3.3. Białka (proteiny)
Białka, w zasadzie, są olbrzymimi polipeptydami (makropeptydami). Jako kryterium podziału
pomiędzy polipeptydami a białkami umownie przyjmuje się ilość aminokwasów wchodzących w ich
skład. Związki zbudowane z ponad 100 aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi zalicza
się do białek. Poprawniejsze jest jednak założenie, że masa cząsteczkowa białek jest większa od
10 kDa. Jednakże, w kilku przypadkach, o przynależności do klasy białek decydują właściwości
polipeptydu i jego biologiczna funkcja. Ta koncepcja podziału ma coraz więcej zwolenników.
Rozwiązuje wiele sprzecznych i problematycznych przypadków. Na przykład, wspomniane w
poprzednim rozdziale protaminy, pomimo masy cząsteczkowej od 1000Da do 6000Da, wygodnie i
rozsądniej jest rozpatrywać w kategorii białek.
Składnikami większości białek zwykle jest 21 różnych aminokwasów w rozmaitych kombinacjach
(a ściślej permutacjach), plus Pro(OH) oraz Liz(OH) w kolagenie. Charakterystyczne jest, że
wszystkie aminokwasy występujące w białkach mają konfigurację L. Warto zauważyć, że już z 4
różnych aminokwasów można otrzymać 24 różne peptydy. Różną kolejnością wiązania się
poszczególnych aminokwasów (tzw. sekwencją aminokwasów), tłumaczy się zjawisko ogromnej
różnorodności białek, zarówno pod względem właściwości fizycznych, chemicznych i biologicznych.
Struktura przestrzenna białek zdeterminowana jest właśnie sekwencją aminokwasów (a tak na
marginesie, ta z kolei zdeterminowana jest sekwencją nukleotydów w DNA).
Białka można podzielić na dwie zasadnicze grupy: pro te in y i pr ote id y.
Prot ei ny to białka właściwe (inaczej, białka proste), wśród których można wyróżnić:
�� albumi ny  białka rozpuszczalne w wodzie i w rozcieńczonych roztworach soli; występują w
białku jaj ptasich oraz w nasionach roślin strączkowych,
�� gl obul iny - występują w surowicy krwi, w nasionach roślinnych oraz tkance mięśni,
�� pr ol a mi ny i gl ut eli ny  to są białka wyłącznie roślinne,
�� skl er opr ot ei n y  z kolei białka wyłącznie zwierzęce; wśród których dalej można wyróżnić:
�� kol agen  zasadniczy składnik białkowy tkanki kostnej,
�� ke r at yn a  główny składnik substancji rogowatych (włosy, paznokcie, skóra),
�� e la st yn a  główny składnik komórek w tkankach elastycznych.
Prot ei dy to białka złożone, zawierające oprócz aminokwasów składniki chemiczne niebiałkowe
(tzw. grupy prostetyczne). Do proteidów zalicza się m.in.:
�� n ukl e opro tei dy  główny składnik białkowy jąder żywych komórek,
�� gl i ko protei dy  związki białek właściwych z węglowodorami,
�� l ip opr ote id y  połączenia białek z tłuszczami,
�� c hromopr ot ei dy  połączenia białek z barwnymi związkami (np. flawoproteidy).
�� me t aloprot ei dy  połączenie białka z jonami metali.
Wiele białek będących enzymami należy do proteidów. W skład ich centrum katalitycznego
wchodzą witaminy lub atom metalu. Enzymy, z uwagi na ich rolę i specyficzne właściwości zostaną
omówione oddzielnie w dalszej części podręcznika.
W zależności od b udowy pr ze st r zenn ej cząsteczki białka dzieli się na dwie podstawowe
grupy:
1) b ia ł ka fi br yl ar ne (włókienkowe),
2) b ia ł ka glob ul ar ne (kuliste).
Umownym kryterium tego podziału jest stosunek liczbowy osi dłuższej (l) cząsteczki białka do osi
krótszej (d). Białka, dla których ten stosunek osiowy ma wartość nie większą niż 20 (l/d<20), zalicza
się do b iał e k gl obularnyc h . Ich rozmiary są rzędu kilku do kilkunastu tysięcy nm. Ich kształt
przypomina elipsoidy obrotowe. Kuliste cząsteczki spotyka się rzadko, głównie w przypadku
lipoproteidów.
Białka o stosunku osiowym większym od 20 (l/d>20) zalicza się do fi br yl ar nyc h . Długość ich
cząsteczek przekracza nierzadko sto tysięcy nm, przy średnicy włókna nie większej niż kilkaset nm.
11
3.3.1. Zasady organizacji strukturalnej cząsteczek białek
Cząsteczka białka stanowi trójwymiarowe ułożenie jednego lub kilku łańcuchów
polipeptydowych. Jej przestrzenna struktura jest hierarchicznie uporządkowana i można w niej
wyróżnić cztery poziomy uporządkowania, z których każdy wykazuje odmienność i zależność od
różnych typów wiązań między atomami. W latach pięćdziesiątych Lindestrom Lang badając budowę
białek wprowadził pojęcie ich struktury pierwszo-, drugo- i trzeciorzędowej póz
niej uzupełnione o
strukturę czwartorzędową.
Poziom I (czyli struktura pierwszorzędowa) w hierarchicznym skonstruowaniu cząsteczki
białkowej determinuje poziomy następne (tzw. strukturę wtórną), czyli strukturę przestrzenną danego
białka zwaną też konformacją łańcuchową, która z kolei decyduje o jego funkcji biologicznej.
Struktura I-rzędową mówi o kolejności, czyli sekwe ncj i a mi nokwa sów w łańcuchu
polipeptydowym. Ta struktura uwarunkowana jest wiązaniami peptydowymi. W strukturze
pierwszorzędowej uwzględnia się również położenie wszystkich innych wiązań kowalencyjnych. Są to
głównie wiązania disiarczkowe między resztami cysteiny, sąsiadującymi ze sobą w przestrzeni.
Struktura II-rzędowa białka określa pr zest r zen ne wzaj emne uł oże nie pła szc zyzn
wi ązań p ep t ydowych (ściśle biorąc, atomów tworzących te wiązania).
Struktura drugorzędowa tripeptydu
Kąt � odpowiada rotacji wokół wiązania Cą-C,
Kąt Ć odpowiada rotacji wokół wiązania Cą-N
Uwarunkowana jest przede wszystkim wiązaniami wodorowymi głównie między grupami
karbonylowymi i aminowymi łańcucha polipeptydowego oraz planarnością wiązania peptydowego.
Można rozpatrywać tę strukturę jako lokalne uporządkowanie w przestrzeni fragmentów łańcucha
peptydowego o identycznej konformacji. Elementami tej konfiguracji w białkach globularnych mogą
być: ą - he l is, str uktur a � -f a łd owa oraz za kr ę t y. W kolagenie indywidualnie występuje
str uktura ko la ge nu.
