Pierwiastki budujące białka:

COHN S

Wiadomości ogólne

Białka odkrył w 1839r MULDER, nazwa pochodzi od

greckiego słowa PROTOS = pierwszy element.

Funkcje białek:



są głównym składnikiem budulcowym organizmu,
stanowią ok. 15 - 20% masy człowieka, w tym głównie
układu mięśniowego



Są składnikiem enzymów, hormonów, receptorów,
neurotransmiterów oraz ciał odpornościowych



biorą udział w odtruwaniu organizmu



mogą być także substratem energetycznym.

Wiadomości ogólne

Z uwagi na znaczenie białka ważne jest aby spożywane

białko było odpowiedniej jakości i służyło do budowy

organizmu, a nie jako źródło energii.

W stanach niedostatecznego pokrycia zapotrzebowania

na energię przez tłuszcze i węglowodany lub

nadmiernego spożycia białka wykorzystywane jest ono

jako źródło energii, dostarczając

4 kcal/g (17kJ/g)

.

Organizm człowieka nie ma możliwości magazynowania

większych ilości białka. Utrata ponad 14% białka

prowadzi do schorzeń.

Biologiczna funkcja
białek



Katalityczna (enzymy),



Strukturalna (składnik skóry, ścięgien),



Ochronna ( przeciwciała),



Hormonalna (insulina, glukagon),



Motoryczna (białka kurczliwe mięśni),



Transportowa (hemoglobina, globuliny

osocza),



Regulatorowa (odpowiedzialne za odczyt

informacji genetycznej – histony)

Budowa białek

Białka to wielkocząsteczkowe polimery, których monomerami

są aminokwasy, związki amfoteryczne zawierające grupę

aminową –NH

2

i karboksylową –COOH.

Zdolność aminokwasów do tworzenia białek wynika z

równoczesnego posiadania obu grup, gdyż grupa aminowa
jednego aminokwasu może łączyć się z grupą karboksylową
innego, tworząc tzw. wiązanie peptydowe.

Poszczególne białka różnią się liczbą i rodzajem aminokwasów

oraz kolejnością ich ułożenia. Stąd ogromna różnorodność
białek w przyrodzie, każdy organizm posiada białka swoiste
dla siebie (trudności w transplantacji).

Ogólny schemat budowy
aminokwasu

H

R C NH

2

COOH

Podział aminokwasów ze względu na budowę
chemiczną

grupa

aminokwasy

obojętne

Alanina, glicyna, walina leucyna,

izoleucyna, fenyloalanina, prolina

Z polarnym łańcuchem bocznym

z aktywnymi chemicznie grupami

( SH, OH)

Tyrozyna, tryptofan, seryna,

treonina, cysteina, metionina

Kwaśne

(dodatkowa grupa karboksylowa)

Kwas asparaginowy i

glutaminowy

Zasadowe

(dodatkowa grupa aminowa)

Lizyna, arginina, histydyna

Podział aminokwasów ze względu
na to czy:



Organizm potrafi je syntetyzować – endogenne,

Funkcje aminokwasów endogennych: budowa
białek, witamin, hormonów.



Organizm nie potrafi ich syntetyzować i muszą

być dostarczane z pożywieniem – egzogenne

np.: treonina, metionina, lizyna leucyna,

izoleucyna, walina, fenyloalanina, tryptofan.

Aminokwasy egzogenne wykorzystywane są

jedynie do syntezy białek

Aminokwasy właściwości

Aminokwasy poprawiają bilans azotowy

dzięki swym właściwościom anabolicznym

(nasilają syntezę białek ustrojowych)

i antykatabolicznym (hamują katabolizm

wysiłkowy, czyli degradację białek przez

enzymy lizosomalne)

Białka – klasyfikacja ze względu na ilość reszt
aminokwasowych



Do 10 reszt aminokwasowych - oligopeptydy



Do 100 reszt aminokwasowych - polipeptydy



Od 100 reszt aminokwasowych – białka

Przykłady
Oligopeptydy: oksytocyna, wazopresyna,

amanityna

Polipeptydy: antybiotyki, insulina, endorfina,

neurotoksyny (jad pszczeli, węży).

Budowa białek

Łańcuchy białkowe wykazują uporządkowanie określane

mianem struktur białkowych.

Wyróżnia się cztery struktury rzędowe białek:



I-rzędowa s. – kodowana genetycznie, decyduje o

swoistości białka i determinuje wszystkie pozostałe

struktury (wtórne)



II-rzędowa

s.

–

sposób

skręcenia

łańcucha

aminokwasów, wyróżnia się tu strukturę spirali (α) oraz

strukturę dywanową (β)

II-rzędowa struktura białka: A – spirala, B - dywanowa

Budowa białek



Struktura III rzędowa. Dotyczy przestrzennego ułożenia

łancucha białkowego i odzwierciedla wzajemne usytuowanie

aminokwasów położonych daleko od siebie

(ulega zniszczeniu

pod wpływem m.in. temperatury, soli metali ciężkich,

formaliny, alkoholi), jej zniszczenie to tzw. DENATURACJA

białka



Struktura IV rzędowa. Jest charakterystyczna dla białek

zbudowanych z podjednostek (2,3,4 i więcej) Białko takie

zachowuje swoje właściwości gdy jednostki są połączone ze

sobą

(np. hemoglobiny), powstaje na skutek połączenia

struktur trzeciorzędowych.

