rocznik2006.qxp

Wstęp

Kolagen jest podstawowym bia³kiem organizmu ludzkie-

go, dominuje w tkance ³¹cznej, która jest podstaw¹ biernego
uk³adu narz¹du ruchu - koœci, œciêgien i wiêzade³.

Tkanka ³¹czna odró¿nia siê od innych tkanek szeregiem

specyficznych cech morfologicznych i biochemicznych. Naj-
bardziej typowym jej atrybutem jest du¿a zawartoœæ sk³adni-
ków pozakomórkowych, które mo¿na je podzieliæ na cztery
podstawowe grupy. S¹ to: kolageny róznych typów, prote-
oglikany, elastyna oraz glikoproteiny strukturalne

Ogólne informacje o kolagenie

Kolagen jest bia³kiem pozakomórkowym, stanowi oko³o

1/3 wszystkich bia³ek ludzkiego organizmu. Wykazuje szereg
specyficznych cech w zakresie sk³adu chemicznego oraz bu-
dowy przestrzennej. Oko³o 30% reszt aminokwasowych ko-
lagenu stanowi glicyna, a oko³o 20-25% stanowi¹ cykliczne
iminokwasy: prolina i hydroksyprolina. Na szczególn¹ uwa-
gê zas³uguje obecnoœæ hydroksyproliny, który to iminokwas
niezwykle rzadko wystêpuje w innych bia³kach zwierzêcych.
Glicyna jest rozmieszczona równomiernie na ca³ej d³ugoœci
³añcucha bia³kowego, dlatego te¿ kolagen mo¿e byæ rozpatry-
wany jako polimer tripeptydu Gly-X-Y, gdzie w pozycji
X wystêpuje prolina lub hydroksyprolina. W kolagenie w nie-
wielkich iloœciach wystêpuj¹ aminokwasy aromatyczne
i siarkowe.

Obecnoœæ du¿ej liczby reszt prolilowych i hydroksyproli-

lowych sprawia, ¿e ³añcuchy kolagenowe nie tworz¹ typowej
dla wiêkszoœci bia³ek alfa helisy. Uk³adaj¹ siê one w struktu-
rê trihelikaln¹, charakterystyczn¹ niemal¿e wy³¹cznie dla ko-
lagenu. £añcuchy kolagenowe s¹ bardziej rozci¹gniête w kie-
runku osiowym ni¿ ³añcuch bia³kowy tworz¹cy alfa helisê.
Z tego powodu kolagen nie wytwarza wi¹zañ wodorowych
pomiêdzy zwojami tego samego ³añcucha. Wi¹zania wodoro-
we powstaj¹ pomiêdzy grupami C=O proliny i grupami
N-H glicyny s¹siednich ³añcuchów.

Jednostk¹ strukturaln¹ kolagenu jest tropokolagen, z³o¿o-

ny z trzech ³añcuchów polipeptydowych, zwanych podjed-
nostkami. Cz¹steczki tropokolagenu mog¹ byæ homotrimera-
mi, z³o¿onymi z trzech identycznych podjednostek, lub hete-
rotrimerami zawieraj¹cymi dwie jednakowe i jedn¹ inn¹,
albo zawieraj¹cymi trzy ró¿ne podjednostki.

Bia³ka kolagenowe, oprócz charakterystycznych domen tri-

helikalnych, posiadaj¹ w swojej budowie fragmenty nie objê-
te struktur¹ potrójnej helisy. Fragmenty te ró¿ni¹ siê sk³adem
i sekwencj¹ aminokwasow¹ od czêœci trihelikalnej. Mog¹ one
wystêpowaæ na koñcach cz¹steczki tropokolagenu, b¹dŸ te¿

przedzielaæ strukturê trihelikaln¹. W niektórych kolagenach
stanowi¹ kilka procent ich masy, w innych obejmuj¹ przewa-
¿aj¹c¹ czêœæ cz¹steczki tropokolagenu.
Trihelikalna struktura tropokolagenu chroni to bia³ko przed
dzia³aniem wiêkszoœci enzymów proteolitycznych. N-koñco-
we i C-koñcowe fragmenty cz¹steczki tropokolagenu, zwane
telopeptydami nie s¹ objête struktur¹ potrójnej helisy i s¹ po-
datne na dzia³anie wiêkszoœci proteinaz.

