WYKA
AD I
TERMODYNAMIKA I KINETYKA CHEMICZNA
Układy biologiczne jako układy otwarte
" chemia organizmów \
ywych opiera się prawie wyłącznie na związkach węgla
" zale\
y od reakcji przebiegających prawie wyłącznie w roztworach wodnych i w określonej
temperaturze
" komórki są bardziej zło\
one ni\
jakikolwiek układ chemiczny
" chemia komórek jest zdominowana przez cząsteczki polimerowe
" komórka wykształciła mechanizmy kontrolne, zapewniające zachodzenie wszystkich reakcji
chemicznych we właściwym miejscu i czasie
Termodynamika chemiczna
 układ (fragment wszechświata podlegający naszym badaniom) / otoczenie (wszystko, co znajduje
się poza układem)
" stan równowagi  parametry układu nie zale\
ą od temperatury
" proces odwracalny  mo\
e zachodzić w obie strony, nie pozostawiając zmian w otoczeniu
" parametry stanu: p, V, T , n
" funkcje termodynamiczne: U, H, S, F, G (H, S, G odnoszą się do organizmów \
ywych)
Zmiana energii układu
" układy otwarte  wymiana materii i wymiana energii
" układy zamknięte  wymiana energii i brak wymiany materii
" układy izolowane  brak wymiany materii i wymiana energii
" układy adiabatyczne  wymiana energii na sposób pracy
Kierunek wymiany energii
" reakcje egzoergiczne "G < 0 warunki
samorzutności reakcji
" reakcje endoergiczne "G > 0
Sposób przekazywania energii
" na sposób ciepła (Q)
" na sposób pracy (W)
Efekt energetyczny reakcji przekazywania energii na sposób ciepła
" reakcja egzotermiczna "H < 0
" reakcja endotermiczna "H > 0
Zmiana entalpii jest równa ró\
nicy między entalpią substratów i entalpią produktów i nie zale\
y od
sposobu przeprowadzenia reakcji, czyli drogi przemiany.
 1 
" Niektóre przemiany są mo\
liwe bez zmiany entalpii, poniewa\
zmienia się stopień uporządkowania
układu, czyli entropia.
" Układ zawsze będzie dą\
ył do stanu o minimalnej energii i maksymalnej entropii.
" Równanie Gibsa-Helmholtza:
"G = "H  T"S "G = 0
"G < 0
reakcja stan równowagi
samorzutna termodynamicznej
" "H < 0 i "S > 0 reakcja samorzutna
" "H < 0 i "S < 0 reakcja samorzutna w niskich T
" "H > 0 i "S > 0 reakcja samorzutna zale\
y od "S i T reakcje
endotermiczne
" "H > 0 i "S < 0 reakcja niesamorzutna w dowolnej T
Termodynamika biochemiczna
" kierunek reakcji przewidujemy w oparciu o zmiany entalpii swobodnej
" w organizmach \
ywych procesy endoergiczne ("G1 > 0) są mo\
liwe i zachodzą dzięki sprzę\
eniu
przez wspólny reagent z procesami egzoergicznymi ("G2 < 0)
" procesy fizjologiczne są endoergiczne (transport substancji przez błonę komórkową wbrew
gradientowi, przewodzenie impulsów nerwowych, skurcz mięśni, synteza makrocząsteczek)
" energia potrzebna do przeprowadzenia fizjologicznego endoergicznego procesu jest czerpana z
energii słonecznej zmagazynowanej w procesie fotosyntezy.
Równowaga i kinetyka chemiczna
" entalpia swobodna wyznacza zarówno kierunek procesu, jak i stan jego równowagi
" "G = 0  układ znajduje się w stanie równowagi
" ujemna wartość "G oznacza, \
e reakcja jest samorzutna, ale nie oznacza, \
e reakcja będzie
przebiegała z wystarczającą szybkością
Teoria zderzeń  Aby zderzenie było efektywne reagujące cząsteczki muszą posiadać energię
większą od pewnej określonej energii granicznej, czyli energii aktywacji. Energia aktywacji jest ró\
na
dla ró\
nych reakcji.
