Biochemia egzamin zagadnienia

background image

1. Trawienie pokarmów

Trawienie zaczyna się już w jamie ustnej, pokarm jest wstępnie rozkładany przez enzymy zawarte w ślinie

przy pH 7. Amylaza ślinowa rozkłada wielocukry na dwucukry, a skrobię na maltozę. Maltaza rozkłada

maltozę na glukozę, a Lizozym rozrywa wiązania glikozydowe.

Trawienie w żołądku odbywa się za udziałem soków żołądkowych przy pH 1,5. W soku znajdują się

enzymy takie jak; pepsyna, która skraca długoś łańcucha aminokwasów, renina, produkowana jest tylko u

młodych ssaków, Kazeina i parakazeina łączy się jonami wapnia i wytrąca z roztworu, Lipaza żołądkowa

działa na tłuszcze.

Trawienie w jelicie cienkim rozpoczyna się w dwunastnicy przy pH 8,5. Nie posiadają własnych enzymów,

ale pobiera je z wątroby i trzustki. W wątrobie produkowana jest żółć, która emulguje tłuszcze, rozbija je

w zawiesiny mikrokropelek, Trzustka produkuje trypsynę, chymotrypsynę, lipaze trzustkową oraz

amylazę trzustkową.

2. Rola gruczołów układu trawiennego

Wyróżniamy gruczoły przyścienne – mają mikskopijne wymiary, znajdują się w ścianach przewodu

pokarmowego. Zaliczamy tu gruczoły żołądkowe) wydzielają sok żołądkowy), gruczoły dwunastnicy

(wydzielają sok dwunastniczy), Gruczoły jelitowe (sok jelitowy). Mamy też gruczoły pozaścienne takie jak;

ślinianki w jamie ustnej, wątroba i trzustka. W skład soków trawiennych wchodzi woda, enzymy,

elektrolity oraz organiczne i nieorganiczne związki. W ciągu doby przewód wydziela ok.8-10L soku.

3. Enzymy trawienia białek, tłuszczów, węglowodanów i mechanizmy wchłaniania

Trawienie białek – białka są denaturowane przez soki żołądkowe, pepsyna rozczepia wiązania

peptydowe, Endopeptydazy (trypsyna, chemotrypsyna, elastaza) katalizuje rozpad specyficznych wiązań

peptydowych w jelicie, Egzopetydazy usuwają końce aminokwasów. Gdy „ścinają” N-końce są to

aminopeptydazy, a gdy C-koniec są to karboksypeptydazy, aminokwasy wchłaniają się przez błonę

śluzową jelita.

Trawienie tłuszczy – są emulowane przez sole kwasów żółciowych co ułatwia dalsze trawienie przez

enzymy. Odbywa się w jelicie cienkim głównie przez lipaze trójglicerydową. Lipazy są stymulowane

przez jony magnezu, kolipazę, fosfolipazę, sole kwasów żółciowych. Odcinają kolejne kwasy tłuszczowe

aż do powstania glicerolu oraz 2-monoacyloglicerolu. Chylomilrony odpowiadaj za transport

triglicerydów z jelita do mięśni i nerek, serca, mózgu itp. VLDL są przenośnikami triacyloglicerole

endogenne, LDL są przenośnikami cholesterolu i jego estrów. HDL – odpowiedzialny jest za transport

zwrotny cholesterolu z tkanki do wątroby.

background image

Trawienie cukrów – rozpoczyna się w jamie ustnej, sacharydy rozkładają się przez amylazę ślinową do

oligosacharydów, które następnie są przez oligosacharydazy oraz disacharydazy rozkładane do

monocukrów, a one są wchłaniane do komórki na drodze transportu wtórnego aktywnego.

Produkty trawienia są wchłaniane przez błony komórkowe nabłonka jelitowego do krwi (aminokwasy,

cukry) do limfy (witaminy, produkty rozkładu tłuszczów), do jelita grubego (woda, sole żółciowe). W

jelicie cienkim występują kosmki, które zwiększają powierzchnię chłonną jelita do ok. 10m

2

. Kosmyki są

zaopatrzone w naczynia krwionośne oraz limfatyczne. Wchłanianie odbywa się przez pory w błonie

kosmka w procesie transportu aktywnego.

