Poziomy organizacji struktury bialka-

I rzedowa -uwarunkowana sekwencją aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, połączonych wiązaniami

peptydowymi.jednak taki lancuch może być roznie usytuowany w przestrzeni co stanowi wtórna strukturę białka.

II rzedow

a-

jest to sposób i stopien zwiniecia lancucha polipeptydowego w formie sroby prawej czyli tzw. α-helixu lub tez

struktury pasmowej czyli struktura β. Typowym przykładem struktury α-helixu jest czast. α-ketatyny które tworza się w wyniku
powinowadztwa wodoru do elektroujemnych atomow azotu lub tlenu. Struktura β jest charakterystyczna dla β-kreatyny czyli czast. W
pelni rozwinietej . ze względu na niemożność tworzenia wiazan wodorowych wewnątrz lancucha powstaja one miedzy odpowiednimi
grupami sąsiadujących łańcuchów co powoduje wytworzenie struktury dywanowej zbudowanej z plasko ułożonych obok siebie
licznych łańcuchów polipeptydowych.

III-rzedowa- dotyczy glownie bialek globularnych. Jest to scisle określony przez strukture pierwszorzedowa sposób

pofaldowania i zwiniecia heliksu białkowego w przestrzennie zwarty twor. Utrwalenia tej struktury dokonuje się z udzilem wiazan
wodorowych a także innych np. wiazania jonowe miedzy grupami kwasowymi i zasadowymi, wiazanie estrowe i tioestrowe miedzy
grupa karboksylowa i hydroksylowa wiazania disulfidowe, wiazania typu sil Van der Waalsa czyli kohezji.

IV rzedowa- okresla stopien asocjacji lub polimeryzacji poszczegolnych czasteczek białkowych lub łańcuchów

