Ogólny schemat katabolizmu i anabolizmu

1. Trawienie pokarmów

Trawienie zaczyna się już w jamie ustnej, pokarm jest wstępnie rozkładany przez enzymy zawarte w ślinie

przy pH 7. Amylaza ślinowa rozkłada wielocukry na dwucukry, a skrobię na maltozę. Maltaza rozkłada

maltozę na glukozę, a Lizozym rozrywa wiązania glikozydowe.

Trawienie w żołądku odbywa się za udziałem soków żołądkowych przy pH 1,5. W soku znajdują się

enzymy takie jak; pepsyna, która skraca długoś łańcucha aminokwasów, renina, produkowana jest tylko u

młodych ssaków, Kazeina i parakazeina łączy się jonami wapnia i wytrąca z roztworu, Lipaza żołądkowa

działa na tłuszcze.

Trawienie w jelicie cienkim rozpoczyna się w dwunastnicy przy pH 8,5. Nie posiadają własnych enzymów,

ale pobiera je z wątroby i trzustki. W wątrobie produkowana jest żółć, która emulguje tłuszcze, rozbija je

w zawiesiny mikrokropelek, Trzustka produkuje trypsynę, chymotrypsynę, lipaze trzustkową oraz

amylazę trzustkową.

2. Rola gruczołów układu trawiennego

Wyróżniamy gruczoły przyścienne – mają mikskopijne wymiary, znajdują się w ścianach przewodu

pokarmowego. Zaliczamy tu gruczoły żołądkowe) wydzielają sok żołądkowy), gruczoły dwunastnicy

(wydzielają sok dwunastniczy), Gruczoły jelitowe (sok jelitowy). Mamy też gruczoły pozaścienne takie jak;

ślinianki w jamie ustnej, wątroba i trzustka. W skład soków trawiennych wchodzi woda, enzymy,

elektrolity oraz organiczne i nieorganiczne związki. W ciągu doby przewód wydziela ok.8-10L soku.

3. Enzymy trawienia białek, tłuszczów, węglowodanów i mechanizmy wchłaniania

Trawienie białek – białka są denaturowane przez soki żołądkowe, pepsyna rozczepia wiązania

peptydowe, Endopeptydazy (trypsyna, chemotrypsyna, elastaza) katalizuje rozpad specyficznych wiązań

peptydowych w jelicie, Egzopetydazy usuwają końce aminokwasów. Gdy „ścinają” N-końce są to

aminopeptydazy, a gdy C-koniec są to karboksypeptydazy, aminokwasy wchłaniają się przez błonę

śluzową jelita.

Trawienie tłuszczy – są emulowane przez sole kwasów żółciowych co ułatwia dalsze trawienie przez

enzymy. Odbywa się w jelicie cienkim głównie przez lipaze trójglicerydową. Lipazy są stymulowane

przez jony magnezu, kolipazę, fosfolipazę, sole kwasów żółciowych. Odcinają kolejne kwasy tłuszczowe

aż do powstania glicerolu oraz 2-monoacyloglicerolu. Chylomilrony odpowiadaj za transport

triglicerydów z jelita do mięśni i nerek, serca, mózgu itp. VLDL są przenośnikami triacyloglicerole

endogenne, LDL są przenośnikami cholesterolu i jego estrów. HDL – odpowiedzialny jest za transport

zwrotny cholesterolu z tkanki do wątroby.

Trawienie cukrów – rozpoczyna się w jamie ustnej, sacharydy rozkładają się przez amylazę ślinową do

oligosacharydów, które następnie są przez oligosacharydazy oraz disacharydazy rozkładane do

monocukrów, a one są wchłaniane do komórki na drodze transportu wtórnego aktywnego.

Produkty trawienia są wchłaniane przez błony komórkowe nabłonka jelitowego do krwi (aminokwasy,

cukry) do limfy (witaminy, produkty rozkładu tłuszczów), do jelita grubego (woda, sole żółciowe). W

jelicie cienkim występują kosmki, które zwiększają powierzchnię chłonną jelita do ok. 10m

. Kosmyki są

zaopatrzone w naczynia krwionośne oraz limfatyczne. Wchłanianie odbywa się przez pory w błonie

kosmka w procesie transportu aktywnego.