Polimorfizm molekularny kolagenu

Kolagen jest bia³kiem niejednorodnym. Istnieje co naj-

mniej 27 genetycznie odrêbnych typów tego bia³ka. Ró¿ni¹
siê one sk³adem podjednostkowym, mas¹ cz¹steczkow¹,
sk³adem i sekwencj¹ aminokwasow¹, stopniem hydroksylacji
i glikozylacji oraz struktur¹ przestrzenn¹.
Tabela I przedstawia kolageny ró¿nych typów i ich sk³ady
podjednostkowe.

Ze wzglêdu na wspólne cechy budowy i wytwarzane struk-

tury przestrzenne kolageny mo¿na podzieliæ na kilka grup.
S¹ to:

- kolageny tworz¹ce w³ókna
- kolageny tworz¹ce mikrow³ókna
- kolageny wystêpuj¹ce na obrze¿ach w³ókien
- kolageny b³onowe
- kolagen kotwicz¹cy

Kolageny tworzące włókna

Kolageny tworz¹ce w³ókna maj¹ zbli¿on¹ budowê cz¹-

steczki. Podstawowa cz¹steczka - tropokolagen ma d³ugoœæ
oko³o 300 nm. Fragment trihelikalny sk³ada siê z oko³o 330
powtarzaj¹cych siê sekwencji Gly-X-Y. Szereg cz¹steczek
tropokolagenów zachodzi „dachówkowato” na siebie z prze-
suniêciem o 1/4 d³ugoœci, w ten sposób obszary homologicz-
ne s¹siednich cz¹steczek le¿¹ naprzeciw siebie. W mikrosko-
pie elektronowym daje to efekt poprzecznego pr¹¿kowania
w³ókien kolagenowych. Struktura w³ókien jest stabilizowana
przez miêdzycz¹steczkowe wi¹zania poprzeczne. Struktury
takie tworz¹ kolageny typu I, II, III, V oraz kolagen typu XI.

Kolagen typu I

Kolagen typu I jest najlepiej poznanym bia³kiem kolageno-

wym. Stosunkowo dobrze rozpuszcza siê w roztworach soli
obojêtnych i rozcieñczonych kwasach. W wyniku denaturacji
termicznej rozpada siê na podjednostki 1(I) i 2(I),
które mo¿na rozdzieliæ metod¹ chromatografii na kolumnie
z karboksymetyloceluloz¹ lub metod¹ elektroforezy na ¿elu

Roczniki Naukowe Wy¿szej Szko³y Wychowania Fizycznego i Turystyki w Supraœlu - 2006

Kolagen - podstawowe białko organizmu ludzkiego

Krzysztof Janusz Sobolewski

Wy¿sza Szko³a Wychowania Fizycznego i Turystyki w Supraœlu

poliakryloamidowym w obecnoœci siarczanu dodecylosodo-
wego. Kolagen typu I jest g³ównym typem tego bia³ka, domi-
nuje w œciêgnach, skórze, koœciach i têtnicach.

Kolagen typu II

Kolagen typu II wystêpuje wy³¹cznie w chrz¹stce i sk³ada

siê z trzech jednakowych podjednostek 1 typu II. W porów-
naniu z kolagenem typu I cechuj¹ siê one wiêksz¹ zawarto-
œci¹ hydroksylizyny i hydroksylizylopochodnych glikozy-
dów, przy równoczeœnie mniejszej zawartoœci lizyny.

Charakterystyczn¹ cech¹ kolagenu typu II jest tworzenie w³ó-
kien o ma³ej œrednicy, o du¿ej sprê¿ystoœci i odpornoœci na
obci¹¿enie.

Kolagen typu III

Kolagen typu III towarzyszy kolagenowi typu I. Jest bia³-

kiem trudno rozpuszczalnym. Ograniczona proteoliza pepsy-
n¹ zwiêksza jego rozpuszczalnoœæ. Cz¹steczka tropokolagenu
sk³ada siê z trzech jednakowych podjednostek 1 typu III.
Ka¿da z nich zawiera po 2 reszty cysteiny, pomiêdzy którymi
wystêpuj¹ miêdzy³añcuchowe mostki disiarczkowe. Stosu-
nek iloœciowy kolagenu typu III do kolagenu typu I decyduje
o œrednicy w³ókien. Stwierdzono, ¿e w³ókna o wysokiej za-
wartoœci kolagenu typu III cechuj¹ siê ma³¹ œrednic¹. Pozwa-
la to przypuszczaæ, ¿e kolagen tego typu reguluje gruboœæ
w³ókien kolagenowych.