4. Ogólny schemat katabolizmu i anabolizmu

5. Fazy katabolizmu

Składa się z trzech faz; Faza 1- Substancje takie jak Tłuszcze białka, polisacharydy są trawione w układzie

pokarmowym do mniejszych cząsteczek. Faza 2- Wcześniej rozdrobnione cząsteczki są transportowane i

trawione go jeszcze mniejszych cząsteczek, głównie Acetylko-CoA podczas tych przemian uwalniana jest

niewielka ilość energii swobodnej. Faza 3- Acetylo-CoA jest utleniany w cyklu Krebsa, podczas tego

procesu powstaje duża ilość energii swobodnej. Produktami końcowymi jest CO

2

i H

2

O.

background image

6. Związki makroergiczne

Guanozynotrifoforan (GTP) – dostarcza energię do procesów syntezy białek . Jest również
modulatorem struktury przestrzennej białka. Cytrydynotrifosforan (CTP) – jest dawcą energii

w procesy syntezy lipidów. Urydynotrifosforan (UTP) – jest wykorzystywany w procesach
syntezy polisacharydów. fosfofenylopirogronian (PEP)

Kreatynina – kwas β-metyloguanidynooctowy – Kreatyna jest stałym składnikiem tkanki
mięśniowej i odgrywa zasadniczą rolę w przemianach chemicznych powodujących skurcz
mięśniowy. Fosfokratynina wpływa stymulująco na anabolizm.

Acetylko-CoA – acetylokoenzym A jest tioestrem, służy jako przenośnik grup acetylowych.

7.

Glikoliza i glikogeneza,

przebieg i zys energetyczny

Glikoliza

Glikogeneza

Jest to szereg reakcji prowadzących do przekształcenia

glukozy w pirogronian.

Jest to proces syntezy glikogenu,
cząsteczki glukozy są dodawane do

kolejnych

łańcuchów

glikogenu.

Wpływają na ten proces hormony takie
jak;

adrenalina,

noradrenalina,

insulina.

FAZA I – PRZEKSZTAŁCENIE GLUKOZY W 1,6-

BISFOSFORAN

Reakcja 1 – Fosforylacja glukozy przy udziale

heksozokinaz. ATP  ADP

Glukoza ⇔ Glukozo-6-

Fosforan

Reakcja 2 – izomeryzacja przy udziale izomerazy

glukozofosforanowej.

Glukozo-6-fosforan 

Fruktozo-6-Fosforan

Reakcja 3 – Fosforylacja przy udziale
fosfofruktokinazy.

Fruktozo-6-Fosforan  1,6-

Bisfosforan

FAZA II – PRZEKSZTAŁCENIE 1,6-BISFOSFORANU W

PIROGRONIAN

Proces ten przebiega tak samo jak
glikoliza, jedynie trzy reakcje, które nie
są odwracalne są inne.

Reakcja 1- Glukoza jest przyłączana się
z udziałem ATP i przemienia się pod
wpływem heksokinay.

Glukoza  Glukozo-6- fosforan

Reakcja 2- W przemianie uczestniczy
fosfoglukomutaza.

Glukozo-6- fosforan  Glukozo-1-

Fosforan

Reakcja 3 – w przmeianie uczestniczy

background image

Reakcja 4- Zachodzi rozczepienie 1,6-bisfosforan przy
udziale aldolazy.

Fruktozo-1,6-bisfosforan  Fosforan

dihydroksyacetonu, Gliceroaldehyd 3-fosforan

Reakcja 5- Izoreryzacja przy udziale izomerazy
trizofosforanowej.

Fosfodihydroksyaceton  Aldehyd

3-fosfogliceryacetonowy (GAP)

Reakcja 6- Utlenienie przy udziale dehydrogenazy
aledehydu fosfoglicerynowego.

GAP ⇔ 1,3-

bisfosfoglicerynian

Reakcja 7- defosforylacja katalizowana przez kinazy

fosfoglicerynowe.

1,3-bisfosfoglicerynian ⇔ 3-

fosfoglicerynian

Reakcja 8- Przegrupowanie wewnątrzcząsteczkowe
przy udziale fosfogliceromutazy.

3-fosfoglicerynian

⇔ 2-fosfoglicerynian

Reakcja 9- Przemiana przy udziale enolaz.