Teoria kompleksu aktywnego  Cząsteczki w chwili zetknięcia tworzą kompleks przejściowy, który
posiada energię niezbędną do zajścia reakcji. Rozpad kompleksu daje zarówno substraty, jak i
produkty.
reakcja egzoergiczna reakcja endoergiczna
G G
C + D
GP
GP
Ea Ea
"G
GG A + B GS
S S GS
C + D A + B
"G
GP
postęp reakcji postęp reakcji
Szybkość reakcji chemicznej jest proporcjonalna do liczby cząsteczek, posiadających energię wy\
szą
od energii aktywacji.
 2 
Równowaga chemiczna
" wszystkie reakcje chemiczne są odwracalne
1
�łk
�!�ł
�ł�ł
aA + bB cC + dD
k2
" w stanie równowagi nie obserwujemy zmian w ilości poszczególnych składników reakcji (substratów
i produktów), chocia\
reakcja przebiega w obu kierunkach
" układ znajduje się w stanie równowagi, je\
eli jego parametry nie ulegają zmianie w czasie
" zmiana parametru w czasie oznacza przejście układu w inny stan równowagi
1
�łk
�!�ł
�ł�ł
Reakcja odwracalna aA + bB cC + dD jednoetapowa w stałej T
k2
" ka\
da reakcja przebiega z określoną szybkością
V1 = k1[A]a[B]b  równanie kinetyczne; k  stała szybkości reakcji
Je\
eli reakcja jest wieloetapowa, to o jej szybkości decyduje jej najwolniejszy etap. Dla reakcji
etapowych szybkość uzyskujemy nie z równania kinetycznego, ale na podstawie obserwacji.
" miarą szybkości reakcji jest zmiana stę\
enia substratów lub produktów w jednostce czasu
V1 = k1[A]a[B]b  reakcja prosta
V2 = k2[C]c[D]d  reakcja odwrotna
Szybkość reakcji zale\
y od:
" stę\
enia substratów
" temperatury (im wy\
sza T tym wy\
sza V)
" obecności katalizatora
Vreakcji
V1 = V2
reakcja prosta
k1 [C]c [D]d
= = K
k2 [A]a [B]b
K  stała równowagi dynamicznej
(reakcja przebiega w obu kierunkach)
reakcja odwrotna
postęp reakcji
�ł �ł
�ł
A �ł B A �ł�ł B
�! �!
�ł�ł
K < 1 K > 1
stan stan
równowagi równowagi
53% A 62% B
47% B 38% A
czas czas
" stała równowagi dynamicznej K zale\
y wyłącznie od temperatury T
T = const. �ł K = const.
�ł
" stała równowagi dynamicznej K nie zale\
y od stę\
enia substratów
Mimo, \
e katalizator wpływa na stałą szybkości reakcji k, działanie to znosi się przy wyprowadzaniu
równania na stałą równowagi dynamicznej K, w związku z czym katalizator nie wpływa na jej wartość.
 3 
% produktów
% produktów
% substratów
% substratów
Podwy\
szenie / obni\
enie temperatury układu
" "H < 0  reakcja egzotermiczna
stan
T ( �!�ł i K ) T ( �łstan i K )
�ł�ł �ł
�ł
" "H > 0  reakcja endotermiczna
stan
T ( �łstan i K ) T ( �!�ł i K )
�ł �ł�ł
�ł
�ł 2NH
�!
