Zestaw 1

1. Przedstaw biologiczną rolę PLP (fosforan pirydoksalu) lub FH₄ (tetrahydrofolianu) wraz z przykładem reakcji i klasyfikacją enzymu, któremu towarzyszy. Napisz wzór. Jaka witamina jest prekursorem tego koenzymu?

2. Które tłuszcze są amfipatyczne? Narysuj przykłady. Za pomocą jakich oddziaływań mogą tworzyć micele albo podwojone warstwy? Czy tak powstałe agregaty są rozpuszczalne w wodzie (czy wszystkie)? Jak (za pomocą jakich oddziaływań) rozpuszczają się w nich hydrofobowe, a jak hydrofilne fragmenty białek?

3. Białka surowicy krwi są mieszaniną wielu białek. Omów krótko sposoby rozdzielania tej mieszaniny za pomocą wysalania. Co to jest wysalanie, odsalania, wsalanie? Co to jest denaturacja, a co koagulacja?

4. W jaki sposób hemoglobina wiąże O₂? Czy O₂ jest efektorem allosterycznym Hb? Co to jest efektor allosteryczny? Jak wygląda krzywa wysycenia Hb-BPG za pomocą tlenu? Jaką rolę i w jaki sposób odgrywa BPG, jaką H⁺ oraz CO₂? Przedstaw wykresy.

5. W jaki sposób wyznaczamy v_o reakcji chemicznej? I enzymatycznej? jakie dane należy wyznaczyć doświadczalnie? Przedstaw na odpowiednim wykresie. A jak wyznaczamy stałe (zdefiniuj je): V_omax, K_M, k_cat oraz "skuteczność"=k_cat/K_M z wykresu Linaevera Burka i dlaczego z niego, z nie z wykresu Michaelisa Menten? Dlaczego enzymy przyśpieszają reakcje? Jak skutecznie? Co to jest liczba obrotów? Co to jest inhibitor niekompetytywny?

6. Przedstaw równaniem i graficzne (wykres) zależność v_o reakcji katalizowanej enzymatycznie od początkowego stężenia enzymu ([E_o]). Którego rzędu to zależność? Zdefiniuj jednostki: U, katal oraz stężenie enzymu; podaj ich wymiar.

7. Dlaczego temperatura wpływa na prędkość reakcji katalizowanej enzymatycznie nieco inaczej niż na prędkość zwykłej reakcji chemicznej? Jak wyglądają te zależności?

8. Czy każda modyfikacja białka enzymatycznego powoduje zmianę jego aktywności? Jakie znasz typy modyfikacji białek mające wpływ na aktywność enzymu? Omów na przykładach ogólnych lub szczegółowych.

[Edytuj]

Zestaw 2

1. Omów koenzym biorący udział w reakcji karboksylacji lub biorący udział w dekarboksylacji. Podaj jego wzór, omów sposób działania, klasę enzymu z którym współpracuje i witaminę z której powstaje. Co wiesz o awitaminozie z nim związanej?

2. Co wiesz o odwracalnych i nieodwracalnych inhibitorach enzymów? Podaj przykłady. Do której z powyższych zaliczysz inhibitory kompetycyjne, a do której niekompetycyjne? Sposoby oddziaływania na enzym, wpływ na kinetykę. Jak zmieniają się pod jego wpływem parametry kinetyczne enzymu: K_m, k_cat, v_max i "skuteczność" czyli k_cat/K_m?

3. Co wiesz o kinazach i fosfatazach specyficznych wobec substratów drobnocząsteczkowych, a co o kinazach białkowych, a co o fosfatazach fosfoproteinowych? Jakie reakcje katalizują te 4 enzymy? Jakich koenzymów używają? Do jakich klas należą? Czy niektóre z nich mogą mieć znaczenie w regulacji aktywności białek enzymatycznych? Może znasz przykład?

