169.Omow molekularny model pobudzenia
rodopsyny i przeslanie sygnalu do blony
fotoreceptora
Gdy komórki fotoreceptorów siatkówki nie są
pobudzone przez fotony, stężenie cyklicznego
GMP w
pręcikach jest duże. Aktywny enzym
fosfodiesteraza (PDE) hydrolizuje cykliczny GMP
do prostej formy guanozynomonofosforanu
(5'GMP).
Absorpcja fotonu przez rodopsynę (R) powoduje
aktywację fotoreceptora. Aktywna rodopsyna (R *)
oddziałuje z transducyną (T). Pobudzona
transducyna wypiera z podjednostki a
guanozynodwufosforan (GDP). Do miejsca
wiążącego w podjednostce a transducyny zostaje
przyłączony guanozynotrifosforan (GTP). W
wyniku pobudzenia jednej cząsteczki rodopsyny
aktywowanych zostaje około 1000 cząsteczek
PDE. Aktywny enzym (PDE*) hydrolizuje cykliczny
GMP. Kinaza rodopsynowa rozpoznaje
specyficzne struktury rodopsyny i powoduje
fosforylację pobudzonej rodopsyny. Reszty
fosforanowe zostają przyłączone do opsyny, a
rodopsyna-jest wiązana przez arestynę, która ją
inaktywuje. All-trans retinal przechodzi potem do
formy 11-cis, a rodopsyna wraca do stanu
wyjściowego (R). Rodopsyna (R) nie posiada
zdolności oddziaływania z białkiem G 
transducyną.
Gdy fotony pobudzają komórki fotoreceptorowe
siatkówki stężenie cyklicznego GMP w pręcikach
szybko maleje. Specyficzne kanały kationowe
błony segmentu zewnętrznego pręcika są
blokowane. Maleje współczynnik
przepuszczalności błony zewnętrznej komórki
fotoreceptorowej dla jonów sodu i wapnia, co
powoduje jej hiperpolaryzację. Zmniejszenie
napływu jonów Ca2+ do segmentu zewnętrznego
pręcika oraz ciągły odkomórkowy transport tych
jonów przez mechanizm wymiany Na+/Ca2+, K+
powoduje, że po pewnym czasie znacznie spada
stężenie jonów wapnia w komórce. Jest to
sygnałem dla zwiększenia aktywności cyklazy
guanylanowej i tym samym zwiększenia produkcji
cGMP. Kanały zależne od cyklicznego GMP
zostają otwarte i komórka powraca do stanu
sprzed pobudzenia.