4. Ogólny schemat katabolizmu i anabolizmu

5. Fazy katabolizmu

Składa się z trzech faz; Faza 1- Substancje takie jak Tłuszcze białka, polisacharydy są trawione w układzie

pokarmowym do mniejszych cząsteczek. Faza 2- Wcześniej rozdrobnione cząsteczki są transportowane i

trawione go jeszcze mniejszych cząsteczek, głównie Acetylko-CoA podczas tych przemian uwalniana jest

niewielka ilość energii swobodnej. Faza 3- Acetylo-CoA jest utleniany w cyklu Krebsa, podczas tego

procesu powstaje duża ilość energii swobodnej. Produktami końcowymi jest CO

i H

6. Związki makroergiczne

Guanozynotrifoforan (GTP) – dostarcza energię do procesów syntezy białek . Jest również
modulatorem struktury przestrzennej białka. Cytrydynotrifosforan (CTP) – jest dawcą energii

w procesy syntezy lipidów. Urydynotrifosforan (UTP) – jest wykorzystywany w procesach
syntezy polisacharydów. fosfofenylopirogronian (PEP)

Kreatynina  –  kwas  β-metyloguanidynooctowy  –  Kreatyna  jest  stałym  składnikiem  tkanki
mięśniowej  i  odgrywa  zasadniczą  rolę  w  przemianach  chemicznych  powodujących  skurcz
mięśniowy. Fosfokratynina wpływa stymulująco na anabolizm.

Acetylko-CoA – acetylokoenzym A jest tioestrem, służy jako przenośnik grup acetylowych.

Glikoliza i glikogeneza,

przebieg i zys energetyczny

Glikoliza

Glikogeneza

Jest to szereg reakcji prowadzących do przekształcenia

glukozy w pirogronian.

Jest to proces syntezy glikogenu,
cząsteczki glukozy są dodawane do

kolejnych

łańcuchów

glikogenu.

Wpływają na ten proces hormony takie
jak;

adrenalina,

noradrenalina,

insulina.

FAZA I – PRZEKSZTAŁCENIE GLUKOZY W 1,6-

BISFOSFORAN

Reakcja 1 – Fosforylacja glukozy przy udziale

heksozokinaz. ATP  ADP

Glukoza ⇔ Glukozo-6-

Fosforan

Reakcja 2 – izomeryzacja przy udziale izomerazy

glukozofosforanowej.

Glukozo-6-fosforan 

Fruktozo-6-Fosforan

Reakcja 3 – Fosforylacja przy udziale
fosfofruktokinazy.

Fruktozo-6-Fosforan  1,6-

Bisfosforan

FAZA II – PRZEKSZTAŁCENIE 1,6-BISFOSFORANU W

PIROGRONIAN

Proces ten przebiega tak samo jak
glikoliza, jedynie trzy reakcje, które nie
są odwracalne są inne.

Reakcja 1- Glukoza jest przyłączana się
z udziałem ATP i przemienia się pod
wpływem heksokinay.

Glukoza  Glukozo-6- fosforan

Reakcja 2- W przemianie uczestniczy
fosfoglukomutaza.

Glukozo-6- fosforan  Glukozo-1-

Fosforan

Reakcja 3 – w przmeianie uczestniczy

Reakcja 4- Zachodzi rozczepienie 1,6-bisfosforan przy
udziale aldolazy.

Fruktozo-1,6-bisfosforan  Fosforan

dihydroksyacetonu, Gliceroaldehyd 3-fosforan

Reakcja 5- Izoreryzacja przy udziale izomerazy
trizofosforanowej.

Fosfodihydroksyaceton  Aldehyd

3-fosfogliceryacetonowy (GAP)

Reakcja 6- Utlenienie przy udziale dehydrogenazy
aledehydu fosfoglicerynowego.

GAP ⇔ 1,3-

bisfosfoglicerynian

Reakcja 7- defosforylacja katalizowana przez kinazy

fosfoglicerynowe.