4. Omów pojęcia: a) koagulacja, b) denaturacja, c) elektroforeza, d) wysalanie, e) widmo, f) prawo Lamberta Beera, g) stężenie enzymu, h) K_m i K_0.5, i) v_max, j)k_cat i liczba obrotów, k) izoenzym .

5. Omów oddzielenie zależności prędkości początkowej reakcji katalizowanej enzymatycznie od początkowego stężenia substratu i od początkowego stężenia enzymu, przedstawionych wspólnym wzorem:
   
   Dlaczego te wykresy są tak różne? Które parametry są stałymi? Czy stała jest też v_max? Od czego zależy? W jakim celu Linaevera Burka przekształcili matematycznie równanie Michaelisa Menten i jaki efekt uzyskali?

6. Jak CO₂ wiąże się z Hb-BPG? A jak wiąże się proton uczestniczący w efekcie Bohra? Czy konkurują z O₂ o Fe⁺⁺? Omów dokładnie ten mechanizm i przedstaw graficznie na wykresie wysycenia Hb tlenem. Jak wyglądałaby krzywa wysycenia po obniżeniu stężenia BPG? Dlaczego? Czy proton, CO₂ i BPG (każde z osobna) są efektorami allosterycznymi Hb? Co to znaczy teoretycznie i praktycznie?

[Edytuj]

Zestaw 3

1. Napisz wzór gamma-glutamylo-cysteinylo-glicyny w postaci utlenionej lub zredukowanej (w pH 7.4). Która z postaci jest biologicznie czynna i jakie role odgrywa? Jaki enzym, z jakim koenzymem, katalizuje przemianę pomiędzy oboma postaciami enzymu?

2. Tropokolagen

1. dlaczego nie może mieć struktury alfa-helisy ani beta-struktury; jaką regularną strukturę posiada i dlaczego?

2. jaką reakcję katalizuje peptydaza prokolagenowa?

3. jaką reakcję katalizuje hydroksylaza prolylowa lub hydroksylaza lysylowa?

4. jak dochodzi do glikozylacji tropokolagenu?

5. jak tropokolagen organizuje się tworząc kolagen?

3. Podaj wzory dwu spośród witamin: H, B₆, B₁. Jakie biologicznie czynne związki z nich powstają (podaj wzory) i jaką funkcję pełnią? Podaj przykład dla każdego z nich.

4. Jakie enzymy katalizują podane reakcje i do jakiej klasy należą?
   

5. Napisz reakcję przyłączania metioniny (wzór) do odpowiedniej części cząsteczki t-RNA-Met. Wyjaśnij znaczenie procesu aktywacji aminokwasu i funkcję enzymu uczestniczącego w tym procesie.

6. Jak proces translacji białka sekrecyjnego różni się od translacji białek syntetyzowanych na użytek komórki? Omów etapy tego procesu. Omów ponadto potranslacyjną modyfikację (oddzielnie w obu przypadkach).

7. Jaki czynnik mutagenny może powodować zamianę cytozyny w uracyl? Przedstaw mechanizm naprawy powstałego uszkodzenia. Omów również wybrany przez siebie inny proces naprawy DNA.

[Edytuj]

Zestaw 4

1. Przedstaw biologiczną rolę DPT (TPP, difosfotiamina) lub SAM (S-adenozynometionina) wraz z przykładem reakcji i klasyfikacji enzymu, któremu towarzyszy Napisz wzór. Jaka witamina jest prekursorem tego koenzymu?

2. Które tłuszcze nie są amfipatyczne lecz hydrofobowe? Narysuj wzór. Czy mogą się rozpuszczać w wodzie? W jaki sposób istnieją w naszym organizmie? Czy mogą tworzyć micele albo podwójne warstwy? Czy mogą budować lipoproteidy? Jakie oddziaływania są odpowiedzialne za ich powstawanie? Jak oddziaływują z nimi hydrofobowe a jak hydrofilne fragmenty białek?