Struktury ą-helis, �-fałdowa i kolagenu zostaną szczegółowo przedstawione w dalszej części
podręcznika przy okazji omawiania białek fibrylarnych. Za kr ęt bet a ( �-zakręt) jest to element
struktury drugorzędowej łańcucha polipeptydowego zapewniający zmianę - odwrócenie - kierunku w
jego przebiegu. Ma postać ciasnej pętli, w której tlen z grupy karbonylowej jednego aminokwasu jest
połączony wiązaniem wodorowym z wodorem grupy aminowej czwartego z kolei aminokwasu.
Regiony łańcucha polipeptydowego pozbawione regularnej struktury drugorzędowej chętnie
przyjmują postać zakrętu beta. Taką postać może przyjąć nawet połowa łańcucha polipeptydowego
typowego białka.
Struktura III-rzędowa cząsteczki białka lub jej podjednostki określa u ł ożenie w
p r ze str ze ni ł a ńc uc h a poli pe pt ydo we go (a ściślej, rozlokowanie w przestrzeni wszystkich
jego atomów). To przestrzenne upakowanie łańcucha polipeptydowego wywołane jest wewnątrz
cząsteczkowymi wzajemnymi oddziaływaniami łańcuchów bocznych aminokwasów oraz miedzy tymi
łańcuchami a cząsteczkami wody. Czynnikami warunkującymi powstawanie i utrzymywanie w
białkach struktury III rzędowej są wiązania chemiczne wszystkich typów, w tym wspomniane
wcześniej wiązanie disiarczkowe i wodorowe, a ponadto oddziaływania jonowe, hydrofobowe i siły
van der Waalsa.
12
Struktura IV-rzędowa jest to spo só b ułoże ni a w pr zest r zeni ki l ku ł ań cu chów
p oli pept ydowyc h stanowiących podjednostki cząsteczki białka oraz zespół oddziaływań między
nimi
Czynniki strukturotwórcze białek
Rola wiązań peptydowych w budowie białek jest oczywista. Omówione teraz zostaną krótko
wszystkie pozostałe wiązania i oddziaływania chemiczne ogrywające rolę w powstawaniu i
utrzymaniu właściwej konformacji łańcucha polipeptydowego cząsteczki białka. Kolejność ich
omawiania wynika z roli i znaczenia, jakie pełnią.
Oddziaływania hydrofobowe (e fe kt hydr of obowy). Cząsteczki niepolarne nie zawierają
spolaryzowanych wiązań ani atomów - powoduje to, że są one nierozpuszczalne w wodzie.
Właściwość tą nazywa się hydr of o bowości ą . W środowisku wodnym oddziaływanie z polarnymi
cząsteczkami H2O doprowadzi do takiego układu, w którym fragmenty hydrofobowe będą "unikały"
kontaktu z wodą grupując się razem, natomiast części hydrofilowe "chętnie" będą z nią oddziaływać.
y
ródłem energii oddziaływań hydrofobowych jest niechęć cząsteczek wody zwiększenia stopnia
organizacji.
Efekt tych oddziaływań sprawia, że syntetyzowany wewnątrz komórki w środowisku wodnym
łańcuch polipeptydowy fałduje się spontanicznie w ten sposób, że większość jego hydrofobowych
rodników bocznych (przede wszystkim wa l iny, leucyny, i zo le uc yn y, a la ni n y i
f enyloal aniny) zostaje skierowana do wnętrza powstającej struktury, a większość jego polarnych,
obdarzonych ładunkiem bocznych łańcuchów znajduje się na powierzchni.
Wiązania disiarczkowe (m o s t k i d i s i a r c z k o w e ). Najsilniejszym wiązaniem (pomijając
:ŁS :ŁS :Ł) powstające pomiędzy
peptydowe) jest kowalencyjne w i ą z a n i e d i s i a r c z k o w e (
dwoma grupami  SH sąsiadujących ze sobą w przestrzeni dwóch reszt cysteiny w tym samym
łańcuchu lub łącząc dwa różne łańcuchy.
Energia wiązania disiarczkowego wynosi 300 kJ/mol, a odległość między atomami siarki S S
jest nie większa niż 0,15nm.
Wiązanie to odgrywa znaczną rolę jako czynnik strukturotwórczy ker a t yn, łącząc między sobą
sąsiadujące łańcuchy polipeptydowe, jednocześnie uodparniając te białka na działanie czynników
chemicznych. W cząsteczce �-keratyny ilość tych wiązań może sięgać nawet kilkudziesięciu.
Natomiast w białkach globularnych mostek disiarczkowy odgrywa jedynie rolę strukturotwórczą
w odniesieniu do pewnych fragmentów łańcucha polipeptydowego. Bez wątpienia usztywnia jednak
kształt tych białek i zwiększa ich termostabilność. W wielu enzymach reszty cysteiny tworzące mostki
disiarczkowe pełnią rolę aminokwasów pomocniczych (patrz: budowa centrum aktywnego enzymów).
Ilość wiązań disiarczkowych w cząsteczce białka globularnego jest rzędu kilku. Znanych jest ponadto
wiele białek (zwłaszcza pozakomórkowych enzymów), które nie posiadają mostków disiarczkowych.
Ta cecha czyni cząsteczki tych białek bardziej plastycznymi, co ma niewątpliwie znaczenie przy ich
sekrecji (wydzielaniu poza komórkę). Do takich enzymów należą rybonukleaza czy subtilizyna
Wiązania jonowe. Wiązania te są wywołane elektrostatycznym przyciąganiem się jonów o
przeciwnych znakach. W białkach wiązania jonowe tworzone są pomiędzy dodatnio naładowanymi
grupami amoniowymi łańcuchów bocznych lizyny i argininy oraz naładowanymi ujemnie grupami
karboksylanowymi kwasu glutaminowego i asparaginowego ( NH3+....-OOC ). Ponadto udział w
powstaniu tego wiązania w pewnym stopniu może mieć dodatnio naładowany rodnik histydyny.
Energia tych wiązań waha się w granicach 14-29 kJ/mol, ich zasięg wynosi ponad 1 nm, a siła
oddziaływania jest odwrotnie proporcjonalne do r2. Tak więc, wiązania te są względnie silne. Ich ilość
13
w cząsteczce białka może dochodzić nawet do kilkudziesięciu. Na przykład we wspomnianej
subtilizynie (pozakomórkowej proteinazie serynowej z Bacillus subtilis) na powierzchni cząstki
enzymu występuje 16 krzyżowych wiązań jonowych stabilizujących skutecznie trzeciorzędową
strukturę białka. U enzymów tych brak jest mostków disiarczkowych, a mimo to są one odporne na
działanie wielu czynników denaturujących.