polipeptydowych w wieksze agregaty zazwyczaj w oligomery. Ta struktura jest utrwalana przede wszystkim przez wiazania
disulfidowe a także przez kleszczowe tworzące się udzialem reszt fenolowych aminowych karboksylowych i za pośrednictwem jonow
metali oraz silami van der valsa.
Masa czasteczkowa bialek- do okreslania masy czas. Bialek oraz innych biopolimerow stosuje się następujące metody:1chemiczana
oparte na analizie składu chemicznego 2 fizykochemiczna oparte na pomiarach sedymentacji, dyfuzji, cisnienia osmatycznego,
lepkości lub rozproszenia swiatla. Min mase czast na podstawie danych analizy elementarnej można oznaczyc ze wzoru Mmin=masa
atomowa pierwiastka/%danego pierwiastka w związku* 100
Denaturacja bialek- zjawisko to powoduje szczególnie duza zmianekonformacji czast. Bialka z równoczesnym zanikiem jej
aktywności biologicznej i zmiane niektórych właściwości . denaturacja zachodzi pod wpływem nadmiernie wysokiej temp. Mocnych
kwasow lub zasad, mocznika, niektórych związków aromatycznych, stężonych roztworow jonowmetali ciezkich i soli sodowej
siarczanu dodecylu. Prowadzi ona do zerwania wiazan wodorowych i niektórych innych niekowalencyjnych a wiec do rozfaldowania
lancucha do ukladu przypadkowego. Denaturacji towarzyszy wiele zmian chemicznych lub fizycznych: 1 zmniejszenie
rozpuszczalności w punkcie izoelektrycznym 2 utrata aktywności biologicznej 3 zwiekszenie aktywności grup chemicznych 4 wzrot
kata skrecania płaszczyzny swiatla spolaryzowanego oraz asymetrii czast. 5 wzrost podatności na hydrolize enzymatyczna..
Denaturacja bialka jest praktycznie procesem nieodwracalnym. Stwierdzono jej odwracalność tylko dla bialek o stosunkowo prostej
budowie co określa się renaturacją
Białka mleka- kazeina –należy do fosfoprotein i glikoprotein, stanowi ok. ¾ ogolnej ilości bialka, kazeina jest fosfoproteina tzn w
skladzie poza weglem wodorem tlenem azotem i siarka zawiera fosfor, zawartość w mleku krowim to 3-4 % jest podstawowa masa
twarogow i serow oraz nie jest bialkiem jednorodnym gdyz sklada się z frakcji α β v. bialko serwatki – po oddzieleniu z mleka
wytraconej kazeiny pozostaje żółtawy roztwor zwany serwatka zawierajacy bialka typu albuminy i globuliny. α-albumina mleczna
podobny sklad i właściwości do albuminy surowicy krewi .wystepuja w rozproszeniu sa trudne do wydzielenia skrzepu.Globuliny
zawiera β-laktoglobuline euglobuline i pseudoglobuline znaczna zawartości aminokwasow egzogennych ,maja wysoka wartość
Klasyfikacja peptydów:- długości łańcucha – na oligopeptydy, polipeptydy, makropeptydy- rodzaju reszt wchodzących w skład
peptydu –homomeryczne (zawierające tylko reszty aminokwasowe) i heteromeryczne (zawierające także inne reszty np.
hydroksykwasów).- rodzaju wiązań występujących w łańcuchu – homotetyczne zawierające wyłącznie wiązania peptydowe,
heterodetyczne – zawierające także inne wiązania, np. disiarczkowe lub estrowe.- budowy łańcucha – na łańcuchowe proste,
łańcuchowe rozgałęzione oraz cykliczne
Peptydy biologicznie aktywne:-tyftsyna-TKPR stymuluje działanie układu odpornościowego- Glutation –zbudowany z 5-Glu-Cys-
Gly, biologiczny przenośnik elektronów, służy jako koenzym liazy laktoiloglutationowej katalizującej przemianę metyloglioksalu do
kwasu mlekowego- peptydy o funkcji hormonów i antybiotyków: wazopresyna i oksytocyna-hormony tylnego płata przysadki
mózgowej, wywołują kontrakcję mięsni gładkich macicy i gruczołu mlecznego. Adrenokortykotropina-hormon przedniego płata
składa się z 39aminokw. Melatropina z 18 aminokw uczestniczy w rozwoju zarodka-Insulina- hormon trzustki, zawiera 51 aminok,
posiada zdolność asocjacji. Obniża poziom glukozy we krwi.Zwiększa przepuszczalność błon komórkowych dla monosacharydów i
aminokw, przyśpiesza proces glikolizy.-protaminy-składa się głównie z Arg(85%). Występ w jądrach komórkowych ryb, towarzyszą
kwasom nukleinowym np.w spermie ryb lub ptakówAntybiotyki: gramicydyny,polimyksyny,aktynomycyny-produkowane przez
grzyby strzępkowe.w ich skład wchodzą aminokw nieproteinogenne lub analogi aminokw białkowych.
Heptapeptydy(cyklofalloidyna, fallotoksyna)-silne trucizny muchomora sromotnikowego. Endorfiny występują w tkankach zwierząt,
mają podobne działanie do morfiny-znoszą ból i rozluźniają napięcie mięśni. -peptydy smakowe (aspartam (ASP-Phe-CH3) silny
środek słodzący) pozyskiwane z proteolizy białek naturalnych lub syntezy z wolnych aminokw.w środowisku niewodnym
Białka roślinne – wyroznie się czesci wegetatywne; albuminy globuliny histony- zlokalizowane w chloroplastach pelnia funkcje
enzymatyczne i regulujące.Białka zapasow- w nasionach zbóz-albuminy-w nasionach zboz ok. 20%, rozpuszczalne w roztworach
soli, pelna funkcje enzymatyczna i regulacyjna. Bialka glutanowe- występują w Zycie i pszenicy ,bogate w glutanine , znacznie
rozbudowana struktura IV rzedowa. Prolamina- nasina traw przenicy Gluteniny- wystepuje w nasionach roslin jednoliściennych np.
frakcja glutaminy, glutanu pszennego , zdolność rozpuszczania w rozcieńczonych kwasach. Rosliny motylkowe i oleiste . Globuliny-
bialko zapasowe nasion zboz oraz nasion roslin motylkowych(występują tez w lisciach nasion) np. wicylina, legumina, bialka
zapasowe w nasionach łubinu konopi wyki. Towarzysza mniewielkie ilości albuliny która pelni funkcje enzymatyczne i regulacyjne.
właściwości białek w prod spożywczych-
-Koagulacja białek mleka –kazeiny zachodząca pod wpływem enzymu podpuszczki, w wyniku działania enzymu następuje
rozwarstwienie substancji białkowych oraz wody i ścięcie białek.
-Zdolność żelowania –wykorzystywana w procesie uzyskiwania galaret z użyciem np. żelatyn.
-Zdolność do uczestniczenia w przemianach glutenu –(tworzenie się siatki glutenowej). -Tworzenie się siatki glutenowej polega na
wchłanianiu przez białka wody, pęcznienie cząsteczek białkowych, a następnie łączenie się ich ze sobą
-Właściwości pianotwórcze –(np. białka jaja kurzego) wykorzystywane są podczas kształtowania pożądanej tekstury wyrobów

