WYKAAD 8 Aminokwasy, peptydy i biaÅ‚ka 1. Aminokwasy wystÄ™pujÄ…ce w biaÅ‚kach (struktury) a) Aminokwasy polarne i niepolarne. b) Aminokwasy egzogenne, wzglÄ™dnie endogenne i endogenne. 2. WÅ‚aÅ›ciwoÅ›ci fizykochemiczne aminokwasów a) Izomeria optyczna. b) WÅ‚aÅ›ciwoÅ›ci grupy karboksylowej aminokwasów. c) WÅ‚aÅ›ciwoÅ›ci grupy aminowej aminokwasów. d) WÅ‚aÅ›ciwoÅ›ci amfoteryczne, punkt izoelektryczny. 3. Ró\ne techniki rozdziaÅ‚u aminokwasów a) Chromatografia podziaÅ‚owa. b) Chromatografia jonowymienna. 4. Niektóre wa\ne produkty metabolizmu aminokwasów, nie wykorzystane do syntezy biaÅ‚ek 5. Peptydy a) Tworzenie wiÄ…zania peptydowego. b) Peptydy biologicznie wa\ne. c) Sekwencjonowanie peptydów: rozszczepienie polipeptydu za pomocÄ… okreÅ›lonych odczynników oznaczanie N- koÅ„cowej reszty peptydu (odczynnik Sangera, degradacja Edmana). 6. BiaÅ‚ka a) Struktury biaÅ‚ek: I - rzÄ™dowa struktura II - rzÄ™dowa struktura (Ä… ² Å‚ ) i wiÄ…zania stabilizujÄ…ce te struktury; struktury naddrugorzÄ™dowe III - rzÄ™dowa struktura, wiÄ…zania stabilizujÄ…ce tÄ™ strukturÄ™ IV - rzÄ™dowa struktura krzywa asocjacji i dysocjacji tlenu b) Klasyfikacja biaÅ‚ek: biaÅ‚ka globularne i biaÅ‚ka fibrylarne biaÅ‚ka kwaÅ›ne, obojÄ™tne i zasadowe. c) FaÅ‚dowanie Å‚aÅ„cucha polipeptydów i biaÅ‚ek: dwusiarczkowa izomeraza biaÅ‚ek izomeraza cis-trans prolilowa molekularne chaperony. d) Choroby prionowe jako wynik zmienionej struktury II- i III-rzÄ™dowej biaÅ‚ka. e) Koagulacja biaÅ‚ek. f) Czynniki denaturujÄ…ce biaÅ‚ka.