego, że struktura białkowa danego
enzymu pasuje tylko do jednego typu

wiązań, co określa się, jako
specyficzność.
Zdolność katalityczna enzymu, czyli
jego aktywność, wyraża wzrost
szybkości rekcji w ściśle określonych
warunkach. Zazwyczaj szybkość
reakcji jest wyrażana, jako zmiana
stężenia substratu lub produktu w
jednostce czasu.

Jednostką aktywności enzymatycznej,
stosowaną w układzie SI jest katal.
Odpowiada on przekształceniu 1 mola
substratu lub wytworzenia 1 mola
produktu w ciągu 1s. Standardowo
stosowana jest jednak
międzynarodowa jednostka
aktywności enzymu (IU)- ilość

enzymu, która katalizuje przemianę
jednego mmola substratu w ciągu
jednej minuty w temperaturze 30°C w
standardowych warunkach (IU =16,7
nkat).
Na szybkość przebiegu reakcji

enzymatycznej wpływają: *
temperatura *pH, *siła jonowa
*stężenie substratu *stężenie enzymu

*obecność aktywatorów *obecność
inhibitorów.
Wzrost temperatury zwiększa

szybkość reakcji enzymatycznych, ale
tylko w pewnym zakresie. Ponieważ
enzym jest substancją białkową,

wzrost temperatury powyżej
temperatury optymalnej dla jego
działania powoduje stopniową

denaturację i zanik zdolności
katalitycznych. Optymalna dla
działania enzymów temperatura

zależy od ich pochodzenia, np. dla
enzymów zwierzęcych zbliżona jest
do temperatury ciała.

Do utrzymania aktywności
katalitycznej enzymy wymagają
odpowiedniego odczynu pH

środowiska. Dla większości enzymów
optymalne jest pH 5,5-7,4. Znane są
jednak enzymy, które działają

najlepiej w środowisku kwaśnym (np.
pepsyna w pH 1,5-2,7) lub
zasadowym (trypsyna,
chymotrypsyna - pH 8-9).
Środowisko silnie kwaśne i silnie
zasadowe z reguły działa

denaturująco, niszcząc
nieodwracalnie aktywność enzymów.
Niewielkie zmiany pH nie

dezaktywują enzymu, ale obniżają
szybkość reakcji, ponieważ,
wpływając na stopień jonizacji

enzymu i substratu, zmieniają
warunki tworzenia się kompleksu
enzym-substrat.
Enzymy mogą podlegać zarówno
inhibicji jak i aktywacji przez różne

specyficzne cząsteczki lub jony
(inhibitory, aktywatory). Substancje
hamujące działanie enzymów to
inhibitory reakcji enzymatycznych.
Rozróżnia się dwa typy inhibicji
(hamowania) enzymów:

nieodwracalną i odwracalną. W
inhibicji nieodwracalnej inhibitor
wiąże się kowalencyjnie z enzymem

tak silnie że jego dysocjacja jest
niemożliwa. W tym przypadka enzym
ulega unieczynnieniu lub

całkowitemu zniszczeniu. W inhibicji
odwracalnej szybka osiągany jest stan
równowagi w układzie
enzym-inhibitor Hamowanie
aktywności enzymów ma szczególnie
istotne znaczenie dla kontroli

fizjologicznej ich działania w
układach biologicznych. W ten sam
sposób działa również wiele leków i

czynników toksycznych.
Enzymy w klasyfikacji
międzynarodowej oznakowane są
specyficznymi czteropozycyjnymi
numerami, np. [EC 3.2.1 .24], w
których pierwsza cyfra oznacza
numer klasy, na które podzielono
enzymy wg typu katalizowanej
reakcji: *oksydoreduktaz y *transferazy*
hydrolazy *liazy *izomerazy *ligazy

