Enzymy – chemiczne regulatory

reakcji cz. I

Metabolizm

Metabolizm

(gr. metabole – przemiana) całokształt przemian materii

i energii zachodzących w żywym organizmie. Wyróżnia się dwa

kierunki przemian metabolicznych:

- reakcje anaboliczne (gr. anabalein –dorzucać, podwyższać),
- reakcje kataboliczne (gr. katabalein – odrzucać, obniżać).

Przemianom chemicznym zachodzącym w komórkach towarzyszy

zawsze przemiana energii. Część tych przemian wymaga

dostarczenia energii – są to reakcje endoergiczne, zwykle wiążące

się z powstawaniem nowych, bardziej złożonych związków.

Pochłaniają one energię z otoczenia, a zatem produkty reakcji mają

wyższą energię niż substraty.

Reakcje, które uwalniają energię niezbędną do wykonywania różnego

rodzaju pracy, np. do ruchu czy syntez chemicznych, nazywane są

egzoergicznymi. Skoro energia jest uwalniana to produkty

zawierają mniej energii niż substraty.

Anabolizm

Reakcje anaboliczne

to reakcje syntez związków bardziej

złożonych z prostszych, zwykle wymagające dostarczenia
energii. Energia dostarczana do tych przemian umożliwia
podwyższenie poziomu energetycznego związków. W
wyniku

reakcji

anabolicznych

powstaje

wysokoenergetyczny produkt. Do tej grupy przemian
zalicza

się

reakcje

biosyntezy

białek,

kwasów

tłuszczowych, lipidów i innych złożonych związków
organicznych.

Przykładem reakcji anabolicznej jest wiązanie CO

2

i

wbudowywanie go w związki organiczne podczas
fotosyntezy lub chemosyntezy.

Katabolizm

Reakcje kataboliczne

to reakcje, w których następuje

obniżenie poziomu energetycznego substratów na
skutek ich rozkładu na związki prostsze. Większość
przemian katabolicznych przebiega z uwolnieniem
energii. Podstawowym procesem katabolicznym jest
oddychanie ( utlenianie biologiczne). W procesie tym
energia zawarta w cukrach lub innych związkach
organicznych uwalnia się, a powstające produkty, np.
CO

2

,H

2

O, są znów na niskim poziomie energetycznym.

Charakterystyka głównych

przemian metabolicznych

ANABOLIZM

KATABOLIZM

Źródło: Wiśniewski H. Biologia dla klas III

Współzależność przemian

metabolicznych

Reakcje wymagające dostarczenia energii są sprzężone z

reakcjami, które tę energię dostarczają. Dlatego też reakcje
anaboliczne i kataboliczne zachodzą równocześnie, choć w
różnych strukturach komórki. Ważne jest także aby
energia, która powstała w jednym procesie, mogła zostać
dostarczona

do

miejsca,

gdzie

zachodzi

proces

energochłonny.

Możliwe

jest

to

dzięki

związkom

wysokoenergetycznym, które są nośnikami energii.

Mimo, że procesy anaboliczne i kataboliczne zachodzą

jednocześnie, to nie oznacza to, że ich intensywność jest
zawsze taka sama – zmienia się ona bowiem z wiekiem.

Energia aktywacji

Jest to ilość energii niezbędnej do zapoczątkowania procesu

chemicznego. Dodanie katalizatora do środowiska reakcji

znacznie obniżą energię aktywacji. Obniżenie energii

aktywacji jest możliwe w układach biologicznych dzięki

katalizatorom biologicznym –

enzymom

.

Jeżeli bariera aktywacji zostanie obniżona, to reakcja

przebiegnie szybciej. Skoro enzymy obniżają energię

aktywacji, w jednostce czasu może reagować znacznie więcej

cząsteczek. Enzym tworzy przejściowy, nietrwały kompleks z

substratem, czyli substancją na którą działa. Następnie

kompleks się rozpada, następuje uwolnienie produktu oraz

wolnego katalizatora, który może wejść w reakcję z następną

cząsteczką substratu. Enzymy jedynie ułatwiają reakcję –

przyśpieszają ją, nie wpływają natomiast na kierunek reakcji

chemicznej ani na końcowe stężenie reagujących cząsteczek.