2-

fosfoglicerynian ⇔ Fosfoenolopirogronian

Reakcja 10 – Tworzenie pirogronianu przy udziale kinaz
pirogronianowych.

Fosfoenolopirogronian 

Pirogronian

pirofosforylaza UDP- glukozy

Glukozo-1-Fosforan  UDP-Glukoza

Reakcja

4-

Zachodzi

synteza

glikogenowa zachodzi przeniesienie
glukozy z UDP-glukozy do rosnącego
łańcucha polisacharydowego. Reszty
glukozy dołanczane są do grupy- OH,
tworząc wiązanie α-1,4-glikozydowe.

2 ATP

8. Rola hormonów w regulację procesu

Insulina – aktywuje syntezę glikogenową i kilka enzymów glikolizy. Insulina jest wydzielana
przez trzustkę, bierze udział w metabolizmie białek, węglowodanów i tłuszczów. Cząsteczka
insuliny łączy się z receptorem insulinowym. Napływ insuliny do krwi odbywa się za
pośrednictwem specjalnych przenośników GLUT. Receptor insulinowy składa się z α-β-β-α jest
to heterotetramer połączony wiązaniami siarkowymi. Receptory licznie występują na
powierzchni komórek wątroby, mięśni i adipocytów.

Glukagon i adrenalina – indukują enzymy glikogenazy i hamują działanie kinazy
pirogronianowej. Wpływa na syntezę cAMP – hamuje syntezę i aktywuje rozkład glikogenu.

background image

Kortyzol – indukuje enyzmy glukonogenezy i rozkład aminokwasów – prekursorów
glukonogenezy

Enzymy amylolityczne – rozkładają skrobię, glikogen i disacharydy w przewodzie

pokarmowym. Zaliczamy tu enzymy należące do hydrolaz zaliczamy tu α-amylazę (rozkłada
wiązania α-1,4-glikozydowe wewnątrz łańcucha polisacharydowego, początkowo tworzą
dekstryny, które potem maltozy lub izomaltozy) , α-1,6-glikozydaza (rozkłada wyłącznie
wiązania α-1,6-glikozydowe) , maltoza, laktoza, sacharaza, glukoamylaza (rozkłada wiążania
α-1,4-glikozydowe od nieredukującego końca skrobi, jako produkt daje cząstkę glukozy i
dekstrynę).

Β-amylaza – występuje na nasionach różnych roślin i rozkłada skrobię w trakcie kiełkowania.
Hydrolizują co drugie wiązanie α-1,4-glikozydowe produktami jest dekstryna i β-maltoza.

9.

Los pirogranianu i cykl Corich

Tworzenie pirogronianu jest katalizowane przez kinaza pirogronianowa. Glikoliza - oddychanie

tlenowe zachodzi w mitochondrium wyróżniamy tworzenie acetylo-CoA, które wchodzi do
cyklu Krebsa, a następnie transport elektronów i chemiosmoza (pirogronian acetylo-CoA
dalsze utleniane
). W oddychaniu beztlenowym pirogronian po glikolizie ulega fermentacji
alkoholowej(pirogronian aldehyd octowy etanol) i fermentacji mleczanowej (
pirogronian mleczan).

Fementacja alkoholowa – pirogronian ulega dekarboksylacji do aldehydu, który jest
redukowany do etanolu przy utlenieniu NADH.

Fermentacja mlekowa- pirogranian jest redukowany d mleczanu przy jednoczesnym
utlenieniu NADH.

Cykl Corich

Inaczej jest to cykl kwasu mlekowego, jest to ciąg przemian,w których mleczan powstaje w

beztlenowej glikolizie w mięśniach i erytrocytach, jest transportowany przez krew do
wątroby. Tam jest przetwarzany w procesie glukonogenezy.

10. Ogólny schemat szlaku pentozo-fosforanowego i fazy tego procesu

Szlak pentozofosforanowy ciąg reakcji biochemicznych, podczas których glukozo-6-fosforan

jest utleniany do rybulozo-5-fosforanu oraz wytwarzany jest NADPH. Reakcje szlaku zachodzą w

background image

cytozolu. Przede wszystkim w tkance tłuszczowej, gruczołach mlecznych i korze nadnerczy oraz
cytoplazmie i plastydach komórek roślinnych.