Wiązania wodorowe. Tworzą się one pomiędzy atomem wodoru związanym kowalencyjnie z
atomem o dużej elektroujemności a atomem z wolnymi parami elektronowymi (np. w białkach
najczęściej: >C=O.....H N< lub  O H...O=C<). Wiązanie to symbolizowane we wzorach jest
kropkowaną linią, jak to widać w prezentowanych układach. Wiązanie wodorowe wykazuje wyraz
ne
ukierunkowanie. Jest ono tym silniejsze, im bardziej linearnie są ułożone wszystkie trzy tworzące je
atomy. Dla struktury białek, istotne wiązania wodorowe mają zasięg oddziaływania rzędu 0,26-0,31
nm, a energia pojedynczego wiązania waha się w granicach od 12 do 29 kJ/mol  a więc są to słabe
oddziaływania. Wiązania wodorowe mogą powstawać zarówno między atomami tej samej cząsteczki
jak i atomami różnych cząsteczek.
Pomimo, że wiązania wodorowego należą do słabych oddziaływań, są one chyba
najważniejszymi siłami, które utrzymują przestrzenną konformację cząsteczki białka. Wynika to z
faktu, iż w cząsteczce białka występują tysiące wiązań wodorowych, w sumie mają więc one dużą
wartość energetyczną.
Ogólnie należy stwierdzić, że wiązania wodorowe są niezmiernie ważnym elementem
strukturalnym układów biologicznych. Biorą one udział w tworzeniu struktur cząsteczek białek,
kwasów nukleinowych i polisacharydów. Powstawanie wiązań wodorowych między cząsteczkami
wody i cząsteczkami substancji rozpuszczonej jest warunkiem rozpuszczania w wodzie wielu
związków organicznych. Nadto tworzenie się i rozpad wiązań wodorowych warunkuje szereg tak
ważnych biologicznie funkcji, jak np. działanie enzymów.
Siły van der Waalsa są wynikiem wzajemnego oddziaływania elektronów i jąder w cząsteczkach,
są więc przykładem oddziaływań elektrostatycznych. Ogólnie biorąc energia wiązań powstałych na
bazie sił van der Waalsa jest bardzo mała, rzędu 4-8 kJ/mol. Mechanizm powstawania tych
oddziaływań może być różny. Rozróżnia się m.in. efekt dyspersyjny, efekt indukcyjny czy efekt
kierunkowy.
Ef e kt dys p er s yj ny (siły dyspersyjne) pojawia się jedynie wtedy, gdy cząsteczki znajdują się
bardzo blisko siebie, tak że prawie się stykają. W wyniku ruchu elektronów walencyjnych gęstość
ładunku ujemnego na zewnętrznej powłoce atomów ulega szybkim fluktuacjom wzbudzając podobną
fluktuację w powłoce walencyjnej sąsiednich atomów. Powstają szybkozmienne dipole, które
wzajemnie przyciągają się zwiększając, w miarę zbliżania się, wzajemną polaryzację elektronową.
Siły te występują przez bardzo krótki czas (rzędu 10-9 s) i są bardzo słabe (ok. 4 kJ/mol).
Ef e kt i ndukc yj ny polega na oddziaływaniu indukowanych dipoli (jego znaczenie jest
niewielkie).
Ef e kt kier unko wy związany jest z asymetrią elektryczną cząsteczek (dipole) powodującą
oddziaływanie orientacyjne i przyciąganie odpowiednio utrwalających się dipoli.
Sił y van der W aal s a maleją odwrotnie proporcjonalnie z siódmą potęgą odległości (r7) i są
one bardzo małe w porównaniu do innych omówionych wiązań. Tym niemniej, sumując się wywołują
efekty o dużym znaczeniu dla stabilizacji niektórych struktur białka.
Do czynników strukturotwórczych, we dł u g a utor a, można też zaliczyć białka zwane
molekularnymi opiekunkami.
14
Molekularne opiekunki (chaperones). Nawet cząsteczki białka, którym udało się uzyskać prawidłowy kształt
w fazie posttranslacyjnej (po zakończeniu biosyntezy), mogą w każdej chwili ulec deformacji wskutek działania
różnych czynników denaturujących. Od lat zadawano sobie pytania:
�� Jak ludzkie komórki radzą sobie z rozpoznawaniem białek, które mają złą strukturę przestrzenną?
�� Czy takie z
le zwinięte białka mogą powrócić do prawidłowego kształtu?
�� Co dzieje się, kiedy cząsteczka białka jest tak beznadziejnie zniekształcona, że już w żaden sposób
nie może przybrać prawidłowej konformacji?
W ostatnich latach częściowo znaleziono odpowiedz
na te pytania. Okazuje się, że w tych przypadkach
wkracza do akcji specjalna grupa białek: białka opiekuńcze, zwane też przyzwoitkami.
Białka opiekuńcze łączą się z odkształconymi białkami i pomagają im w uzyskaniu odpowiedniej struktury
trójwymiarowej. Często wymaga to zużycia pewnej ilości energii zmagazynowanej w ATP. Następnie komórkowe
opiekunki odłączają się od białek, które uzyskały odpowiedni kształt, i zajmują się innymi cząsteczkami białek o
nieprawidłowej konformacji. Same białka opiekuńcze są bardzo odporne na denaturację.
Białka opiekuńcze są bardzo wszędobylskie. Można je znalez
ć w cytoplazmie (tam biorą udział w
nadawaniu kształtu białkom wytwarzanych w procesie translacji oraz w naprawianiu zdeformowanych białek), w
jądrze komórkowym, w szorstkiej siateczce śródplazmatycznej (gdzie uczestniczą w kształtowaniu białek
przeznaczonych do wydzielenia przez komórkę) oraz w pobliżu błon białkowo-lipidowych (białka opiekuńcze są
potrzebne w procesie transportu innych białek przez błony biologiczne: z jednej strony błony jedna przyzwoitka
rozwija białko i wpuszcza je do kanału w błonie, a po przeciwnej stronie błony białkowo-lipidowej inna przyzwoitka
odbiera transportowany łańcuch polipeptydowy i nadaje mu odpowiednią konformację). Bez udziału białek
opiekuńczych wiele procesów metabolicznych nie mogłoby przebiegać prawidłowo, a naprawienie popsutej
cząsteczki białka przekraczałoby możliwości komórki.
15
3.3.2. Białka fibrylarne
Białka fibrylarne (skleroproteiny) to białka o budowie włókienkowej, nierozpuszczalne w wodzie,
rozcieńczonych kwasach, alkoholu; odporne na działanie enzymów proteolitycznych i czynników
chemicznych. Są głównym składnikiem substancji podporowych i strukturalnych organizmu, np.
skóry i kości (kolagen), ścięgien i wiązadeł (elastyna), paznokci, piór, włosów (keratyna), jedwabiu
naturalnego (fibroina), rzęsek bakterii (flagellina), pancerzy owadów (sklerotyna). Białka te nie mają
wartości odżywczych.