Kolagen typu V

Bia³ko to podobnie jak kolagen typu III, z regu³y towarzy-

szy kolagenowi typu I. Sk³ad aminokwasowy tego kolagenu

odbiega od sk³adu kolagenów innych typów. Niewielka za-
wartoœæ alaniny i du¿a liczba reszt hydroksylizyny upodabnia
go do kolagenu b³on podstawnych. Z drugiej strony brak cy-
steiny oraz stosunkowo ma³a zawartoœæ hydroksyproliny czy-
ni¹ go podobnym do kolagenu typu I. Sk³ad podjednostkowy
kolagenu typu V jest niejednorodny. Mo¿e on sk³adaæ siê
z trzech jednakowych podjednostek 1, z dwóch podjednostek
1 i jednej 2 lub trzech ró¿nych podjednostek 1, 2, 3 typu V.
Wraz ze wzrostem zawartoœci tego kolagenu we w³óknach
maleje ich œrednica.

Kolagen typu XI

Kolagen typu XI wystêpuje wy³¹cznie w chrz¹stce. Two-

rzy wspólne w³ókna z kolagenem typu II. Kolagen ten sk³ada
z trzech ró¿nych podjednostek , z których dwie zbli¿one s¹
pod wzglêdem sk³adu aminokwasowego do podjednostek
kolagenu typu V, a jedna - do podjednostki kolagenu typu II.

Kolageny obrzeży włókien

Na obrze¿ach w³ókien kolagenowych, w niewielkich ilo-

œciach wystêpuj¹ kolageny innych typów, charakteryzuj¹ce
siê nieci¹g³¹ struktur¹ potrójnej helisy. Okreœla siê je skróto-
wo nazw¹ FACIT: „Fibril-associated collagens with interrup-
ted triple-helices”. Ich cz¹steczki maj¹ kilka obszarów potrój-
nie helikalnych, przerywanych obszarami o innej strukturze
przestrzennej. Do grupy tej nale¿¹ kolageny typu IX, XII,
XIV i XVI.

Kolagen typu IX wystêpuje wy³¹cznie w chrz¹stce, towa-

rzyszy kolagenowi typu II. Wystêpuje w miejscu krzy¿owa-
nia siê w³ókien kolagenu typu II. Jest heterotrimerem, sk³ada
siê z trzech ró¿nych podjednostek typu IX. Jedna z nich jest
noœnikiem kowalencyjnie zwi¹zanego ³añcucha glikozoami-
noglikanowego.

Kolagen typu XII jest homotrimerem. Posiada dwa obsza-

ry trihelikalne, jeden z nich wi¹¿e kolagen typu I. Koniec
aminowy ka¿dej podjednostki tworzy odrêbny obszar globu-
larny, co nadaje cz¹steczce tego bia³ka kszta³t krzy¿a.

Kolagen typu XIV ma budowê zbli¿on¹ do kolagenu typu

XII. Sk³ada siê z trzech jednakowych podjednostek 1 typu
XIV.

Kolagen tworzący mikrowłókna

Jest heterotrimerem z³o¿onym z trzech ró¿nych podjed-

nostek 1, 2, 3 typu VI. Krótki fragment trihelikalny wystê-
puje w œrodku cz¹steczki. Globularne fragmenty N- koñcowe
i C- koñcowe stanowi¹ oko³o 70% masy cz¹steczki. Kolagen
typu VI wydzielany jest do przestrzeni pozakomórkowej
w postaci dimerów lub tetramerów. Tworzy cienkie mikro-
w³ókna, bez poprzecznego pr¹¿kowania.

Kolageny błonowe

Kolagen typu IV

Kolagen typu IV jest g³ównym sk³adnikiem b³on podstaw-

nych. Bia³ko to jest prawie ca³kowicie nierozpuszczalne ze
wzglêdu na liczne wi¹zania z innymi sk³adnikami b³on pod-
stawnych. Kolagen typu IV sk³ada siê z podjednostek, zawie-

Typ kolagenu

Podjednostki

Sk³ad podjednostkowy cz¹steczki

α1(I), α2(I)

[

α1(I)]

α2(I)

[

α1(I)]

α1(II)

[

α1(II)]

III

α1(III)

[

α1(III)]

