Materiały pochodzą z Platformy

Edukacyjnej Portalu

www.szkolnictwo.pl

Wszelkie treści i zasoby edukacyjne publikowane na łamach Portalu www.szkolnictwo.pl mogą być wykorzystywane przez jego
Użytkowników

wyłącznie

w zakresie własnego użytku osobistego oraz do użytku w szkołach podczas zajęć dydaktycznych. Kopiowanie, wprowadzanie zmian,
przesyłanie,

publiczne

odtwarzanie

i wszelkie wykorzystywanie tych treści do celów komercyjnych jest niedozwolone. Plik można dowolnie modernizować na potrzeby
własne

oraz

do

wykorzystania

w szkołach podczas zajęć dydaktycznych.

Enzymy - chemiczne regulatory

reakcji cz. II

Działanie enzymu

Ponieważ warunkiem zajścia procesu enzymatycznego jest

połączenie się enzymu z substratem. Na powierzchni
części białkowej enzymu znajduje się miejsce, zwykle
złożone z aminokwasów zawierających dużą liczbę
wolnych grup funkcyjnych, za pomocą których dochodzi
do połączenia się enzymu z reagującymi substancjami.
Jest to tzw.

centrum (miejsce) aktywne

, dzięki któremu

powstaje kompleks enzym-substrat. Właśnie podczas
łączenia substratu z enzymem zachodzi obniżenia energii
aktywacji.

SUBSTRAT

MIEJSCE

AKTYWNE

Kataliza enzymatyczna

Kataliza enzymatyczne przebiega według następujących

etapów:

• aktywowanie centrum i substratów, mające na celu ich

przestrzenne dopasowanie

• wytworzenie kompleksu enzym-substrat, co obniża

energię aktywacji i umożliwia szybkie zajście procesu

• oddzielenie enzymu od produktów

KOENZYM

SUBSTRAT

ENZYM

KOMPLEKS ENZYM-SUBSTRAT

PRODUKTY

Modele tłumaczące tworzenie

się kompleksu enzym-substrat

Model "klucza i zamka" (ang. "Lock and key"

model)

Jak sugerował w roku 1894 Hermann Emil Fischer,

zarówno enzym jak i jego substraty są do siebie
geometrycznie dopasowane w taki sposób, że idealnie
pasują jeden do drugiego (jak "klucz i zamek") – enzym
(molekularny zamek) do którego pasują tylko specyficzne
substraty (molekularne klucze).

SUBSTRAT - KLUCZ

ENZYM - ZAMEK

CENTRUM AKTYWNE

PRODUKTY

Modele tłumaczące tworzenie

się kompleksu enzym-substrat

Model indukowanego dopasowania (ang. Induced

fit model)

Model ten zaproponowany przez Daniela E. Koshlanda

zakłada, że enzymy są zwykle dość elastyczne
strukturalnie, ponieważ grupy boczne aminokwasów
tworzące centrum aktywne podlegają rearanżacjom
przestrzennym, ściśle dopasowując swe pozycje do
wiązanego

substratu,

co

dopiero

umożliwia

przeprowadzenie katalizy.

Model indukowanego

dopasowania (ang. Induced

fit model)

SUBSTRAT

CENTRUM AKTYWNE

CENTRUM AKTYWNE

DOPASOWUJE SIĘ

DO SUBSTRATU

PRODUKTY

ENZYM

Czynniki wpływające na

czynność enzymów

Wymienia się kilka determinant aktywności metabolicznej

enzymów:

• obecność inhibitorów
• temperatura
• pH środowiska
• utrwalacze
• stężenie reagujących składników

Pewne reakcje enzymatyczne wymagają obecności tzw.

aktywatorów, czyli substancji, które uczynniają enzymy.

Inhibitory enzymów

Substancje hamujące działanie enzymów to inhibitory

reakcji enzymatycznych. Rozróżnia się dwa typy inhibicji
(hamowania) enzymów: nieodwracalną i odwracalną. W
inhibicji nieodwracalnej inhibitor wiąże się kowalencyjnie z
enzymem tak silnie, że jego dysocjacja jest niemożliwa. W
tym

przypadku

enzym

ulega

unieczynnieniu

lub

całkowitemu zniszczeniu. W inhibicji odwracalnej szybko
osiągany jest stan równowagi w układzie enzym-inhibitor.

Wyróżnia się dwa typy inhibicji odwracalnej:
• kompetycyjna
• niekompetycyjna

Inhibicja kompetycyjna

Inhibitor kompetycyjny jest zazwyczaj strukturalnie podobny

do normalnego substratu danego enzymu. Dzięki temu
współzawodniczy z substratem o centrum aktywne.
Enzym może wiązać albo cząsteczkę substratu, albo
cząsteczkę inhibitora, ale nigdy obie równocześnie.

Inhibitor łączy się z centrum aktywnym tymczasowo i nie

uszkadza

enzymu.

Inhibicja

kompetycyjna

jest

odwracalna, gdyż jeżeli wzrośnie stężenie substratu,
działanie inhibitora zostaje przezwyciężone, ponieważ
duże stężenie substratu będzie z powodzeniem
współzawodniczyć z cząsteczką inhibitora o wiązanie się
w miejscu aktywnym.