Białka fibrylarne wykazują wysoki stopień regularności i uporządkowania struktury. Obok
wiązań peptydowych podstawowym czynnikiem strukturotwórczym białek fibrylarnych są
wiązania wodorowe. Długie łańcuchy polipeptydowe tych białek przyjmują najczęściej regularną
strukturę drugorzędową, w której szkielet skręcony jest wokół własnej osi, tak że powstaje
przestrzenna możliwość utworzenia stabilizujących układ wiązań wodorowych między atomami
oddalonych od siebie ugrupowań peptydowych.
Struktura kolagenu. Kolagen jest głównym składnikiem białek skóry, tkanki łącznej (m.in.
wiązadła i ścięgna) oraz białek wchodzących w skład chrząstek i kości. Kolagen odznacza się dużą
wytrzymałością na rozciąganie. Jego skład aminokwasowy jest
następujący: glicyna 33%, prolina 12%, hydroksyprolina 9%,
ponadto 9,5% Ala, 3% Wal, l,5% Liz(OH); przy absolutnym
braku Cys i Try. Ustalono, że we włókienkowych cząsteczkach
kolagenu trzy podstawowe aminokwasy tworzą łańcuch
peptydowy układający się wzdłuż linii śrubowej o bardzo dużym
skoku (3,3 reszty aminokwasowe na 1 skręt), a trzy takie
łańcuchy splatają się ze sobą na kształt liny (rysunek obok).
Poszczególne łańcuchy łączą się między sobą wiązaniami
wodorowymi tworzonymi przez atomy azotu i tlenu wiązań
peptydowych.
CH2
CH2
H
H2C
108o H
O
N
a�
C
H C
C
C
COOH
a�
N
- glicyna
H2N C
O
R2
- prolina
- hydroksyprolina
H
H
110o
Struktura II-rzędowa kolagenu
O przestrzennej strukturze kolagenu decyduje przede wszystkim jego niezwykły skład
aminokwasowy. Periodyczna struktura pierwszorzędowa wygląda następująco: -Gly-X-Y-Gly-X-Y-.
X często jest proliną (nigdy hydroksyproliną), Y jest często hydroksyproliną. Należy sobie
uświadomić, że wiązania peptydowe utworzone z udziałem proliny i hydroksyproliny są
 zdeformowane (patrz rysunek powyżej) na skutek pierścieniowej budowy tych aminokwasów.
Stąd kąt rozwarcia płaszczyzn wiązań peptydowych za proliną wynosi 110��, podczas gdy normalnie
wynosi on około 100��.
Hydroksyprolina (Hyp) i hydroksylizyna (Lys-OH) nie są wbudowywane w łańcuch podczas
syntezy. Oba te aminokwasy powstają w gotowych łańcuchach prokolagenu z proliny i lizyny pod
działaniem dioksygenaz - enzymów wbudowujących atomy tlenu z wytworzeniem grup
hydroksylowych.
Trzy enzymy modyfikują prokolagen: 4-dioksygenaza prokolageno-prolinowa (EC 1.14.11.2),
3-dioksygenaza prokolageno-prolinowa (EC 1.14.11.7) i 5-dioksygenaza prokolageno-lizynowa (EC`1.14.11.4).
16
Struktura fałdowa. Białka zwane �-ke r at yna mi stanowią składniki naskórka, włosów,
paznokci, kopyt. Podobnie jak kolagen są nierozpuszczalne wodzie i cechuje je odporność na
czynniki chemiczne. Ich cząsteczki są zbudowane głównie z aminokwasów o hydrofobowych
łańcuchach bocznych i aminokwasów zasadowych oraz znacznych ilości cysteiny.
Keratyna rozciągniętego włosa (�-keratyna) charakteryzuje się regularną strukturą. Struktura ta
zwana jest fałdową, inaczej: strukturą pofałdowanej kartki, harmonijkową lub beta fałdową. Między
różnymi łańcuchami polipeptydowych lub różnymi częściami tego samego łańcucha powstają
wiązanie wodorowe wytworzone głównie w obrębie wiązań peptydowych. Płaskie wiązanie
peptydowe sprawia, że łańcuch przyjmuje postać pofałdowanej kartki z łańcuchami bocznymi
znajdującymi się poniżej lub powyżej tej płaszczyzny. A
ańcuchy boczne sterczą teraz niemal pionowo
w górę, względnie w dół, jak widać na modelu przedstawionym poniżej. A
ańcuchy sąsiadujące ze sobą
mogą być równoległe lub antyrównoległe zależnie czy przebiegają one odpowiednio: w tym samym
kierunku lub kierunku przeciwnym (rysunek poniżej).
R CH
R CH
C
C O
C
C O
HN
HN
R
C R
H
C R
H
O C
O C
NH
NH
R
H
C
R CH
R CH
N
O
C
C
R
C O
O
C O
C
H
H
HN
C N
HN
N C
H N
O
C C R N
C H
N C R
H
O
O
C C
R C
H
O
H O C
C N
O C
C N
N
H
N
H C
O NH
C
C NH
O
O B
C C
C
H
O
H
C N
C N
N
H
N
H C
O
C
C
O
C R
O R CH H
C C
C
R
H O C
H
C N
C N N
C O HN
H
N
H C
HN
O
C C
C O
R
O
C N
HC R
R CH
H
C
H
O C
NH
R
NH
O C
R CH C R
H
R
A
HN
C O
HN
C O
N
C
HC R
R CH
O C NH
NH O C
C
A - Struktura fałdowa, B  układ peptydów równoległy, C  układ peptydów antyrównoległy
Struktura ą-helisy. Helisa (z grec. heliks, helikos = skręcony) to linia śrubowa, linia leżąca na
powierzchni walca (poprawniej: cylindra). Strukturę ą-helisy w 1951 roku zaproponowali Pauling i
Corey. ą-He l i sa w przypadku struktury białek to łańcuch polipeptydowy płaszczyznowo nawijający
się na hipotetyczny walec (rysunek poniżej). Sposób jego ułożenia umożliwia utworzenie się
wewnątrz łańcuchowych wiązań wodorowych pomiędzy atomami wiązań peptydowych w kolejno po
sobie następujących zwojach helisy. Grupa >C=O każdego aminokwasu wiąże się wiązaniem
wodorowym z grupą HN< aminokwasu, zajmującego w sekwencji liniowej pozycję wysuniętą do
przodu o cztery reszty aminokwasowe. Ostatecznie wszystkie grupy >NH i >C=O łańcucha głównego
łączą się wiązaniami wodorowymi. Każda reszta aminokwasowa jest przesunięta w stosunku do
sąsiedniej o 0,15 nm wzdłuż osi helisy i obrócona o kąt 100� wokół osi. Na jeden obrót helisy
przypada więc 3,6 reszt aminokwasowych. W ten sposób, co czwarte reszty aminokwasowe w
ą-helisie znajdują się przestrzennie blisko siebie. A
ańcuchy boczne aminokwasów wystają na zewnątrz
cylindra w ułożeniu śrubowym. Prolina  deformuje ą-helisę. Odmiana helisy prawoskrętna jest
bardziej stabilna dla łańcuchów polipeptydowych.