Efekt obecności biokatalizatora

w środowisku

REAKCJA NIEKATALIZOWANA

REAKCJA KATALIZOWANA

E

N

E

R

G

IA

SUBSTARTY

PRODUKTY

ENERGIA AKTYWACJI

BEZ UDZIAŁU ENZYMU

ENERGIA AKTYWACJI

Z UDZIAŁEM ENZYMU

WYDZIELONA

ENERGIA

POSTĘP REAKCJI

Enzymy

Są to czynniki umożliwiające szybkie zachodzenie procesów

życiowych. Spełniają one rolę katalizatorów, czyli
substancji regulujących szybkość przebiegu reakcji
chemicznych, nie wpływających jednak na wynik końcowy
reakcji i nie zużywające się w trakcie jej przebiegu.
Enzymy są wysoce specyficzne, a ich aktywność może
być regulowana.

Biokatalizatory (enzymy) powstają w przyrodzie w

organizmach żywych – choć mogą także oddziaływać
poza żywym organizmem, np. bakterie wydzielają
wytwarzane przez siebie enzymy trawienne do podłoża, a
wchłaniają gotowe, strawione cząstki pokarmowe.

Budowa enzymów

Niektóre enzymy, np. pepsyna (składnik soku żołądkowego),

rybonukleaza (trawiąca RNA), amylaza (rozkładająca
skrobię) czy ureaza (powodująca rozkład mocznika) są
białkami prostymi. Większość enzymów to białka złożone,
gdzie część białkową określa się nazwą apoenzymu,
natomiast część niebiałkowa daje się często oddzielić
jako tzw. koenzym. Obie części razem tworzą
holoenzym. Jeżeli koenzym jest trwale połączony z
białkiem – wówczas tworzy tzw. grupę prostetyczną.

Niektóre enzymy dla swej aktywności wymagają obecności

jonów, np. magnezu, żelaza, cynku. Prawdopodobnie te
mikroelementy wchodzą w skład niektórych koenzymów,
umożliwiając im udział w reakcjach.

Budowa enzymu

ENZYM = CZĘŚĆ BIAŁKOWA + CZĘŚĆ NIEBIAŁKOWA

APONEZYM

KOENZYM

nietrwale

związany z

apoenzyme

m

GRUPA

PROSTETYCZNA

trwale

związana z

apoenzymem

Apoenzym – warunkuje specyficzność substratową

działania enzymu, gdyż wskazuje powinowactwo do
substratu.

Koenzym – określa typ katalizowanego procesu, decyduje

o tym jakiej przemianie ulega substrat. Koenzymami lub
ważnymi ich częściami składowymi są m.in.:

• ATP
• NAD
• NADP
• NADH
• jony metali: np. żelaza, wapnia, magnezu
• witaminy, np.: B

1

, B

12

, biotyna, PP

Nomenkaltura enzymów

Nazwy wielu enzymów utworzono przez dodanie przyrostka –

aza do nazwy substratu, na który dany enzym oddziałuje.
Przykładem może być sacharaza, która katalizuje rozkład
sacharozy do glukozy i fruktozy.

Innym sposobem mianowania było dodanie końcówki –aza do

nazwy reakcji katalizowanej przez dany enzym (np.
dehydrogenacja – dehydrogenaza), zaś drugie słowo
oznaczało substrat danej reakcji. W ten sposób utworzono
dwuwyrazowe nazwy enzymów, np. dehydrogenaza
mleczanowa.

Obecnie stosuje się międzynarodowe mianownictwo enzymów,

gdzie m.in. każdemu znanemu, jak i nowo odkrytemu
enzymowi przypisuje się numer, pod którym dany enzym
jest zapisany w międzynarodowym wykazie enzymów.

Klasyfikacja enzymów

W zależności od rodzaju przeprowadzanej reakcji wyróżnia

się sześć grup enzymów:

• oksydoreduktazy
• transferazy
• hydrolazy
• liazy
• izomerazy
• ligazy

Oksydoreduktazy - są to enzymy katalizujące reakcje

utleniania i redukcji. Do tej grupy biokatalizatorów
zalicza się dehydrogenazy oraz oksydazy. Te ostatnie
przenoszą elektrony na tlen.