cukierniczych, w procesie napowietrzania (ubijanie). -Białka zawarte w mleku (kazeina) poddawana jest procesowi napowietrzania
podczas produkcji kremu, bitej śmietany, lodów, itp.w strukturę siatkową.
-Białka są składnikiem budulcowym pokarmu uczestniczą w procesach budowy nowych tkanek i komórek oraz w procesach
odbudowy tkanek i komórek zniszczonych i uszkodzonych.
-Ponadto białka wykorzystywane są przez organizm jako substancja zapasowa w przypadku wystąpienia zjawiska głodu
jakościowego czy ilościowego
Białka mięsa- miozyna i aktyna, stanowią ok. 50% białek mięsa. Miozyna-ma właściwość katalizowania hydrolizy ATP. Energia
wyzwalana wykorzysytwana jest głównie jako energia mechaniczna, do pracy mięsni. Jest to białko globularne, struktura
parakrystaliczna m. czast. To 420kDa,wrazliwa na obecność jonów metali ciężkich. Aktyna- globularne, m. czast. To 70kDa,nie ma
aktywności enzymatycznej. Najwazniejsza aktywnoscia aktyny jest zdolność do tworzenia kompleksu z mizyna. Mioglubina- 17kDa
zdolność do wiązania tlenu,. Białka tkanki okrywającej, podporowej i łącznej- w tych tkankach wystepuja białka keratyny, kolagenu i
elastyny. Charakteryzuja się znaczna odpornoscia na działania czynnikow chemicznych, enzymow proteolitycznych,mała
rozpuszczalnoscia w wodzie i aktywnoscia chemiczna.
Klasyfikacja białek:
-ze względu na kształt: globularne(sferyczne) mają kształt eliptyczny, skł się z pofałdowanych i zwiniętych łańcuchów
polipeptydowych o splotach utrwalonych wiązaniami kowalencyjnymi i niekowalencyjnymi. Łatwo rozp w wodzie w
rozcieńczonych r-rach soli. Należą tu wszystkie białka czynne biolog o charak enzymów, antygenów, przeciwciał Włókienkowe-
białka o znacznej asymetrii cząsteczek.ich cząsteczki są zespołami rozciągniętych łańcuchów polipeptydowych, powiązanych
wiązaniami niekowalencyjnymi. Mają trwała strukturę, są nierozp w r-rach soli. Należą tu kreatyna, miozyna, kolagen.
-ze względu na budowę: Proste-po hydrolizie dają wyłącznie aminokwasy lub ich pochodne Protaminy-polipeptydy, występuję w
dojrzałej spermie ryb i ptaków.zbudowane z 8rodzajów aminokwasów o przewadze zasadowej (Arg),nie zawierają aminokw
siarkowych. Histony, albuminy,globuliny,prolaminy, gluteliny-białka globularne. Histony-Białka jądra komórkowego w kotnym
występuja w połączeniu z kwasami nukleinowymi jako nukleoproteidy.mają podobny charakter do protamin, zawierają małe ilości
aminokw siarkowych Albuminy- w cieczach ustrojowych i ziarnach roślin uprawnych.rozp w wodzie i rozcieńczonych r-rach soli,
ulegają wysoleniu w obecności większych stężeń siarczanu amonu. Składają się w przewadze z aminokw kwaśnych. Albumina
surowicy krwi,owoalbumina jaja, rycyna nasion rącznika,leukozyna ziarna zbóż.Regulują ciśnienie osmotyczne cieczy ustrojowych i
wiązanie różnych składników Globuliny-należy tu większość enzymów i glikoprotein.występ w cieczach ustrojowych
zwierząt,wchodzą w skład białek zapasowych nasion roślin głównie motylkowatych.są nierozp w wodzie, rozp się w rozcieńczonych
r-rach soli i mogą być wysolone przez ich stężone r-ry. W ich skład wchodzą wszystkie aminokw białkowe,w tym dużo Asp i Glu.
Immunoglobuliny-przeciwciała, występują w plazmie krwi, imfy.wiążą antygeny. Prolaminy- rozp w niższych, rozcieńczonych alko
alifatycznych i niektórych aromat.występ w nasionach traw.zawierają dużo Glu i Pro, azotu amidowego, mało Lys. Gluteiny rozp w
rozcień kwasach i zasadach, nierozp w r-rach soli obojętnych i alko.występ w nasionach roślin jednoliściennych, stanowią frakcję
białek resztkowych i glutenu. Skleroproteiny-fibrylarne. U zwierząt występ jako składnik tkanki łącznej i strukturalnej,odporne na
działanie rozp-ków i enzymów proteolitycznych.Kreatyna zawiera dużo Cys; kolagen i elastyna zawierające dużo Pro.
Złożone- składają się z cząsteczki białka prostego połączonego z inną niebiałkową cząsteczką zwykle organiczną(gr protoestetyczną)