17
3,6�
5,4�
Struktura ą-helisy charakterystyczna jest dla niezbyt długich łańcuchów polipeptydowych takich,
jakie występują w ą-ke r atyni e (białko fibrylarne) lub mi ogl obi ni e (białko globularne).
Włókienka ą-ker at yny zbudowane są z dwóch typów łańcuchów polipeptydowych. Oba mają
budowę ą-helisy, ale oś jednego (I) jest prosta, drugiego (II) zaś tworzy linię śrubową o znacznie
większym skoku aniżeli w ą-helisie. A
ańcuch typu I stanowi trzon, wokół którego oplata się 6
śrubowych łańcuchów typu II.
3.3.3. Białka globularne
Omawiane poprzednio białka fibrylarne stanowią agregaty wielocząsteczkowe o uporządkowanej
budowie. W przeciwieństwie do nich białka globularne w stanie naturalnym to pojedyncze, niezależne
od siebie cząsteczki, przypominające  kłębuszki poplątanej wełny . A
ańcuch polipeptydowy białek
globularnych jest z reguły nieregularne poskręcany i pofałdowany. Brak w strukturze trzeciorzędowej
tych białek wyraz
nej regularności i uporządkowania. Na rysunku przedstawiono schematyczny model
cząsteczki białka globularnego. Wewnątrz  kłębuszka znajduje się strefa hydrofobowa, a na zewnątrz
strefa hydrofilowa, co decydująco wpływa na właściwości tych białek.
- Rodniki hydrofobowe
- Rodniki hydrofilowe
18
Schematyczny model cząsteczki białka globularnego.
W białkach globularnych występują jedynie dwa typy struktur drugorzędowych: ą-helisa i
�-fałdowa. W wielu białkach globularnych fragmenty łańcucha polipeptydowego o strukturze ą-helisy
są poprzedzielane strukturą �-fałdową. Ponadto obie te struktury mogą oddziaływać pomiędzy sobą
tworząc bardziej złożone struktury  ponad drugorzędowe zwane motywami. Motywy strukturalne,
powstają wskutek asocjacji ą-helisy lub struktury �-fałdowej. Powszechnie występującym
motywem �, czyli powstałym jedynie na bazie struktury �-fałdowej jest motyw  szpilki do włosów .
Ten motyw zbudowany jest z jednego łańcucha polipeptydowego, przyjmującego antyrównoległą
strukturę typu harmonijki. Innym przykładem bardziej złożonej struktury opierającej się na strukturze
�-fałdowej jest motyw  klucza greckiego . Jest to bardziej rozbudowany motyw  szpilki do włosów ,
gdzie jeden łańcuch polipeptydowy tworzy ze sobą cztery struktury �-fałdowe ułożone względem
siebie antyrównoległe. Struktura ą-helisy podobnie jak harmonijkowa tworzy własne motywy
strukturalne. Najczęściej jest to motyw  helisa-pętla-helisa". Innym przykładem motywów ą, są
struktury tzw.  suwaków leucynowych , zbudowanych z dwóch oplecionych ze sobą ą-helis,
bogatych w leucynę. Oprócz motywów � lub ą, występują struktury mieszane typu ą / �. Za przykład
może posłużyć motyw �ą�, w którym pomiędzy dwoma ułożonymi równolegle łańcuchami struktury
�-fałdowej znajduje się ą-helisa. Hydrofobowa strona łańcuchów � jest ciasno upakowana i kontaktuje
się z hydrofobową stroną ą-helisy.
Wszystkie omówione motywy dotyczą białek globularnych zbudowanych jedynie z jednego
łańcucha polipeptydowego. Jednakże wiele białek zbudowanych jest z kilku łańcuchów
polipeptydowych, fałdujących się niezależnie od siebie i pomiędzy którymi również formują się
swego rodzaju motywy, zwane domenami. Domeny można zdefiniować, jako precyzyjnie splecione ze
sobą fragmenty łańcuchów polipeptydowych, tworzących w przestrzeni szczególnie regularne rejony.
Zbudowane są one ze 100 do 400 reszt aminokwasowych. Można za przykład podać domenę
składającą się z czterech ą-helis tworzących złożony motyw  helisa-pętla-helisa", ułożonych
wzajemnie równolegle, w ten sposób, że reszty aminokwasowe poszczególnych łańcuchów zazębiają
się między sobą tworząc przestrzeń hydrofobową w centralnej części domeny. Inną, bardzo podobną
strukturą, charakterystyczną dla białek globularnych jest domena  globinowa . Powstaje ona w
wyniku dopasowania grzbietów jednej ą-helisy w grzbiet drugiej. Domeny często są składnikami
części funkcjonalnych białek.
19
Niektóre białka mają niezwykle skomplikowaną strukturę trzeciorzędową, nawet z kilkunastoma
motywami i kilkoma domenami, jak np. dystrofina.
Dystrofina jest białkiem kodowanym przez gen leżący na chromosomie X. Mutacje tego genu wywołują
choroby zwane dystrofiami mięśniowymi Duchenne a i Becker a. D y s t r o f i n a zbudowana jest z 3685
aminokwasów (M = 427 kDa). Podzielona jest na cztery domeny - pierwsza domena na N-końcu o masie
cz
cząsteczkowej 30 kDa jest homologiem ą-aktyniny, domena centralna zbudowana z 25 powtórzonych motywów
potrójnych helis podobnych do występujących w spektrynie, domena bogata w cysteiny (280 reszt) oraz C-
końcowa domena. C-końcowa domena zawiera kilka charakterystycznych motywów  domenę WW (posiadają
dwie konserwatywne reszty tryptofanu), motyw  EF hands , domenę ZZ (motyw wiążący cynk) oraz dwie ą-helisy.