1,3-bisfosfoglicerynian ⇔ 3-

fosfoglicerynian

Reakcja 8- Przegrupowanie wewnątrzcząsteczkowe
przy udziale fosfogliceromutazy.

3-fosfoglicerynian

⇔ 2-fosfoglicerynian

Reakcja 9- Przemiana przy udziale enolaz.

fosfoglicerynian ⇔ Fosfoenolopirogronian

Reakcja 10 – Tworzenie pirogronianu przy udziale kinaz
pirogronianowych.

Fosfoenolopirogronian 

Pirogronian

pirofosforylaza UDP- glukozy

Glukozo-1-Fosforan  UDP-Glukoza

Reakcja

Zachodzi

synteza

glikogenowa  zachodzi  przeniesienie
glukozy  z  UDP-glukozy  do  rosnącego
łańcucha  polisacharydowego.  Reszty
glukozy  dołanczane  są  do  grupy-  OH,
tworząc wiązanie α-1,4-glikozydowe.

2 ATP

8. Rola hormonów w regulację procesu

Insulina  –  aktywuje  syntezę  glikogenową  i  kilka  enzymów  glikolizy.  Insulina  jest  wydzielana
przez  trzustkę,  bierze  udział  w  metabolizmie  białek,  węglowodanów  i  tłuszczów.  Cząsteczka
insuliny  łączy  się  z  receptorem  insulinowym.  Napływ  insuliny  do  krwi  odbywa  się  za
pośrednictwem specjalnych przenośników GLUT.  Receptor insulinowy składa się z α-β-β-α jest
to  heterotetramer  połączony  wiązaniami  siarkowymi.  Receptory  licznie  występują  na
powierzchni komórek wątroby, mięśni i adipocytów.

Glukagon i adrenalina – indukują enzymy glikogenazy i hamują działanie kinazy
pirogronianowej. Wpływa na syntezę cAMP – hamuje syntezę i aktywuje rozkład glikogenu.

Kortyzol – indukuje enyzmy glukonogenezy i rozkład aminokwasów – prekursorów
glukonogenezy

Enzymy amylolityczne – rozkładają skrobię, glikogen i disacharydy w przewodzie

pokarmowym.    Zaliczamy  tu  enzymy  należące  do  hydrolaz  zaliczamy  tu  α-amylazę  (rozkłada
wiązania  α-1,4-glikozydowe  wewnątrz  łańcucha  polisacharydowego,  początkowo  tworzą
dekstryny,  które  potem  maltozy  lub  izomaltozy)  ,  α-1,6-glikozydaza  (rozkłada  wyłącznie
wiązania α-1,6-glikozydowe) , maltoza, laktoza, sacharaza, glukoamylaza (rozkłada wiążania
α-1,4-glikozydowe  od  nieredukującego  końca  skrobi,  jako  produkt  daje  cząstkę  glukozy  i
dekstrynę).

Β-amylaza – występuje na nasionach różnych roślin i rozkłada skrobię w trakcie kiełkowania.
Hydrolizują co drugie wiązanie α-1,4-glikozydowe produktami jest dekstryna i β-maltoza.

Los pirogranianu i cykl Corich

Tworzenie pirogronianu jest katalizowane przez kinaza pirogronianowa. Glikoliza - oddychanie

tlenowe  zachodzi  w    mitochondrium  wyróżniamy  tworzenie  acetylo-CoA,  które  wchodzi  do
cyklu  Krebsa,  a  następnie  transport  elektronów  i  chemiosmoza  (pirogronian  acetylo-CoA
dalsze  utleniane).  W  oddychaniu  beztlenowym  pirogronian  po  glikolizie  ulega  fermentacji
alkoholowej(pirogronian    aldehyd  octowy    etanol)    i  fermentacji  mleczanowej  (
pirogronian  mleczan).

Fementacja alkoholowa – pirogronian ulega dekarboksylacji do aldehydu, który jest
redukowany do etanolu przy utlenieniu NADH.

Fermentacja mlekowa- pirogranian jest redukowany d mleczanu przy jednoczesnym
utlenieniu NADH.