Wykorzystanie enzymów w
przemyśle spożywczym

Enzymy są stosowane w przemyśle
chemicznym, spożywczym i innych,
głownie, jako niezwykle specyficzne,

bezpieczne w użyciu katalizatory.
Jednakże ich wadą jest wrażliwość m
skrajne warunki (np. temperatura, pH)

niestabilność w środowiskach innych
niż wodne (np. Rozpuszczalników
organicznych) oraz stopniowa

degradacja podczas użytkowania.
Także wysoka specyficzność istotna z
punktu biologicznego, w przemyśle
jest ograniczeniem ich
uniwersalności. Kataliza
enzymatyczna stanowi podstawę
najstarszych procesów
technologicznych, dotyczących
przetwórstwa żywności, tj.
fermentacje alkoholowe czy
wytwarzanie serów. Jednak o
świadomym wykorzystywaniu

enzymów można mówić dopiero na
przełomie XIX i XX wieku. Obecnie w
przemyśle spożywczym
wykorzystywane jest około 100
enzymów, a ich liczba rośnie z roku
na rok, ze względu na ogromny

postęp w dziedzinie
biotechnologicznej syntezy
enzymów, który przyczynia się do

obniżenia kosztów preparatów
enzymatycznych.
Technologiczne znaczenie enzymów
mleka
Surowe mleko krowie może zawierać
aż 60 enzymów pochodzących z

komórek gruczołu mlekowego,
osocza krwi oraz leukocytów. O
zawartości enzymów w mleku

decyduje gatunek zwierzęcia, rasa,
wiek, liczba laktacji, okres laktacji,
czynniki żywieniowe, stan zdrowia
zwierzęcia. Obecność białek
enzymatycznych w mleku ma istotne
znaczenie technologiczne - kształtują

one smak, konsystencję, stabilność
produktów mleczarskich, są
wskaźnikami poziomu obróbki
cieplnej mleka oraz czynnikami
bakteriobójczymi. Dzielą się na
hydrolazy (m.in. lipaza
lipoprotcinowa, fosfataza alkaliczna i
kwaśna, lizozym) i enzymy
oksydoredukcyjne (peroksydaza,
katalaza).
Fosfataza alkaliczna występuje w

fazie tłuszczowej mleka. Jest
najważniejszym rodzimym enzymem
mleka. Hydrolizuje większość
fosforanowych wiązań estrowych,
uwalniając przy tym nieorganiczny
fosfor, działa na ATP, ADP i AMP. W

czasie pasteryzacji ulega całkowitej
inaktywacji, dlatego jest stosowana
jako wskaźnik skuteczności
pasteryzacji w niskiej temperaturze
(65°C).
Katalaza jest wytwarzana przez

bakterie. Katalizuje rozkład H2O2 do
wody i tlenu w fazie tłuszczowej oraz
odtłuszczonej mleka. Poziom tego

enzymu zależy od stanu zdrowia
krowy — stąd rola tego enzymu w
rozpoznawaniu mastitis. Pasteryzacja
w 90-92°C niszczy ją momentalnie, a
w 65-70°C po 30 minutach.
Pasteryzacja polega na ogrzewaniu

materiału do temperatur nie
przekraczających 100°C (przeważnie
65-85°C), ma ona na celu zniszczenie

drobnoustrojów chorobotwórczych i
unieszkodliwienie form
wegetatywnych innych

mikroorganizmów.
Wyróżnia się następujące sposoby
pasteryzacji: *pasteryzację niską lub

długotrwałą, polegającą na

ogrzewaniu w temp. 63 -65°C w
czasie 20-30 minut, *pasteryzację

momentalną, polegającą na ogrzaniu
do temp. 85-90°C i natychmiastowym
schłodzeniu, *pasteryzację wysoką, w

której stosuje się ogrzewanie w temp.
od 85°C do prawie 100°C, w czasie
od co najmniej 15 s do kilku, a czasem

i kilkudziesięciu minut.