α1(IV), α2(IV), α3(IV)
α4(IV), α5(IV), α6(IV)

[

α1(IV)]

α2(IV)

[

α3(IV)]

α4(IV)*

[

α5(IV)]

α6(IV)*

α1(V), α2(V), α3(V)

[

α1(V)]

[

α1(V)]

α2(V)

α1(V)α2(V)α3(V)

α1(VI), α2(VI), α3(VI)

α1(VI)α2(VI)α3(VI)

VII

α1(VII)

[

α1(VII)]

VIII

α1(VIII), α2(VIII)

[

α1(VIII)]

α2(VIII)*

α1(IX), α2(IX), α3(IX)

α1(IX)α2(IX)α3(IX)

α1(X)

[

α1(X)]

α1(XI), α2(XI), α3(XI)

α1(XI)α2(XI)α3(XI)

XII

α1(XII)

[

α1(XII)]

XIII

α1(XIII)

[

α1(XIII)]

XIV

α1(XIV)

[

α1(XIV)]

α1(XV)

[

α1(XV)]

XVI

α1(XVI)

[

α1(XVI)]

XVII

α1(XVII)

[

α1(XVII)]

XVIII

α1(XVIII)

[

α1(XVIII)]

XIX

α1(XIX)

[

α1(XIX)]

* prawdopodobny sk³ad podjednostkowy cz¹steczki

Tab. 1. Polimorfizm molekuklarny kolagenu

Roczniki Naukowe Wy¿szej Szko³y Wychowania Fizycznego i Turystyki w Supraœlu - 2006

raj¹cych po oko³o 1700 reszt aminokwasowych, tworz¹cych
du¿y fragment globularny w pobli¿u koñca karboksylowego.
Sk³ad podjednostkowy kolagenu tego typu jest bardzo zró¿-
nicowany. Poznano co najmniej 6 podjednostek typu IV, wy-
stêpuj¹cych w ró¿nych, wzajemnych kombinacjach. D³ugoœæ
odcinka potrójnie helikalnego wynosi oko³o 390 nm, a struk-
tura trihelikalna nie jest ci¹g³a. Cz¹steczki kolagenu typu IV
wi¹¿¹ siê ze sob¹ koñcami aminowymi i karboksylowymi
tworz¹c typow¹ dla siebie sieæ przestrzenn¹, w oczkach któ-
rej lokalizuj¹ siê inne sk³adniki b³on podstawnych.

Kolagen typu VIII

Wystêpuje g³ównie w b³onie Descemeta. Jest heterotrime-

rem, sk³ada siê z ró¿nych podjednostek typu VIII. W porów-
naniu z kolagenami innych typów posiada podjednostki
o mniejszych masach cz¹steczkowych. W obszarze trihelikal-
nym wystêpuj¹ odcinki o innej strukturze przestrzennej. Cz¹-
steczka tego bia³ka przyjmuje kszta³t pa³eczki z domenami
globularnymi na obu koñcach. Szeœæ cz¹steczek kolagenu ty-
pu VIII ³¹czy siê tymi domenami, tworz¹c charakterystyczn¹
sieæ przestrzenn¹.

Kolagen tworzący włókna kotwiczące

Kolagen typu VII tworzy w³ókna kotwicz¹ce. Cz¹steczka

tego bia³ka sk³ada siê z trzech jednakowych podjednostek
1 typu VII. W porównaniu z innymi kolagenami zawiera
mniej glicyny i alaniny, wiêcej cysteiny oraz waliny. W³ókna
kolagenu typu VII wnikaj¹ bezpoœrednio do b³on podstaw-
nych, dlatego te¿ zasadnicz¹ rol¹ tego bia³ka jest wi¹zanie
b³on podstawnych do otaczaj¹cego podœcieliska.

Kolageny innych typów

Kolagen typu X jest homotrimerem. Wykazuje podobn¹

budowê do kolagenu typu VIII. Wystêpuje w chrz¹stkach
w po³¹czeniu z kolagenem typu II. Kolageny typu XIII, XV,
XVII, XVIII i XIX s¹ ma³o poznane. Charakteryzuj¹ siê licz-
nymi fragmentami nie objêtymi struktur¹ potrójnej helisy.
S¹ one obecnie przedmiotem intensywnych badañ.