Allosteria (z grec. allos = obcy, inny; stereos = stanowiący bryłę) to innokształtność
przestrzenna, czyli zmiana konformacji łańcuchowej. Cząsteczki większości białek globularnych
odznaczają się względnie dużą elastycznością. Trzeciorzędowa struktura wielu z nich może ulegać
odwracalnym  odkształceniom na skutek niekowalencyjnego przyłączenia jakiejś innej cząsteczki
(tzw. li gandu ). Takie białka nazywa się bi ał ka mi all oste r ycznymi . Ef ekt a ll o ste r yc zn y
polega na odwracalnej zmianie konformacji białka w pewnym ściśle określonym obszarze jego
cząsteczki na skutek przyłączenia ligandu (efektora allosterycznego) w innym miejscu. Ta zmiana
konformacji pociąga za sobą zaburzenia aktywności biologicznej białka. Najlepiej poznanym białkiem
allosterycznym jest hemoglobina. Wiele enzymów również jest białkami allosterycznymi. Na zasadzie
allosterii działają aktywatory i inhibitory niektórych enzymów.
Hemoglobina zawarta w erytrocytach działa jako przenośnik tlenu we krwi oraz odgrywa decydującą rolę w
transporcie dwutlenku węgla i jonów wodorowych (pokrewnym białkiem jest mioglobina, odpowiedzialna za
transport tlenu w mięśniach). Kształt cząsteczki hemoglobiny jest zbliżony do kuli o średnicy 5,5 nm.
Hemoglobina jest białkiem złożonym. Składa się z dwóch łańcuchów ą (po 141 aminokwasów) i dwóch łańcuchów
� (po 146 aminokwasów). A
ańcuchy te są upakowane w formę czworościanu. Oddziałują ze sobą za
pośrednictwem wiązań niekowalencyjnych tworząc charakterystyczny tetramer oznaczany jako ą-�-ą-� lub ą2 2
� .
Oba typy łańcuchów mają bardzo zbliżoną strukturę trzeciorzędowa i zawierają taką samą niebiałkową grupę
prostetyczną  cząsteczkę hemu. Grupy hemowe są umiejscowione, pojedynczo w każdej podjednostce, w
zagłębieniach na ich powierzchni. Hem jest związkiem kompleksowym, w którym atom żelaza dwuwartościowego
(Fe2+) znajdujący się w środku układu porfirynowego tworzy wiązania koordynacyjne z czterema atomami azotu
porfiryny. Atom żelaza może przyłączyć cząsteczkę O bez zmiany swojej wartościowości, tworząc tzw.
2
utlenowaną formę hemoglobiny (zwaną też oksyhemoglobiną) o jasnoczerwonym kolorze. Cztery miejsca
wiązania tlenu są znacznie od siebie oddalone; odległość między dwoma najbliżej położonymi atomami żelaza
wynosi 2,5 nm. Przyłączanie tlenu jest odwracalne i zależy od ciśnienia cząstkowego tlenu w narządach.
Przyłączenie tlenu (będącego w stosunku do hemoglobiny ligandem) do jednego z protomerów zwiększa
zdolność przyłączania O przez pozostałe protomery. W miarę postępującego utlenowania hemoglobiny jej
2
protomery łączą się coraz łatwiej z tlenem na skutek zmian konformacyjnych wywołanych efektem
allosterycznym. Utlenowana cząsteczka hemoglobiny jest bardziej upakowana. Na przykład, w wyniku
utlenowania odległość między atomami żelaza zmniejsza się z 4,0 do 3,3 nm. Reszty aminokwasów C-terminalne
wszystkich czterech łańcuchów mają prawie całkowitą swobodę rotacji. Terminalne grupy karboksylowe i
20
łańcuchy boczne aminokwasów na końcach C tworzą wiązania jonowe, które krępują tetramer. Ze względu na
obecność ośmiu wiązań jonowych cząsteczka nieutlenowanej hemoglobiny jest bardziej napięta i skrępowana niż
hemoglobiny utlenowanej.
Właściwości białek globularnych
Białka, które posiadają określone właściwości biologiczne (tzn. wypełniają określone funkcje w
komórce), i te właściwości nadal zachowują niezależnie od tego, czy są wewnątrz komórki czy też
zostały z niej wyizolowane określa się nazwą bia ł ka nat ywne (rodzime). Białka natywne wykazują
kilka charakterystycznych właściwości.
Punkt izoelektryczny. Cechą charakterystyczną każdego białka jest jego pun kt
i zo el ektr yc zn y. Jest to takie pH, w którym ilość ładunków dodatnich i ujemnych cząsteczki białka
jest jednakowa. Taka cząsteczka, oczywiście, nie wędruje w polu elektrycznym.
Denaturacja. Część białek natywnych należy do grupy związków bardzo delikatnych. Pod
wpływem wielu czynników zarówno fizycznych, jak i chemicznych, np. wysokiej temperatury,
znacznych zmian pH, promieni ultrafioletowych, rozpuszczalników organicznych itp., struktura białek
ulega trudno odwracalnym lub całkowicie nieodwracalnym zmianom połączonym z utratą natywnych
właściwości biologicznych (m.in. białka będące enzymami tracą swoje właściwości katalityczne).
Proces ten nazywa się denaturacj ą .
De n at ur acj ę bi ał ka można więc zdefiniować jako utratę natywnych właściwości
biologicznych lub innej indywidualnej cechy charakterystycznej tego białka spowodowaną
zniszczeniem jego struktury wtórnej (przy zachowaniu struktury pierwszorzędowej). W wyniku
denaturacji białka mogą wystąpić zmiany rozpuszczalności i przesunięcie punktu izoelektrycznego.
Rozwinięcie łańcucha peptydowego może prowadzić do wzrostu lepkości, a także zmian absorpcji w
nadfiolecie. Obserwuje się również często procesy agregacji i wytrącania, co jest związane ze
zmianami stopnia hydratacji i rozpuszczalności zdenaturowanych białek.
Ogólnie biorąc, mechanizm denaturacji związany jest ze zniesieniem oddziaływań czynników
strukturotwórczych, które odpowiedzialne są za stabilizację struktury przestrzennej cząsteczki białka.
Podczas denaturacji rozrywane mogą być wiązania wodorowe, jonowe, disulfidowe oraz niszczone
oddziaływania elektrostatyczne van der Waalsa. I tak:
�� działanie p odwyżs zonej t e mpe ra tu r y doprowadza do zerwania wiązań wodorowych oraz
zniesienia oddziaływań van der Waalsa, co w konsekwencji skutkuje zniszczeniem struktur II-,
III- i IV-rzędowej białka,
�� pod wpływem roztworu mo czni ka (6-8 mol/dm3) lub chl or ku gua ni dyny (4 mol/dm3 ) i
innych związków chemicznych silnie polarnych zerwaniu ulegają wiązania wodorowe,
�� j ony metali ci ę żkic h (Hg2+, Pb2+, Cu2+, itp.) powodują zerwanie mostków
disiarczkowych, a ponadto częściowo wiązań jonowych, co w niektórych przypadkach może
prowadzić do wbudowania się tych jonów w cząsteczkę białka,
�� na skutek działania kwasów l ub za sad (wartość pH poniżej 3 lub powyżej 9) zerwaniu
ulegają wiązania jonowe i w pewnym stopniu wodorowe, co przede wszystkim skutkuje
zniszczeniem III-rzędowej struktury białka,
�� p r omi eniowanie (nadfioletowe, rentgenowskie i radioaktywne) w skrajnych przypadkach
może nawet prowadzić do rozrywania wiązań kowalencyjnych,
21
�� innymi czynnikami mogącymi wywoływać denaturację białek są: intensywne mi es za n ie ,
wyt r ząsa ni e l ub dział a ni e u ltr a dz
wi ękami .