INHIBITOR

SUBSTRAT

ENZYM

PRODUKT

Inhibicja kompetycyjna

Inhibicja niekompetycyjna

Inhibitor niekompetycyjny wiąże się odwracalnie z enzymem

w innym miejscu niż centrum aktywne i powoduje zmianę
przestrzenną kształtu enzymu – substrat wprawdzie może
być wiązany, ale dalsza reakcja i tak ulega zahamowaniu.

Ponieważ inhibitor wiąże się w innym miejscu niż substrat,

enzym może wiązać albo inhibitor, albo substrat, lub też
inhibitor i substrat równocześnie. Efektu działania
inhibitora niekompetycyjnego nie można przezwyciężyć
przez zwiększenie stężenia substratu.

Inhibicja niekompetycyjna

INHIBITOR

ENZYM

SUBSTRAT

PRODUKT

Temperatura wpływa na

aktywność enzymów

Dla większości enzymów można określić tzw. optimum

termiczne, czyli temperaturę, w której szybkość
katalizowanych przez nie reakcji jest największa.
Temperatura

optymalna

dla

enzymów

organizmu

człowieka zbliżona jest do temperatury ciała.

Szybkość większości reakcji katalizowanych przez enzymy

wzrasta wraz ze wzrostem temperatury, lecz jednak do
pewnych granic. W temperaturze powyżej 50 °C
większość enzymów traci aktywność, gdyż pod wpływem
ciepła dochodzi do denaturacji białka, czyli do
nieodwracalnej zmiany jego trzeciorzędowej struktury.
Fakt ten wyjaśnia, dlaczego większość organizmów ginie
w tej temperaturze.

Dla każdego enzymu istnieje

optymalne pH

Dla większości enzymów można określić pewne optymalne

pH i wąski przedział pH , poza którym nie wykazują swej
aktywności. Większość enzymów dla optymalnego
katalizowania reakcji wymaga środowiska obojętnego,
zaś silne kwasy i zasady powodują ich unieczynnienie -
denaturację. Wiele enzymów wykazuje optimum
aktywności w pobliżu pH 6,8, ale ogólnie istnieje duże
zróżnicowanie optimum pH dla enzymów, wywołane
różnicami środowiska, w którym enzymom przyszło
działać. Na przykład enzym trawienny pepsyna jest
przystosowany do działania w kwaśnym pH żołądka
(około pH 2,0)

Wpływ temperatury i pH na

aktywność enzymów

temperatura °C

a

kt

y

w

n

o

ść

e

n

zy

m

u

a

kt

y

w

n

o

ść

e

n

zy

m

u

pH

Stężenie reagujących składników

Normalny układ zależności szybkości działania enzymu od

stężenia substratu [S] polega na tym, że przy małych
stężeniach substratu podwojenie [S] powoduje podwojenie
początkowej szybkości V

0

. Jednakże przy większych

stężeniach substratu enzym ulega wysyceniu i dalszy
wzrost [S] powoduje tylko małą zmianę V

0

. Dzieje się tak,

ponieważ przy wysycających stężeniach substratu
praktycznie wszystkie cząsteczki enzymu zawierają
związany substrat.

V

0

[S]

Zależność między stężeniem substratu [S] a początkową szybkością
reakcji (V

0

)

Stała Michaelisa - Menten

Zależność szybkości katalizowanej reakcji od stężenia

substratu jest określona krzywą Michaelisa - Menten.

K

m

oznacza stałą Michaelisa, tzn. takie stężenie substratu,

przy którym szybkość katalizowanej reakcji osiąga
połowę szybkości maksymalnej.

stężenie substratu

sz

y

b

ko

ść

r

e

a

k

cj

i

Enzymy nie działają pojedynczo, zwykle są one zorganizowane

w

kompleksy

enzymatyczne,

katalizujące

wiele

skomplikowanych przemian metabolicznych. W takich
przypadkach produkt działania jednego enzymu jest
substratem do działania następnego.

Szereg enzymów występuje wyłącznie w określonych

organelach,

np.

w

chloroplastach,

mitochondriach,

lizosomach. Jeżeli enzymy te można wykryć metodami
histochemicznymi, wówczas określa się je jako markery,
czyli znaczniki danych organeli. Na przykład dehydrogenaza
bursztynianowa – enzym cyklu Krebsa – jest markerem
wewnętrznej błony mitochondrium.

Aktywacja proteolityczna

Wiele enzymów jest syntetyzowanych jako większe,

nieaktywne formy prekursorowe o nazwie proenzymy
lub zymogeny. Aktywacja zymogenów polega na
nieodwracalnej hydrolizie jednego lub więcej wiązań
peptydowych. Na przykład protezay trzustkowe –
trypsyna, chymotrypsyna – pochodzą z prekursorów
zymogenowych

(odpowiednio

–

trypsynogenu,

chymotrypsynogenu) uaktywnianych proteolitycznie.
Przedwczesna aktywacja tych prekursorów wywołuje
ostre zapalenie trzustki. Również kaskada krzepnięcia
krwi obejmuje serię aktywacji różnych zymogenów.

Literatura:

• Danowski J., 2005. Repetytorium dla maturzystów i

kandydatów na wyższe uczelnie. Tom I. Medyk,
Warszawa

• Hames B.D., Hooper N.M., 2002. Krótkie wykłady.

Biochemia. PWN, Warszawa

• Pyłka – Gutowska E., 1995. Vademecum maturzysty.

Biologia. Oświata, Warszawa

• Villee i inni, 1996. Biologia. Multico, Warszawa
• Wiśniewski H, 1998. Biologia. Agmen, Warszawa