3. Białka surowicy krwi są mieszaniną wielu białek. Omów krótko sposoby rozdzielania tej mieszaniny za pomocą elektroforezy w pH 7.4 ba bibule. Co to jest elektroforeza a co to jest ruchliwość elektroforetyczna? Dlaczego białka znajdujące się w tym samym pH mają różną ruchliwość elektroforetyczną? Co to jest denaturacja białek?

4. Jak hemoglobina i mioglobina wiążą O₂? A dlaczego ich krzywe wysycenia są tak różne? Jakie są tego przyczyna jakie skutki dla organizmu? Co powiesz o powinowactwie HbF w porównaniu do powinowactwa HbA. Przedstaw wykresy.

5. Omów mechanizm reakcji katalizowanej enzymatycznie na przykładzie. Czy powstaje kompleks? Czy enzym (koenzym) łączy się z substratem? W jaki sposób? Czy enzymy zaburzają równowagę reakcji katalizowanej? Jak działają inhibitory kompetetywne?

6. Przedstaw równaniem i graficzne (wykres) zależność v_o reakcji katalizowanej enzymatycznie od początkowego stężenia substratu ([S_o]). Jakiego rzędu to zależność? Zdefiniuj stałe katalityczne: K_M, v_omax, k_cat, liczba obrotów. Jaki mają wymiar oraz znaczenie biologiczne.

7. Dlaczego kwasowość środowiska (pH) wpływa na prędkość reakcji katalizowanej enzymatycznie? Czy ten wpływ dotyczy: enzymu, koenzymu, substratu, kompleksu E-S? Przedstaw wykres dla wybranego enzymu.

8. Jak wygląda krzywa v_o od [S_o] dla enzymów allosterycznych? Co to są białka i enzymy allosteryczne? Co to jest efektor (aktywator lub inhibitor) allosteryczny? Co to jest K_0.5?

[Edytuj]

Zestaw 5

1. Narysuj jakikolwiek nonapeptyd i omów na jego przykładzie: a) od czego zależy zespół ładunków i ładunek netto, b) które z reszt aminokwasowych peptydu mogą brać udział w tworzeniu wiązań stabilizujących białko (wodorowe, jonowe, hydrofobowe), c) od czego zależy zdolność do tworzenia struktury alfa-helisy, struktury-beta lub innej.

2. Omów znane Ci nukleoproteidy. Co wiesz i białkach oddziaływujących chwilowo z DNA lub RNA? A co wiesz o glikoproteidach? Jak DNA lub RNA łączą się z białkami? Jak cukrowce łączą się z białkiem w glikoproteidach?

3. Jak BPG oddziaływuje z cząsteczką Hb i jaki ma wpływ na strukturę i funkcję Hb? Jak będą wyglądać krzywe wysycenia Hb tlenem przy obecności i braku BPG?

4. Przedstaw budowę, rolę biologiczną, oraz witaminę z której powstają NAD⁺ lub NADP⁺ oraz tetrahydrofolian (FH₄) lub PLP (fosfopirydoksal). Z jakimi enzymami współpracują? Przykłady.

5. Dlaczego enzymy są ważne dla żywych organizmów? Czy ich działanie jest stereospecyficzne? Czy enzymy, substraty, produkty są zawsze optycznie czynne? Co to są izoenzymy? Czym różnią się między sobą w strukturze i funkcji?

6. Omów dokładnie hamowanie aktywności enzymu za pomocą inhibitora kompetycyjnego (z przykładami i wykresami). Dlaczego zmienia się V_max lub K_m?

7. Na czym polega kowalencyjna regulacja aktywności niektórych enzymów. Omów na przykładzie ogólnym lub szczegółowym. Czy taka modyfikacja może zostać usunięta i w jaki sposób? Dlaczego dochodzi do zmian aktywności enzymu?

8. Czy stężenie substratu ma wpływ na v_o reakcji katalizowanej enzymatycznie? Dlaczego pH ma wpływ na strukturę i własności białka enzymatycznego?

---