Cykl Corich

Inaczej jest to cykl kwasu mlekowego, jest to ciąg przemian,w których mleczan powstaje w

beztlenowej glikolizie w mięśniach i erytrocytach, jest transportowany przez krew do
wątroby. Tam jest przetwarzany w procesie glukonogenezy.

10. Ogólny schemat szlaku pentozo-fosforanowego i fazy tego procesu

Szlak pentozofosforanowy ciąg reakcji biochemicznych, podczas których glukozo-6-fosforan

jest utleniany do rybulozo-5-fosforanu oraz wytwarzany jest NADPH. Reakcje szlaku zachodzą w

cytozolu. Przede wszystkim w tkance tłuszczowej, gruczołach mlecznych i korze nadnerczy oraz
cytoplazmie i plastydach komórek roślinnych.

Faza 1 – oksydacyjna.

Reakcja 1; Uczestniczą tu dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa.

glukozo-6-fosforan +

2NADP



6-fosfoglukono-δ-lakton+ NADPH+H+

Reakcja 2 – Uczestniczy tu 6-glukonolaktonaza.

6-fosfoglukono-δ-lakton  6-fosfoglukonian +

H+

Reakcja 3 – Uczestniczy tu dehydrogenaza 6-fosfoglukonianowa.

6-fosfoglukonian



rybulozo-5-fosforan + NADPH

+ H

+ CO

Faza 2 – nieoksydacyjna

Reakcja 1 –Uczestniczy w tym izomeraza pentozofosforanowa .

rybulozo-5-fosforan 

rybozo-5-fosforan

Reakcja 2-Uczestniczy w tym epimeraza pentozofosforanowa.

rybozo-5-fosforan 

ksylulozo-5-fosforan

Reakcja 3- Uczestniczy w tym transketolaza.

ksylulozo-5-fosforan+ rybozo-5-fosforan 

aldehyd 3-fosfoglicerynowy + sedoheptulozo-7-fosforan

Reakcja 4- Uczestniczy w tym transketolaza.

sedoheptulozo-7-fosforan + aldehyd 3-

fosfoglicerynowy erytrozo-4-fosforan + fruktozo-6-fosforan

Reakcja 5- Uczestniczy w tym transketolaza.

ksylulozo-5-fosforan + erytrozo-4-fosforan 

aldehyd 3-fosfoglicerynowy + fruktozo-6-fosforan

11. Ogólna charakterystyka procesów oksydacji.



-oksydacja i biosynteza kwasów

tłuszczowych nasyconych.

α-oksydacja - polega na 2 hydroksylacji z udziałem oksygenazy mieszanej, odwodornieniu z
udziałem dehydrogenazy zależniej od NAD

i dekarboksylacji oksydacyjnej powstałego 2-

oksokwasu dając kwas tłuszczowy o łańcuchu skróconym o 1 atom węgla.

β-oksydacja- jest procesem dostarczającym równoważników redukcyjnych służących w
łańcuchu oddechowym wytworzeniu ATP, acetylo-CoA do cyklu Krebsa służącemu wytworzeniu

ATP, w wątrobie substratów do syntezy ciał ketonowych, zwłaszcza w przypadku zaburzeń

gospodarki  cukrami.  U  eukariotów  zachodzi  w  macierzy  mitochondrialnej,  a  u  prokariotów  w
cytoplazmie. Reakcje β-oksydacji polegają na takich przemianach by rozczepić "dłuższy" acylo-
CoA  na  acetylo-CoA  i  acylo-CoA  "krótszy",  po  czym  rozpocząć  proces  od  początku,  aż  do
momentu  gdy  powstają  dwie  cząteczki  acetylo-CoA  w  przypadku  kwasów  tłuszczowych  o
parzystej  liczbie  węgli  lub  propionylo-CoA  i  acetylo-CoA  w  przypadku  kwasów  o  nieparzystej
liczbie węgli.

Reakcja 1 – Utlenienie, za pomocą dehydrogenazy acylo-CoA,

acylo-CoA



trans-Δ2-enoilo-

CoA

z wytworzeniem FADH2.