Faza 1 – oksydacyjna.

Reakcja 1; Uczestniczą tu dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa.

glukozo-6-fosforan +

2NADP

+

6-fosfoglukono-δ-lakton+ NADPH+H+

Reakcja 2 – Uczestniczy tu 6-glukonolaktonaza.

6-fosfoglukono-δ-lakton  6-fosfoglukonian +

H+

Reakcja 3 – Uczestniczy tu dehydrogenaza 6-fosfoglukonianowa.

6-fosfoglukonian

rybulozo-5-fosforan + NADPH

+

+ H

+

+ CO

2

Faza 2 – nieoksydacyjna

Reakcja 1 –Uczestniczy w tym izomeraza pentozofosforanowa .

rybulozo-5-fosforan 

rybozo-5-fosforan

Reakcja 2-Uczestniczy w tym epimeraza pentozofosforanowa.

rybozo-5-fosforan 

ksylulozo-5-fosforan

Reakcja 3- Uczestniczy w tym transketolaza.

ksylulozo-5-fosforan+ rybozo-5-fosforan 

aldehyd 3-fosfoglicerynowy + sedoheptulozo-7-fosforan

Reakcja 4- Uczestniczy w tym transketolaza.

sedoheptulozo-7-fosforan + aldehyd 3-

fosfoglicerynowy erytrozo-4-fosforan + fruktozo-6-fosforan

Reakcja 5- Uczestniczy w tym transketolaza.

ksylulozo-5-fosforan + erytrozo-4-fosforan 

aldehyd 3-fosfoglicerynowy + fruktozo-6-fosforan

11. Ogólna charakterystyka procesów oksydacji.

-oksydacja i biosynteza kwasów

tłuszczowych nasyconych.

α-oksydacja - polega na 2 hydroksylacji z udziałem oksygenazy mieszanej, odwodornieniu z
udziałem dehydrogenazy zależniej od NAD

+

i dekarboksylacji oksydacyjnej powstałego 2-

oksokwasu dając kwas tłuszczowy o łańcuchu skróconym o 1 atom węgla.

β-oksydacja- jest procesem dostarczającym równoważników redukcyjnych służących w
łańcuchu oddechowym wytworzeniu ATP, acetylo-CoA do cyklu Krebsa służącemu wytworzeniu

background image

ATP, w wątrobie substratów do syntezy ciał ketonowych, zwłaszcza w przypadku zaburzeń

gospodarki cukrami. U eukariotów zachodzi w macierzy mitochondrialnej, a u prokariotów w
cytoplazmie. Reakcje β-oksydacji polegają na takich przemianach by rozczepić "dłuższy" acylo-
CoA na acetylo-CoA i acylo-CoA "krótszy", po czym rozpocząć proces od początku, aż do
momentu gdy powstają dwie cząteczki acetylo-CoA w przypadku kwasów tłuszczowych o
parzystej liczbie węgli lub propionylo-CoA i acetylo-CoA w przypadku kwasów o nieparzystej
liczbie węgli.

Reakcja 1 – Utlenienie, za pomocą dehydrogenazy acylo-CoA,

acylo-CoA

trans-Δ2-enoilo-

CoA

z wytworzeniem FADH2.

Reakcja 2- Uwodnienie

trans-Δ2-enoilo-CoA

3-hydroksyacylo-CoA

za pomocą enzymu

hydrataza enoilo-CoA.

Reakcja 3- Utlenienie

3-hydroksyacylo-CoA

3-ketoacylo-CoA

za pomocą dehydrogenazy

hydroksyacylo-CoA i z wytworzeniem NADH.

Reakcja 4-

Tioliza 3-ketoacylo-CoA

przez drugą cząsteczkę CoA i wytworzenie

acylo-CoA

skróconego o dwa atomy węgla oraz

acetylo-CoA

. Katalizatorem w tej reakcji jest β-ketotiolaza.

ω- oksydacja – w jej wyniku powstają krótkie kwasy dikarboksylowe, zachodzi w retikulum
endoplazmatycznym. est katalizowany przez monooksygenazęcytochromu P-450 używającą tlen
O

2

jako substratu.