Transferazy – przenoszą pewne grupy chemiczne, np.

grupę metylową – CH

3

czy też grupę aminową –NH

2

pomiędzy związkami.

Hydrolazy – katalizują rozpad (hydrolizę) wiązań

chemicznych. Reakcja ta zachodzi zazwyczaj w
środowisku wodnym, a w każdym razie do jej przebiegu
konieczna jest cząsteczka wody.

Liazy – są to enzymy, które rozbijają bez udziału wody

wiązania typu: C-C, C-O, C-N, C-S. W pewnych warunkach
niektóre liazy mogą katalizować procesy syntezy.

Izomerazy – jest to grupa enzymów, dzięki którym możliwe

są

wewnątrzcząsteczkowe

przegrupowania,

umożliwiające przejście substratu w odpowiedni izomer,
tzn. związek o tym samym wzorze sumarycznym, ale
różniący się strukturą i właściwościami fizycznymi oraz
chemicznymi.

Ligazy – enzymy katalizujące wzajemne łączenie się dwóch

cząsteczek, czyli syntezę nowych wiązań. Proces ten
wymaga zazwyczaj rozbicia wiązania pirofosforanowego
w cząsteczce ATP bądź podobnego związku.

Specyficzność (swoistość)

enzymów

Większość enzymów wykazuje dużą specyficzność, która polega

na katalizowaniu kilku spokrewnionych reakcji chemicznych,
a nawet w wielu przypadkach tylko jednej, określonej
przemiany.

Przykładem może być ureaza, która katalizuje hydrolizę

mocznika do amoniaku, a nie oddziałuje na inne substraty.

Specyficzność niektórych enzymów polega także na tym, że

atakują one określony rodzaj wiązania chemicznego. Na
przykład lipaza hydrolizuje tylko wiązania estrowe, które
występują między glicerolem i kwasami tłuszczowymi w
obrębie grupy lipidów.

O specyficzności substratowej enzymu decydują właściwości i

przestrzenne ułożenie reszt aminokwasów tworzących tzw.
centrum aktywne.

Enzymy – efektywne katalizatory

Jedną z najważniejszych cech enzymów jest przyśpieszanie

reakcji chemicznych w stopniu znacznie większym niż

katalizatory nieenzymatyczne. Nadtlenek wodoru rozkładany

jest do wody w obecności opiłków żelaza (atom żelaza jest

katalizatorem).

Nadtlenek wodoru jest toksycznym produktem ubocznym wielu

reakcji enzymatycznych i jest silną trucizną dla komórki.

Jednak komórka posiada peroksysomy – organelle, które

zawierają enzym – katalazę, która wykazuje olbrzymie

zdolności katalityczne. 1 cząsteczka katalazy w temperaturze

ciała ludzkiego powoduje rozkład około 7 mln cząsteczek

nadtlenku wodoru w ciągu minuty. Aby zneutralizować taką

samą ilość nadtlenku wodoru, jaką rozszczepia jedna

cząsteczka katalazy (zawierającej jeden atom żelaza) w ciągu

jednej minuty, pojedynczy atom potrzebowałby 3000 lat.

Izoenzymy (izozymy)

Są to enzymy występujące u tego samego osobnika lub

przynajmniej gatunku, które katalizują te samą reakcję,
lecz mają odmienną budowę. Owa odmienność dotyczy
zazwyczaj apoenzymu i przekazywana jest genetycznie.
Przykładem jest enzym dehydrogenza mleczanowa,
która występuje w cytoplazmie komórek wątroby, mięśni
szkieletowych oraz mięśnia sercowego.

Literatura:

• Danowski J., 2005. Repetytorium dla maturzystów i

kandydatów na wyższe uczelnie. Tom I. Medyk,
Warszawa

• Hames B.D., Hooper N.M., 2002. Krótkie wykłady.

Biochemia. PWN, Warszawa

• Pyłka – Gutowska E., 1995. Vademecum maturzysty.

Biologia. Oświata, Warszawa

• Villee i inni, 1996. Biologia. Multico, Warszawa
• Wiśniewski H, 1998. Biologia. Agmen, Warszawa