�ł�ł
N2(g) + 3H2(g) �ł (g)
3
k1[H2]3[N2] = k2[NH3]2
[NH3]2
K =
[H2]3[N2]
Układ będzie dą\
ył do uzyskania stanu równowagi niezale\
nie od punktu rozpoczęcia reakcji:
" reakcję rozpoczynamy od mieszaniny azotu i wodoru
 reakcja osiągnie stan równowagi dynamicznej
 układ będzie zawierał H2, N2 i NH3 w określonych stę\
eniach
C [%]
stan
równowagi
H2
NH3
N2
czas
" reakcję rozpoczynamy od mieszaniny amoniaku
 reakcja osiągnie stan równowagi dynamicznej
 układ będzie zawierał H2, N2 i NH3 w określonych stę\
eniach
C [%]
stan
równowagi
H2
NH3
N2
czas
 4 
Reguła Le Ch�telier
" gdy H2 , a K = const. to [H2] , [N2] i [NH3]
Gdy H to a K const.
2
stan
równowagi
C [%]
nowy stan
dodanie H2
równowagi
H2
NH3
N2
czas
Reguła przekory (Le Ch�telier-Brauna)
" określa kierunek przesunięcia równowagi
" je\
eli na układ działają w stanie równowagi warunki zewnętrzne to w układzie zajdą przemiany
przeciwdziałające temu czynnikowi
" K = const., mimo zmiany stę\
enia reagentów, zmiany objętości na skutek zmiany ciśnienia
Na wydajność reakcji (przesunięcie równowagi w prawo) mogą wpływać
" nadmiar jednego z substratów / usuwanie jednego z produktów
" ogrzewanie układu dla reakcji endotermicznej / ochładzanie układu dla reakcji egzotermicznej
" wzrost ciśnienia dla reakcji ze zmniejszeniem objętości reagentów
Reakcja asocjacji i dysocjacji tlenu z hemoglobiny
�ł
�ł
H2O + HHb + O2 HbO2 + H3O+
�!
�ł�ł
hemoglobina oksyhemoglobina
[HbO2-][H3O+ ] [HbO2-][H3O+ ]
K = �ł K =
�ł
[O2][HHb][H2O] [O2][HHb]
" wysokie ciśnienie parcjalne tlenu w płucach sprzyja przesunięciu równowagi w prawo
" zwiększenie stę\
enia jonów hydroniowych w tkankach umo\
liwia dysocjację oksyhemoglobiny
Kataliza
" katalizator obni\
a energię aktywacji
G
Ea0
A + B Eak
GS
"G
C + D
GP
postęp reakcji
 5 
" katalizator przyśpiesza osiągnięcie stanu równowagi dynamicznej
 reakcję rozpoczynamy od mieszaniny azotu i wodoru
C [%]
stan
równowagi
H2
NH3
N2
czas
 reakcję rozpoczynamy od mieszaniny amoniaku
C [%]
stan
równowagi
H2
NH3
N2
czas
Kataliza chemiczna
Kataliza homogenna (homogeniczna) zachodzi w układach jednorodnych  katalizator występuje w tej
samej fazie, co reagujące substancje, np. hydroliza sacharozy przebiega szybciej w środowisku
kwaśnym.
Kataliza heterogenna (heterogeniczna) zachodzi w układach niejednorodnych  katalizator stanowi
odrębną fazę układu.
Kataliza enzymatyczna
" enzymy  katalizatory białkowe odpowiedzialne za przyśpieszanie procesów biochemicznych w
organizmach \
ywych
" obni\
ają energię aktywacji
 hydroliza sacharozy
rodzaj hydrolizy energia aktywacji
w środowisku kwaśnym 1090kJ/mol
enzymatyczna 46kJ/mol
" enzymy przyśpieszają jedynie reakcje termodynamicznie mo\
liwe ("G < 0)
 6 
Termodynamika a porządek biologiczny
" \
ywe komórki wytwarzają stan uporządkowania, wykorzystując entalpię swobodną zawartą w
związkach, będących po\
ywieniem i dzięki uwalnianiu jej w postaci energii cieplnej
" organizmy są układami otwartymi
szlaki kataboliczne
cząsteczki chemiczne w pokarmie
u\
yteczne
ciepło tracone
formy energii
cząsteczki tworzące komórkę elementy budulcowe do
biosyntezy
szlaki anaboliczne
 7 
 8