Biosynteza nasyconych kwasów tłuszczowych - reakcje biochemiczne, prowadzące do
powstania kwasów tłuszczowych z jednostek acetylo-CoA, zachodzi w cytoplazmie

Reakcja 1- syntezy jest karboksylacja acetylo-CoA do malonylo-CoA, katalizowana przez
karboksylazę acetylo-CoA. Następnie acetylo-CoA łączy się z białkowym nośnikiem grup
acylowych (ACP), w wyniku czego powstaje acetylo-ACP, a z malonylo-CoA powstaje malonylo-
ACP.

Reakcja 2 - są cykle elongacji, które można podzielić na 4 fazy (kondensacja, redukcja,
odwodnienie, redukcja).

Faza 1- Kondensacja 2-węglowego acetylo-ACP i 3-węglowego malonylo-ACP do 4-węglowego
acetoacetylo-ACP. Podczas tej reakcji zostaje odłączony jeden ACP oraz CO2. Enzym katalizujący
ten etap to enzym kondensujący acylomalonylo-ACP

background image

Faza 2 - Redukcja acetoacetylo-ACP do D-3-hydroksybutyrylo-ACP, podczas której
wykorzystywana jest jedna cząsteczka NADPH. Enzym - reduktaza beta-ketoacylo-ACP

Faza 3- Odwodnienie D-3-hydroksybutyrylo-ACP do krotonylo-ACP. Enzym- dehydrataza 3-
hydroksyacylo-ACP

Faza 4 - Redukcja krotonylo-ACP do butyrylo-ACP, podczas której zostaje wykorzystana kolejna
cząsteczka NADPH. Enzym: reduktaza enoilo-ACP

12. Degradacja białka

Proces ten może zachodzić trzema drogami: przez układ lizosomalny, ubikwitynowy
(proteasomowy) oraz cytoplazmatyczny (kalpainy).

Degradacja w lizosomach – lizosomy odpowiadają za degradację białek, maja pH 5,0. Posiadają w
sobie enzymy z grupy hydrolaz umożliwiające degradację. Degradacja białek przebiega
wieloetapowo, przez stopniowy rozpad struktury białkowej. Degradacji ulegają białka
egzogenne i „długowieczne” białka endogenne, np. białka strukturalne.

Proteasom rozkłada jedynie białka, które uległy „wyznakowaniu” w procesie ubikwitynacji.
Proces ten polega na przyłączeniu do cząsteczki białka mającego ulec destrukcji, cząsteczki
małego białka – ubikwityny, będącym swoistym znacznikiem molekularnym. Białka

„wyznakowane” cząsteczką ubikwityny kierowane są bezposrednio do proteasomów. Taki
mechanizm umożliwia wybiórczy rozkład białek, które nie są już potrzebne. W proteasomach
degradowane są białka krótkożyjace, np. enzymy, zawierające na N-końcu określoną sekwencję
aminokwasów, rozpoznawalną przez ubikwitynę lub białka, które zostały wadliwie
zsyntetyzowane.

Kalpainy są nielizosomowymi proteazami cysteinowymi występującymi w cytoplazmie
komórek. Aktywność proteolityczna kalpain jest zależna od poziomu jonów Ca2+. Degradują one

białka nieselektywnie. Obserwuje się raczej powinowactwo do trzeciorzędowej struktury białka
niż jego sekwencji aminokwasowej (np. sekwencji sygnałowej na N-końcu) oraz do białek i
peptydów zawierających aminokwasy hydrofobowe (leucyna, walina i izoleucyna) i
aromatyczne (fenyloalanina i tyrozyna).

13. Proteosoma i rola ubikwityny

Proteasom jest kompleksem białkowym odpowiadającym za degradację białek. Występują w
jądrze i cytoplazmie. Zdegradowane białka są oznakowane za pomocą małych białek tzw.

background image

Ubikwityna. Jedna cząsteczka tego białka jest przyłączana za pomocą ligazy ubikwitynowej, co

umożliwia identyfikacje białka przeznaczonego do degradacji. Proteasom ma kształt beczki,
składa się z czterech pierścieni ułożonych wokół centralnego porów. Każdy z tych pierścieni jest
złożony z siedmiu pojedynczych białek. Dwa pierścienie wewnętrzne zawierają β podjednostek
białkowych, tworzących miejsca aktywne. Dwie zewnętrzne pierścienie zawierają α
podjednostkę, którego funkcją jest utrzymanie "drzwi", przez które można wprowadzić do

białek lufy. Proteoliza komórkowa pełni wiele funkcji: uaktywnia bądź unieczynnia enzymy,
moduluje wewnątrzkomórkowe przekazywanie sygnałów, usuwa nadmiar produktów syntezy, i
co najważniejsze, rozkłada egzogenne i niepotrzebne endogenne, a także nieprawidłowo
zsyntetyzowane białka i peptydy