WITAMINY W ŻYWNOŚCI
Podział i funkcje witamin
Witaminy to grupa związków chemicznych,

które są niezbędne do prawidłowego
funkcjonowania organizmu i muszą być
dostarczone z pożywieniem, ponieważ nie są

syntetyzowane przez organizm człowieka. Są
potrzebne w bardzo małych ilościach - od kilku
mikrogramów do kilkudziesięciu miligramów -

nie są materiałem budulcowym ani
energetycznym. Są jednak niezbędne dla wzrostu
i rozwoju organizmu oraz prawidłowego

przebiegu procesów metabolicznych. Spełniają
na ogół rolę katalizatorów biologicznych.
Mechanizm działania witamin jest różny, jednak

wszystkie wpływają w sposób bezpośredni lub
pośredni na komórkowe procesy metaboliczne,
najczęściej, jako koenzymy.

Niedobór witaminy w organizmie powoduje
hipowitaminozę, a jej brak chorobę zwaną
awitaminozą. Już niewielkie niedobory witamin

mogą prowadzić do różnego rodzaju zaburzeń
oraz zwiększać ryzyko występowania tzw.
chorób cywilizacyjnych. Nadmierne spożycie

lub przedawkowanie niektórych z nich jest
również bardzo szkodliwe i może być przyczyną
powstawania schorzenia spowodowanego ich
nadmiarem - hiperwitaminozy, z objawami
zatrucia.
Klasyczny podział witamin jest dokonany ze

względu na ich rozpuszczalność. Witaminy
dzielą się na rozpuszczalne w wodzie i
rozpuszczalne w tłuszczu. Do witamin

rozpuszczalnych w wodzie zalicza się:
*Witamina Bi (tiamina) bogatym
źródłem tej witaminy są:

wieprzowina, wątroba, drożdże,
groch, orzechy, pełne ziarna zbóż,
płatki owsiane, ostrygi, ziarno

słonecznika, kiełki pszenicy, mleko.
Tiamina stanowi fragment koenzymu
niezbędnego do metabolizmu energii,

odpowiada za prawidłowy stan tkanki
nerwowej, metabolizm cukrów i
lipidów. Nadmierna jej ilość może

doprowadzić do uszkodzenia systemu
nerwowego, wywołując
nadwrażliwość, osłabienie

organizmu, bezsenność, bóle głowy.
*Witamina B2 (ryboflawina) -
bogatym źródłem tej witaminy są:
mleko oraz produkty mlekopo chodne,
jaja, drożdże oraz większość
zielonych warzyw, tj. szpinak,

brokuły, szparagi. Nie poznano do tej
pory skutków przedawkowania tej
witaminy.
*Witamina B3 (niacyna, witamina PP,
kwas nikotynowy, amid kwasu
nikotynowego) - dzienne zalecane

spożycie wynosi 6,6 mg NE
(równoważników niacyny)
przeliczane na 1000 kcal łub 13

mg/dzień. Witamina B3 występuje w
czerwonym mięsie, drobiu, rybach,
grzybach, szparagach. Zbyt duża
dawka witaminy B3 w organizmie
działa szkodliwie na układ nerwowy,
na poziom lipidów oraz cukru we

krwi, natomiast jej brak prowadzić
może do choroby zwanej pelagrą,
inaczej rumieniem lombardzkim.
*Witamina B5 (kwas pantotenowy) -
bogate źródło kwasu pantotenowego
to czerwone mięso, drób, ryby, ziarna

zbóż, warzywa. Oznakami niedoboru
są: zmęczenie i bezsenność, czasami
wymioty.

*Witamina B6 (pirydoksyna,
pirydoksal, adermina) - witamina ta

odgrywa bardzo istotną rolę w
metabolizmie aminokwasów.
Zapotrzebowanie w organizmie na

witaminę

B6 jest proporcjonalne do

spożycia białka. Najlepszymi
źródłami są: mięso czerwone, drób,

ryby, ziemniaki, niektóre owoce i
warzywa. Nadmierna ilość tej
witaminy w organizmie ujawnia się
dopiero po pewnym czasie,
powodując uszkodzenia systemu
nerwowego. Objawami mogą być:

drętwienie stóp, brak czucia w
dłoniach, bóle głowy, zmęczenie.
Czasami uszkodzenia są

nieodwracalne, pomimo tego, iż po
zmniejszeniu się stężenia aderminy
objawy ustępują.
*Witamina B