Biosynteza i posttranslacyjna modyfikacja

kolagenu

Kolagen syntetyzowany jest przez komórki wed³ug ogól-

nych zasad biosyntezy bia³ka. Synteza ³añcuchów kolagenu
zachodzi na polisomach zwi¹zanych z b³onami siateczki en-
doplazmatycznej. £añcuchy te posiadaj¹ na koñcu amino-
wym hydrofobowy fragment peptydowy, zwany sekwencj¹
sygna³ow¹, typowy dla bia³ek sekrecyjnych. Sekwencja sy-
gna³owa umo¿liwia cz¹steczce prokolagenu translokacjê
przez b³ony szorstkiej siateczki endoplazmatycznej.

Produkt translacji - prokolagen podlega specyficznym, po-

sttranslacyjnym modyfikacjom, które mo¿na podzieliæ na na-
stêpuj¹ce etapy:

- hydroksylacjê niektórych reszt prolilowych i lizylowych
- glikozylacjê niektórych reszt hydroksylizylowych
- wytworzenie struktury trihelikalnej

- proteolityczn¹ konwersjê prokolagenu do tropokolagenu
- wytwarzanie w³ókien (fibrogenezê)

Posttranslacyjna modyfikacja umo¿liwia powstanie struktury
trihelikalnej wewn¹trz komórki oraz umo¿liwia wytworzenie,
poza komórk¹, w³ókien kolagenowych

Degradacja kolagenu

Istniej¹ dwa g³ówne mechanizmy degradacji kolagenu: po-

zakomórkowy i wewn¹trzkomórkowy.

W degradacji pozakomórkowej bior¹ udzia³ specyficzne

metaloproteinazy: kolagenazy, ¿elatynazy, stromelizyny oraz
matrylizyna. Metaloproteinazy „matrix” syntetyzowane s¹
w postaci proenzymów. Zasadnicz¹ rolê w degradacji kolage-
nu pe³ni¹ kolagenazy, dzia³aj¹ce w œrodowisku obojêtnym.
S¹ to najbardziej specyficzne enzymy degraduj¹ce kolagen.
Pod ich dzia³aniem kolageny tworz¹ce w³ókna rozpadaj¹ siê
na dwa wielkocz¹steczkowe fragmenty: tropokolagen A i tro-
pokolagen B. Pierwszy z nich stanowi 3/4, a drugi 1/4 masy
cz¹steczki tropokolagenu. Produkty kolagenolizy ulegaj¹ de-
naturacji termicznej ju¿ w temperaturze organizmu, a trac¹c
trihelikaln¹ strukturê staj¹ siê podatne na dzia³anie nieswo-
istych proteinaz, które trawi¹ je do drobnocz¹steczkowych
peptydów i wolnych aminokwasów. Zidentyfikowano co naj-
mniej trzy kolagenazy: kolagenazê fibroblastów, kolagenazê
neutrofili oraz kolagenazê 3, produkowan¹ przez chondrocy-
ty. Kolagenazy posiadaj¹ zdolnoœæ trawienia kolagenów wy-
twarzaj¹cych w³ókna.

Czêœæ w³ókien kolagenowych, otoczona wypustkami cyto-

plazmatycznymi mo¿e zostaæ wch³oniêta przez komórki na
drodze fagocytozy, gdzie ulega degradacji przy udziale enzy-
mów lizosomalnych, g³ównie katepsyn. Równie¿ w ten spo-
sób, w komórce degradowany jest nowopowsta³y prokolagen.

Znaczenie biologiczne kolagenu

Szczególnie w du¿ych iloœciach kolagen wystêpuje w ko-

œciach, chrz¹stkach, œciêgnach, wiêzad³ach, powiêziach oraz
w skórze. Czyli mo¿na stwierdziæ, i¿ jest podstaw¹ biernego
narz¹du ruchu: koœci i uk³adu stawowo-wiêzad³owego.

Kolagen nie tylko wype³nia przestrzeñ pomiêdzy komór-

kami. Jego zasadnicza funkcja polega na zapewnieniu tkance
wytrzyma³oœci mechanicznej (g³ównie twardoœæ, sztywnoœæ
czy sprê¿ystoœæ). Znaczenie roli kolagenu najlepiej ilustruje
choroba, w której na wskutek wady genetycznej dochodzi do
powstania nieprawid³owego kolagenu. Choroba ta nosi na-
zwê Osteogenesis imperfecta, a osoby dotkniête wymienion¹
chorob¹ charakteryzuj¹ siê nadmiern¹ ³amliwoœci¹ koœci.
Wytrzyma³oœæ mechaniczna koœci tych osób mo¿na porów-
naæ do wytrzyma³oœci mechanicznej kartki, wcale nie naj-
grubszego papieru.