Ubikwityna – to małe białko, służy do degradacji białek jako znacznik, które maja ulec
proteolizie. Ubikwityna jest peptydem złożonym z 76 reszt aminokwasowych. Potranslacyjna
modyfikacja białek w procesie ubikwitynacji polega na przyłączaniu do reszt lizynowych danego
białka grupy karboksylowej C-końca reszty .

14.

Rozkład aminokwasów - procesy deaminacji, dekarboksylacji, rodziny aminokwasów.

Deaminacja - inaczej nazywana dezaminacją, polega na eliminacji grupy aminowej –NH

2

, z

wydzieleniem amoniaku. Grupa aminowa często jest przekształcana do grupy ketonowej. Jest to
pierwszy proces ich degradacji co umożłiwia wykorzystanie tych związków potem jako
substratu oddechowego. W naturalnym środowisku nie wymaga obecności tlenu ale warunkiem
jest odpowiednia ilość azotanów i organizmów nitryfikujących. Przeprowadzana jest przez
bakterie E. coli wytwarzające enzymy ureazy i Deaminazy.

Dekarboksylacja – jest to reakcja podczas, której dochodzi do usunięcia grupy karboksylowej z
kwasów karboksylowych, ich soli lub estrów. α-dekarboksylacja – jest to odrywanie grupy

karboksylowej przy α-atomie węgla, ω-dekarboksylacja charakterystyczna tylko dla
mikroorganizmów.

Rodziny aminokwasów;

Aminokwasy powstające z α-ketoglutaranu, który pochodzi z cyklu kwasu cytrynowego. Do
tej grupy należy tzw. rodzina glutaminianu:

glutamina, prolina i arginina

.

Aminokwasy powstające ze szczawiooctanu, który pochodzi z cyklu kwasu cytrynowego. Do
tej grupy należy tzw. rodzina asparaginianu:

asparagina, metionina, treonina

i

lizyna

oraz

izoleucyna

.

background image

Aminokwasy powstające z 3-fosfoglicerynianu, który pochodzi z glikolizy. Do tej grupy
należy tzw. rodzina seryny;

seryna, cysteina i glicyna

.

Aminokwasy powstające z pirogronianu, który pochodzi z glikolizy. Do tej grupy należy
tzw. rodzina pirogronianu;

alanina, walina i leucyna

.

Aminokwasy powstające z fosfoenolopirogronianu, pochodzącego z glikolizy i erytrozo-4-
fosforanu, pochodzącego ze szlaku pentozofosforanowego. Do tej grupy należy tzw. rodzina
aminokwasów aromatycznych;

fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan

.

Aminokwas

powstający

z

rybozo-5-fosforanu,

pochodzącego

ze

szlaku

pentozofosforanowego;

histydyna

.

15. Cykl Krebsa i jego rola.

Ma za zadanie dostarczenie równoważników redukujących zamienianych na energię
magazynowaną w ATP w łańcuchu oddechowym, dostarczać ma także energie w postaci GTP,
oraz dostarczać ważnych prekursorów do syntezy innych cząsteczek. Jest to końcowy wspólny
szlakiem utleniania cząsteczek będących źródłem energii dla organizmu, takich jak białka, kwasy
tłuszczowe, węglowodany.

Głównym substratem cyklu jest Acetylo-CoA, powstaje z pirogronianu w reakcji katalizowanej

przez kompleks dehydrogenazy pirogronianowej w mitochondriom.

Pirogronian  Acetylo-

CoA.

Drugim substratem jest szczaiooctan odnawiany w tym cyklu, pod wpływem karboksylazy
pirogronianowej.

Pirogronian  szczawiooctan

Reakcja 1 –Jest to proces kondensacji, który katalizowany jest przez syntezę cytrynianu.
Inhibitorami tego etapu są ATP.

