hamowanie kompetycyjne (współzawodnicze)

określa sytuację, w której dwa rodzaje cząsteczek - substrat i inhibitor - współzawodniczą o jedno centrum aktywne; znoszone jest przez zwiększenie stężenia substratu (powoduje wypieranie inhibitora); ten typ inhibicji wykorzystywany jest w przypadku leczenia ludzi zatrutych metanolem - w charakterze inhibitora kompetycyjnego podaje się wówczas etanol;

hamowanie niekompetycyjne (niewspółzawodnicze)

a zatem takie, w którym centrum aktywne enzymu blokowane jest częściowo przez substancję niepodobną do substratu; pomimo tego substrat może być wiązany, ale reakcja ulega zahamowaniu; przykładem inhibiotorów niekompetycyjnych są jony metali ciężkich (miedzi, rtęci).

regulacja allosteryczna

polega na odwracalnej zmianie kinetyki reakcji enzymatycznej pod wpływem związku (ligandu), który może przyłączać się do enzymu w miejscu innym niż substrat, nazwanym centrum allosterycznym; ligand taki powoduje zmiany konformacyjne enzymu podlegającego regulacji, która może polegać na inhibicji lub indukcji (aktywność enzymu wzrasta po przyłączeniu ligandu do centrum allosterycznego).

Koenzym to uczestnicząca w reakcji enzymatycznej niebiałkowa część enzymu nietrwale związana z częścią białkową (apoenzymem). Bierze udział w przenoszeniu elektronów, protonów lub grup atomów w trakcie katalizowanej reakcji. Wśród koenzymów wymienić można: ATP (adenozynotrifosforan), NAD (dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy), NADP (fosforan dinukleotydu niktynoamidoadeninowego), FMN (mononukleotyd flawinowy), FAD (dinukleotyd flawinoadeninowy), CoA (koenzym A), CoQ (koenzym Q) oraz wiele innych. Wiele z nich wykazuje pokrewieństwo do witamin. Koenzymy ulegają zużyciu podczas zachodzących z ich udziałem reakcji enzymatycznych, dlatego do organizmu dostarczane muszą być prekursory koenzymów, często w postaci witamin.