9

(folacyna, kwas

foliowy) - bogate w tę witaminą są
szczególnie warzywa o zielonych

liściach. Nieco mniejszą ich ilość
zawierają także: mleko i mięso.
Wysokie stężenie kwasu foliowego

może ujawniać się: bezsennością i
ogólnym zdenerwowaniem, natomiast
brak tej witaminy w organizmie
prowadzi do anemii.
*Witamina B12 (kobalamina,
cyjanokobalamina) - znajduje się w
produktach pochodzenia
zwierzęcego.
*Witamina H (biotyna) - dzienna
bezpieczna dawka to 30-100 mg.
Witamina ta odgrywa istotną rolę w
metabolizmie węglowodanów,

tłuszczów oraz białek.* Witamina C
(kwas askorbinowy).
Wszystkie wymienione związki, poza
kwasem askorbinowym, stanowią
grupą witamin B. Niektórzy zaliczają
także do witamin grapy B takie

związki, jak: cholina, inozytol, kwas
paraaminobenzoesowy (PABA), czy
też kwas pangamowy (witamina

B15). Należy pamiętać, że działaniem
fizjologicznym określonej witaminy
odznacza się w wielu wypadkach

kilka związków, np. witaminą PP jest
kwas nikotynowy i amid tego kwasu,

witaminą B6 - pirydoksyna,
pirydoksal i pirydoksamina, witaminą
C - kwas askorbinowy i kwas
dehydroaskorbinowy.
Do witamin rozpuszczalnych w
tłuszczach należą:
*Witamina A (retinol i jej
prowitamina B-karoten) - odgrywa
ona bardzo ważną rolę w procesie

widzenia, jest niezbędna do
prawidłowego funkcjonowania
rogówki i komórek nabłonka.

Źródłami witaminy A są: warzywa
(marchew, bataty, szpinak), mleko,
jaja, ser, masło. Niedobór tej

witaminy ujawnia się krótkotrwale po
zaprzestaniu jej przyjmowania i może
być bardzo poważny w skutkach.
*Witamina D ( kalcyferol) - bogatym
źródłem są: wątroba, ryby, jaja oraz
wzbogacane tą witaminą mleko i
margaryna. Nadmiar tej witaminy
prowadzi do zwiększenia stężenia we
krwi wapnia, a ten z kolei do
powstawania kamieni nerkowych.
Objawami toksyczności witaminy D
są: bóle głowy, nadmierne pragnienie,

drażliwość, brak apetytu, apatia.
*Witamina E (tokoferol) - dzienne
zalecane spożycie wynosi: 8 mg dla

kobiet oraz 10 mg dla mężczyzn.
Najlepszymi źródłami są oleje
roślinne (np. olej sojowy, olej z

kiełków pszenicy). Niewielkie ilości
znajdują się także w mleku. Witamina
ta ulega zniszczeniu pod wpływem

ciepła, dlatego zalecane jest

spożywanie żywności, która nie
uległa obróbce cieplnej. Niedobór

prowadzić może do tzw. hemolizy
krwinek.
*Witamina K (filochinon) — duża

ilość tej witaminy syntetyzowana jest
w przewodzie pokarmowym poprzez
specjalne grapy bakterii. Źródłem
mogą być: wątroba, mleko, pomidory
oraz warzywa kapustne. Brak w
organizmie witaminy K powoduje

zaburzenia krzepliwości krwi,
natomiast zbyt duże jej stężenie może
wystąpić tylko u osób przyjmujących

ją w formie rozpuszczalnych w
wodzie suplementów. Objawami
mogą być żółtaczka, uszkodzenie

mózgu 1 hemoliza krwinek
czerwonych.
Charakterystyka witaminy C

Witaminę C stanowią dwa związki -
kwas L-askorbinowy oraz jego postać
utleniona - kwas
L-dehydroaskorbinowy .W obecności
tlenu kwas L-askorbinowy bardzo
łatwo ulega utlenieniu do formy
dehydro-, a proces ten przyśpieszają
takie czynniki, jak: zasadowe
środowisko, jony Cu