Acetylo-CoA + szczawiooctan + H

2

O  Cytrynylo-CoA  wolny

koenzym A + cytrynian

Rakcja 2 – Dehydratacja (odwodnienie, uwodnienie) uczestniczy w tym enzym akonitaza.

Cytrynian  cis-Akonityna + H

2

O  izocytrynian

Reakcja 3- Utlenianie oraz dekarboksylacja uczestniczy w tym enzym dehydrogenaza
izocytrynianowa
.

Izocytrynian + NAD

+

szczawiobursztynian +NADH

+

+H

+

 α-ketoglutaran +

CO

2

.

background image

Reakcja 4- Zachodzi dekarboksylacja i utlenianie przy udziale kompleksu dehydrogenazy α-
ketoglutaranowej
.

α-ketoglutaran + NAD + CoA  Bursztynylo-CoA +CO

2

+ NADH

.

Reakcja 5- Zachodzi fosforylacja substratowa przy udziale Tiokinazy bursztynianowej.

Bursztynylo-CoA +Pi +GAD  Bursztynian +GTP +CO

2

.

Reakcja 6 – Utlenianie przy udziale dehydrogenazy bursztynianowej.

Bursztynian + FAD 

Fumaran + FADH

2

.

Reakcja 7- Zachodzi addycja przy udziale fumarazy.

Fumaran + H

2

O  Jabłczan

Reakcja 8 – Utlenianie przy udziale dehydrogenazy jabłczanowej.

Jabłczan + NAD

+

Szczawiooctan + NADH + H

+

.

16. Cykl mocznikowy.

Mocznik tworzy się z amoniaku i dwutlenku węgla oraz asparaginianu. Grupy aminowe

mocznika pochodzą z asparaginianu. Reakcje cyklu zachodzą w wątrobie, przy czym synteza
karbamoilofosforanu i cytruliny odbywa się w mitochondrium a synteza arginylobursztynianu i
uwalnianie mocznika odbywa się w cytozolu.

Bilans energetyczny syntezy mocznika: proces kosztowny energetycznie, ponieważ wytworzenie
jednej cząsteczki mocznika wymaga wkładu energetycznego 3 moli ATP: 2 mole do syntezy
karbamoilofosforanu (2 cząsteczki ATP przekształcają się do 2 cząsteczek ADP) i mol do syntezy
arginilobursztynianu (ATP przekształca się w AMP). Cykl jest niezbędny w celu usuwania
toksycznego amoniaku.

Reakcja 1 -

Ornityna

najpierw jest karbamoilowana przez karbamoilofosforan, co daje

cytrulinę

.

Reakcja 2 -

Cytrulina

ulega kondensacji z asparaginianem, tworząc argininobursztynian, który

jest rozszczepiany na

argininę i fumaran

.

Reakcja3 - Bezpośrednim prekursorem mocznika jest

arginina

, która z udziałem arginazy ulega

hydrolizie do

mocznika i ornityny

.

Reakcja 5. - Najpierw na

ornitynę

zostaje przeniesiona grupa karbamoilowa, co prowadzi do

otrzymania

cytruliny

. Reakcje te katalizuje karbamoilotransferaza ornitynowa. Donorem

karbamoilu w tej reakcji jest karbamoilofosforan, który dzięki wiązaniu bezwodnikowemu
charakteryzuje się dużym potencjałem przenoszenia.

background image

Karbamoilofosforan niezbędny do utworzenia cytruliny jest syntetyzowany z NH4+, CO2, ATP i
H2O w skomplikowanej reakcji katalizowanej przez syntazę karbamoilofosforanową.

Reakcja 6 - W następnym etapie syntetaza

argininobursztynianowa

katalizuje kondensację

cytruliny z asparaginianem do

argininobursztynianu

. Reakcja ta przebiega kosztem energii ATP,

który ulega przy tym hydrolizie do AMP i pirofosforanu, oraz dzięki następnej hydrolizie
pirofosforanu.

Reakcja 8 - W końcu ligaza argininobursztynianowa rozszczepia

argininobursztynian

na

argininę i fumara

n. Szkielet węglowy asparaginianu nie zostaje podczas tej reakcji naruszony,

natomiast grupa aminowa zostaje przeniesiona na powstającą argininę.