Reakcja 2- Uwodnienie

trans-Δ2-enoilo-CoA



3-hydroksyacylo-CoA

za pomocą enzymu

hydrataza enoilo-CoA.

Reakcja 3- Utlenienie

3-hydroksyacylo-CoA



3-ketoacylo-CoA

za pomocą dehydrogenazy

hydroksyacylo-CoA i z wytworzeniem NADH.

Reakcja 4-

Tioliza 3-ketoacylo-CoA

przez drugą cząsteczkę CoA i wytworzenie

acylo-CoA

skróconego o dwa atomy węgla oraz

acetylo-CoA

. Katalizatorem w tej reakcji jest β-ketotiolaza.

ω- oksydacja – w jej wyniku powstają krótkie kwasy dikarboksylowe, zachodzi w retikulum
endoplazmatycznym. est katalizowany przez monooksygenazęcytochromu P-450 używającą tlen
O

jako substratu.

Biosynteza nasyconych kwasów tłuszczowych - reakcje biochemiczne, prowadzące do
powstania kwasów tłuszczowych z jednostek acetylo-CoA, zachodzi w cytoplazmie

Reakcja 1- syntezy jest karboksylacja acetylo-CoA do malonylo-CoA, katalizowana przez
karboksylazę acetylo-CoA. Następnie acetylo-CoA łączy się z białkowym nośnikiem grup
acylowych (ACP), w wyniku czego powstaje acetylo-ACP, a z malonylo-CoA powstaje malonylo-
ACP.

Reakcja 2 - są cykle elongacji, które można podzielić na 4 fazy (kondensacja, redukcja,
odwodnienie, redukcja).

Faza 1- Kondensacja 2-węglowego acetylo-ACP i 3-węglowego malonylo-ACP do 4-węglowego
acetoacetylo-ACP. Podczas tej reakcji zostaje odłączony jeden ACP oraz CO2. Enzym katalizujący
ten etap to enzym kondensujący acylomalonylo-ACP

Faza 2 - Redukcja acetoacetylo-ACP do D-3-hydroksybutyrylo-ACP, podczas której
wykorzystywana jest jedna cząsteczka NADPH. Enzym - reduktaza beta-ketoacylo-ACP

Faza 3- Odwodnienie D-3-hydroksybutyrylo-ACP do krotonylo-ACP. Enzym- dehydrataza 3-
hydroksyacylo-ACP

Faza 4 - Redukcja krotonylo-ACP do butyrylo-ACP, podczas której zostaje wykorzystana kolejna
cząsteczka NADPH. Enzym: reduktaza enoilo-ACP

12. Degradacja białka

Proces ten może zachodzić trzema drogami: przez układ lizosomalny, ubikwitynowy
(proteasomowy) oraz cytoplazmatyczny (kalpainy).

Degradacja w lizosomach – lizosomy odpowiadają za degradację białek, maja pH 5,0. Posiadają w
sobie enzymy z grupy hydrolaz umożliwiające degradację. Degradacja białek przebiega
wieloetapowo, przez stopniowy rozpad struktury białkowej. Degradacji ulegają białka
egzogenne i „długowieczne” białka endogenne, np. białka strukturalne.

Proteasom  rozkłada  jedynie  białka,  które  uległy  „wyznakowaniu”  w  procesie  ubikwitynacji.
Proces  ten  polega  na  przyłączeniu  do  cząsteczki  białka  mającego  ulec  destrukcji,  cząsteczki
małego  białka  –  ubikwityny,  będącym  swoistym  znacznikiem  molekularnym.  Białka

„wyznakowane”  cząsteczką  ubikwityny  kierowane  są  bezposrednio  do  proteasomów.  Taki
mechanizm  umożliwia  wybiórczy  rozkład  białek,  które  nie  są  już  potrzebne.  W  proteasomach
degradowane są białka krótkożyjace, np. enzymy, zawierające na N-końcu określoną sekwencję
aminokwasów,  rozpoznawalną  przez  ubikwitynę  lub  białka,  które  zostały  wadliwie
zsyntetyzowane.