2+

i Fe

3+

oraz wzrost

temperatury. Tlen wzmaga działanie
oksydazy kwasu askorbinowego,
która jest naturalnie zawarta w

niektórych produktach spożywczych
(np. w ogórku).
W warunkach beztlenowych kwas
L-askorbinowy jest odporny na
wysoką temperaturę. Straty witaminy
C podczas gotowania wynikają

głównie z mniejszej stabilności
termicznej formy utlenionej. Kwas
askorbinowy dobrze rozpuszcza się w
wodzie, a jego roztwory mają kwaśny
smak. Związek ten wykazuje silne
właściwości redukujące. Syntetyczny
kwas L-askorbinowy coraz częściej
stosowany jest w przemyśle
spożywczym, jako przeciwutleniacz

(E 300). Uważany jest za
nieszkodliwy, jednak przy ciągłym
przedawkowywaniu (kilka gram

dziennie) może przyczyniać się do
powstawania kamieni moczowych w

nerkach i pęcherzu.
Głównym źródłem witaminy C są
produkty roślinne, świeże owoce i

warzywa. W produktach zwierzęcych
jest jej bardzo mało, a zatem nie
należy rozpatrywać ich, jako źródła
tej witaminy. Jedynie mleko kobiece,
które zawiera witaminę C (ok. 5
mg/100 g) i nie jest gotowane,

stanowi dla niemowląt w pierwszych
miesiącach życia źródło tej witaminy.
Dobra, jakość owoców i warzyw, ich

właściwe przechowywanie,
prawidłowe przetwarzanie w
warunkach domowych i

przemysłowych mają, więc duże
znaczenie w równomiernym
dostarczaniu odpowiednich ilości

witaminy C w ciągu całego roku.
NATURALNE BARWNIKI W
ŻYWNOŚCI

Podział barwników
Barwa produktów żywnościowych z
chemicznego punktu widzenia zależy

z jednej strony od obecności
naturalnych barwników, a z drugiej
od produktów przemian barwnych i

bezbarwnych składników żywności.
Najczęściej spotykane barwniki
żywnościowe można zaliczyć do
czterech grup: * pochodne
benzopirenu i antocyjany,
rozpuszczalne w wodzie barwniki

owoców i kwiatów o barwie od
niebieskiej do czerwonej, zaliczane
do grupy flawonoidów * pochodne
izoprenowe - karotenoidy, żółte

barwniki roślinne rozpuszczalne w
tłuszczach * betalainy i
czerwone-żółte barwniki
rozpuszczalne w wodzie, występujące
w burakach ćwikłowych *pochodne
porfirynowe: -chlorofile: zielone
barwniki roślinne rozpuszczalne w
tłuszczach, - hemoglobina,
mioglobina: czerwone barwniki
mięsa, rozpuszczalne w wodzie.
W produkcji żywności najbardziej

popularne są karotenoidy, które
naturalnie występują w wielu
owocach, warzywach, oleju, rybach,

jajach, trawie, itp. Barwniki te mają
bardzo szerokie zastosowanie w
przemyśle spożywczym, gdyż dzięki

nim żywność może być barwiona na
jaskrawe, soczyste i apetyczne kolory,
począwszy od żółtego, poprzez

pomarańczowy a skończywszy na
czerwonym. Nazwa karotenoidy
pochodzi od karotenu związku, który

po raz pierwszy został otrzymany z
marchwi. Ta grupa barwników w
swoim naturalnym środowisku jest
bardzo trwała. Jednak w procesie
produkcji żywności większość z nich
traci swoją odporność. Karotenoidy w

zmienionym otoczeniu stają się
przede wszystkim bardzo wrażliwe na
obecność tlenu atmosferycznego,

czego ewidentnym przykładem może
być proces odbarwiania się
powierzchniowej warstwy masła

przechowywanego na świetle w
pełnym dostępie tlenu. Barwniki
karotenoidowe określane są na

opakowaniach produktów
spożywczych symbolem E-160 i
uznawane są za całkowicie
bezpieczne dla zdrowia, np.
kapsantyna (E-160c) - barwnik
pomarańczowo-czerwony, występuje

w strąkach papryki czy likopen
(E-160d)- czerwony barwnik z
pomidorów.

