2011-03-17

1

BIAŁKA – STRUKTURA, FUNKCJE,

METABOLIZM

BIAŁKA

BIAŁKA

BIAŁKA

H

3

N

H

N

N

H

H

N

N

H

H

N

N

H

H

N

N

H

H

N

N

H

H

N

O

O

O

O

O

R

1

R

2

R

3

R

4

R

5

O

R

6

R

7

O

R

8

O

R

9

O

R

10

O

R

11

O

R

12

O

+

Struktura pierwszorzędowa polipeptydu zdeterminowana jest
genetycznie. Sekwencja polipeptydu zawiera informację o strukturze
przestrzennej polipeptydu, tj. o konformacji.

Struktura pierwszorzędowa to liniowa sekwencja kolejnych
aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi.

+

C
O

-

N

H

C
O

N

H

C

N

H

C

'

C

O

w wiązaniu peptydowym połączenie między atomem węgla i azotu
ma charakter częściowo (w ~40%) wiązania podwójnego. Wiązanie
peptydowe jest sztywne, wszystkie jego cztery atomy znajdują się
w jednej płaszczyźnie.

BIAŁKA – STRUKTURA I RZĘDOWA

BIAŁKA – STRUKTURA II RZĘDOWA

2011-03-17

2

BIAŁKA – STRUKTURA II RZĘDOWA

BIAŁKA – STRUKTURA II RZĘDOWA

BIAŁKA – STRUKTURA II RZĘDOWA

BIAŁKA – STRUKTURA III RZĘDOWA

BIAŁKA – STRUKTURA III RZĘDOWA

Specyficzne

wiązanie się białek z innymi cząsteczkami stanowi

istotę ich funkcjonowania.

BIAŁKA – STRUKTURA A FUNKCJA

Rozmaitość łańcuchów bocznych znajdujących się na powierzchniach
cząsteczek białek umożliwia im tworzenie wiązań wodorowych,
elektrostatycznych i van der Waalsa z innymi cząsteczkami a to
decyduje o pełnieniu określonych funkcji.

Oddziaływania pomiędzy

aktyną a miozyną

umożliwiają skurcz

mięśni

Możliwość wiązania przez

mioglobinę grupy hemowej

decyduje o jej zdolności do

magazynowania tlenu w

mięśniach

Wiązanie obcych cząsteczek

do przeciwciał pozwala na

reakcję immunologiczną

Specyficzne wiązanie

enzymu z substratem jest

podstawą reakcji

katalitycznej

(tu lipooksygenaza)

2011-03-17

3

BIAŁKA – STRUKTURA A FUNKCJA

http://adultstemcellawareness.files.wordpress.com/2007/10/sickle-cell.jpg

PUNKT IZOELEKTRYCZNY BIAŁKA

Wzajemne ułożenie względem siebie kilku polipeptydowych
podjednostek białka (dotyczy tylko białek wielopodjednostkowych)

Przykładem jest hemoglobina
– białko allosteryczne.
Wiązanie tlenu z hemoglobiną
jest kooperatywne tzn.
związanie tlenu z jednym
hemem ułatwia wiązanie tlenu
z hemem kolejnej podjednostki

Wynika to z faktu, że
utlenowanie prowadzi do
znacznych zmian w
czwartorzędowej strukturze
hemoglobiny

BIAŁKA – STRUKTURA IV RZĘDOWA

BIAŁKA SUROWICY

FRAKCJE BIAŁEK

SUROWICY

60%

4%

9%

10%

17%

Albuminy

α1-globuliny

α2-globuliny

β-globuliny

γ-globuliny

BIAŁKA SUROWICY

ALBUMINY

– dobrze rozpuszczają się

w wodzie i wykazują do niej wysokie
powinowactwo

• Dzięki temu utrzymują prawidłowe

ciśnienie onkotyczne krwi.