Kalpainy są nielizosomowymi proteazami cysteinowymi występującymi w cytoplazmie
komórek. Aktywność proteolityczna kalpain jest zależna od poziomu jonów Ca2+. Degradują one

białka nieselektywnie. Obserwuje się raczej powinowactwo do trzeciorzędowej struktury białka
niż  jego  sekwencji  aminokwasowej  (np.  sekwencji  sygnałowej  na  N-końcu)  oraz  do  białek  i
peptydów  zawierających  aminokwasy  hydrofobowe  (leucyna,  walina  i  izoleucyna)  i
aromatyczne (fenyloalanina i tyrozyna).

13. Proteosoma i rola ubikwityny

Proteasom jest kompleksem białkowym odpowiadającym za degradację białek. Występują w
jądrze i cytoplazmie. Zdegradowane białka są oznakowane za pomocą małych białek tzw.

Ubikwityna. Jedna cząsteczka tego białka jest przyłączana za pomocą ligazy ubikwitynowej, co

umożliwia  identyfikacje  białka  przeznaczonego  do  degradacji.  Proteasom  ma  kształt  beczki,
składa się z czterech pierścieni ułożonych wokół centralnego porów. Każdy z tych pierścieni jest
złożony z siedmiu pojedynczych białek. Dwa pierścienie wewnętrzne zawierają β podjednostek
białkowych,  tworzących  miejsca  aktywne.  Dwie  zewnętrzne  pierścienie  zawierają  α
podjednostkę,  którego  funkcją  jest  utrzymanie  "drzwi",  przez  które  można  wprowadzić  do

białek lufy. Proteoliza komórkowa pełni wiele funkcji: uaktywnia bądź unieczynnia enzymy,
moduluje wewnątrzkomórkowe przekazywanie sygnałów, usuwa nadmiar produktów syntezy, i
co najważniejsze, rozkłada egzogenne i niepotrzebne endogenne, a także nieprawidłowo
zsyntetyzowane białka i peptydy

Ubikwityna  –  to  małe  białko,  służy  do  degradacji  białek  jako  znacznik,  które  maja  ulec
proteolizie.  Ubikwityna  jest  peptydem  złożonym  z  76  reszt  aminokwasowych.  Potranslacyjna
modyfikacja białek w procesie ubikwitynacji polega na przyłączaniu do reszt lizynowych danego
białka grupy karboksylowej C-końca reszty .

14.

Rozkład aminokwasów - procesy deaminacji, dekarboksylacji, rodziny aminokwasów.

Deaminacja - inaczej nazywana dezaminacją, polega na eliminacji grupy aminowej –NH

, z

wydzieleniem amoniaku. Grupa aminowa często jest przekształcana do grupy ketonowej. Jest to
pierwszy  proces  ich  degradacji  co  umożłiwia  wykorzystanie  tych  związków  potem  jako
substratu oddechowego. W naturalnym środowisku nie wymaga obecności tlenu ale warunkiem
jest  odpowiednia  ilość  azotanów  i  organizmów  nitryfikujących.  Przeprowadzana  jest  przez
bakterie E. coli wytwarzające enzymy ureazy i Deaminazy.

Dekarboksylacja – jest to reakcja podczas, której dochodzi do usunięcia grupy karboksylowej z
kwasów karboksylowych, ich soli lub estrów. α-dekarboksylacja – jest to odrywanie grupy

karboksylowej przy α-atomie węgla, ω-dekarboksylacja charakterystyczna tylko dla
mikroorganizmów.

Rodziny aminokwasów;

Aminokwasy powstające z α-ketoglutaranu, który pochodzi z cyklu kwasu cytrynowego. Do
tej grupy należy tzw. rodzina glutaminianu:

glutamina, prolina i arginina

Aminokwasy powstające ze szczawiooctanu, który pochodzi z cyklu kwasu cytrynowego. Do
tej grupy należy tzw. rodzina asparaginianu:

asparagina, metionina, treonina

lizyna

oraz

izoleucyna

Aminokwasy powstające z 3-fosfoglicerynianu, który pochodzi z glikolizy. Do tej grupy
należy tzw. rodzina seryny;

seryna, cysteina i glicyna

Aminokwasy powstające z pirogronianu, który pochodzi z glikolizy. Do tej grupy należy
tzw. rodzina pirogronianu;