Istotne znaczenie w cyklu mocznikowym ma synteza fumaranu, przez którą cykl mocznikowy
zazębia się z cyklem kwasu cytrynowego.

17. Transport elektronów w łańcuchu oddechowym i fosforylacja oksydacyjna

.

Transport elektronów ;

Oksydoreduktaza NADH-koenzym Q - jest pierwszym białkiem łańcucha transportu
elektronów. Reakcja katalizowana przez enzym polega na przeniesieniu dwóch elektronów z

NADH na koenzym Q10.

Oksydoreduktaza bursztynian-ubichinon - jest drugim punktem wejścia elektronów do

łańcucha transportu elektronów.

Oksydoreduktaza flawoproteina przenosząca elektron-ubichinon - jest trzecim punktem

wejścia do łańcucha transportu elektronów

Oksydoreduktaza koenzym Q-cytochrom c - Cytochromy są białkami przenoszącymi
elektrony, zawierającymi jedną lub więcej grup hemowych.

Oksydaza cytochromu c - jest ostatnim enzymem łańcucha transportu elektronów. Enzym
katalizuje końcową reakcje łańcucha oddechowego, przenosząc elektrony na tlen i jednocześnie

przemieszczając protony przez błonę

Fosforylacja oksydacyjna - jest szlakiem metabolicznym, w którego wyniku energia uwalniana

podczas utleniania zredukowanych nukleotydów przekształcana jest w energię ATP. w wyniku
szeregu reakcji redoks, elektrony przenoszone są ze zredukowanych nukleotydów, NADH i

FADH2, na pełniący funkcję akceptora elektronów tlen. Reakcji redoks zachodzi na kompleksach
białkowych znajdujących się w mitochondriach. Zestaw enzymów biorących udział w

przenoszeniu elektronów określa się jako łańcuch oddechowy. Przepływ elektronów z donorów
w postaci cząsteczek NADH na akceptory w postaci cząsteczek tlenu, odbywający się przez

szereg przenośników biorących udział w łańcuchu transportu elektronów, jest procesem
egzoenergetycznym – uwalniającym energię. Synteza ATP jest zaś procesem

endoenergetycznym który, aby zachodzić, wymaga dostarczenia energii. łańcuch oddechowy, jak
i synteza ATP zachodzi na błonach białkowo-lipidowych. Energia z łańcucha transportu

elektronów jest przenoszona na syntazę ATP, dzięki wytworzeniu różnicy stężeń jonów w

background image

poprzek błony, nazywanej gradientem elektrochemicznym. Proces przenoszenia protonów
przez błonę został nazwany chemiozmozą Protony są przenoszone z apomocą pompy

protonowej. Powstający, w efekcie ich pracy, gradient elektrochemiczny, nazywany często siłą
protonomotoryczną, składa się z dwóch elementów: różnicy stężeń protonów raz różnicy

potencjałów, wynikającej z ładunków przemieszczanych cząsteczek. Syntaza ATP zużywa
energię gradientu elektrochemicznego, pozwalając przejść ładunkom (protonom) z powrotem

przez błonę.


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
Zagadnienia z BIOCHEMII-oprac studentow z korekta KM, Biotechnologia POLSL, Semestr V, Biochemia, Eg
BIOCHEMIA EGZAMIN - opracowane zagadnienia, Wychowanie Fizyczne (materiały i notatki)), Biochemia, B
Biochem, Akademia Wychowania Fizycznego, Biochemia, egzaminy
Biochemia, (Sylwia) studia semestr 3, Biochemia, EGZAMIN, EGZAMIN, egzam
Biochemia egzamin
Biochemia 2006 2007, materiały medycyna SUM, biochemia, EGZAMIN, teoretyczny
Biochemia egzamin[1]
Żelbet - Egzamin - Zagadnienia, Budownictwo S1, Semestr IV, Konstrukcje betonowe, Egzamin
BIOCHEMIA EGZAMIN
egzamin zagadnienia wf
Biochemia egzamin
na egzamin zagadnienia
Biochemia egzamin sciaga, BIOCHEMIA
Pedagogika społeczna, Egzamin - zagadnienia, Pedagogika społeczna-pytania i odpowiedzi na egzamin
pytania biochemia egzamin 12 I termin (1)

więcej podobnych podstron