Rodzaje białek

Proste



Fibrylarne ( nie

rozpuszczalne w wodzie i

słabych roztworach soli)

-

Keratyna

-

Kolagen

-

Elastyna



Globularne (dobrze

rozpuszczalne w wodzie i

słabych roztworach soli

kwasów i zasad

-

albuminy, globuliny

Złożone

-

Fosfoproteidy (żółtko jaja-

fosfityna)

-

Glikoproteidy

(przeciwciała

-

Chromoproteidy

(mioglobina,

hemoglobina)

-

Nukleioproteidy (histony)

-

Lipoproteiny (białka błony

komórkowej)

-

Metaloproteiny

(dehydrogenaza)

Hemoglobina i
mioglobina



To białka wiążące tlen



Hemoglobina transportuje tlen z pęcherzyków

płucnych do tkanek, występuje w czerwonych
krwinkach , - erytrocytach



Mioglobina wiąże tlen w komórkach

mięśniowych (szkieletowych i serca)

Hemoglobina i mioglobina są
przykładami IV rzędowej struktury
białka

Hemoglobina



Zbudowana z Hemu (grupy prostetycznej) i

globiny (białka)



Główny składnik czerwonych krwinek

(erytrocytów), 94% masy ciała.



Hem: nadaje kolor czerwony, łączy się z każdą

z czterech podjednostek globiny trwałym
połączeniem, wytwarzany w wątrobie i
układzie erytrocytotwórczym,



Rola – wiązanie czterech atomów tlenu

Budowa cząsteczki
hemoglobiny

19

Różne postaci hemoglobiny



hemoglobina (Hb) – zdolna do wiązania tlenu



oksyhemoglobina (Hb

4

O

2

) – Hb utlenowana



methemoglobina – powstaje, gdy pod wpływem

związków utleniających Fe

2+

zostanie

zamieniony na Fe

3+

. Nie ma zdolności wiązania

O

2



karboksyhemoglobina – gdy miejsce O

2

zajmie

CO



karbaminohemoglobina (HbCO

2

) – gdy miejsce

O

2

zajmie CO

2

Czynniki wpływające na stężenie
hemoglobiny we krwi



Zawartość żelaza w diecie,



Anemia sportowa



Odwodnienie organizmu



Zmniejszona zawartość O

2

w powietrzu

wdychanym (hipoksja)



Doping erytropoetyną lub krwią

Mioglobina



Pierwsze białko którego strukturę

przestrzenną poznano dzięki wykorzystaniu
rentgenografii.



Białko globularne (153 aminokwasy) fałdujące

się w 8
α helis



Grupa prostetyczna w postaci hemu

umiejscowiona w hydrofobowym zagłębieniu



Rola – magazynowanie tlenu w mięśniach i

przenoszenie tlenu w samej komórce.

Kolagen



Kolagen to nazwa nadana całej rodzinie

strukturalnie podobnych białek, które tworzą
mocne nierozpuszczalne włókna.



Kolageny składają się z trzech łańcuchów

polipeptydowych , których charakter i
rozmieszczenie różnią się w zależności od typu
kolagenu.



Kolagen jest białkiem bardzo powszechnie

występującym i służy do łączenia komórek w
odrębne grupy.

Typy i miejsca występowanie kolagenu

typ

rozmieszczenie

I

Skóra , kości ścięgna, rogówka, naczynia krwionośne

II

Chrząstka, krążki międzykręgowe

III

Skóra płodu, naczynia krwionośne

IV

Błona podstawna

V

Łożysko, skóra

Białka osocza



Albuminy



Globuliny



Fibrynogen

Stężenie białek osocza zależy od:



Stanu odżywienia organizmu



Czynności wątroby



Nawodnienia organizmu

Trawienie białek

Białka znajdują się w pokarmach pochodzenia roślinnego i

zwierzęcego i są niezbędnym źródłem aminokwasów do
budowy nowych tkanek i odnowy starych.

Białko z pożywienia jest rozkładane (trawione) na 20

różnych aminokwasów, które wchłaniane do krwi
docierają do wątroby, gdzie są metabolizowane.

Trawienie białek jest procesem skomplikowanym z racji

dużych rozmiarów cząsteczek i złożoności budowy
chemicznej tych związków. Wiązania peptydowe są
rozszczepiane

wewnątrzkomórkowo

i

zewnątrzkomórkowo przez enzymy proteolityczne.

Trawienie białek

Trawienie białek odbywa się w żołądku i dwunastnicy.