alanina, walina i leucyna

Aminokwasy powstające z fosfoenolopirogronianu, pochodzącego z glikolizy i erytrozo-4-
fosforanu, pochodzącego ze szlaku pentozofosforanowego. Do tej grupy należy tzw. rodzina
aminokwasów aromatycznych;

fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan

Aminokwas

powstający

rybozo-5-fosforanu,

pochodzącego

szlaku

pentozofosforanowego;

histydyna

15. Cykl Krebsa i jego rola.

Ma  za  zadanie  dostarczenie  równoważników  redukujących  zamienianych  na  energię
magazynowaną  w  ATP  w  łańcuchu oddechowym, dostarczać ma  także energie  w  postaci  GTP,
oraz dostarczać ważnych prekursorów do syntezy innych cząsteczek.  Jest to końcowy wspólny
szlakiem utleniania cząsteczek będących źródłem energii dla organizmu, takich jak białka, kwasy
tłuszczowe, węglowodany.

Głównym substratem cyklu jest Acetylo-CoA, powstaje z pirogronianu w reakcji katalizowanej

przez kompleks dehydrogenazy pirogronianowej w mitochondriom.

Pirogronian  Acetylo-

CoA.

Drugim substratem jest szczaiooctan odnawiany w tym cyklu, pod wpływem karboksylazy
pirogronianowej.

Pirogronian  szczawiooctan

Reakcja 1 –Jest to proces kondensacji, który katalizowany jest przez syntezę cytrynianu.
Inhibitorami tego etapu są ATP.

Acetylo-CoA + szczawiooctan + H

O  Cytrynylo-CoA  wolny

koenzym A + cytrynian

Rakcja 2 – Dehydratacja (odwodnienie, uwodnienie) uczestniczy w tym enzym akonitaza.

Cytrynian  cis-Akonityna + H

O  izocytrynian

Reakcja 3- Utlenianie oraz dekarboksylacja uczestniczy w tym enzym dehydrogenaza
izocytrynianowa.

Izocytrynian + NAD



szczawiobursztynian +NADH

 α-ketoglutaran +

Reakcja 4- Zachodzi dekarboksylacja i utlenianie przy udziale kompleksu dehydrogenazy α-
ketoglutaranowej.

α-ketoglutaran + NAD + CoA  Bursztynylo-CoA +CO

+ NADH

Reakcja 5- Zachodzi fosforylacja substratowa przy udziale Tiokinazy bursztynianowej.

Bursztynylo-CoA +Pi +GAD  Bursztynian +GTP +CO

Reakcja 6 – Utlenianie przy udziale dehydrogenazy bursztynianowej.

Bursztynian + FAD 

Fumaran + FADH

Reakcja 7- Zachodzi addycja przy udziale fumarazy.

Fumaran + H

O  Jabłczan

Reakcja 8 – Utlenianie przy udziale dehydrogenazy jabłczanowej.

Jabłczan + NAD



Szczawiooctan + NADH + H

16. Cykl mocznikowy.

Mocznik tworzy się z amoniaku i dwutlenku węgla oraz asparaginianu. Grupy aminowe

mocznika pochodzą z asparaginianu. Reakcje cyklu zachodzą w wątrobie, przy czym synteza
karbamoilofosforanu i cytruliny odbywa się w mitochondrium a synteza arginylobursztynianu i
uwalnianie mocznika odbywa się w cytozolu.

Bilans energetyczny syntezy mocznika: proces kosztowny energetycznie, ponieważ wytworzenie
jednej  cząsteczki  mocznika  wymaga  wkładu  energetycznego  3  moli  ATP:  2  mole  do  syntezy
karbamoilofosforanu (2 cząsteczki ATP przekształcają się do 2 cząsteczek ADP) i mol do syntezy
arginilobursztynianu  (ATP  przekształca  się  w  AMP).  Cykl  jest  niezbędny  w  celu  usuwania
toksycznego amoniaku.