z udziałem wiązań kowalencyjnych, heteropolarnych i koordynacyjnych. Fosfoproteiny zawierają około 1% fosforu w postaci reszt
kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb Glikoproteiny ich grupę prostetyczną
stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina). Glikoproteiny występują też w substancji ocznej i płynie torebek
stawowych. Chronią przed proteolizą , zlepianiem powierzchni faz, odpowiadają za rozpoznawanie obcych ciał i własnych. Stanowią
podstawowy składnik sub grupowych krwi oraz licznych receptorów występ na pow komórki. Chromoproteiny złożone z białek
prostych i grupy prostetycznej – barwnika. Należą tu hemoproteiny zawierające układ hemowy oraz flawoproteiny. (hemoglobina,
mioglobina-odpowiedzialne za dostarczenie tlenu; cytochromy transportujące elektrony w głównych procesach
oksydacyjnych;leghemoglobina-uczestniczy w wiązaniu N2 przez bakterie i niektóre enzymy- katalaza, peroksydaza.Melanoproteiny-
sub barwne skóry oraz pochodne karotenowi-rodopsyny-uczestniczą w procesie widzenia. Nukleproteiny obejmują grupę
polipeptydów i białek głównie zasadowych(protamin i histonów) związanych w kompleksy z kwasami nukleinowymi za pomocą
wiązań niekowalencyjnych.występ w jądrach komórkowych stanowiąc materiał genetyczny komórki;w rybosomach tworząc
kompleksy RNA z białkiem. Wirusy zbudowane są z prawie czystych nukleoproteid.Metalo zawierają rózne jony metali związane z
białkiem. Należa tu ferrodoksyny-b.żelazowo-siarkowe; ferrytyna, ceruloplazmina, flawoprotiny,kompleksy białkowo-chlorofilowe,
enzymy w których jon metalu pełni zasadniczą rolę strukt lub katalityczną. Fosfatazy zaw w składzie Mg, arginaza Mn, insulina Zn,
oksydazy Cu, reduktaza azotanowa Mo. Lipoproteiny białka sprzężone z lipidami.występ w bogatych w tłuszcz ziarnistości oraz
błonach komórkowych i cytoplazmatycznych, w plazmie krwi, cytoplazmie komórek i żółtku jaja.odpowiadają za transport i
rozprzestrzenianie lipidów, hormonów, witamin rozp w lipidach.-ze względu na właściwości odżywcze Doborowe w swoim składzie
zawierają wszystkie aminokwasy egzogenne. zaliczamy np. albuminę, białko jaja kurzego, białko mleka i mięsa Niedoborowe te w
których brakuje choćby jednego aminokwasu egzogennego. Przykładem takiego białka jest kolagen, żelatyna. Niebiałkowej część
białka nazywamy prostetyczną.Białka złożone ze względu na obecność grupy prostetyczne dzielimy na:-nukleoproteidy –
zawierające jako grupę prostetyczną nukleotydy i kwasy nukleinowe, występujące w jądrach komórkowych;-glikoproteidy –
cukrowce, występują w ślinie, w substancji ocznej i płynie torebek stawowych;-chromoproteidy – metale, zaliczamy do nich różne
enzymy, hemoglobinę, cytochromy;-fosfoproteidy – reszty kwasu fosforowego i należą tu kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina
ikry ryb;-lipoproteidy –tłuszcze i sterydy; są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL)
-ze względu na pochodzenie:Białka roślinne (głównie białka zawarte w ziarnach zbóż, czyli gluten) Białka zawarte w mięsie, czyli
zwierzęcej tkance mięśniowej. Białka zawarte w mleku (kazeina)
-ze względu na funkcje: - kataliza enzymatyczna – od uwadniania dwutlenku węgla do replikacji chromosomów -transport –
hemoglobina, transferyna -magazynowanie – ferrytyna - kontrola przenikalności błon – regulacja stężenia metabolitów w komórce -
ruch uporządkowany – skurcz mięśnia, ruch – np. aktyna, miozyna -wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych -bufory -
kontrola wzrostu i różnicowania -immunologiczna – np. immunoglobuliny -budulcowa, strukturalna – np. &-keratyna, elastyna,
kolagen -przyleganie komórek (np. kadheryny) -regulatorowa (regulacja hormonalna i regulacja przebiegu procesów genetycznych) –
-reguluje przebieg procesów biochemicznych – np. hormon wzrostu, insulina, czynniki transkrypcyjne