Wpływ pH i stężenia elektrolitu na rozpuszczalność białek globularnych. Ze względu na
r ozpus zc za lno ść w wodzie białka globularne dzieli się na dwie grupy:
1) albumi n y - rozpuszczalne w wodzie,
2) gl obul iny - rozpuszczalne w rozcieńczonych elektrolitach (np. w 0,1-1%-owych roztworach
NaCl).
Białka najmniejszą rozpuszczalność posiadają w punkcie izoelektrycznym. Im pH roztworu jest
bardziej oddalone od pI białka, tym lepsza jest jego rozpuszczalność. Zjawisko to można wyjaśnić
następująco. W roztworach o pH różnym od pI cząsteczki białka posiadają ładunek (dodatni lub
ujemny). Dwa ładunki jednoimienne odpychają się (m.in. tym silniej im większy jest ten ładunek). Nic
więc dziwnego, że naładowane cząsteczki białka też się odpychają, co ułatwia ich hydratację i w
efekcie zwiększa rozpuszczalność. Podobnie podczas wysalania (o czym będzie mowa poniżej)
jednoimiennie naładowane cząsteczki białka znacznie trudniej ulegają agregacji i trudniej wytrącić je
w postaci osadu.
1%NaCl
100
H2O
wsalanie
80
20%(NH4)2SO4
60
wysalanie
40%(NH4)2SO4
40
20
0
3 4 5 6 7 8 9 10 11
pI
pH
Wpływ pH i stężenia elektrolitu na rozpuszczalność modelowego białek globularnych o pI = 6.
W wielu przypadkach niewielkie stężenie elektrolitu - np. 0,8% wodny roztwór NaCl, czyli sól
fizjologiczna - znacznie poprawia rozpuszczalność wielu białek (tzw. pr oce s ws al ania bi ałe k).
Niektóre białka w ogóle nie rozpuszczają się w wodzie i
+ - - +
wprowadzenie ich do roztworu wymaga obecności jonów - + - +
- + - +
elektrolitu. Mechanizm zjawiska polega na tym, że
+ -
- +
niezależnie od ogólnego (sumarycznego) ładunku
molekuły, cząstkowe ujemne i dodatnie ładunki nie są
równomiernie rozmieszczone na powierzchni cząsteczki białka. W efekcie cząsteczki białka są
dipolami. W punkcie izoelektrycznym dipol taki posiada znaczny moment, kilkaset razy większy od
mementu dipolowego wody. Zjawisko to wpływa na silne, wzajemne przyciąganie pomiędzy
-
molekułami białka. Dodatek NaCl sprawia, że w roztworze pojawiają się jony Na+ i Cl , które
neutralizując te cząstkowe ładunki na powierzchni białka znoszą efekt przyciągania się cząsteczek,
tym samym ułatwiają ich rozpuszczanie się.
Przekroczenie pewnego progowego stężenia elektrolitu powoduje wytrącanie się białka z roztworu
w postaci osadu (tzw. proc es wys al a nia biał ek), co po oddzieleniu od cieczy i wysuszeniu
pozwala otrzymać białko w stanie stałym. Dobrym odczynnikiem
Molekuła
wysalającym białka jest siarczan amonu. Okazuje się, że zarówno jony
białka
H2O
22
Rozpuszczalność [%]
NH4+, jak i SO42- mają bardzo duże powinowactwo do cząsteczek wody i odrywają je od otoczki
hydratacyjnej białka.
Frakcjonowane wysalanie białek. Dobierając odpowiednio pH i stężenie elektrolitu można na
drodze wysalania z grubsza rozdzielić mieszaninę białek na pojedyncze frakcje, zawierające znacznie
podczyszczone indywidualne białka.
23
Wytrącanie białek globularnych rozpuszczalnikami organicznymi. Niektóre rozpuszczalniki
organiczne o silnych właściwościach hydrofilowych, takie jak np. etanol, aceton mają zdolność
wytrącania białka z roztworu. Związki te mają bardzo silne powinowactwo do wody i wyrywają jej
cząsteczki z otoczki hydratacyjnej białka. Niestety, część molekuł białka ulega denaturacji.
Skuteczność procesu wytrącania aktywnego biologicznie białka, czyli niezdenaturowanego, można
poprawić poprzez obniżenie temperatury wytrącania do 4��C, dbania o względnie niskie stężenie
rozpuszczalnika wobec cząsteczek białka, (co, m.in. zapewnia dozowanie rozpuszczalnika do
roztworu białka!) i maksymalnie możliwe skrócenia czasu kontaktu rozpuszczalnika z cząsteczkami
białka. W ten sposób można z dużą wydajnością (sięgającą nawet 86%) skutecznie wytrącać natywne
białko z roztworu. Za takim sposobem otrzymywania białka w stanie stałym, w porównaniu z
wysalaniem, przemawia łatwość regeneracji odczynnika wytrącającego. [Od autora: siarczan
amonowy stosowany do wysalania białek jest trudny do regeneracji, a jego obecność w ściekach
powoduje bardzo groz
ną korozję wszelkich elementów betonowych (umocnień wałów
przeciwpowodziowych, filarów mostów, itp.)].
Suszenie rozpyłowe. W ostatnich latach, dzięki zastosowaniu ultrafiltracji, białko w stanie stałym (m.in.
enzymatyczne) korzystnie jest otrzymywać z zastosowaniem suszenia rozpyłowego. Wydajność tego procesu
sięga nawet 94%, a otrzymane białko w stanie stałym może być jednocześnie znacznie podczyszczone.
Odbiałczanie roztworów. W niektórych sytuacjach nieodzowne jest pozbycie się białka z
roztworu wodnego. Można efekt taki osiągnąć stosując odczynniki odbiałczające, m.in. 5% roztwór
kwasu trichlorooctowego lub 10% roztwór kwasu sulfosalicylowego. Oba te związki prawie ze 100%
skutecznością wytrącają zdenaturowane białko z wodnych roztworów.