Reakcja 1 -

Ornityna

najpierw jest karbamoilowana przez karbamoilofosforan, co daje

cytrulinę

Reakcja 2 -

Cytrulina

ulega kondensacji z asparaginianem, tworząc argininobursztynian, który

jest rozszczepiany na

argininę i fumaran

Reakcja3 - Bezpośrednim prekursorem mocznika jest

arginina

, która z udziałem arginazy ulega

hydrolizie do

mocznika i ornityny

Reakcja 5. - Najpierw na

ornitynę

zostaje przeniesiona grupa karbamoilowa, co prowadzi do

otrzymania

cytruliny

. Reakcje te katalizuje karbamoilotransferaza ornitynowa. Donorem

karbamoilu w tej reakcji jest karbamoilofosforan, który dzięki wiązaniu bezwodnikowemu
charakteryzuje się dużym potencjałem przenoszenia.

Karbamoilofosforan niezbędny do utworzenia cytruliny jest syntetyzowany z NH4+, CO2, ATP i
H2O w skomplikowanej reakcji katalizowanej przez syntazę karbamoilofosforanową.

Reakcja 6 - W następnym etapie syntetaza

argininobursztynianowa

katalizuje kondensację

cytruliny z asparaginianem do

argininobursztynianu

. Reakcja ta przebiega kosztem energii ATP,

który ulega przy tym hydrolizie do AMP i pirofosforanu, oraz dzięki następnej hydrolizie
pirofosforanu.

Reakcja 8 - W końcu ligaza argininobursztynianowa rozszczepia

argininobursztynian

argininę i fumara

n. Szkielet węglowy asparaginianu nie zostaje podczas tej reakcji naruszony,

natomiast grupa aminowa zostaje przeniesiona na powstającą argininę.

Istotne znaczenie w cyklu mocznikowym ma synteza fumaranu, przez którą cykl mocznikowy
zazębia się z cyklem kwasu cytrynowego.

17. Transport elektronów w łańcuchu oddechowym i fosforylacja oksydacyjna

Transport elektronów ;

Oksydoreduktaza NADH-koenzym Q - jest pierwszym białkiem łańcucha transportu
elektronów. Reakcja katalizowana przez enzym polega na przeniesieniu dwóch elektronów z

NADH na koenzym Q10.

Oksydoreduktaza bursztynian-ubichinon - jest drugim punktem wejścia elektronów do

łańcucha transportu elektronów.

Oksydoreduktaza flawoproteina przenosząca elektron-ubichinon - jest trzecim punktem

wejścia do łańcucha transportu elektronów

Oksydoreduktaza koenzym Q-cytochrom c - Cytochromy są białkami przenoszącymi
elektrony, zawierającymi jedną lub więcej grup hemowych.

Oksydaza cytochromu c - jest ostatnim enzymem łańcucha transportu elektronów. Enzym
katalizuje końcową reakcje łańcucha oddechowego, przenosząc elektrony na tlen i jednocześnie

przemieszczając protony przez błonę

Fosforylacja oksydacyjna - jest szlakiem metabolicznym, w którego wyniku energia uwalniana

podczas utleniania zredukowanych nukleotydów przekształcana jest w energię ATP. w wyniku
szeregu reakcji redoks, elektrony przenoszone są ze zredukowanych nukleotydów, NADH i

FADH2, na pełniący funkcję akceptora elektronów tlen. Reakcji redoks zachodzi na kompleksach
białkowych znajdujących się w mitochondriach. Zestaw enzymów biorących udział w

przenoszeniu elektronów określa się jako łańcuch oddechowy. Przepływ elektronów z donorów
w postaci cząsteczek NADH na akceptory w postaci cząsteczek tlenu, odbywający się przez

szereg przenośników biorących udział w łańcuchu transportu elektronów, jest procesem
egzoenergetycznym – uwalniającym energię. Synteza ATP jest zaś procesem

endoenergetycznym który, aby zachodzić, wymaga dostarczenia energii. łańcuch oddechowy, jak
i synteza ATP zachodzi na błonach białkowo-lipidowych. Energia z łańcucha transportu

elektronów jest przenoszona na syntazę ATP, dzięki wytworzeniu różnicy stężeń jonów w