W silnie kwaśnym środowisku żołądka działa pepsyna, natomiast

w lekko zasadowym środowisku dwunastnicy działają enzymy
trzustki trypsyna i chymotrypsyna oraz liczne enzymy soku
jelitowego (amino- i karboksypeptydazy).

Enzymy trawiące białka uwalniane są w postaci nieczynnych

proenzymów, uaktywnianych dopiero w świetle jelita.

Schemat trawienia białek:

białka – peptydy – oligopeptydy – trójpeptydy – dwupeptydy –

aminokwasy

Trawienie białek

Prawidłowy przebieg procesów trawienia białek zależy

od właściwej podaży energii i białka.

Wykorzystanie białka do resyntezy i budowy białek

organizmu zależy od:



jego ilości (N x współczynnik)



strawności



jakości

(zawartość

i

wzajemne

proporcje

aminokwasów).

Strawność białek

Strawność białka to ilość azotu wchłoniętego w stosunku do

azotu spożytego wyrażona w %.

D = N wchłonięty/N spożyty x 100%

Strawność b. zwierzęcych = 90%, zaś b. roślinnych = 60-70%.

Ograniczenia strawności białek:

- konformacja

- wielkość i właściwości powierzchniowe

- interakcje z jonami metali czy tłuszczami

- obecność czynników anty żywieniowych

- brak lub zbyt wysoka obróbka termiczna

- biologiczna zmienność budowy białek.

Jakość białek

Białko

zawierające

aminokwasy

egzogenne

w

proporcjach niezbędnych dla organizmu ludzkiego

nazywane jest

pełnowartościowym

. Brak lub niedobór

któregokolwiek z tych aminokwasów klasyfikuje białko

jako

niepełnowartościowe

.

Tylko pokarmy pochodzenia zwierzęcego zawierają

białka

pełnowartościowe.

Największą

wartość

biologiczną mają białka jaj i mleka.

Największą

wartość

biologiczną

spośród

białek

roślinnych wykazują białka soi.

Źródła białka

Białka z uwagi na ich pochodzenie dzielimy na zwierzęce i

roślinne.

Białko zwierzęce zawarte w mięsie, drobiu, rybach, jajach,

mleku, serach, jogurtach jest źródłem pełnowartościowego

białka.

Natomiast białko roślinne, znajdujące się w warzywach i

owocach, roślinach strączkowych, orzechach, nasionach,

ziarnach zbóż jest źródłem białka niepełnowartościowego.

Różnorodna

dieta,

zawierająca

produkty

pochodzenia

zwierzęcego i roślinnego zapewnia właściwą ilość białka.

Źródła białka

Produkty zbożowe – dość duża (10 – 15%) zawartość białka o

niepełnej zawartości biologicznej (niedobór Lys i Trp);
produkty te dostarczają Polakom około 30% białka
roślinnego.

Nasiona roślin strączkowych (fasola, groch, soja) – zawierają

bardzo cenne białko roślinne, które swym składem zbliża
się do białek zwierzęcych.

Mleko i przetwory mleczne – źródło pełnowartościowego

białka (wzorcowy skład aminokwasów egzogennych).

Mięso, wędliny, drób, ryby, jaja – źródło pełnowartościowego

białka (15 – 20%).

Zalecane spożycie białka

Dla

zapewnienia

właściwego

funkcjonowania

organizmu, prawidłowego wzrostu i odbudowy

komórek, białko powinno stanowić

10 – 15%

dziennej

energii, co odpowiada około 0,75g na 1 kg masy ciała

dziennie.

W celu zapewnienia odpowiedniego poziomu spożycia

białka należy przyjmować 2-3 porcje pożywienia

zawierającego pełnowartościowe białko zwierzęce lub

4 porcje pożywienia zawierającego białko roślinne

pochodzące z różnych produktów.

Niedostateczne spożycie
białka

Istnieją dwa rodzaje niedoborów białkowych:



typu MARASMUS – łagodne, objawiające się spadkiem

masy ciała, spadkiem siły mięśni, anemią, spadkiem

odporności,

upośledzeniem

funkcji

układu

oddechowego, krążenia i wchłaniania



typu KWASHIORKOR – pogłębione, objawiające się

nasilonym katabolizmem, spadkiem masy ciała, siły

mięśni, stężenia albumin.

Nadmierne spożycie
białka

Wiąże się zazwyczaj z nadmierną konsumpcją mięsa, wędlin i

serów zawierających wysoki odsetek tłuszczu. Dieta
wysokobiałkowa staje się wówczas dietą wysokotłuszczową,
co może prowadzić do rozwoju otyłości i dyslipidemii z ich
konsekwencjami (tj. rozwojem miażdżycy oraz nadciśnienia
tętniczego).

U

niemowląt

objawia

się

występowaniem

biegunek,

odwodnienia, kwasicy i gorączki.

U dorosłych

nieprawidłowo funkcjonują

nerki i wątroba. Ponadto przy

niedoborach witaminy B6 przy diecie wysokobiałkowej wzrasta
produkcja homocysteiny.

Dieta wysokobiałkowa winna być stosowana jedynie w stanach

wyniszczenia.