• Wpływają w ten sposób na rozmieszczenie

płynów między przestrzenią pozakomórkową

a łożyskiem naczyniowym

• Są wytwarzane w wątrobie i mają zdolność

wiązania i transportu m.in. bilirubiny, miedzi, wapnia, niektórych

hormonów i leków

• Spadek stężenia albuminy (hipoalbuminemia) wywołany

zmniejszoną syntezą w przypadku uszkodzenia hepatocytów lub

ucieczką albumin do moczu np. w nerczycy, prowadzi do

powstawania obrzęków

FRAKCJE BIAŁEK SUROWICY

2011-03-17

4

α1 GLOBULINY –

należy tu m.in.

α1 antytrypsyna -

białko ostrej fazy

α2 GLOBULINY – należą tu m.in.
ceruloplazmina

transportująca miedź

transkortyna

wiążąca hormony steroidowe

(glikokortykoidy) we krwi, które w tej postaci

nie wykazują aktywności biologicznej

β GLOBULINY – m.in.

transferyna -

transportująca żelazo

γ GLOBULINY –

należą tu

przeciwciała

Wzrost stężenia tej frakcji świadczy o toczącym

się w organizmie procesie zapalnym

FRAKCJE BIAŁEK SUROWICY

http://en.wikipedia.org

Określa się wykonując tzw. proteinogram czyli rozdział

elektroforetyczny białek

Wzrost ilości białka całkowitego - bardzo rzadko, np. w szpiczaku

(pojawia się białko patologiczne)

• Obniżenie stężenia białka całkowitego występuje przy dużej jego
utracie z ustroju, np. w nerczycy

• Częste są przesunięcia w obrębie frakcji białkowych, np.

• Obniżenie zawartości albumin –

może świadczyć o nadmiernej

ich utracie z ustroju (białkomocz, krwotoki, ciecze wysiękowe) lub

z zahamowaniem syntezy (choroby wątroby)

• Podwyższenie zawartości frakcji globulinowych

spotyka się

najczęściej w stanach zapalnych (α-globuliny), w przewlekłych

chorobach zakaźnych lub schorzeniach wątroby (β- i γ-globuliny)

ZABURZENIA ILOŚCI BIAŁEK SUROWICY

2

) Szkielety węglowe

zostają przekształcone

w jeden lub więcej

metabolitów pośrednich

1

) Grupa α-aminowa

zostaje odłączona

w procesie

transaminacji

KATABOLIZM AMINOKWASÓW

Grupa α-aminowa

w reakcji TRANSAMINACJI, katalizowanej przez

aminotransferazy

zostaje przeniesiona najczęściej na

α-ketoglutaran.

Koenzymem w tej reakcji jest

fosforan pirydoksalu

(pochodna wit.

B6

)

Następnie

glutaminian

ulega OKSYDACYJNEJ DEAMINACJI,

katalizowanej przez

dehydrogenazę glutaminianową

i powstaje

amoniak

. Koenzymem w tej reakcji jest

NAD+

aminokwas α-ketoglutaran

α-ketokwas

glutaminian

glutaminian

amoniak

α-ketoglutaran

KATABOLIZM AMINOKWASÓW

Toksyczny

amoniak

po przekształceniu w

karbamoilofosforan

wchodzi do CYKLU MOCZNIKOWEGO,

w którym zostaje

przekształcony w

mocznik

- w tej postaci wydalany jest nadmiar

azotu z organizmu

KATABOLIZM AMINOKWASÓW

Szkielety węglowe aminokwasów

(

α-ketokwasy)

zostają

przekształcone w odpowiednie metabolity, w zależności od rodzaju
aminokwasu:

- aminokwasy glukogenne

–

po przekształceniu w pirogronian, α-

ketoglutaran, bursztynylo-CoA, fumaran lub szczawiooctan
mogą być dalej utleniane w cyklu Krebsa i dostarczać energii lub

mogą brać udział w syntezie

glukozy

- aminokwasy ketogenne -

po przekształceniu w acetylo-CoA lub

acetoacetylo-CoA

mogą być dalej utleniane w cyklu Krebsa

dostarczając energię (acetylo-CoA) lub mogą brać udział w syntezie

ciał ketonowych

KATABOLIZM AMINOKWASÓW