Roztwory koloidalne białek. Roztwory wodne białek globularnych mają charakter ko lo id ów
h ydr of il owyc h . I jako takie, posiadają charakterystyczne cechy koloidów hydrofilowych, o których
naucza chemia fizyczna. M.in. obniżają napięcie powierzchniowe, wykazują znaczną lepkość, są silnie
uwodnione, żelatynują, wykazują słabą opalescencję i mały efekt Tyndala, itp.
Dializa. Białka są olbrzymimi molekułami i jako takie nie di ali zuj ą , tzn. nie wykazują zdolności
do dyfundowania przez błony półprzepuszczalne. Zjawisko to wykorzystuje się m.in. do odsalania
roztworów białek. Wszystkie związki niskocząsteczkowe (np. jony, sole, mono- i disacharydy,
aminokwasy, peptydy, itp.) ulegają dializie, tzn. dyfundują przez błonę półprzepuszczalną woreczka
dializacyjnego do otaczającego go roztworu, natomiast białko pozostaje wewnątrz woreczka.
Elektroforeza. Cząsteczki białka zawieszone w roztworze wodnym o pH różnym od ich pI
(punktu izoelektrycznego) posiadają ładunek elektryczny. Oczywiście, ładunek ten jest tym większy,
im większa różnica pomiędzy pH roztworu a pI. Takie białko umieszczone w polu elektrycznym
zacznie wędrować w kierunku elektrody o przeciwnym znaku, z prędkością tym większą, im większy
posiada ładunek.
Punkty izoelektryczne białek są dość zróżnicowane. Istnieje duże prawdopodobieństwo, że w
mieszaninie białek zawieszonych w buforze o jakimś dobranym pH, część cząsteczek naładowana
zostanie dodatnio, część ujemnie, a nadto znajdą się i takie, które nie będą miały ładunku. Jeżeli taką
mieszaninę umieści się w polu elektrycznym, to cząsteczki białek zaczną wędrować w kierunku
elektrod o przeciwnych znakach (oczywiście, te bez ładunku pozostaną w punkcie startowym).
Umożliwia to na skuteczne rozdzielenie mieszaniny białek. Ogólnie rozpowszechnionymi metodami
elektroforezy są elektroforeza bibułowa lub płytkowa cienkowarstwowa.
Oczyszczanie białek. W obecnej dobie istnieje wiele metod pozwalających szybko i skutecznie wyizolować
białko z mieszaniny różnych związków (w tym, innych białek) i oczyścić je do stanu homogenności (jednolitości).
Metody te opisywane są w fachowej literaturze dotyczącej omawianego problemu.
24
4. Tłuszczowce (lipidy)
Do grupy związków objętych nazwą tłuszczowce lub lipidy zalicza się estry wyższych kwasów
tłuszczowych z mono- lub wielowodorotlenowymi alkoholami. Są one nierozpuszczalne w wodzie.
Dzieli się je na dwie podstawowe grupy:
-� lipidy proste, w skład których wchodzą wyłącznie alkohole i kwasy,
-� lipidy złożone, zawierające oprócz tych podstawowych składników inne związki.
Lipidy proste dzieli się na:
1) tłuszcze właściwe - estry kwasów tłuszczowych z glicerolem.
Tłuszcze właściwe, zwane w skrócie tłuszczami, stanowią substancje zapasowe żywych
organizmów. Są szeroko rozpowszechnione w świecie roślinnym, jak i zwierzęcym. Pod
względem budowy chemicznej stanowią mieszaninę estrów glicerolu z kwasami tłuszczowymi
CH 2 O CO-R1 gdzie: R-CO- reszta acylowa wyższego
kwasu tłuszczowego
CH O CO-R2
CH2 O CO-R3
ogólny wzór tłuszczów właściwych
Wszystkie kwasy tłuszczowe, wchodzące w skład tłuszczów występujących w przyrodzie,
poza nielicznymi wyjątkami, mają parzystą ilość atomów węgla (co jest zrozumiałe, biorąc pod
uwagę sposób ich syntezy). W zależności od budowy chemicznej kwasy tłuszczowe dzieli się na
2 grupy:
ż� kwasy tłuszczowe nasycone - nie zawierające wiązań podwójnych,
ż� kwasy tłuszczowe nienasycone - zawierające wiązania podwójne.
W przyrodzie tłuszcze występują przeważnie jako glicerydy mieszane, o różnym składzie
kwasowym, głównie zawierające trzy różne kwasy tłuszczowe.
Przykłady wyższych kwasów tłuszczowych:
C15H31 COOH kwas palmitynowy,
C17H35 COOH kwas stearynowy,
C17H33 COOH kwas olejowy (kwas nienasycony),
rycynolowy (hydroksylowa pochodna kwasu olejowego), a także inne wielonienasycone linolowy,
linolenowy, arachidonowy.
Kwasy wielonienasycone występują szczególnie obficie w olejach roślinnych. Niektóre ssaki nie posiadają
zdolności syntetyzowania tych związków i w takim przypadku stanowią one nieodzowny składnik ich
pożywienia (tzw. związki egzogenne) i stąd noszą nazwę witaminy F.
2) woski - estry kwasów tłuszczowych z wyższymi alkoholami jednowodorotlenowymi, głównie
alifatycznymi, np.
C30H61-CO-O C16H33 melisynian cetylowy
Lipidy złożone również dzielą się na kilka grup w zależności od dodatkowych składników
nietłuszczowych, np. fosfolipidy, sfingomieliny, glikolipidy, itp. Do tłuszczowców zalicza się, ze
względu na niektóre podobne cechy, również sterydy, które są estrami kwasów tłuszczowych i
jednowodorotlenowych wielkocząsteczkowych alkoholi pierścieniowych.
Wśród tłuszczowców złożonych na uwagę zasługują fosfolipidy (zwane też fosfatydami).
Głównym reprezentantem tej grupy jest lecytyna (fosfatydylocholina). Zbudowana jest ona z glicerolu,
którego dwie grupy wodorotlenowe zestryfikowane są kwasami tłuszczowymi, zaś trzecia - kwasem
fosforowym połączonym z choliną.
20
R1 - reszta kwasu tluszczowego nasyconego
CH2 O CO R1
CH O CO R2 R2 - reszta kwasu tluszczowego nienasyconego
+
CH2 O
P O CH2 CH2 N(CH3)3
+
HO CH2 CH2 N(CH3)3
lecytyna
cholina
umownie oznacza fosforan
P
Z kolei wśród sterydów na uwagę zasługuje cholesterol, występujący niemal we wszystkich
komórkach ludzkiego organizmu. Jego stężenie we krwi wynosi od 140 do 250 mg%.
HO
cholesterol
* * *
Bardziej szczegółowe informacje dotyczące dotychczas omówionych związków można znalez
ć w
wielu popularnych, łatwo dostępnych podręcznikach (np. z zakresu chemii organicznej, biochemii,
itp.).
21