Drugą szeroko rozpowszechnioną
grupą naturalnych barwników są
związki porfirynowe, występujące

zarówno w świecie roślinnym, jak i
zwierzęcym. Typowym
przedstawicielem tej grupy jest
chlorofil - barwnik nadający roślinom
zielone zabarwienie. Jest on w

praktyce często wykorzystywany do
zachowania intensywnej, naturalnej
barwy takich produktów, jak groszek,

fasola czy szpinak. W przemyśle
spożywczym chlorofil określany jest
symbolem E-140 i podobnie jak

karotenoidy nie budzi większych
zastrzeżeń.
W produktach zwierzęcych występują
dwa naturalne czerwone barwniki:
hemoglobina w czerwonych ciałkach
krwi i mioglobina w mięśniach.

Obydwa należą do chromoprotein,
zawierają układ porfirynowy, w
którego centrum jest jon żelaza (II).

W mięsie poubojowym głównym
barwnikiem jest mioglobina, która
odpowiada za czerwoną barwę mięsa

(po połączeniu z tlenem tworzy
oksymioglobinę o jaskrawoczerwonej
barwie). Zmiana barwy mięsa
podczas przechowywania lub
gotowania jest natomiast wynikiem
przekształcenia w szarobrunatną

metmioglobinę, wskutek utlenienia
jonu żelaza do postaci Fe (III).
Ważnym czynnikiem kształtującym

barwę mięsa są również reakcje
mioglobiny z tlenkiem azotu,
powstającym w wyniku
enzymatycznych przemian azotanów
(V) i (III) podczas peklowania mięsa.
Podobnie jak tlen, NO może łączyć

się koordynacyjnie z jonem żelaza,

tworząc jaskrawoczerwoną nitrozo
mioglobinę.

Do całkowicie bezpiecznych
barwników naturalnych zaliczane są
także antocyjany (E-I63), które w

zależności od środowiska, w jakim się
znajdują, mogą nadawać produktom
zabarwienie od czerwonego do

niebieskiego. W kwaśnym
środowisku przyjmują barwę
czerwoną, a w obojętnym lub
zasadowym - niebieską lub fioletową.
Jeśli występują w kompleksie z
jonami glinu lub żelaza (III), to mimo

kwaśnego odczynu środowiska
również mają barwę niebieską.
Antocyjany są związkami

nietrwałymi, w środowisku wodnym
ulegają odwracalnym i
nieodwracalnym przemianom,

powodującym istotne zmiany barwy
roztworów i produktów.
W grupie antocyjanów wyróżniono

15 typów budowy części
aglikonowych, z których 6 spotyka się
w naturze najczęściej. Są to:

*cyjanidyna (aronia, wiśnie,
czerwona kapusta) *delfinidyna
(winogrona, czarne jagody, czarny

bez, żurawina) *pelargonidyna
(pelargonia, truskawki) *peonidyna
(czarny bez, peonia) *malwidyna
(winogrona, malwa) *petunidyna
(petunia)
Najbogatszym surowcem

antocyjanowym są owoce aronii,
które obfitują w różne glikozydy
cyjanidyny. Inne popularne barwniki
naturalne to: betanina (E- 162)-
główny barwnik z czerwonych
buraków, należący do grupy betalain.

Charakteryzują się one
czerwono-fotelową barwą i duża silą
barwiąca w niewielkim stopniu

zależną od pH. Wykazują niska
trwałość podczas ogrzewania i
składowania.

Zielone barwniki roślinne
Chlorofile są najbardziej
rozpowszechnionymi barwnikami

roślinnymi. Występują w liściach i
innych eksponowanych na zielonych

częściach roślin. Chlorofil jest
zlokalizowany w chloroplastach,
występuje (obok karotenoidów), w

połaci kompleksu ze specyficznym
białkiem - chloroplastyną. Liście
zawierają średnio około 0.25%
barwniki chlorofilowych, 0,03%
ksantofili i 0,015% karotenów.
Chlorofile odgrywają bardzo ważną

rolę w procesach biosyntezy
zachodzących w zielonych częściach
roślin. Razem z karotenoidami biorą

udział w procesie absorpcji energii
świetlnej i jej zamianie na energię
chemiczną, wykorzystywaną w
endoergicznym procesie syntezy
związków organicznych.
Chlorofile są magnezoporfirynami.