Kolagen uczestniczy w wielu procesach fizjologicznych

jak i patologicznych. Wi¹¿e wodê w tkance, bierze udzia³
w procesach krzepniêcia krwi, w procesach regeneracyjnych
zwi¹zanych z gojeniem siê ran, tworzeniem blizny czy rege-
neracji koœci po z³amaniach.

W ostatnich latach kolagen wykorzystywany jest w prze-

myœle kosmetycznym.

Roczniki Naukowe Wy¿szej Szko³y Wychowania Fizycznego i Turystyki w Supraœlu - 2006

Z uwagi na fakt licznych po³¹czeñ kolagenu ze specyficz-

nymi receptorami b³onowymi, bia³ko to wp³ywa na funkcje
licznych komórek. Rezultatem takiego oddzia³ywania mog¹
byæ zró¿nicowane efekty biologiczne, zwi¹zane g³ównie
z procesami wzrostu i ró¿nicowania, adhezji czy migracji ko-
mórek.

Piśmiennictwo

Aumailley M, Gayraud B: Structure and biologi-

cal activity of the extracellular matrix. J Mol Med 76:
253-265, 1998

Bañkowski E: Polimorfizm molekularny kolage-

nu krêgowców. Post Biochem 28: 301-330, 1982

Bañkowski E, Pa³ka J: Polimorfizm molekularny

kolagenu: kolageny typów VI-XII. Post Biochem 35: 397-
413, 1989

Bateman J, Lamande SR, Ramshaw JA: Colla-

gen superfamily. W: Extracellular Matrix 2. (Comper WD-
-ed.) Harwood Academic Publishers GmbH, Amsterdam
1996, 23-67

Brodsky B, Ramshaw JA: The collagen triple-

-helix structure. Matrix Biol 15: 545-554, 1997

Brown JC, Timpl R: The collagen superfamily.

Int Arch Allergy Immunol 107: 484-490, 1995

Burgeson RE, Nimni ME: Collagen types. Mole-

cular, structure and tissue distribution. Clin Orthop 282:
250-272, 1992

Dioszegi M, Cannon P, Van Wart HE: Vertebrate

collagenases. Methods Enzymol 248: 413-431, 1995

Hulmes DJ: The collagen suprafamily - diverse

structures and assemblies. Essays Biochem 27: 49-67,
1992

10.

Kielty CM, Hopkinson I, Grant ME: The colla-

gen family: structure, assembly and organization. W: Con-
nective Tissue and Heritable Disorders. (Royce PM, Stein-
man B-eds.) Wiley-Liss, New York 1993, 103-147

11.

Kuivaniemi H, Tromp G, Prockop DJ: Mutations

in collagen genes: causes of rare and some common dise-
ases in humans. FASEB J 5: 2052-2060, 1991

12.

Mayne R, Brewton RG: New members of the col-

lagen superfamily. Curr Opin Cell Biol 5: 883-890, 1993

13.

Olsen BR: Collagen biosynthesis. W: Cell biolo-

gy of extracellular matrix. (Hay ED-ed.) Plenum Press,
New York and London 1991, 177-220

14.

Parsons SL, Watson SA, Brown PD, Collins HM,

Steele RC: Matrix metalloproteinases. Br J Surg 84: 160-
166, 1997

15.

Pihlajaniemi T, Rehn M: Two new collagen sub-

groups: membrane-associated collagens and types XV
and XVII. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol 50: 225-262,
1995

16.

Prockop DJ, Kivirikko KI: Collagens: molecu-

lar, biology, diseases, and potentials for therapy. Annu
Rev Biochem 64: 403-434, 1995

17.

Ruoslahti E: Integrins. J Clin Invest 87: 1-5,

1991

18.

Shaw LM, Olsen BR: FACIT collagens: diverse

molecular bridges in extracellular matrices. Trends Bio-

chem Sci 16: 191-194, 1991

19.

van der Rest M, Garrone R: Collagen family of

proteins. FASEB J 5: 2814-2823, 1991

Roczniki Naukowe Wy¿szej Szko³y Wychowania Fizycznego i Turystyki w Supraœlu - 2006