Do porfiryn zaliczane są związki,
których podstawowy szkielet stanowi
cykliczny układ czterech pierścieni

pirolowych, połączonych poprzez
grupy metinowe .Jest to układ
podobny do struktury

żelazoporfirynowej wystającej w
hemoglobinie, cylochromie i
katalazie. W centrum pierścienia
porfirynowego wbudowany jest
dwuwartościowy jon magnezu,
połączony z atomami azotu pierścieni
pirolowych. Dla chlorofilu
charakterystyczne jest występowanie
przy skrajnych atomach węgla

pierścieni pirolowych następujących
podstawników: reszty kwasu
propionowego zweryfikowanej
20-węglowym alkoholem

terpenowym - fitolem oraz grupy
karboksylowej zestryfikowanej
metanolem.
U roślin wyższych występuje
chlorofil a (niebieskozielony) i b

(zielonożółty), przy czym odmiana a
(z grupą -CH3 przy C-3) jest
głównym fotoreceptorem i jej

zawartość w chloroplastach jest 2-4
razy wyższa niż chlorofilu b (z grupą
-CHO przy C-3). Chlorofil a różni się

od chlorofilu b wyłącznie
podstawnikiem przy trzecim atomie
węgla.

Chlorofile są uważane za najmniej
trwałe barwniki roślinne.
Charakterystyczną zieloną barwę

zachowują tylko w żywych
nieuszkodzonych tkankach. W
chloroplastach są one powiązane ze

specyficznymi białkami,
fosfolipidami i sulfolipidami oraz z
innymi składnikami i w tej formie są
stabilne. Naruszenie tych natywnych
struktur przez ogrzewanie,
odwadnianie lub działanie
rozpuszczalnikami przyspiesza
przemiany chlorofili i powoduje
zmiany barwy. Do czynników

przyspieszających przemiany
chlorofili zalicza się: wysoką
temperaturę, kwaśne środowisko,

enzymy (chlorofilazę, lipooksygenazę
i lipazę) oraz tlen i światło. Kierunki
przemian i barwa powstających

produktów zależą w dużej mierze od
pH środowiska.
Charakterystyczną właściwością

chlorofili jest możliwość łatwej
wymiany jonów Mg2+ na jony innych
metali dwuwartościowych. Efektem

tych reakcji jest najczęściej zmiana
barwy, np. wprowadzenie jonów
Fe2+ daje pochodne chlorofilu o
barwie szarobrunatnej, a
wprowadzenie do cząsteczki
chlorofilu jonów Cu

2+

lub Zn2+

powoduje zwiększenie stabilności
naturalnej zielonej barwy. Chlorofile
miedziowane charakteryzują się

stabilną zieloną barwą, a miedź
wbudowana w pierścień nie jest
uwalniana w przewodzie
pokarmowym, nie jest, więc
szkodliwa dla zdrowia.

Barwniki chlorofilowe stosuje się w
przemyśle żywnościowym,
farmaceutycznym i kosmetyczn ym,

ale ich niska trwałość jest czynnikiem
ograniczającym ich stosowanie.
Obecnie produkuje się następujące

preparaty barwników chlorofilowych:
*Chlorofil rozpuszczalny w
tłuszczach, miedziowany i
niemiedziowany, w postaci koncen -
tratów olejowych, etanolowych lub
sypkich preparatów; *Chlorofilina
miedziowana, rozpuszczalna w
wodzie, w postaci sypkich preparatów
soli sodowych lub potasowych.

Poza dużą siłą barwiącą chlorofile
mają także pewne właściwości
biologiczne: wykazują działanie
bakteriostatyczne oraz ułatwiają
regenerację uszkodzonych tkanek.